• 한국동물학회지
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• 제30권4호
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• pp.387-400
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• 1987

배추흰나비의 변태과정에 따른 중장내 trehalase의 변화와 분포 및 특성을 측정, 비교하였으며, 5영말유충의 중승내 trehalase를 정제하여 다른 기관과의 상호관계를 면피학적 방법으로 구명하여 다음과 같은 결과를 얻었다. 중장조직의 trehalase 활성은 5영초보다 5영말에서 높았으며 trehalase는 암, 수 모두 중장 후부에 많이 존재하였다. 전라초부터 우화직전까지는 중장내용물에서 활성이 나타났는데 누직후에 가장 높았으며 중장의 trehalase는 soluble form 이었다. 혈림프에서도 trehalase가 확인되었는데 나화직전에 높게 나타났다가 나화직후에 급진적으로 액소하였다. 중승 trehalase의 최적 P광는 6.0으로 전변태단계에 걸쳐 일정하게 나타났으며, Km값은 2.86$\times$10-3M이었다. 최종 정제된 나소의 순도는 약 9.2이며, Rm값은 0.3이었다.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제20권1호
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• pp.53-60
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• 1992

벼 문고병원균인 Rhizoctonia solani의 균사체에서 비조절 trehalase을 초음파처리, gel filtration 및 Fast protein liquid chromatography를 통해서 분리하여 단일 단백질임을 확인하였다. 분리된 trehalase는 분자량이 54000, pI가 5.1인 단백질로 최대 역가가 pH 5.4, $45^{\circ}C$에서 나타났다. Trehalase 에 대한 Km치는 3.11mM, Vmax는 105.$\mu mol min^{-1}\times mg^{-1}$로 나타났고 벼 문고병 농용항생제인 validamycin은 trehalase에 대해서 non-competitive inhibiton을 하였다.

• 한국균학회지
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• 제14권3호
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• pp.209-214
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• 1986

버섯중의 trehalase를 연구하기 위하여 각 버섯의 활성을 측정한 후 가장 활성이 좋은 양송이의 trehalase를 $(NH_4)_2SO_4$로 분획하여 조(粗) trehalase의 성질을 조사해 본 결과는 다음과 같다. 1. 조(粗) trehalase는 pH $5.0{\sim}7.0$, $50^{\circ}C$에서 최적 작용조건을 나타내었다. 2. 조(粗) trehalase는 pH $5.0{\sim}7.0$, $50^{\circ}C$이하에서 안정하였다. 3. 조(粗) trehalase의 활성은 490.2mg%이하의 효소농도 및 $2.6{\times}10^{-3}$이하의 기질 농도 범위 내에서 비례적으로 증가하였다. 4. 기질(trehalose) 농도에 대한 Km 값은 0.76 mM이였다. 5. 금속이온에 대한 조(粗) trehalase 활성은 $Sn^{2+}$, $Ca^{2+}$, $Zn^{2+}$, $Hg^{2+}$, $Cd^{2+}$, $Cu^{2+}$, $Mn^{2+}$, $Al^{3+}$, $Fe^{3+}$에 의하여 현저한 저해효과를 나타낸 반면에 $Ag^{+}$, $Ba^{2+}$, $Mg^{2+}$에 의해서는 활성이 증가하였다.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제28권6호
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• pp.909-916
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• 2018

Previously, a cytosolic trehalase (TreH) from the hyperthermophilic archaeon Sulfolobus acidocaldarius was reported; however, the gene responsible for the trehalase activity was not identified. Two genes, saci_1816 and saci_1250, that encode the glycoside hydrolase family 15 type glucoamylase-like proteins in S. acidocaldarius were targeted and expressed in Escherichia coli, and their abilities to hydrolyze trehalose were examined. Recombinant Saci_1816 hydrolyzed trehalose exclusively without any help from a cofactor. The mass spectrometric analysis of partially purified native TreH also confirmed that Saci_1816 was involved in proteins exhibiting trehalase activity. Optimal trehalose hydrolysis activity of the recombinant Saci_1816 was observed at pH 4.0 and $60^{\circ}C$. The pH dependence of the recombinant enzyme was similar to that of the native enzyme, but its optimal temperature was $20-25^{\circ}C$ lower, and its thermostability was also slightly reduced. From the biochemical and structural results, Saci_1816 was identified as a trehalase responsible for trehalose degradation in S. acidocaldarius. Identification of the treH gene confirms that the degradation of trehalose in Sulfolobus species occurs via the TreH pathway.

• 생명과학회지
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• 제12권6호
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• pp.812-820
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• 2002

이 연구는 주변의 김치들을 수거하여 젖산에 내성을 가진 Leuconostoc mesenteroides을 선택배지를 이용하여 분리하고, 지방산 조성을 분석하여 동정한 결과, Leuconostoc mesenteroides LM3균주로 동정했다. 이어서 그의 성장패턴을 관찰하고, 유도기와 지수성장기에서 젖산을 첨가한 결과 성장저해가 일어났음을 확인했으며, 젖산의 최종농도가 0.4%이상인 배지에서는 성장속도가 느려짐을 알았다. 그리고 정지기시작단계에서 고농도의 젖산을 단시간 처리하였을 때, 대조균주가 생존하지 못하는 4%농도에서도 Leuconostoc mesenteroides LM3군주가 생존하는 것을 확인하여 산에 대한 내성이 뛰어남을 알 수 있었다. 이에 trehalose 농도의 변화, 그리고 trehalase와 ATPase 활성을 측정하였고, 이를 통해 젖산에 의한 세포내의 변화를 관찰하였다. 그 결과, 각 성장시기별로 0.6% 젖산을 첨가했을 때 Leuconostoc mesenteroides LM3균주가 trehalose 축적률이 높아졌으나 trehalase활성엔 큰 변화가 없었다. ATPase 활성은 감소하는 경향을 보였으나 시기별 활성은 일정하였고, 세포내 pH를 측정한 결과 Leuconostoc mesenteroides LM3균주는 pH 6으로 일정하게 유지되었다.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제13권1호
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• pp.85-89
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• 2003

The difference in the thermotolerance between Saccharomyces cerevisiae KNU5377 and ATCC24858 was compared by assaying the amounts of trehalose accumulated under growth and heat shock conditions. Both strains exhibited similar trehalose accumulation during the growth period, but an intrinsic thermotolerance was much higher in KNU5377 than in the control strain. This result implied that some strain-specific characteristics of KNU5377, other than trehalose accumulation, primarily were responsible fur its higher intrinsic thermotolerance. Heat shock at $43^{\circ}C$ for 90 min to the exponentially growing cells resulted in the maximum level of trehalose In both strains. Trehalose accumulated at least twice more in KNU5377 by the heat shock than in the control, due to the maintenance of its neutral trehalase activity even after the heat shock. Consequently, the Increase of acquired thermotolerance in both strains correlated with an increase in the trehalose content in each strain. In conclusion, KNU5377 exhibited a well-modulated trehalose-related mechanism to accumulate more trehalose by means of maintaining neutral trehalase activity after heat shock than the control strain, thereby contributing to its acquired thermotolerance.

• Journal of Ginseng Research
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• 제10권1호
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• pp.27-35
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• 1986

본 연구는 인삼중 지용성 성분이 인체암 세포의 증식억제와 암세포내 효소 활성에 미치는 영향을 구명하고자 실시하였다. 인체 장암 세포인 HRT-18, HCT-48 및 HT-29등을 대상으로 인삼추출물 처리시 각 암세포의 증식율과 암세포내 효소 즉, sucrase, lactase, maltase 및 trehalase등 disaccharidas 활성을 측정한 바 다음과 같은 결과를 얻었다. 1. HTR-18, HT-29 및 HCT-48의 doubling time은 각각 약 20, 22, 24시간이 및 되었다. 2. 각 암세포의 증식율은 배양액 중 CX 함량의 증가와 연장에 따라 점차 더 억제되었다. 3. 인삼 extract를 함유하는 배양액에서 배양된 HRT-18 및 HCT-48 암세포의 sucarse활성은 각각 362% 및 577% 증가하였고, lactase(317%, 334%), maltase(134% 및 153%) 및 trehalase(311% 및 203%) 활성도 다 같이 유의성있게 증가하였다.

• 한국잠사학회:학술대회논문집
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• 한국잠사학회 1997년도 Progress and Future Development of Sericultural Science and Technology 40th Anniversary Commemoration Symposium
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• pp.51-72
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• 1997

Diapause hormone (DH) is a neuropeptide hormone which is secreted from the suboesophageal ganglion (SG) and is responsible for induction of embryonic diapause of the silkworm, Bombyx mori. DH is isolated from SGs and determined to be a 24 amino acid peptide amide. The cDNA encodes the polyprotein precursor from which DH, pheromone biosynthesis activating neuropeptide (PBAN) and three other neuropeptides are released and become matured. The C-terminal FXPRL-NH2 sequence of DH is essential but not sufficient for expression of full activity. Recently, we have isolated a unique hydrohobic peptide (VAP peptide) with a slight diapause egg induceing activity from organic solvent extracts of the male adult heads of the silkworm. The VAP peptide itself has no diapause inducing activity, but enhances DH activity through reducing ED50 value and the threshold concentration of DH. The DH-PBAN gene is composed of 6 exons interrupted by 5 introns and is expressed in 12 neurosecretory cells of the SG. The incubation of eggs at 25$^{\circ}C$, which induces embryonic diapause in the progeny, caused DH-PBAN mRNA content to increase at 5 different stages in the life cycle. By contrast, a 15$^{\circ}C$ incubation only induced expression of the gene at the late phrase adult stage. The temperature-controlled expression of DH-PBAN gene is closely correlated to the incidence of diapause, indicating that DH-PBAN gene expression is the initial event leading to diapause induction. DH acts to stimulate trehalase activity in developing ovary to bring about hyprglycogenism in mature eggs, a prerequisite metabolism for diapause initiation. Using in vivo and in vitro systems, DH is clearly shown to induce trehalase gene expression in developing ovaries. New protein synthesis is not needed for this process, but a Ca2+-dependent proteinkinase seems to be involved. Quite recently, we have sucessfully applied a new and potent trehalase inhibitor (Trehazoline) to reudce glycogen content in developing ovaries. The eggs deficient in glycogen were also able to enter diapause as the natural eggs do, so that we could provide the new egg system to reconsider the diapause associated metabolism other than the glycogen-sorbitol metabolic system.

• 한국식물생명공학회:학술대회논문집
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• 한국식물생명공학회 2005년도 추계학술대회 및 한일 식물생명공학 심포지엄
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• pp.206-206
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• 2005

• 한국환경농학회지
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• 제38권4호
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• pp.296-306
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• 2019

온도는 곤충의 발달, 성장, 생식에 중요한 요인이며, 또한 곤충의 생존에 직접적 관련있는 물리적 요인이다. 변온동물인 곤충은 생존을 위해 기후변화에 반응을 해야 하며, 저온과 같은 취약한 환경하에서도 다양한 생존전략을 발달시켜야 한다. 본 연구는 저온에 대한 적응에 기여하는 유전자를 동정하기 위해 배추좀나방 유충의 지방체를 저온과 상온에 노출시켜 전사체 분석을 수행하였다. 저온전사체에서는 chitinase, 표피단백질, Hsp23, chytochrome, Glutathione S transferase, phospholipase 2 유전자의 발현이 증가된 반면, 에너지 대사에 관여하는 UDP-당전이효소, trehalase, trehalose transporter는 오히려 발현이 감소하였다. 저온에 곤충이 노출되었을 때, 대사중심인 지방체의 유전자 발현의 변화가 곤충의 온도 적응을 이해하는 단서를 제공할 수 있을 것으로 기대된다.