• Applied Biological Chemistry
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• 제30권4호
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• pp.305-310
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• 1987

대두 및 고구마로부터 얻은 ${\beta}-Amylase$의 단백질 구조를 CD Spectra, 항체반응, 화학적 절단을 통하여 비교하였다. 고구마 ${\beta}-Amylase$는 4개의 동일한 subunit로 구성되어 있으며 대두 ${\beta}-Amylase$는 Subunit구조를 하고 있지 않았다. 또한 두 효소는 변성시킨 상태에서 SDS-gel전기영동, gel filtration한 결과 분자량은 동일하였다. 그리고 대두 및 고구마 ${\beta}-Amylase$는 CD spectra상 유사한 2차구조를 나타내고 있으나 방향족 측쇄가 상이함을 나타냈다. 한편 cyteine 잔기 및 methionine 잔기의 화학적 절단한 결과 두 효소는 동일한 아미노산 배일을 나타냈다. 또한 면역학적인 방법에 의해서도 두 효소는 유사성이 인정되었다. 한편 대두 ${\beta}-Amylase$에 대한 항체는 고구마 ${\beta}-Amylase$의 활성을 억제하였으나 밀, 보리, 무우 ${\beta}-Amylase$에 대해서는 활성 억제가 나타나진 않았다.

• 한국식품영양학회지
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• 제9권3호
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• pp.247-252
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• 1996

$\beta$-Amylase was purified from sweet potato by acetone fractlonatlon, Sephadex A-50 ion exchange chromatography and Sepgadex G-200 gel chromatographyl The higher enzyme concentration was, the higher heat stability of enzyme became. After 1 hour 30 minute. At 6$0^{\circ}C$ in pH 5, enzyme under concentration of 30$\mu$l/ml lost its activity completely and over the concentration of 100$\mu$g/ml remained 25% of activity. The enzyme was stabilized at range of pH 4~10 and pH stability was increased by glycerol. Five moles of NaCl inhibited completely of the enzyme activity. SDS of 0.05% inhibited the enzyme completely after 12 hours at 37$^{\circ}C$ in pH5. One mole guanidine-HCl and 8M urea inhibited the entire enzyme after 13 hours at 37$^{\circ}C$ in pH 5.

• 한국식품영양학회지
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• 제9권3호
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• pp.253-258
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• 1996

Stabilities of sweets potato f-amylase on various reagents were studied. The enzyme was stabilized by bovine serum albumin, Triton X-100 and 2-mercaptoethanol of 0.04%. Among them, bovine serum albumin was the most effective. And enzyme stability was increased by using the deairated solution. The enzyme activity was remained 0% in the absence of glycerol, 25% in the presence of 20% glycerol and 50% in the presence of 40% glycerol at 37$^{\circ}C$, for 15 hours in pH 11. SDS inhibited the enzyme, and 2-mercaptoethanol and dithiothreitol stabilized it.

• 한국식품영양학회지
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• 제11권5호
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• pp.561-564
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• 1998

The stabilizatio of amaylolytic enzyme such as $\beta$-amylase of barley, $\beta$-amylase of wheat, $\beta$-amylase of sweet potato, $\alpha$-amylase of Bacillus licheniformis, $\alpha$-amylase of Aspergillus sp. and $\alpha$-glucosidase of Aspergillus awamori was attained by modification with periodate-oxidized soluble starch. The pH stability of modified enzyme was increased at pH 9 for $\beta$-amylase of sweet potato, pH 3~5 and 8~11 for $\beta$-amylase of barley, pH 2~3 and 7~12 for $\beta$-amylase of wheat and pH 6 for $\alpha$-glucosidase of Aspergillus awamori. Thermal stability increased 17.6% for $\alpha$-amylase of Aspergillus sp. at 6$0^{\circ}C$ for 10min, 30% for $\alpha$-amylase of Bacillus licheniformis at 10$0^{\circ}C$ for 5min and 4.5% for $\alpha$-amylase of sweet potato at 6$0^{\circ}C$ for 10min compared with those of native enzymes.

• 한국식품조리과학회지
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• 제14권2호
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• pp.182-187
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• 1998

일반적으로 가정에서 고구마 조리에 가장 많이 사용하는 방법인 전자렌지, 가스오븐렌지 및 증자에 의해 조리과정 중 고구마의 중량, 환원당의 양, 당의 조성 및 효소의 활성 변화를 측정하였다. 조리과정 중의 중량변화는 전자렌지와 가스오븐렌지를 이용하여 조리하였을 때 수분의 증발이 일어나 중량이 감소되는 경향을 보인 반면, 증자의 경우에는 중량이 증가되는 경향을 보였다. 환원당의 함량은 전자렌지를 이용하여 조리한 경우 조리과정 중 환원당의 양이 증가하다가 감소하는 경향을 보였으며, 가스오븐렌지와 증자 시 환원당의 양이 증가되는 경향을보여, 중심부지 온도가 10$0^{\circ}C$일 때 334.60 mg/g과 381.29 mg/g으로 상당히 많은 양의 환원당이 생성되었다. 조리시 당의 성분변화는 가열전 fructose, glucose, surose는 각각 1.56 mg/g, 1.79 mg/g, 5.58 mg/g의 함량을 보였으나, 조리과정 중 fructose, glucose, surose는 조리전에 비해 감소되는 경향을 보였다. 반면 조리전 2.22 mg/g의 함량을 보인 maltose는 조리가 진행될수록 증가하여 전자렌지에서 60초 조리하였을 때 9.01 mg/g, 가스오븐렌지 에서 중심온도가 10$0^{\circ}C$일 때 24.81 mg/g, 증자시 중심온도가 10$0^{\circ}C$일 때 28.10 mg/g으로 증가하였다. 조리과정 중의 $\beta$-amylase의 활성은 조리과정이 진행될수록 감소되는 경향을 보였다. 특히 열전도율이 높은 증자에 의한 조리시 전자렌지나 가스오븐렌지에 비해 효소의 활성이 급격히 감소되는 경향을 보였다. 또한 invertase의 효소활성 역시 조리가 진행될수록 감소되는 경향을 보였다 가스오븐렌지와 증자에 의해 중심온도가 7$0^{\circ}C$와 8$0^{\circ}C$에 도달하였을 때 56.8 unit, 3.2 unit와 65.7 unit와 13.3 unit의 잔존활성을 보였으나 중심온도가 9$0^{\circ}C$와 10$0^{\circ}C$일 때 잔존활성은 측정되지 않았다.

• 한국식품영양과학회지
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• 제24권6호
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• pp.943-947
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• 1995

고구마의 효율적 활용을 위하여 고구마가 지니 여러가지 가능성을 이용한 새로운 가공식품인 음료를 물 첨가량과 효소처리 유무에 따라 제조하고 그 음료의 품질특성을 조사하였다. 환원당은 효소처리를 하므로서 증가하였으며 pH 조절시에도 다소 증가하였으나 큰 차는 나타나지 않았다. 점도는 각 처리구 마다 효소처리되었을 때 낮아졌으며 효소처리(pH조절)에서는 더 낮아졌다. 또한 색도는 각 처리구에서 효소 무처리구 보다 효소처리구에서 색의 밝기와 황색도는 낮아졌으나 적색도는 고구마 1 : 물 1에서는 낮아졌고 고구마 1 : 물 2, 3에서는 증가하였다. 관능검사 결과는 색, 맛, 향기, 조직감 모두 고구마 1 : 물 1로 섞은 시료에 pH를 4.5로 조절하고 효소 처리하여 제조한 음료가 가장 좋은 것으로 나타났으며 고구마 1 : 물 3으로 하여 제조한 음료에서는 모두 가장 나쁜 것으로 나타났다. 이상의 결과는 고구마 1 : 물 1의 비율액을 pH 4.5로 조절하고 $60^{\circ}C$에서 복합효소로 처리하여 만든 음료가 품질면에서 우수한 것으로 나타났다.

• 한국식품과학회지
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• 제31권1호
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• pp.62-67
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• 1999

과요오드산 산화 가용성전분 및 말토올리고당을 고구마 ${\beta}-amylase$, 밀 ${\beta}-amylase$, aldolase, bovine serum albumin, catalase, carboxypeptidase, ferritin, pronase와 반응시켜서 전기영동하였다. 이들 단백질은 전기영동상의 이동도가 달라지고, 단백질 밴드와 같은 위치에서 PAS 염색 밴드를 나타내어 당이 부가된 것으로 확인되었다. 당의 부가는 과요오드산 산화당의 알데히드기가 단백질 분자 표면 리신의 ${\varepsilon}-NH_2$기와 Schiff 염기를 형성하여 일어난다. 변형효소는 자외흡광곡선에 변화를 나타내지 않았다.

• 한국식품영양학회지
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• 제11권2호
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• pp.159-164
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• 1998

고구마 $\beta$-아밀라아제를 NaIO4-산화 가용성 전분으로 변형하여 안정성을 측정하였다. 그 결과, 치적안정 pH는 3 및 4를 나타냈고, pH 3, 5~9, 11에서 비변형 효소보다 높은 안정성을 나타냈다. 6$0^{\circ}C$에서 15분 동안 변형효소는 비변형 효소보다 안정성이 증가하였다. 변형 보리 $\beta$-아밀라아제는 전체 pH에 걸쳐서 넓은 pH 안정성을 나타냈고, $\alpha$-cyclodextrin은 이를 더욱 증가 시켰다.

• 한국식품과학회지
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• 제18권6호
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• pp.431-436
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• 1986

분질고구마인 원기와 점질고구마인 천미로부터 얻은 전분에 각 고구마에서 추출된 조효소와 분가수분해효소를 작용시켜 비교 검토한 결과는 다음과 같았다. 천미보다 원기에서 추출한 조효소의 전분가수분해활성이 높았으며 각 전분의 호화온도에 따른 조효소의작용으로 생성된 환원당 함량은 $70^{\circ}C$에서는 천미전분을 기질로 한 것이, $95^{\circ}C$에서는 원기 전분을 기질로 한 것이 더 높았다. 원기 전분에 대한 ${\alpha}-amylase$와 ${\beta}-amylase$ 활성은 천미전분에 대한 것보다 높았다. 효소처리 전분의 요드 반응 후의 흡광도는 생전분보다 낮았으며, 형태는 표면에서 내부로 여러 층을 갖는 구멍이 있고 둥근형이었다. 각 전분의 X-선 회절양상을 관찰한 결과 본 실험에 사용된 고구마 전분은 효소처리 후에도 생전분과 같이 Ca 형을 유지하였으며 상대적 결정도는 효소처리전분이 생전분보다 낮았다.

• 한국식품과학회지
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• 제31권2호
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• pp.482-487
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• 1999

과요오드산으로 산화시킨 당을 유리아미노산과 반응시켜서 ${\alpha}-NH_2$기와 펩티딜리신의 ${\varepsilon}-NH_2$기와 반응하여 결합한 것을 확인하였다. 그래서, 제조한 과요드산-산화당은 단백질 분자 표면의 리신의 ${\varepsilon}-NH_2$기와 Schiff 염기 반응으로 공유결합하여 당단백질을 만드는 것으로 볼 수 있다. 과요드산 산화당으로 변형한 고구마 ${\beta}$-아밀라아제는 C, H는 증가, N은 감소하였다. N말단의 ${\alpha}-NH_2$기는 70% (pentamer), 73% (monomer), ${\varepsilon}-NH_2$기는 33% (pentamer), 26% (monomer)가 산화당과 반응하였다. 페놀-황산법에 의한 총당 정량과 DNP 법으로 분석한 결과, $IO_4$-산화말토헥사오스는 고구마 ${\beta}$-아밀라아제 1몰당 6몰이 결합된 것으로 나타났고, 고구마 ${\beta}$-아밀라아제에 결합된 산화가용성 전분은 효소단백질 대비 13.2% (monomer), 13.5% (pentamer), 산화말토헥사오스는 9.7% (pentamer), 9.3% (monomer)로 나타났다.