• 한국수산과학회지
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• 제31권6호
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• pp.895-900
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• 1998

참치 통조림 가공 중 얻어지는 부산물중 내장유의 효율적인 이용을 위해 레시틴을 분리한 후 탈색과 탈취 등의 정제조건을 검토한 결과는 다음과 같다. 참치 내장유에서 최적의 레시틴 분리를 위해 첨가하는 구연산량은 시료유 100ml에 대하여 0.4ml가 적당하였다. 레시틴의 탈색은 활성백토 $5\%$를 첨가하du 처리 ($40^{\circ}C$, 10분) 하는 것이 효과적이었으며, 탈취조건은 4Torr 이하의 감압하에서 수증기 증류법으로 처리 ($130^{\circ}C$, 60분)하는 것이 적절하였다. 참치 내장유중의 주요 인지질은 phosphatidyl choline, sphingomyelin 및 phosphatidyl ethanolamine이 었다. 참치 내장유의 지방산 조성은 포화산의 함유율이 가장 높았고 다음으로 monoene산 및 polyene산의 순이였다. 이들을 구성하는 주요 지방산은 16:0, 18:1 (n-9), 22:6 (n-3), 18:0, 및 16:1 (n-7)의 순이였고 그 외에 14:0, 20:5 (n-3) 및 18:1 (n-7)도 주체를 이루고 있었다. 그리고 최후 정제공정을 거친 탈취 내장유 레시틴의 지방산 조성은 포화산의 함유율이 가장 높았고 다음으로 polyene산 및 monoene산 순이였다. 또한 이들을 구성하는 주요지 방산은 16:0, 22:6(n-3), 18:1 (n-9), 14:0, 16:1 (n-7), 18:0 및 18:3 (n-3)순이였고 그 외에 16:1 (n-7), 20:5 (n-3) 및 14:0도 주체를 이루고 있었다.

• 한국식품과학회지
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• 제23권3호
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• pp.251-255
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• 1991

들기름의 산화안정성 향상을 위해 primary antioxidant로 이용한 몇 가지 상업용 레시틴에 토코페롤, 구연산, ascorbyl palmitate 등의 항산화제 및 상승제를 첨가하여 들기름의 산화방지 효과 및 상승효과를 AOM 시험과 OVEN 시험에 의하여 비교 연구하였다. AOM시간이 2시간인 들기름에 5%의 상업용 레시틴을 첨가했을 때 우제유사(迂製油社) I 제품만이 8시간인 것을 제외하고 AOM 시간이 16시간인 정제 대두유의 유도시간 보다 길었다. 레시틴의 종류 및 농도에 따른 AOM 시험 조건에서의 산화안정성과 $60,\;37^{\circ}C$ OVEN 시험에서의 산화안정성은 유사한 실험결과를 나타냈다. 토코페롤은 일반 유지의 경우와는 다르게 ${\gamma}-rich-tocopherol$이${\dalta}-rich-tocopherol$과 mixed tocopherol를 첨가한 경우 보다 항산화 효과가 우수하였다. 또한 들기름에 레시틴의 첨가량을 증가할 수록 유도시간이 증가되었으며 레시틴에 대한 토코페롤, 구연산, ascorbyl palmitate의 혼합물은 상승효과가 인정되었다.

• 한국수산과학회지
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• 제31권6호
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• pp.901-907
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• 1998

고도불포산인 EPA나 DHA가 다량 함유되어 있으면서도 폐기되고 있는 참치 가공 부산물중의 내장지질을 효율적으로 이용하기 위해 정제한 참치 내장중의 레시틴을 각각 첨가하여 어육소시지를 가공한 다음 저장시의 품질 안정성을 조사하였다. 레시틴 첨가어육소시지를 $5^{\circ}C$에서 40일간 저장하여 texture와 관능검사 결과 큰 변화를 나타내지 않았으며 산화도 측정에서도 산패로 인한 품질변화는 나타나지 않았다. 이것은 레시틴 자체가 항산화력을 갖고 있기 때문으로 생각되며 종합적인 판단으로는 모든면에서 $2\%$ 레시틴 첨가제품 (B)이 가장 우수하다고 판단된다. 또한 성인병 예방과 치료 및 학습능력 향상에 기여하는 EPA나 DHA가 대조제품보다 2배 이상 함유되어 있어서, 참치내장유의 효율적인 이용면에서 $2\%$ 레시틴 첨가 소시지를 제조하여 섭취시 부족한 고도불포화산을 보충할 수 있는 식품소재로서의 가능성이 시사되었다.

• Food Science and Biotechnology
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• 제15권2호
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• pp.202-206
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• 2006

The oxidation stability of fish oil containing omega-3 polyunsaturated fatty acids (PUFAs), which is very susceptible to oxidative deterioration, needs to be improved before it can be successfully applied to functional foods. The antioxidant activities of 17 species of materials in anchovy oil (AO) were compared and a potent antioxidant was determined to improve the shelf-life of refined AO. Antioxidant activities of the 0.05% (w/w) materials in AO were compared against control during storage at $30^{\circ}C$ for 10 days. While no antioxidant effect was shown in alpha tocopherol against control, 3 species of grapefruit seed extracts (GSEs), astaxanthin (AX), soybean lecithin, and green tea extract showed good antioxidant activities. Especially, GSE B, GSE C, and AX showed significantly high peroxide inhibitory activities (PIAs) of $16.2{\pm}2.1$, $20.{\pm}3.5$, and $17.7{\pm}3.5%$, respectively, after the 4th day (p<0.01). Radical scavenging activities (RSAs) of GSE B, GSE C, and AX were $85.1{\pm}0.8$, $95.3{\pm}0.3$, and $85.9{\pm}0.8%$, respectively. Correlation between PIAs and RSAs was high ($R^2=0.926$) in GSE B, GSE C, and AX. Therefore, we concluded that one of the main antioxidative mechanisms of GSEs and AX must operate through an RSA pathway. The $RC_{50}$ (concentration required for 50% reduction of 1,1-diphenyl-2-picryl-hydrazyl, DPPH) of GSE C was $258\;{\mu}g/mL$.

• Fisheries and Aquatic Sciences
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• 제26권3호
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• pp.204-215
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• 2023

The thermolabile haemolysin (tlh) of Vibrio parahaemolyticus (Vptlh) from V. parahaemolyticus is a multiple-function enzyme, initially describes as a haemolytic factor activated by lecithin and phospholipase A2 enzymatic activity (Shinoda, 1991; Vazquez-Morado, 2021; Yanagase et al., 1970). Until now, the tlh structure has hypothesized including N-terminal and C-terminal domain, but what domain of the Vptlh structure does the haemolytic activity has not been refined yet. In this study, a 450-bp VpTLH nucleotide sequence of the entire Vptlh gene encoded the C-terminal domain cloned firstly to examine its responsibility in the activity of the Vptlh. The C-terminal domain fused with a 6-His-tag named the His-tag-VpC-terminal domain was expressed successfully in soluble form in the BL21 (DE3) PlysS cell. Remarkably, both expression and purification results confirmed a high agreement in the molecular weight of the His-tag-VpC-terminal domain was 47 kDa. This work showed the His-tag-VpC-terminal domain lysed the erythrocyte membranes in the blood agar and the phosphate buffered saline (0.9%) media without adding the lecithin substrate of the phospholipase enzyme. Haemolysis occurred at all tested diluted concentrations of His-tag-VpC-terminal domain (p < 0.05), providing evidence for the independent haemolytic activity of the His-tag-VpC-terminal domain. The content of 100 ㎍ of the His-tag-VpC-terminal domain brought the highest haemolytic activity of 80% compared to that in the three remaining contents. Significantly, the His-tag-VpC-terminal domain demonstrated not to involve the phospholipase activity in Luria-Bertani agar supplemented with 1% (vol/vol) egg yolk emulsion. All results proved the vital responsibility of the His-tag-VpC-terminal domain in causing the haemolytic activity without the required activation by the phospholipase enzyme. Raw extracts of Phellinus igniarus and Phellinus pipi at 10^-1 mg/mL inhibited the haemolytic activity of the His-tag-VpC-terminal domain from 67.7% to 87.42%, respectively. Hence applying the His-tag-VpC-terminal domain as a simple biological material to evaluate quickly potential derivatives against the Vptlh in vivo conditions will accessible and more advantageous than using the whole of the Vptlh.