The psbC gene, encoding the intrinsic chlorophyll-binding protein of CP43, one of the PS core complex polypeptides, was cloned from the Panax ginseng chloroplast, which is composed of 1,422 nucleotides and the overall nucleotide sequence shows more than 84% identity to those of eukaryotic photosynthetic organisms. The predicted topology of CP43, based on hydropathy analysis, includes six membrane-spanning ${\alpha}-helices$ resulting in three lumenal and four stromal loops. The putative translation start codon for the psbC gene is located at 48 nucleotides upstream from the stop codon of the psbD gene whose product is also a component of the PSII reaction center, implying that the promoter of the psbC gene is possibly located in the middle of the structural gene of the psbD gene. Northern blot analysis of the in vivo accumulation of the psbC transcript from the plants grown under the various growth light intensities (5%, 10%, 20%, and 100%) of daylight indicated that the steady-state level of the psbC transcript was not significantly affected by light intensity.
다슬기의 분말(PSB)과 그 회화분(ASB)으로부터 체내 흡수력이 높은 젖산칼슘의 제조조건과 색상, 용해도 및 관능적 품질을 조사하였다. PSB로부터 제조한 젖산칼슘(PSB-CL)의 PSB 및 젖산 100 mL에 대한 수율은 젖산농도가 10%일 때는 300% 및 15 g, 20%일 때는 260% 및 20 g이었으며, ASB로 제조한 젖산칼슘(ASB-CL)의 ASB 및 젖산 100 mL에 대한 수율은 10% 젖산에서는 400% 및 60 g, 20% 젖산에서는 329% 및 66 g으로 원료량을 기준으로 하였을 때는 다같이 젖산농도의 증가에 따라 감소하였으나 젖산의 부피를 기준으로 하였을 때는 젖산농도의 증가에 따라 증가하였다. Dehydated PSB-CL 및 ASB-CL 제조의 적정온도와 시간은 10$0^{\circ}C$에서는 각각 4 및 5시간, 12$0^{\circ}C$에서는 3 및 4시간, 15$0^{\circ}C$에서는 1 및 2시간으로 ASB-LA의 경우가 짧았다. IR 및 H-NMR spectrum의 분석결과 PBS-LA와 ASB-LA의 구조는 Ca($CH_3$CHOH$CO_2$)$_2$임이 확인되었다. 무수 PSB-CL 및 ASB-CL의 칼슘함량은 각각 15.4%(w/w)와 17.3%(w/w)로 이론 값의 각각 84.2%와 94.5%를 나타내었으며, 미량의 Fe, Na, Mn Zn을 함유하였다. PBS-CL와 ASB-CL의 색상은 각각 연한 황색과 연녹색을 지닌 백색을 띠었다. pH 3~8로 조정한 증류수에서 PSB-CL과 ASB-CL의 평균 용해도는 각각 5.43 g/100 mL 및 6.11 g/100 mL로 standard CL의 4.74 g/mL에 비하여 높았다. 국간장을 제외한 대부분의 액체식품(3% 소금물, 소주, 진간장, 국간장, 포도주스 및 오렌지주스)에서의 용해도는 PSB-CL(3.14~5.03 g/100 mL)과 ASB-CL(4.69~6.05 g/100 mL)이 standard CL(2.94~5.84 g/100 mL)에 비하여 높았다. 관능검사 결과, ASB-CL은 신맛이 낮아 사용범위가 높은 것으로 평가되었으며 PSB-CL는 쓴맛은 높으나 떫은맛이 낮고 구수한 맛이 강하여 식품에의 응용이 기대된다.
소수성실리카를 안정제로 하는 현탁중합반응법을 이용하여 합성한 스티렌(St)/부틸메타크릴레이트(BMA) 공중합체 (co-PSB) 입자의 전단점도를 모세관 레오미터 (capillary rheometer)를 이용하여 $170^{\circ}C$에서 측정하였다. co-PSB 입자의 전단점도는 중량평균분자량이 74,800 g/mol 이하인 경우 낮은 전단속도에서는 뉴톤거동을 보였다. 중량평균분자량이 136,800 g/mol을 초과하면서 전단점도는 전단속도의 전 영역에 걸쳐 감소하였고 전단속도에 대한 기울기의 절대값은 분자량의 증가와 함께 증가하였다. St/BMA의 구성비가 7/3, 5/5 및 3/7의 co-PSB 입자는 유사한 분자량을 나타내었지만 BMA의 구성비가 증가하면서 유리전이온도와 전단점도는 감소하였다. St/BMA의 구성비가 1/9 인 co-PSB의 경우 유리전이온도는 더욱 감소하였으나 초기 전단점도는 크게 증가하였다. 카본블랙을 함유하는 co-PSB 복합체 입자의 전단점도는 카본블랙의 증가에 따라 증가하였으나, 카본블랙의 농도에 따른 전단점도의 변화는 분자량 및/혹은 구성비의 변화 효과에 비교하여 미약하였다.
한국산 메꽃속 4종 1변종과 1종의 외군을 대상으로 종의 실체를 확인하고, 유연관계 및 진화경향성을 파악하기 위하여 분자계통학적 연구를 수행하였다. 메꽃속의 주요 형질로는 잎의 모양과 화관의 길이, 털의 유무 등이 있다. 하지만 잎의 형질에서 많은 변이 현상이 나타나고 있어 종 분류에 어려움이 있다. 분자계통학적 연구결과 갯메꽃이 하나의 분계조를 형성하여 가장 기부에 위치하였고, 애기메꽃과 큰메꽃의 ITS 지역과 psbA-trnH 지역에서는 독립적인 분계조를 형성하지 못하여 두 종의 관계가 명확하지 않았다. 따라서 두 종의 관계는 본 연구에 사용된 마커들로는 부족하며 앞으로 더 많은 개체와 다양한 마커들을 통한 연구가 수반되어야 한다. 메꽃은 선메꽃과 유집되어 유연관계가 가까운 것으로 나타났다.
본 연구는 DNA수준에서 인삼의 종내 및 종간 개체간의 유전변이를 확인할 수 있는 새로운 방법인 PCR-aided RFLP를 사용하여 품종육성의 기초자료로 삼고자 수행하였다. 인삼의 엽록체 DNA중 psbA gene과 rbcL gene을 제한효소처리하여 그 band 양상을 조사하고자 하였다. Chloroplast DNA 중 psbA gene과 rbcL gene을 분리하기 위하여 각각 psbA-N, psbA-C primer 및 rbcL-N, PX-1 primer를 사용한 결과 적정 분자량인 psbA gene은 1,008bp에서, rbcL gene은 1,336 bp에서 band가 나타났다. 또한 atpB gene, rpoB gene, trn gene을 분리하기 위한 primer를 사용한 결과 역시 예상 대로 1,366bp, 900bp, 1,500bp, 1,008bp에서 band가 나타났다. PCR에 의하여 분리한 psbA gene과 rbcL gene을 sau3A, Taq1, Alu1, HaeIII 등의 제한효소로 절단하여 RFLP양상을 조사한 결과 모든 인삼에서 TaqI 제한효소 처리구에서 KG Line 과 종 및 변종간 모두 절단이 되었으며 800bp에서 band가 위치하고 있다. AluI의 제한효소 처리구에서도 KG Line과 유전자원에서 800bp인 동일한 band를 보였다. 제한효소 HaeIII에서는 KG Line의 경우 500bp의 위치에서 희미하게 band를 동일하게 보였다. 그러나 유전자원에 있어 HaeIII 제한효소처리구에서는 band가 관찰되지 않아 KG Line과 차이를 보였다. 모든 chloroplast gene은 PCR 증폭에 의하여 밴드를 형성하였으나 제한효소 처리후 각 인삼 종내 또는 종간 식별이 용이하지 않아서 좀 더 많은 제한효소를 사용하거나 증폭된 DNA를 염기서열을 분석하여 비교하는 방법이 고려 되어야 할 것으로 사료된다.
Photosynthesis uses light energy to drive the oxidation of water at an oxygen-evolving catalytic site within photosystem II (PSII). Chlorophyll binding by the photosystem II subunit S protein, PsbS, was found to be necessary for energy-dependent quenching (qE), the major energy-dependent component of non-photochemical quenching (NPQ) in Arabidopsis thaliana. It is proposed that PsbS acts as a trigger of the conformational change that leads to the establishment of nonphotochemical quenching. However, the exact structure and function of PsbS in PSII are still unknown. Here, we clone and express the recombinant PsbS gene from Arabidopsis thaliana in E. coli and purify the resulting homogeneous protein. We used various biochemical and biophysical techniques to elucidate PsbS structure and function, including circular dichroism (CD), fluorescence, and DSC. The protein shows optimal stability at $4^{\circ}C$ and pH 7.5. The CD spectra of PsbS show that the conformational changes of the protein were strongly dependent on pH conditions. The CD curve for PsbS at pH 10.5 curve had the deepest negative peak and the peak of PsbS at pH 4.5 was the least negative. The fluorescence emission spectrum of the purified PsbS protein was also measured, and the ${\lambda}_{max}$ was found to be at 328 nm. PsbS revealed some structural changes under varying temperature and oxygen gas condition.
Most of sewage treatment plants in Korea is operated for the removal of organic material. Because of low C/N ratio of domestic wastewater it is very difficult to remove nitrogen and phosphorus from wastewater. Therefore C/N ratio is key factor for the removed of nitrogen and phosphorus. PSB(photosynthetic bacteria) can remove the nutrient materials, so this study is focused on PSB characterization of nutrient removal. PSB is possible to remove nitrogen, phosphorus in anaerobic and aerobic condition. This study try to find out condition of the PSB in SBR reactor, Batch reactor. It consists of three Mode. Mode 1, 2 is to apply activated sludge process and Mode 3 is that seeded PSB in the activated sludge process. As a result of SBR process, Mode 1, 2 which was activated sludge Process showed $79\~90\%,\;66\~90\%$ of SCODcr, $94.67\~95.89\%,\;95.76\~98.56\%$ of TKN, and Mode 3 has $84\~92\%$ of SCODcr, $95.39\~99.52\%$ of TKN removal efficiency, respectively. When comparison with Mode 1, 2 and 3, most of nitrogen and phosphorus is removed at the anaerobic condition in Mode 3. but Mode 1, 2 has just revealed activated sludge process characterization. It would because of characterization of PSB.
한국식물학회 1999년도 제13회 식물생명공학심포지움 New Approaches to Understand Gene Function in Plants and Application to Plant Biotechnology
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pp.57-62
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1999
Light-regulated translation of chloroplast mRNAs requires nuclear-encoded trans-acting factors that interact with the 5' untranslated region (UTR) of these mRNAs. A set of four proteins (60, 55, 47, and 38 kDa) that bind to the 5'-UTR of the psbA mRNA had been identified in C. reinhardtii. 47 kDa protein (RB47) was found to encode a chloroplast poly (A)-binding protein (cPABP) that specifically binds to the 5'-UTR of the psbA mRNA, and essential for translation of this mRNA, cDNA encoding 60 kDa protein (RB60) was isolated, and the amino acid sequence of the encoded protein was highly homologous to plants and mammalian protein disulfide isomerases (PDI), normally found in the endoplasmic reticulum (ER). Immunoblot analysis of C. reinhardtii proteins showed that anti-PDI recognized a distinct protein of 56 kDa in whole cell extract, whereas anti-rRB60 detected a 60 kDa protein. The ER-PDI was not retained on heparin-agarose resin whereas RB60 was retained. In vitro translation products of the RB60 cDNA can be transported into C. reinhardtii chloroplast in vitro. Immunoblot analysis of isolated pea chloroplasts indicated that higher plant also possess a RB60 homolog. In vitro RNA-binding studies showed that RB60 modulates the binding of cPABP to the 5'-UTR of the psbA mRNA by reversibly changing the redox status of cPABP using redox potential or ADP-dependent phosphorylation. Site-directed mutagenesis of -CGHC- catalytic site in thioredoxin-like domain of RB60 is an unique PDI located in the chloroplast of C. reinhardtii, and suggest that the chloroplast PDI may have evolved to utilize the redox-regulated thioredoxin like domain as a mechanism for regulating the light-activated translation of the psbA mRNA.
Light-regulated translation of chloroplast mRNAs requires nuclear-encoded trans-acting factors that interact with the 5' untranslated region (UTR) of these mRNAs. A set of four proteins (60, 55, 47, and 38 kDa) that bind to the 5'-UTR of the psbA mRNA had been identified in C. reinhardtii. 47 kDa protein (RB47) was found to encode a chloroplast poly (A)-binding protein (cPABP) that specifically binds to the 5'-UTR of the psbA mRNA, and essential for translation of this mRNA, cDNA encoding 60 kDa protein (RB60) was isolated, and the amino acid sequence of the encoded protein was highly homologous to plants and mammalian protein disulfide isomerases (PDI), normally found in the endoplasmic reticulum (ER). Immunoblot analysis of C. reinhardtii proteins showed that anti-PDI recognized a distinct protein of 56 kDa in whole cell extract, whereas anti-rRB60 detected a 60 kDa protein. The ER-PDI was not retained on heparin-agarose resin whereas RB60 was retained. In vitro translation products of the RB60 cDNA can be transported into C. reinhardtii chloroplast in vitro. Immunoblot analysis of isolated pea chloroplasts indicated that higher plant also possess a RB60 homolog. In vitro RNA-binding studies showed that RB60 modulates the binding of cPABP to the 5'-UTR of the psbA mRNA by reversibly changing the redox status of cPABP using redox potential or ADP-dependent phosphorylation. Site-directed mutagenesis of -CGHC- catalytic site in thioredoxin-like domain of RB60 is an unique PDI located in the chloroplast of C. reinhardtii, and suggest that the chloroplast PDI may have evolved to utilize the redox-regulated thioredoxin like domain as a mechanism for regulating the light-activated translation of the psbA mRNA.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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