• Rapid Communication in Photoscience
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• 제2권2호
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• pp.52-55
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• 2013

Proteorhodopsin (PR) is a photoinduced proton pump found abundantly in ocean and fresh water habitat, and has an important role in photoenergy conversion to bioenergy in the living cells. Numerous sequences that encode PR protein variants were discovered by environmental genome sequencing and they indicated the high sequence similarity. A new-type of PR (YS-PR) which had been discovered from the surface of Yellow Sea was found to have only 5 amino acid differences from the previously known green-light absorbing PR (GPR) protein, but showed different photochemical properties. This YS-PR showed a 10 nm red-shifted absorption maximum, when compared with GPR. It also showed slower photocycling rate than GPR. However, the photoconversion rate of YS-PR was fast enough to pump protons. Four different amino acids out of 5 were similar to Blue-light absorbing PR (BPR), suggesting that those residues might be responsible for the observed spectral and photoconverting properties.

• 미생물학회지
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• 제54권4호
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• pp.460-462
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• 2018

Flavobacteriaceae에 속하는 해양 Flavobacteria인 Flagellimonas eckloniae DOKDO $007^T$은 독도에서 서식하는 조류(Ecklonia kurome)에서 분리되었다. DOKDO $007^T$ 균주의 유전체는 4,132,279 bp 크기로 3,527개의 코딩 서열과 37.85%의 GC 함량을 가지며, 하나의 스케폴드에서 두 개의 콘티그로 구성되어 있다. 이 균주는 태양광을 에너지원으로써 이용할 수 있는 여러 레티날 생합성 유전자들과 마찬가지로 프로테오로돕신을 인코딩하는 유전자를 함유하고 있다. 속명과는 달리 편모 형성에 관여하는 유전자가 충분하지 못한 것을 감안하여 속명의 개정이 필요하다.

• 미생물학회지
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• 제47권1호
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• pp.22-29
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• 2011

Chromophore로 레티날(vitamin A)을 사용하는 막 단백질인 로돕신은 7개의 막 단백질로 이루어진다. 최근 광화학/생물리학 측정 방법이 다양해지면서, 그에 따른 새로운 특성도 함께 다양하게 보고되고 있다. 하지만, 다양한 측정 환경에 따른 그 광화학/생물리학 특성의 차이점에 대한 비교연구는 없는 상태이다. 첫째, 빛 에너지를 이용하여 수소 이온 펌프 역할 하는 것으로 잘 알려져 있는 roteorhodopsin (PR)은 해양 proteobacteria에서 발견 되었다. 둘째, 한 오페론에서 14 kDa 전달자와 같이 발현되면서 신호 전달 기능을 하는 Anabaena sensory rhodopsin (ASR)이 있다. 이에 본 연구에서는 이 두 미생물 로돕신을 이용하여 다양한 조건에서 그 차이를 살펴보았다. 각 단백질이 막에 끼어 있는 상태(membrane state), polyacrylamide gel에 고정되어 있는 상태, nonionic detergent일종인 DDM (n-dodecyl-${\beta}$-D-maltopyranoside)과, OG (octyl-${\beta}$-D-glucopyranoside)에 녹아 있는 상태, 좀더 자연상태와 유사한 환경을 위해 단백질만 깨끗하게 정제한 다음 다시 Escherichia coli의 지질인 DOPC (1,2-didecanoyl-sn-glycero-3-phosphocholine)에 재조립한 상태, 이렇게 5가지 조건에서 각각의 광화학/생물리학 특징을 흡수스펙트럼(absorption spectrum), 빛-어둠 차이 흡수스펙트럼(light-induced difference spectrum), 포토사이클(photocycle)을 측정하였다. 그 결과 DDM에 녹아 있는 PR과 ASR에서 각 다른 파장에서 M과 O state와 같은 선명한 photointermediate를 가지고, 가장 signal/noise 비율이 좋았다. 본 연구를 통해 막단백질의 다양한 측정 환경에 대한 그 특성의 차이점을 살펴봄으로써 앞으로 다양한 종류의 로돕신 연구에 기초 기반이 될 것으로 사료된다.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제30권5호
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• pp.633-641
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• 2020

Microbial rhodopsins are a superfamily of photoactive membrane proteins with the covalently bound retinal cofactor. Isomerization of the retinal chromophore upon absorption of a photon triggers conformational changes of the protein to function as ion pumps or sensors. After the discovery of proteorhodopsin in an uncultivated γ-proteobacterium, light-activated proton pumps have been widely detected among marine bacteria and, together with chlorophyll-based photosynthesis, are considered as an important axis responsible for primary production in the biosphere. Rhodopsins and related proteins show a high level of phylogenetic diversity; we focus on a specific class of bacterial rhodopsins containing the '3 omega motif.' This motif forms a stack of three non-consecutive aromatic amino acids that correlates with the B-C loop orientation and is shared among the phylogenetically close ion pumps such as the NDQ motif-containing sodium-pumping rhodopsin, the NTQ motif-containing chloride-pumping rhodopsin, and some proton-pumping rhodopsins including xanthorhodopsin. Here, we reviewed the recent research progress on these 'omega rhodopsins,' and speculated on their evolutionary origin of functional diversity.