• 식품보건융합연구
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• 제6권6호
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• pp.1-7
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• 2020

We compared the fermentation of 0 to 4 weeks by manufacturing a rapid low salt-fermented seahorse with a commercial Protamex added to the functional food, Hippocampus abdominalis. We studied amino acid composition, content and major amino acids related to flavor during the fermentation process of salt-fermented seahorse. In the enzyme-free group, it showed little change in the content of non-protein nitrogenous compounds, the content of amino acids and degree of hydrolysis. The Protamex enzyme treatment group was rapidly hydrolyzed in one week of ripening, resulting in increased non-protein nitrogenous compounds content, amino acid content and degree of hydrolysis, and minimal changes in the four weeks. The total amino acid contents ratio showed the highest content of glutamic acid in the enzyme additive group, glycine, alanine, which indicates sweet taste, and serine, the content of glycine, alanine, serine, and lysine, indicating sweet taste, has increased significantly over the enzyme-free group. Twenty species of free amino acid in the four-week of salt-fermented seahorse were detected. It detected 43.0% (6 species) in the enzyme-free group and 63.96% (7 species) in the enzyme additive group.

• Journal of Dairy Science and Biotechnology
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• 제39권1호
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• pp.36-50
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• 2021

This study aimed to evaluate the biological potential of functional food, i.e., specific peptides obtained from the hydrolysis of milk protein, by assessing their antioxidant and antibacterial properties. For the preparation of casein hydrolysates, commercial enzymes were added to 10% casein solution in a 1:200 (w/v) ratio, and samples were collected each hour. Based on the assessment of the degree of hydrolysis (DH) of casein hydrolysates, it was observed that the concentration of all enzymatic hydrolysates increased rapidly from 30 to 40 minutes. However, no change was observed in their concentrations after 150 minutes. Protamex® and Neutrase® exhibited the highest DH when compared to other enzymes. Furthermore, SDS-PAGE was performed for analyzing the proteolytic pattern of each enzyme, except for Flavourzyme®, and peptides in the size range of 20-25 kDa were identified. Subsequently, peptides produced by two enzymes were isolated using a preparative liquid chromatography system. Overall, NF3, NF4, PF5, and PF6 showed higher antioxidant potential than other peptide fractions. Moreover, NF7 and PF3 exhibited the highest antibacterial activity. In this study, we evaluated the biological potential of novel casein-derived peptides that may find application in the food and healthcare industry.

• 한국산학기술학회논문지
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• 제10권1호
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• pp.194-199
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• 2009

우수한 항산화제로 알려진 astaxanthin을 함유한 H. pluvialis 균체로부터 작용기작이 상이한 exe형과 endo형의 단백질 분해 효소와 복합 다당류 분해 효소를 이용하여 식품용 haematococcus추출물을 효율적으로 제조할 수 있는 방법을 조사하였다. 상업용 단백질 분해 효소로는 Alcalase (endo형)와 Flavourzyme (exe형)을 복합 다당류 분해효소로는 Viscozyme을 사용하였다. 단백질 분해 효소는 endo형과 exe형을 병용하는 것이 추출물의 astaxanthin 함량을 증가시켰다. Viscozyme과 함께 2종류의 단백질 분해 효소를 사용하는 경우에는 Alcalase와 Flavourzyme을 병용하여 1차로 처리한 후 Viscozyme을 2차로 사용하는 2단계 가수분해 방법이 적절하였다. 이 조건에서 astaxanthin 함량은 효소를 사용하지 않은 대조구에 비하여 320% ($529{\mu}g/g{\rightarrow}2,256{\mu}g/g$) 이상 향상되었다. 또한 DPPH법으로 조사한 항산화 활성은 astaxanthin 함량에 비례하여 증가하였으며, 1차로 Alcalase와 Flavourzyme을 병용하여 처리한 후 2차로 Viscozyme을 사용하는 조건에서 가장 우수하였다.

• 한국식품과학회지
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• 제20권4호
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• pp.488-492
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• 1988

멸치추출액의 제조과정중 멸치를 0.3N NaOH용액으로 마쇄하여 1,3,5시간 동안 알칼리 처리한 뒤 알칼리와 중성 단백질 분해효소로 4시간 가수분해하면서 얻어진 멸치마쇄액의 물성을 측정하였다. 멸치추출액의 물리적 품질로서 점도, 색, 총산도. 및 상등액의 양을 측정하여 비교하였다. 그 결과 효소처리한 멸치 마쇄액의 상등액량을 전체무게에 대하여 89%로서 70%인 비교구보다 약 20%증가되는 결과를 보여 주었으며, 상대점도는 효소처리 시간이 경과함에 따라 약간 감소하는 경향이었다. 총산도는 반응초기에 현저히 증가하였다가 그 후 완만하여 졌으며 Hunter값으로 표시된 색의 변화는 ‘L’값이 점점 감소하여 어두워졌으며 이러한 현상은 알칼리처리를 많이한 시료일수록 더욱 현저하였다. 한편 ‘a’값의 변화는 효소를 반응시키는 동안 일정한 변화경향은 없었으나 엷은 붉은색 범위를 보여 주었고 'b'값은 효소처리에 의하여 감소하는 경향이 뚜렷하였다.

• 한국식품영양과학회지
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• 제21권4호
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• pp.398-406
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• 1992

어류가공시 부산물로 얻어지는 어피를 효율적으로 천연조미료로 이용하기 위한 기초 자료를 얻기 위해 가자미피로부터 알칼리 전처리법 (B-type)과 효소 전처리법 (E-type)으로 젤라틴을 추출하여 trypsin으로 가수분해할 때 가수분해조건과 그 가수분해물의 물성, 분자량 및 아미노산 조성을 비교 검토하였다. 젤라틴 가수분해물의 제조를 위한 가수분해 조건은 B-type과 E-type 젤라틴 모두 반응온도 55$^{\circ}C$, pH 9.0 및 효소농도 E/S (w/w) : 0.001이었고, 반응시간은 B-type은 4시간, E-type은 1시간이었다. 최적 가수분해 조건하에서 B-type및 E-type젤라틴의 가수분해도는 각각 63%와 82%였다. 가수분해물의 등전점은 B-type과 E-type이 각각 pH 5.30와 PH 5.27이었고, 전기전도도는 각각 352.8$\mu\textrm{m}$ho/cm와 268.8$\mu\textrm{m}$ho/cm로 시판 젤라틴의 193.2$\mu\textrm{m}$ho/cm보다 높았다 점도는 농도와 온도에 따라서는 다소 변화가 있었으나 pH의 변화에는 크게 영향을 받지 않았다. 분자량은 B-type이 6.5~25kDa으로 분포되어 있고 15kDa이 주종을 이루고 있었으나 E-type의 경우는 분자량이 6~20kDa이며 12.4kDa이 주종을 이루고 있었다. 아미노산 조성은 B-type과 E-type 간에 거의 차이가 없었으며 단맛을 내는 glycine, alanine, proline, hydroxyproline, serine 등이 전체아미노 산의 57%를 차지하였으며 쓴맛을 내는 valine, leu-cine, phenylalanine, tyrosine, methionine, arginine, histidine등의 함량은 전체아미노산에 대해 18%에 불과하였다.

• BMB Reports
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• 제37권1호
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• pp.59-74
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• 2004

The study of whole patterns of changes in protein expression and their modifications, or proteomics, presents both technological advances as well as formidable challenges to biological researchers. Nutrition research and the food sciences in general will be strongly influenced by the new knowledge generated by the proteomics approach. This review examines the different aspects of proteomics technologies, while emphasizing the value of consideration of "traditional" aspects of protein separation. These include the choice of the cell, the subcellular fraction, and the isolation and purification of the relevant protein fraction (if known) by protein chromatographic procedures. Qualitative and quantitative analyses of proteins and their peptides formed by proteolytic hydrolysis have been substantially enhanced by the development of mass spectrometry technologies in combination with nanoscale fluidics analysis. These are described, as are the pros and cons of each method in current use.

• Preventive Nutrition and Food Science
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• 제4권2호
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• pp.139-144
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• 1999

Lipoprotein lipase (LPL) I san enzyme that catalyzed the hydrolysis of triacylglycerols of chylomicrons and VLDL to produce 20acylglycerols and fatty acids. The enzyme, LPL, is localized on the surface of the capillary endothelium and is widely distributed in extrahepatic tissues including heart, skeletal muscle and adipose tissue. LPL has been isolated from boving milk by affinity chromatography on heparin-separose in 2 M NaCL, 5mM barbital buffer, pH 7.4. To elucidate the lipid-binding regin, LPL was digested with trypsin and then separated by gel filtration. Lipid binding region of LPL has been investigated by recombining LPL peptides with DMPC vesicles. Proteolytic LPL fragments with DMPC were reassembled and stabilized by cholate. Lipid-binding region of LPL was identified by a PTH-automated protein sequencer, as AQQHYPVSAGYTK. The analysis of the secondary structure of the lipid-binding peptides revealed a higher probability of $\alpha$-helix structure compared to the whole LPL protein. The prediction of hydrophobicity of lipid -binding region was highly hydrophobic (-1.1) compared to LPL polypetide(-0.4).

• Journal of Microbiology
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• 제41권1호
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• pp.58-62
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• 2003

An extracellular pretense of Bacillus amyloliquefaciens S94 was purified to apparent homogeneity. The enzyme activity was strongly inhibited by general inhibitor for serine protease, PMSF, suggesting that the enzyme is a serine pretense. The purified enzyme activity was inhibited by leucine peptidase inhibitor, bestatin, suggesting that the enzyme is a leucine endopeptidase. The maximum proteolytic activity against different protein substrates occurred at pH 10, 45$^{\circ}C$ (protein substrate) and pH 8, 45$^{\circ}C$ (synthetic substrate). The purified enzyme was specific in that it readily hydrolyBed substrates with Leu or Lys residues at P$_1$ site. The pretense had characteristics of a cold-adapted protein, which was more active for the hydrolysis of synthetic substrate in the range of 15$^{\circ}C$ to 45$^{\circ}C$, specially at low temperature.

• 한국식품과학회지
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• 제25권1호
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• pp.39-45
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• 1993

대두 단백분해효소(pepsin, actinidin)를 작용시켜 단백질 분자에 변형을 줌으로써 이에 따른 식품학적인 기능성의 변화에 대하여 연구하였다. 효소와의 반응시간에 따른 변화에 대하여 연구하였다. 효소와의 반응시간에 따른 대두단백질의 가수분해도를 측정한 결과, pepsin은 초기부터 매우 급격히 대두단백을 가수분해 시켰으며 반면 actinidin에 의한 가수분해는 반응시간이 경과함에 따라 완만하게 진행되었다. PAGE에 의한 결과는 두 효소가 비슷한 경향을 보여 반응이 진행될수록 아랫쪽으로 점차 이동하는 하나의 넓은 band를 보였다. SDS-PAGE에 서는 native SPI가 약 9개의 뚜렷한 band를 보였으나 actinidin에 의한 경우 $3{\sim}4$개의 band를 나타내었다. 그러나 pepsin으로 5분 반응시킨 경우 MW $24,000{\sim}13,000$에 이르는 하나의 band를 나타내어 actinidin이 특정한 band를 선택적으로 가수분해하는 경향과는 다른 결과를 보였다. 대두 단백 가수분해물의 기능적 특성을 측정한 결과, pepsin으로 반응시킨 경우 용해도는 대조군이나 actinidin의 경우보다 뚜렷이 증가했고, 전 pH 범위에서 유화형성력이 향상되었다. 또한 모든 실험군의 기포형성력이 전 pH에서 증가했으며, 등전점 부근에서는 효소반응 시간이 경과할수록 기포안정성도 증가하였다. 그러나 actinidin 처리시 등전점 부근에서만 유화형성력이 향상되었고, 5분 반응시킨 실험군의 기포형성력이 가장 높았으며, alkaline 범위에서 기포안정성이 증가되었다. 이와 같이 각 가수분해물의 기능성의 차이는 단백분해효소마다 그 작용부위가 다르고 이에 따른 단백 가수분해물의 물리, 화학적 특성이 달라져, 그 결가 가수분해물의 기능적 특성에 영향을 끼치는 것으로 사료된다.

• 한국잠사곤충학회지
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• 제17권2호
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• pp.155-160
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• 1975

인공사료조성차이가 견층 fibroin의 효소분해에 미치는 영향을 구명코저 시험한 결과는 다음과 같다. 1. 인공사료육잠견의 fibroin효소분해율은 상엽육잠견에 비하여 낮은 수준에 있다. 2. 인공사료의 soybean meal함량과 견층 fibroin효소분해율과는 거의 상관이 없었으나 견층 sericin함유량과는 부의 상관이 인정되었다. 3. 인공사료의 sucrose함량과 견층 sericin함유량과는 부의 상관이 있었으나 견층 fibroin효소분해율과는 상관이 인정되지 않았다. 4. 인공사요 육잠견의 자웅별로 fibroin효소 분해율에서는 유의차가 없었지만 Sericin함유량은 자＞웅이었다. 5. 인공사료 조성에 있어서 상엽분말을 8％함유한 구는 10％구와 8％구에 methionine을 첨가한 구에 비하여 fibroin효소분해율이 높았다. 6. 1령부터 3령까지 인공사료와 4 및 5령은 상엽사육잠견의 fibroin효소분해율은 전령 인공사료육잠견에 비하여 높았다.