• 한국수산과학회지
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• 제16권2호
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• pp.147-153
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• 1983

To check the differences of the digestive enzymes by the bait habits and the proteolytic activities of the fissile extracts from the fish, omnivorous filefish (Navodon modestus), carnivorous cat shark (Scilliorhinus tarazame) and bloodsucking hag fish (Eptatretus burgeri) were sampled for this experiment. The activity of crude alkaline protease extracted from the muscle and the internal organs of the samples was determined with casein as substrate. The activity of the proteolytic enzymes showed remarkable differences by the organs of the fish. The optimum condition of the pretenses from the muscle revealed in range of pH 7.8-8.3, at $60-65^{\circ}C$, while those of the enzymes from the internal organs were at about pH 8.2, $45-55^{\circ}C$, but those of hag fish were at about pH 6.7, $45-55^{\circ}C$. The proteolytic activity of the enzyme of alimentary canal in filefish and in hag fish was 57 and 11 times stronger than that of muscle, respectively. The crude enzyme from the alimentary canal of file fish showed the strongest proteolytic activity in samples submitted and that of cat shark was the lowest. The activity of pancreatic alkaline protease in cat shark was 50 fold higher than that of muscle alkaline protease in the fish.

• 한국수산과학회지
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• 제16권3호
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• pp.216-224
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• 1983

해산복족류의 소화관조직에 분포하는 단백질분해효소의 활성에 미치는 pH, 온도, 화학약제, 저온보존 등의 영향을 밝히므로서 그 생리 생태학적 관련 지식을 얻고, 나아가서 그 정제를 위한 몇가지 기본적인 성질을 구명코자 본 연구를 시도하였다. 실험 결과를 요약하면 다음과 같다. 1. 군소, 소라, 전복의 소화관조직에서 추출된 단백질분해효소의 활성최적조건에서의 활성을 보면, 산성역과 약산성역에서는 전복이 다른 두 복족류에 비하여 2배 혹은 그 이상 높았으며, 알카리성역에서는 군소가 다른 두 복족류이 비하여 6배 혹은 그 이상 높은 특징을 보였다. 2. 화학약제가 효소의 활성이 미치는 영향을 종합하여 보면, 대체로 금속이온중의 $Mn^{2+}$, 실험에 쓴 전 환원제, 킬레이트제중의 EDTA, SH 시약중의 DTT 등에 의하여 활성화하였고 금속이온중의 $Hg^{2+}$ 및 변성제중의 SDS 등에 의하여서는 공통적으로 조해를 받았다. 3. 이들 효소가 보인 활성능의 저온보존에 의한 영향을 보면, $0^{\circ}C$와 $-20^{\circ}C$에 보관하였을 때, 군소와 소라의 산성과 약산성역에서 최적활성조건을 보이는 효소들은 보관기간의 경과에도 영향을 보이지 않았지만 알카리성역에서 최적활성조건을 보인 효소들은 보관일수의 경과와 더불어 활성이 저하하여 불안정함을 알았다. 그러나, 전복의 약산성역에서 최적활성조건을 보이는 효소는 보관기간의 경과에도 활성에는 영향이 없었으나 산성과 알카리성역에서 최적활성조건을 보인 효소들은 보관기간의 경과와 더불어 활성이 저하하여 저온에서는 불안정함을 알 수 있었다.

• 한국동물학회지
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• 제32권1호
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• pp.48-54
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• 1989

인체의 자궁암과 간암조직들이 나타내는 몇 종류의 단백질 분해효소들과 Anti-trypsin의 활성도를 정상조직의 것들과 비교하여서, 암의 종양성 형질과 단백질 분해활성의 변화사이에 어떤 상관관계가 있는지를 조사하였다. Casein과 Insulin의 분해 활성도는, 자궁암에서 2-3배 정도 증가하는 반면, 간암에서는 1/2에서 1/5정도로 감소하였다. 이와는 대조적으로, Anti-trypsin의 활성도는 자궁암에서 약 1/10정도로 감소하였고 간암에서는 2배 가량 증가하였다. 한편, Plamin-like enzyme과 Plasminogen activator의 활성도는 자궁암과 간암조직 모두에서 정상 조직에서보다 10-20% 정도 높게 나타났다. 이러한 결과는, 정상조직 내의 단백질 분해활성도가 단백질 분해효소들과 이들의 활성을 저해하는 단백질들의 균형에 의하여 조절됨을 시사하며, 암조직들에서는 각 암조직들의 종양특이성에 따라 단백질 분해효소와 저해단백질들 사이의 균형이 깨어짐에 따라 단백질 분해활성도가 다르게 나타남을 보여준다.

• 한국식품영양과학회지
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• 제22권6호
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• pp.803-806
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• 1993

우리나라 전역의 산간지방에서 야생 또는 재배되는 닥나무의 열매는 옛날 가정에서 질긴 쇠고기를 조리할 때 사용하였다고 하므로 본 연구에서는 닥나무 열매를 육류조리에 이용하였을 때의 연화효과를 보고자하여 1차적으로 닥나무열매에서 추출한 단백질 분해효소의 활성도를 측정하였다. 시료의 효소를 조제하였을 때 시료추출물 100ml중의 회수된 조효소 분말량은 1.01g으로 회수율 6.2%를 나타내었고 단백질 분해효소 활성은 1.6 unit의 활성을 나타냈으며 닥나무 열매추출물의 단백질함량은 건물량으로 9.6%였다. 또한 효소의 기질에 대한 특이성은 casein 100에 egg white 50, hemoglobin 79, collagen 53, gelatin 42의 비율로 가수분해 하는 것으로 나타나 육류에 함유된 단백질인 hemoglobin과 collagen에 대한 효소의 가수분해율이 높은 것으로 나타났따. 효소의 최적온도는 $60^{\circ}C$로 관찰되었으며 열에 비교적 안정하였다. 효소의 최적 pH는 70이었으며, 전반적으로 넓은 pH영역에서 활성이 있는 것으로 나타났다.

• Journal of Applied Biological Chemistry
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• 제62권4호
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• pp.385-389
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• 2019

본 연구에서는 홍삼 추출물 제조과정에서 추출 수율을 향상시킬 수 있는 효소를 선별하고 최적의 반응조건을 조사하였다. 상업용 단백질 분해효소 중 Alcalase가 단백질과 탄수화물 수율 향상에 효과적이었으며, 효소 사용량은 홍삼 중량의 2%, 반응 시간은 1.5시간이 적당하였다. 최적의 반응조건으로 홍삼을 Alcalase로 처리한 결과 대조구보다 고형분 수율은 45.1%에서 71.1%로 50% 이상, 총페놀 함량은 0.44%에서 0.80%로 80% 이상 증가하였으며, 항산화 활성은 대조군과 매우 유사하였다. 또한 진세노사이드 함량은 대조구의 1.48 mg/g에서 1.98 mg/g으로 30% 이상 증가하였다.

• 한국균학회지
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• 제14권1호
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• pp.25-30
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• 1986

Sarcodon aspratus (Berk.) S. Ito에서 효소분획을 추출하여 casein 및 여러 식품 단백질기질을 조제하여 그것에 대한 분해작용을 실험하였다. Casein을 크게 분해하고 각 식품단백질기질도 분해하였으므로 protease의 존재를 알게 되었고 여러 기질에 대해 표준 pepsin과 비교할때 거의 동일한 역가를 나타내었으므로 우수한 protease가 함유되어 있음을 규명하였다. 아울러 능이가 육류체증 치료에 민간약으로 사용되는 근거를 제시하였다고 사료된다.

• Parasites, Hosts and Diseases
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• 제37권1호
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• pp.39-46
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• 1999

As a preliminary study for the explanation of pathobiology of Neodiplostomum seoulense infection. a 54 kDa protease was purified from the crude extract of adult worms by sequential chromatographic methods. The crude extract was subjected to DEAE-Sepharose Fast Flow column, and protein was eluted using 25 mM Tris-HC1 (pH 7.4) containing 0.05. 0.1, 0.2 and 0.4 M NaC1 in stepwise elution. The 0.2 M NaCl fraction was further purified by Q-Sepharose chromatography and protein was eluted using 20 mM sodium acetate (pH 6.4) containing 0.05, 0.1. 0.2 and 0.3 M NaCl, respectively. The 0.1M NaCl fraction showed a single protein band on SDS-PAGE carried out on a 7.5-15% gradient gel. The proteolytic activities of the purified enzyme were specifically inhibited by L-trans-epoxy-succinylleucylamide (4-guanidino) butane (E-64) and iodoacetic acid. The enzyme, cysteine protease. showed the maximum proteolytic activity at pH 6.0 in 0.1 M buffer, and degraded extracellular matrix proteins such as collagen and fibronectin with different activities. It is suggested that the cysteine protease may playa role in the nutrient uptake of N. seoulense from the host intestine.

• 한국축산식품학회지
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• 제43권1호
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• pp.46-60
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• 2023

Slaughterhouse blood is a by-product of animal slaughter that can be a good source of animal protein. This research purposed to examine the functional qualities of the blood plasma from Hanwoo cattle, black goat, and their hydrolysates. Part of the plasma was hydrolyzed with proteolytic enzymes (Bacillus protease, papain, thermolysin, elastase, and α-chymotrypsin) to yield bioactive peptides under optimum conditions. The levels of hydrolysates were evaluated by 15% sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis. The antioxidant, metal-chelating, and angiotensin I-converting enzyme (ACE) inhibitory properties of intact blood plasma and selected hydrolysates were investigated. Accordingly, two plasma hydrolysates by protease (pH 6.5/55℃/3 h) and thermolysin (pH 7.5/37℃/3-6 h) were selected for analysis of their functional properties. In the oil model system, only goat blood plasma had lower levels of thiobarbituric acid reactive substances than the control. The diphenyl picrylhydrazyl radical scavenging activity was higher in cattle and goat plasma than in proteolytic hydrolysates. Ironchelating activities increased after proteolytic degradation except for protease-treated cattle blood. Copper-chelating activity was excellent in all test samples except for the original bovine plasma. As for ACE inhibition, only non-hydrolyzed goat plasma and its hydrolysates by thermolysin showed ACE inhibitory activity (9.86±5.03% and 21.77±3.74%). In conclusion, goat plasma without hydrolyzation and its hydrolysates can be a good source of bioactive compounds with functional characteristics, whereas cattle plasma has a relatively low value. Further studies on the molecular structure of these compounds are needed with more suitable enzyme combinations.

• 한국식품영양과학회지
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• 제30권4호
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• pp.594-599
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• 2001

혈압상승을 주도하는 효소인 angiotensin converting enzyme(ACE)의 활성을 저해하는 펩타이드를 생산하는 protease 분비 균을 간장으로부터 분리하여 동정하였다. 여러대두 발효식품으로부터 단백질 분해능이 있는 균주를 분리하고, 분리된 균주들 중에서 ACE 저해활성이 가장 높은 균주인 SS103 균주를 선정하였다. 선정된 SS103 균주는 운동성이 있는 gram 양성 간균으로 내생포자를 형성하는 호기성균이었으며, pH 5~9 사이에서 생육하고 생육온도는 2$0^{\circ}C$~$50^{\circ}C$로 내열성이 약한 중온균의 특성을 보였으며, glucose, sucrose, mannitol 및 sorbitol 등의 당 이용 특성을 보였다. 그리고 세포의 지방산 조성은 $C_{15:0}$ anteiso, $C_{17:0}$ cis 형 및 $C_{17:0}$ iso 형이 주된 지방산으로 각각 33.9%, 18.8% 및 16.5%의 분포를 나타내었다. 이상과 같은 분석 겨과를 토대로 SS103 균주는 Bacillus subtilis로 동정되었다. Bacillus subtilis SS103 균주의 최적 배양 조건은 $37^{\circ}C$, 초기배양액 pH 8.0에서 배양시간 48시간으로 나타났으며, 이때 통기량이 높은 경우 효소활성도 높은 특성을 보였다.을 보였다.

• The Korean Journal of Ecology
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• 제18권3호
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• pp.409-418
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• 1995

As a part of studying the function and structure of the mudflat environment of the Yellow Sea, seawater samples in the overlying waters of sediment near Daesan were collected every hour on March 29 (spring tides) and on April 5 (neap tides), 1995 to study the diurnal distribution of aerobic saprophytic bacteria and their extracellular enzyme activities. The diurnal distribution of aerobic saprophytic bacteria ranged from 1.0 X $10^{2}$ to 7.07 X $10^{3}$ cfu /ml at spring tides and from 1.0 X $10^{2}$ to 8.3 X $10^{3}$ cfu /ml at neap tides. The diurnal variations of aerobic saprophytes at the suface waters were greater than those of middle and bottom waters. However, th diurnal fluctuation of saprophyte numbers at spring tides showed no significant difference compared with that at neap tides. The numbers of three physiological groups of aerobic hacteria (proteolytic, lipolytic and amylolytic bacteria) at the surface waters during spring and neap tides were lower than those at the middles and bottom waters. The diurnal variations of five extracellular enzyme activities at the surface waters during the survey period showed lower values than those at the middle and botton waters. Among the measured extracellular enzyme activities, phosphatase showed the highest. However, the activities of amylase, chitinase and cellulase showed a similar tendency.