• Title/Summary/Keyword: protein separation

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역류분배를 이용한 모델단백질의 분리정제시 pH의 영향에 관한 연구 (Effects of pH on the Separation and Purification of Model Protein using Counter Current Distribution)

  • 이부용;이창호;이철호
    • 한국식품과학회지
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    • 제22권1호
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    • pp.56-60
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    • 1990
  • 역류분배 방법을 이용한 단백질의 분리정제 가능성을 높이기 위하여 4가지 모델단백질에 대하여 수용성 액체 2상계에서의 분획계수를 pH 변화에 따라 조사하였다. 또한 역류분배를 이용한 다중분배추출방식으로 모델 단백질의 혼합물을 수준의 pH(4.5-12.0)에서 분획하였다. 그 결과 pH에 따라 단백질들의 등전점 차이로 인한 분획계수(K)값이 다르게 나타서, 다중분배를 행할 때 각 단백질 분획들이 위치하는 튜브번호가 다르게 되므로 역류분배 방법을 통한 단백질의 분리 가능성을 보여주었다.

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Nutriproteomics: Identifying the Molecular Targets of Nutritive and Non-nutritive Components of the Diet

  • Barnes, Stephen;Kim, Helen
    • BMB Reports
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    • 제37권1호
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    • pp.59-74
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    • 2004
  • The study of whole patterns of changes in protein expression and their modifications, or proteomics, presents both technological advances as well as formidable challenges to biological researchers. Nutrition research and the food sciences in general will be strongly influenced by the new knowledge generated by the proteomics approach. This review examines the different aspects of proteomics technologies, while emphasizing the value of consideration of "traditional" aspects of protein separation. These include the choice of the cell, the subcellular fraction, and the isolation and purification of the relevant protein fraction (if known) by protein chromatographic procedures. Qualitative and quantitative analyses of proteins and their peptides formed by proteolytic hydrolysis have been substantially enhanced by the development of mass spectrometry technologies in combination with nanoscale fluidics analysis. These are described, as are the pros and cons of each method in current use.

Solution NMR spectroscopy for investigation of liquid-liquid phase separation

  • Saio, Tomohide;Okumura, Masaki;Lee, Young-Ho
    • 한국자기공명학회논문지
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    • 제24권2호
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    • pp.47-52
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    • 2020
  • Liquid-liquid phase separation (LLPS) of biomolecules, a newly-found phase behavior of molecules in the liquid phase, has shown to its relationship to various biological function and misfolding diseases. Extensive studies have increasingly revealed a general mechanism of LLPS and characterized the liquid droplet; ho wever, intermolecular interactions of proteins and structural states of LLPS-inducing proteins inside of the droplet remain largely unknown. Solution NMR spectroscopy has emerged as a powerful approach as it provides invaluable information on protein intermolecular interactions and structures at the atomic and residue level. We herein comprehensively address useful techniques of solution NMR including the effect of paramagnetic relaxation enhancement for the study on the LLPS and droplet based on recent studies.

두 종류 임계 섞임체 단백질-물의 상전이 온도 근방에서 비선형 광학적 특성 (Nonlinear Optical Behavior of Binary Mixture Protein and Water near the Phase Separation Temperature)

  • 조창호;서영석;김칠민;박종대;이종수
    • 자연과학논문집
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    • 제9권1호
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    • pp.83-88
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    • 1997
  • 임계 혼합물인 Lysozyme 과 물의 임계온도 근처에서 임계현상을 연구하였다. 자기유도 타원편광축회전에 의한 제3차 비선형 광학감수율을 상전이 온도 근처에서 측정하였으며, 불순물인 소금의 양의 증가는 상전이온도를 높이고 글리세롤 양이 증가함으로서 상전이 온도가 감소함을 관측하였다.

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Ficin처리시 우육의 단백질 분해에 관한 연구 IV. 광학 현미경에 의한 관찰 (Studies on the Digestion of Beef by Ficin Treatment : IV. An Optical Microscopic Observation)

  • 김정숙;주순재
    • 한국식품영양학회지
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    • 제1권2호
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    • pp.9-17
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    • 1988
  • The morphological changes of fresh beef treated with ficin(0.1% : 2hrs, 6hrs) were examined with optical microscope (OM, LM), the results obtained were as follows : Connective tissue protein in fresh beef treated with ficin was occurred swelling and separation of endomysial reticulum with time, followed showing granulation and solubilization slightly. Myofibrillar protein was loosed wavy contractile muscle fiber, and showed erosin, cracks and breaks in fibers with time.

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Disc Electrophoresis에 의한 면화의 Genome과 종간관계 분석 (Analysis of Genome and Species Relationships in Cotton by Disc Electrophoresis)

  • 최종열;장병호
    • 한국작물학회지
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    • 제13권
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    • pp.73-76
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    • 1973
  • Protein spectra from 6 species of Gossypium were obtained by disc electraphoresis of seed extracts. Protein extracts were made by soaking 0.5g. of seed in 15ml of Tris-glycine buffer for 24 hours. Gels 24 hours. Gels were stained in 0.5% Amido Black solution for 1 hour, and destained in 7% acetic acid for 72 hours. Nine to 15 bands were visible in each gel. Homologies of Protein bands among the species were determined by migration velocity. Evidences obtained from electrophoretic separation of seed Protein were consistent with those from genetic, cytological, morphological and Phenogenetic methods regarding the origin of New World cultivated cottons. Possibility, however, does not exist to exclude Gossypium herbaceum from one of the Progenitors of New World cultivated cottons from electrophoretic evidences alone.

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Enrichment Strategies for Identification and Characterization of Phosphoproteome

  • Lee, Sun Young;Kang, Dukjin;Hong, Jongki
    • Mass Spectrometry Letters
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    • 제6권2호
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    • pp.31-37
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    • 2015
  • Phosphorylation upon protein is well known to a key regulator that implicates in modulating many cellular processes like growth, migration, and differentiation. Up to date, grafting of multidimensional separation techniques onto advanced mass spectrometry (MS) has emerged as a promising tool for figuring out the biological functions of phosphorylation in a cell. However, advanced MS-based phosphoproteomics is still challenging, due to its intrinsic issues, i.e., low stoichiometry, less susceptibility in positive ion mode, and low abundance in biological sample. To overcome these bottlenecks, diverse techniques (e.g., SCX, HILIC, ERLIC, IMAC, TiO2, etc.) are continuously developed for on-/off-line enrichment of phosphorylated protein (or peptide) from biological samples, thereby helping qualitative/quantitative determination of phosphorylated protein and its phosphorylated sites. In this review, we introduce to the overall views of enrichment tools that are universally used to selectively isolate targeted phosphorylated protein (or peptide) from ordinary ones before MS-based phospoproteomic analysis.

발효유제품의 유단백질 기능성 연구 동향 (Functional Properties of Milk Protein in Fermented Milk Products)

  • 이원재
    • Journal of Dairy Science and Biotechnology
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    • 제25권2호
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    • pp.29-32
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    • 2007
  • An understanding functional properties and molecular interactions of milk proteins was critical to improve qualities of fermented dairy products including yogurts and cheeses. Extensive rearrangements of casein particles were important factors to enhance whey separation in yogurt gel network. The use of high hydrostatic pressure treated whey protein as an ingredient of low fat processed cheese food resulted in the production of low fat processed cheese food with acceptable firmness and enhanced meltabilities. Milk protein-based nano particles produced by self-association of proteins could be better nutrient delivery vehicle than micro particle since particle size reduction in nano particles could lead to increased residence time and surface area available in GI tract.

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제조용 단백질 크로마토그래피의 시뮬레이션 (Simulation of Preparation Protein Chromatography)

  • 김인호;이선묵;황우성
    • KSBB Journal
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    • 제14권3호
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    • pp.371-376
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    • 1999
  • 제조용 액체 크로마토그래피를 전산모사하는 것은 최적의 분리와 조건을 위해 필수적이다. 제조용 액체 크로마토그래피에서의 단일 성분과 2성분 용출 피크의 거동을 설명하는 수학적 모델을 equilibrium-dispersive model을 이용해 계산을 수행하였다. 모델의 전산모사를 통해 주입되는 시료부피, 시료속의 용질의 농도, 유속, 컬럼길이가 용출되는 피크에 미치는 영향을 확인해 보았다. Equilibrium-dispersive model로 전산모사된 data를 이용하여 단일 성분 시료 주입에 대해 주입 농도와 유속에 대한 영향을 알아본 결과 주입 농도를 증가시킬수록 용출이 일어나는 시점이 앞당겨져 평균 체류 시간이 감소하고 날카로운 피크를 얻을 수 있다. 유속을 증가시키면 시료의 용출 시점이 앞당겨지고, 고정상과의 충분한 상호 작용을 일으키기 전에 용출되기 때문에 피크가 날카로와 진다. 2성분 시료 주입에 대해 분리도값들을 계산한 결과 두번째로 용출되는 시료의 농도를 증가시킬수록 이 시료성분이 더 빨리 용출되므로 분리도값이 감소함을 알 수 있다. 칼럼길이가 분리도에 미치는 영향을 보면 칼럼길이를 길게 할수록 시료성분이 고정상과의 완전한 상호작용으로 분리가 잘되고, 시료의 주입량을 증가시키면 두 성분간의 용출 피크의 간격이 좁아져 분리도 값이 감소함을 알 수 있다. 이 내용을 바탕으로 다성분 분리에 대한 simulation 연구로 확장할 수 있다.

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반복단위 단백질 고분자의 유전공학적 합성 및 응용 (Genetic Synthesis and Applications of Repetitive Protein Polymers)

  • 박미성;최차용;원종인
    • KSBB Journal
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    • 제22권4호
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    • pp.179-184
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    • 2007
  • 본 연구는 특정 아미노산들로 구성된 단위체가 반복되는 형태를 가지는 반복단위 단백질을 유전공학적으로 합성하는 방법들과 응용사례들을 소개하고 있다. 유전공학적 합성법은 단위체의 반복횟수를 정확하게 제어하면서 인식부위의 제한을 없애서 원하는 단백질만을 발현할 수 있도록 발전해왔으며, 최근 소개된 RDL과 CCM 방법에 의하여 가능해졌다. 반복단위 단백질의 응용사례로는 대표적으로 ELP, SLP, Prolamin 등의 단백질을 합성하여 생체재료나 약물전달시스템을 개발하는데 응용하거나, ELFSE의 drag-tag 개발에 응용되는 연구들이 진행되고 있다. 화학적으로 합성된 고분자에 비해 유전공학적으로 합성된 반복단위 고분자의 경우, 고유의 물리적 성질과 함께 환경에 미치는 유해함이 상대적으로 적다는 점 때문에 미래의 신소재로 기대되고 있다.