In situ and in vivo digestion trials were conducted to determine the degradation of dry matter (DM), crude protein (CP) and effective protein degtadability (EPD), and digestibility of nutrients of Hazelnut kernel oil meal (HKOM), and effects of HKOM on nitrogen (N) balance. In the in situ study, nylon bag were suspended in the rumen of 3 Karayaka rams to estimate protected protein. Protein sources were analyzed for pepsin soluble protein (PSP) using a Pepsin Digestion Method. In the digestion trials, 4 Karayaka rams (36 mo.) were used in a $4{\times}4$ Latin square to evaluate the digestibility of nutrients and N retention to measure effects of diets containing HKOM, soybean meal (SBM) corn gluten meal (CGM) and urea (U). The degradability of DM and CP, and PSP content of HKOM were lower (p>0.05) than that of SBM, but higher (p<0.001) than that of CGM. EPD of HKOM was higher (p<0.01) than that of SBM or CGM. The apparent digestion coefficients of organic matter and CP for HKOM were lower than for SBM, but higher than for CGM. N retention of HKOM was higher than that of SBM and lower than that of CGM (p>0.05). In conclusion, these data may indicate that the HKOM is a high digestible feed source with a value between SBM and CGM.
본 연구는 질병과 관련이 있는 단백질들은 질병 네트워크를 형성함에 있어서 매우 중요한 인자로 작용할 가능성이 있다는 아이디어에서 출발한다. 우리는 Online Medelian Inheritance in Man(OMIM)으로부터 아토피관련 43개 단백질 데이터베이스를 확보하고 이 단백질들과 상호작용하는 단백질 네트워크를 구축하였다. 아토피관련 단백질 네트워크를 바탕으로 질병 네트워크를 구축하였다. 질병 네트워크로부터 질병단백체인 CCR5, CCL11, 및 IL4R을 발굴하였는데, 이들 모두는 단백질 네트워크에서 허브 단백질로 작용하는 것들이다. 허브단백질은 세포에서 필수단백질로 작용하는 것으로 알려져 있는데, 본 연구에서는 허브단백질이면서 동시에 질병에서 매우 중요한 역할을 할 것으로 기대되는 질병단백체로 역할하고 있음을 확인하였다. 본 연구에서 소규모 아토피 관련 질병네트워크를 구축하여 분석하였지만, 여기에 제안한 질병네트워크 분석이 복잡한 인간 질병체계의 분자 기작 및 생물학적 진행과정을 이해하는데 실마리를 제공할 것으로 기대한다.
단백질 구조 비교는 각 단백질에 존재하는 수많은 원자들을 처리해야 하므로 많은 컴퓨팅 자원을 요구하는 작업이다. 이러한 작업을 처리하기 위한 접근법으로써 그리드 환경에서 시간 소모가 큰 계산 작업을 분산 처리하는 것이 널리 사용되어 왔다. 그러나 이러한 그리드 환경을 통제하는 것은 비전문가들에게 쉽지 않을 수 있다. 본 논문에서는 비전문가들도 쉽게 그리드 환경을 통제할 수 있는 JXTA 기반의 단백질 구조 비교 시스템을 제안한다. 쿼리 단백질과 비슷한 단백질들을 찾기 위해 사전처리 단계 와 인식단계로 구성된 기하학적 해싱 알고리즘이 사용되었다. 실험 결과에 의하면 주어진 쿼리 단백질 구조와 일치하는 단백질 구조를 시스템이 정확히 찾고 또한 제안된 시스템은 쉽게 단백질 다킹 문제를 해결하도록 확장될 수도 있다. 본 논문에서 제안하는 시스템은 비전문가들, 특히 생물학이나 화학을 전공하는 대학생들처럼 일반적으로 분산 시스템에 대한 숙련된 지식이 없는 사용자들에게 도움이 되리라 기대된다.
The objective of this study was to investigate the expression and localization of heat shock protein 70 (Hsp70) and its mRNA in the heart, liver, and kidney of acutely heat-stressed broilers at various stressing times. Male AA broilers (n = 100) were randomly divided into 5 groups of 20 birds per group. After 30 d of adaptive feeding at ambient temperature, 80 experimental broilers were suddenly heat stressed by increasing the environmental temperature from $22{\pm}1^{\circ}C$ to $37{\pm}1^{\circ}C$. The 4 groups were heat stressed for 2, 3, 5, and 10 h, respectively. The localizations of Hsp70 protein and mRNA, determined by immunohistochemical staining and in situ hybridization, respectively, were demonstrated to be tissue dependent, implying that different tissues have differential sensibilities to heat stress. Intense Hsp70 staining was identified in the vascular endothelial cell of heart, liver and kidney, suggesting an association between expression of Hsp70 in vascular endothelial cell and functional recovery of blood vessels after heat shock treatment. Ante-mortem heat stress had a significant effect on the expression of Hsp70 protein and mRNA. The quantitation of Hsp70 protein and mRNA were both time and tissue dependent. During the exposure to heat stress, the heart, liver and kidney of broiler chickens exhibited increased amounts of Hsp70 protein and mRNA. The expression of hsp70 mRNA in the heart, liver and kidney of heat-stressed broilers increased significantly and attained the highest level after a 2-h exposure to elevated temperatures. However, significant elevations in Hsp70 protein occurred after 2, 5, and 3 h of heat stressing, respectively, indicating that the stress-induced responses vary among different tissues.
Journal of the Korean Association of Oral and Maxillofacial Surgeons
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제30권3호
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pp.186-192
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2004
Purpose: Human tooth proteins are highly heterogeneous, comprising diverse proteins derived from a number of genes. The attempts to identify protein for activity of tooth matrix proteins have been defied by several factors. First, the amount of proteins within teeth is very small relative to many extracellular matrix proteins of other tissues. Second, the bioassay system is tedious and needed for long time. Therefore we tried to find easy techniques, which increase the product rate, and an assay of small proteins, with which amino acid sequence is possible without additional procedures. Materials and Methods: Total protein were extracted from 300 g enamel removed teeth and 600 g teeth with 4 mol/L guanidine HCl and purified by gel chromatography. Aliquot of proteins was implanted into muscle pouches in Sprague-Dawley rats for bioassay. By SDS-PAGE and membrane blotting, molecular weight of each protein was estimated and a partial amino acid sequence was obtained. Each fraction blotted on the membrane was cut out and inserted in rat ectopic model. Results: In dissociative method, total tooth proteins were obtained 1mg/ml from enamel removed teeth and 3.5 mg/ml from teeth. In SDS-PAGE, four clear bands at the sites corresponding to 66, 40, 20 and 18 kD. Especially The 66 kD band was clearly exhibited. Amino acid sequencing from tooth could be possible using PVDF membrane blotting technique. In amino acid sequencing, 66 kD protein was identified as albumin. Conclusion: Compared with conventional method for extraction of teeth protein and bioassay of proteins, the methods in this study were easy, time-saving and more productive technique. The matured tooth proteins omitting additional procedure of mechanical removal of enamel were simply analyzed using blotted PVDF membrane. This method seems to make a contribution as a technique for bioassay and amino acid sequencing of protein.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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