Journal of the Korean Society of Food Science and Nutrition
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v.23
no.1
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pp.110-115
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1994
To investigate the effect of potato lipoxygenase on the farinograph characteristics of wheat flour dough, composite flours containing enzyme-active potato flor (EPF) and hot-ar dried potato flour(HPF) were used. EPF was made by freeze-drying potato tuber. DPF (denaturated potato flour) was prepared by holding EPF at 8$0^{\circ}C$ for 18 hr in a dry oven. The potato flours were added to wheat flour at a level of 10% , respectivley. EPFB (enzyme-active potato flour blends, 90% wheat flour +105 enzyme -active potato flour) containing lipoxygenase activity gave higher farinogram peak time and higher stability values, lower MTI (mixing tolerance index ) and lower weakness values than those of HPFB(hot-air potato flour blends, 90% wheat flour + 10 % hot-air potato flour). Moreover, then lipoxygenase was added to DPFB(denatured potato flour blends , 90% wheat flour + 10% denatured potato flour) at a level of EPFB, it resulted in increasing stability, peak time and decreasing MTI , weakness at a level of EPFB. When the lipoxugenase was added to wheat flour with fumaric acid at alevel of 6.5 $\times$ 10units/g flour, lipoxygenase overcame the deleterious effects that fumaric acid including activated double-bond compounds have at mixing stability. Also the addition of liposxygenase with linoleic acid to defatted wheat flour resulted in the increase in stability and decrease in MTI value compared with those of linoleic acid and defatted wheat flour.
The lipoxygenase was purified 35 fold to homogeneity from the Korean red potato by an ammonium sulfate precipitation and DEAE-cellulose column chromatography. The simple purification method is useful for the preparation of pure lipoxygenase. The molecular weight of the enzyme was estimated to be 38,000 by SDS-polyacrylamide gel electrophoreses and Sepharose 6B column chromatography. The purified enzyme with 2 M $(NH_4)_2SO_4$ in a potassium phosphate buffer, pH 7.0, was very stable for 5 months at $-20^{\circ}C$. Because the purified lipoxygenase is very stable, it could be useful for the screening of a lipoxygenase inhibitor. The optimal pH and temperature for lipoxygenase purified from the red potato were found to be pH 9.0. and $30^{\circ}C$, respectively. The Km and Vmax values for linoleic acid of the lipoxygenase purified from the red potato were $48\;{\mu}M$ and $0.03\;{\mu}M$ per minute per milligram of protein, respectively. The enzyme was insensitive to the metal chelating agents tested (2 mM KCN, 1 and 10mM EDTA, and 1 mM $NaN_3$), but was inhibited by several divalent cations, such as $Cu^{++}$, $Co^{++}$ and $Ni^{++}$. The essential amino acids that were involved in the catalytic mechanism of the 5-lipoxygenase from the Korean red potato were determined by chemical modification studies. The catalytic activity of lipoxygenase from the red potato was seriously reduced after treatment with a diethylpyrocarbonate (DEPC) modifying histidine residue and Woodward's reagent (WRK) modifying aspartic/glutamic acid. The inactivation reaction of DEPC (WRK) processed in the form of pseudo-first-order kinetics. The double-logarithmic plot of the observed pseudo-first-order rate constant against the modifier concentration yielded a reaction order 2, indicating that two histidine residues (carboxylic acids) were essential for the lipoxygenase activity from the red potato. The linoleic acid protected the enzyme against inactivation by DEPC(WRK), revealing that histidine and carboxylic amino acids residues were present at the substrate binding site of the enzyme molecules.
Journal of the Korean Society of Food Science and Nutrition
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v.22
no.6
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pp.777-784
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1993
The bleaching effect of potato lipoxygenase Isoenzymes on ${\beta}-carotene$ was studied. Two lipoxygenase Isoenzymes(LOX-1, LOX-2) from potato tuber were purified by CM-cellulose, DEAE-cellulose ion exchange chromatography. LOX-1 and LOX-2 seemed to have bleaching effect on ${\beta}-carotene$ in the presence of linoleic acid, which the decrease in the formation of conjugated dienes. LOX-2 was founded to have a greater pigment bleaching activity than that of LOX-1.
This study was designed to investigate the effect of potato lipoxygenase on the change of dough chemical composition including lipid distribution, fatty acid composition, carotenoids content and color value in wheat flour dough. For the study, the potato lipoxygenase was added to wheat flour at a level of $6.5{\times}10\;unit/g$ flour. The addition of potato lipoxygenase to wheat flour dough was found to cause an increase in free lipid content, an effect apparently related to the decrease in linoleic acid content and increase in peroxide value. This phenomena might be due to the enzymatic oxidation of polyunsaturated fatty acid. Also, the bleaching effect of lipoxygenase was observed as the decrease in carotenoids content of wheat flour dough. In comparison of color value, it was shown that redness, yellowness and total color difference$({\delta}E)$ were lower by addition of lipoxygenase.
Journal of the Korean Society of Food Science and Nutrition
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v.23
no.6
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pp.954-958
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1994
The bleaching effect of chlorophyll a by two lipoxygenase isoenzymes (LOX-1, LOX-2) isolated from potato tuber(variety DEinma ) was studied. In the presence of LOX-1 or LOX0-2 with linoleic acid chlorophyll a bleaching occurred during two isoenzymes-mediated oxidation of linoleic acid. Chlorophyll a bleaching porceeded with decreasing in the formation of conjugated dienes form linoleic acidyb LOX-1 and LOX-2 . In the presence of chlorophyll a, LOX-2 showed a markable decrease inproduction of conjugated dienes from linoleic acid and a higher chlorophyll a bleaching activity. compared with LOX-1. These results suggest chlorophyll-bleaching reaction required intermediates formed during the peroxidation of linoleic acid by lipoxygenase isoenzymes, thus preventing formation of conjugated dienes.
To detect naturally occurring bioactive compounds from unused marine resources, the screening for the 5-lipoxygenase(potato lipoxygenase-II) inhibitors in Asterina pectinifera, Halocynthia roretzi skin, Nototodarus sloani ink, Anthocidaris crassispina skin, Sargassum horneri, Agarum cribrosum, Odonthalia corymbifera and Desmarestia ligulata was carried out. Water, ether, acetone and methanol fractions extracted from Sargassum horneri had strong inhibitory effect on enzymatic lipid oxidation by potato lipoxygenase-II, and their $IC_{50}$ were 320, 18, 9.5 and $100\;{\mu}g/mL$, respectively. The $IC_{50}$ of ether fraction extracted from Asterina pectinifera and acetone fraction extracted from Nototodarus sloani ink were 29.5 and $34.3\;{\mu}g/mL$, and these extracts showed relatively excellent inhibitory activity. Nonpolar solvent (ether, acetone) extracts of tested marine organisms had more inhibitory effect against 5-lipoxygenase than the polar solvent(water) extracts.
Journal of the Korean Society of Food Science and Nutrition
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v.23
no.6
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pp.959-963
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1994
To detect bioactive compounds present in unused marine resources, the screening for the 5-lipoxygenase inhitors in Asterina pectinifera, Halocynthia roretzi skin, Nototodarus sloani ink, Anthocidaris crassispina skin, SArgassum horneri, Agarum cribrosum, Odonthalia corymbifera and Desmarestia ligulata was carried out. THe ether and acetone extracts of Sargassum horneri had the strongest antioxygnic activityon lipid oxidation by potato lipoxygenase-1 (one of 5-lipoygenase) among the tested marine samples and their $IC_{50}$ were 0.3 and 1.1g/ml, respectively. The ether and acetone extracts of Asterina pectinifera, the acetone extracts of Halocynthia roretizi, and the acetone extracts of Nototodarus sloani ink had strong inhibitory activity and their $IC_{50}$ were 72.5, 65, 13.3 and $13.3\mu\textrm{g}/ml$, respectively. In addition, the $IC_{50}$ of the acetone extracts of Agarum cribrosum and Desmarestia ligulata, and the ether extracts of Desmarestia ligulata were 15.5, 35 and $30.5\mu\textrm{g}/ml$, respectively. The nonpolar solvent (ether, acetone) extracts of tested marine organism had more antioxigenic effect against 5-lipoxygenase than the polar solvent(water) extracts.
Proceedings of the Plant Resources Society of Korea Conference
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2010.10a
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pp.18-18
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2010
Molecular insights on the role of plant growth promoting rhizobacteria (PGPR) in potato tuberization are reported in the present study. The PGPRwere isolated from the soil collected from potato fields of Highland Agricultural Research Centre, Pyeongchang, Korea and they were identified to the genus level based on the 16S rRNA sequence analysis. These PGPR were heat-killed, filtered and the filtrates were addedindividually at a concentration of $10^7\;cfu\;mL^{-1}$ in MS (Murashige and Skoog's) medium supplemented with 7% (w/v) sucrose to study their influence on in vitro potato tuberization. Tuber initiation occurred early in untreated control, while tuber growth was pronounced in case of PGPR treatments. The control explants showed tuber formation as a result of sub-apical swelling of stolons while several sessile tubers formed directly in the axils of nodal cuttings in case of PGPR treatments, which is an indication of strong induction for tuberization. Theexplants cultured on MS medium supplemented with bacterial isolate 6 (Bacillus firmus strain 40) showed highest average tuber yield (Ca. 12.56 g per treatment) after 30 days of culture, which was 3 folds increase over the untreated control. A significant increase in lipoxygenase (LOX1) mRNA expression and activity of LOX enzyme were also detected in the tubers induced on PGPR treatments as compared to untreated control. This LOX expression level correlated with increased tuber growth and tuber yield. Further studies focused on the role of bacteria cell wall components, growth regulators and signal molecules released by PGPR are under investigation to elicit clues for PGPR-mediated signal pathway controlling potato tuberization.
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