• Journal of the Korean Wood Science and Technology
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• 제27권1호
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• pp.79-87
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• 1999

포장재로 많이 사용되어왔던 발포 폴리스틸렌(EPS)이 환경공해의 원인이 되므로 이를 대체하기 위하여 농업부산물인 볏짚을 포장재의 원료로 이용하고자 볏짚펄프로 성형포장재를 제조하고, 첨가제인 전분, rosin size제, CMC, PEG, AKD, PAM을 첨가량별로 첨가하여 그 물성변화를 무첨가시와 비교하였다. 첨가제첨가시 포장재의 물성 및 경제적인 면에서 AKD 1%를 첨가하는 것이 가장 효과적인 것으로 판단되며, 흡수도는 모든 첨가제에서 첨가량이 증가함에 따라 무첨가시보다 감소되어 첨가제가 수분의 흡수를 억제하여 내수성이 증가하였다.

• 자연과학논문집
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• 제9권1호
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• pp.19-24
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• 1997

PCR 방법을 이용하여 K11 RNA 중합효소를 coding하는 Klebsiella phage gene 1을 cloning 하였고 lac 전사촉진제 조절 하에 발현시켰다. K11 RNA 중합효소는 DAEA-sephacel과 Affigel blue column chromatographies를 사용하는 상용 방법으로 분리하였다. DAEA-sephacel의 0.2-0.3 M $NH_4Cl$ 분획에서 K11 RNA 중합효소의 활성을 보였고, 다음 단계의 Affigel blue column에서 SDS-polyacryl amide gel 상의 단일 band로 분리되었다. K11 RNA 중합효소는 T7 그룹 phage RNA 중합효소로 다른 T7 그룹phage RNA 중합효소와 많은 상동성을 보인다. (대장균 phage T7, T3과 Salmonella tyhimurium phage SP6 RNA 중합효소). 이미 우리는 T7과 SP6 전사촉진제 변이체를 제조한 바 있고 T7과 SP6 RNA 중합효소의 전사촉진제 특이성을 연구한 바 있다 (이상수와 강창원, 1993). K11 RNA 중합효소의 전사촉진제 특이성을 알아보기 위해 SP6 전사촉진제 변이체를 사용하여 in vitro K11 RNA 중합효소의 활성을 측정하였다. 이 변이체 중 K11 전사촉진제와 가장 유사한 것이 가장 높은 K11 RNA 중합효소 활성을 보였다.

• 한국균학회지
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• 제30권2호
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• pp.113-118
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• 2002

S. rugosoannulata의 배양액으로부터 4단계를 거쳐 분자량이 54 kDa인 CMCase를 분리 정제하였다. 이 효소는 pH 4.0에서 최대의 활성을 보여주는 acidic CMCase로 $40^{\circ}C$에서 최대활성을 나타냈다. EDTA에 의해 활성이 저해되는 것으로 보아 metalloenzyme으로 추정되며 1,10-phenanthroline과 KCN 및 L-cystein 등의 저해제에 효소활성이 크게 감소하였으며, $AgNO_{3},\;MgSO_{4},\;KCl$등의 금속염에서는 효소활성이 증가되었으나, $ZnSO_{4},\;BaCl_{2},\;CaCl_{2}$ 등에서는 효소활성이 저해되었다.

• 한국균학회지
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• 제26권4호통권87호
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• pp.583-588
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• 1998

뽕나무버섯 추출물에서 fibrinolytic enzyme을 분리 정제하였다. 이 효소의 분자량은 약 19800Da 이고 pH 7.0에서 최고의 활성을 보여주는 neutral protease로 $55^{\circ}C$에서 최대 활성을 나타냈다. EDTA에 의해 활성이 저해되는 것으로 보아 metalloprotease로 추정되며 $Hg^{+2}$의 영향을 받아 활성이 상실되었다. N-terminal amino acid 분석 결과 15번째까지의 아미노산 잔기 순서는 X-X-T-N-G-X-T-X-S-R-Q-T-T-L-V 이었으며 지금까지 알려진 것과는 다른 새로운 효소이다.

• Applied Biological Chemistry
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• 제27권2호
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• pp.129-134
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• 1984

콩나물을 온도별로 길러 생장과정별 단백질조성을 7.5% polyacryl amide gel 전기영동법으로 조사하고 조제표품단백질의 그것으로 동정하였다. 원료대두(大豆)에서는 주(主) band 5개(a,b,c,d 및 p)와 미소 band 10개가 나타났고 4일자자엽(日字子葉)에서는 8개의 주(主) band와 (o band포함)와 11개 미소 band로 최고 band수(數)를 보였다. 배축(胚軸)에서는 자엽(子葉)에서 발견(發見)되는 band들이 모두 나타났으나 분리(分離)가 선명치 못하였다. 생육이 경과함에 따라 자엽(子葉)에서는 a band가 먼저, b,c,d band가 다음으로 감소해 갔으며 미소 band o+p는 6일(日)까지 증가하다 그후 감소하였다. 배축(胚軸)에서는 모든 band가 계속 증가하였는데 미소 band와 b+c+d가 증가속도가 컸다. a band는 7S, b+c+d는 11S, o+p는 2S globulin으로 동정되었다. 생육온도가 높아짐에 따라 자엽(子葉)에서의 감소와 배축(胚軸)에서의 증가속도가 빨라졌으며 7S보다 11S가 촉진되었다.

• Journal of Applied Biological Chemistry
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• 제54권4호
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• pp.231-237
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• 2011

A gene encoding a putative alanine racemase in Xanthomonas. oryzae pv. oryzae was cloned, expressed and characterized. Expression of the cloned gene was performed in Escherichia coli BL21(DE3)pLys using a pET-21(a) vector harbouring $6{\times}histidine$ tag. Purification of the recombinant alanine racemase by affinity chromatography resulted in major one band by sodium dodecyl sulfate polyacryl amide gel electrophoresis analysis, showing about 45 kDa of molecular weight. The alanine racemase gene, cloned in this experiment, appears to be constitutively expressed in X. oryzae, as analyzed by reverse transcriptase polymerase chain reaction. The enzyme was the most active toward L-alanine and secondly D-alanine, showing a racemic reaction, thus the enzyme is considered as an alanine racemase. The enzyme was considerably activated by addition of pyridoxal-5-phosphate (PLP), showing that 75% increase in activity was observed at 0.3 mM, compared with control. D-Cysteine as well as L-cysteine significantly inhibited the enzyme activity. The inhibitions by cysteines were more prominent in the absence of PLP, showing 9 and 5% of control activity at 2 mM of addition, respectively. The enzyme was the most active at pH 8.0 and more stable at alkaline pHs than acidic pH condition.

• 한국식품영양과학회지
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• 제21권2호
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• pp.187-194
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• 1992

Rhizopus oryzae CJ-2114의 polygalacturonase 생성을 위한 최적조건은 수분이 60% 함유된 밀기울 배지에 1% albumin, 0.2% (NH$_4$)$_2$C$_2$O$_4$, 1% sorbitol을 첨가하여 96시간 배양시 최대활성을 나타내었으며, Sep-hadex G-75 및 G-150을 사용한 gel filtration과 DEAE-cellulose에 의한 이온교환 크로마토그라피를 통하여 이 효소를 11.13배 정제할 수 있었고, 수율은 40.3% 였다. 정제효소는 polyacrylamide gel 전기 영동에 의하여 단일밴드로 확인되었으며 분자량은 SDS-polyacryl-amide 전기영동에 의하여 47,000정도로 측정되었다. 효소의 결정구조는 표면이 거친 기둥모양을 형성하고 있었으며 아미노산 조상은 17종류로써 glutamic acid 함량이 198.74mg/g enzyme로 가장 많았다.

• Applied Biological Chemistry
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• 제41권1호
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• pp.6-12
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• 1998

폐단백질을 활용하는 방도의 하나로 폐단백질 자원으로 부터 불용성 단백질의 분리 효율성을 높이고 기능성을 개선하기 위하여 protease를 생산하는 Aspergillus sp. MS-18 균주를 토양으로 부터 분리하고 이 균주가 생산하는 효소를 정제하여 특성을 살펴보았다. 효소 생산을 위한 최적 배양조건은 3% arabinose, 0.5% polypepton, 0.1% ammonium sulfate, 0.1% magnesium chloride 첨가로 3 일 배양이었다. 효소는 ion exchange chromatography, gel filtration 등으로 16.9 배 정제할 수 있었으며 비활성역가는 340.4 unit/mg이었다. 정제효소는 polyacryl amide gel 전기영동상 단일 밴드로 나타났으며, 분자량은 30,000 정도로 추정되었고 결정구조는 모서리가 둥그스럼한 막대 모양이었다. 정제 효소의 최적작용 pH와 온도는 9.0, $60^{\circ}C$였으며, pH 7.0-12.0까지 $50^{\circ}C$에서 안정하였다. 금속이온중 $Na^+$, $Mg^{2+}$, $Mn^{2+}$등에 의해 활성이 증대 되었으나, $Hg^{2+}$, $Cu^{2+}$, $Zn^{2+}$, $Pb^{2+}$에 의해 효소 활성이 저해되었고 저해제중 ethylenediaminetetra acetic acid와 phenyl methanesulfonyl fluoride에 의한 활성 저해가 관찰되어 금속 이온이 효소 활성에 관여하는 serine protease로 추정되었으며 정제효소의 Km, Vmax는 $29.33\;{\mu}mole/L$, $5.13\;{\mu}g/min$이었다.

• 생물환경조절학회지
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• 제14권3호
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• pp.190-195
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• 2005

본 연구는 혼합상토에 polyacrylamide 고흡수성 수지 Stocksorb C를 혼합할 경우 혼합상토 종류별 화학성에 미치는 영향을 밝히기 위하여 수행하였다. 네종류 혼합상토, 피트모쓰+버미클라이트(PV, 1:1; v/v), 피트모쓰+부숙왕겨(PR, 1:1: v/v), 피트모쓰+부숙톱밥(PS, 1:1; v/v), 그리고 피트모쓰+부숙수피(PB, 1:1; v/v)를 조제하는 과정에서 STSB를 혼합하고 5주 후에 측정한 상토의 pH는 모두 $7.04{\~}7.30$ 범위에 포함되어 너무 높았다. STBS의 혼합량이 많아질수록 전기전도도도 상승하였고, 네 종류 상토에서 처리 간 통계적인 차이와 함께 직선 및 2차곡선회귀가 성립하여 경향을 찾을 수 있었다. STBS의 혼합량이 많아질수록 상토의 $NH_4^+-N,\;NO_3^--N,\;PO_4-P^{3-},\;K^+,\;Ca^{2+}$ 및 $Mg^{2+}$ 농도가 높아졌다. 그러나 PS 상토에서는 다른 세 종류 상토에서 보다 상대적인 $NO_3^--N$의 농도가 낮았다. STSB의 혼합비율이 증가함에 따라 PV, PR 및 PS 상토에서의 $Fe^{2+}$ 농도가 높아졌으나, PB 상토에서는 경향을 찾을 수 없었다. 또한 PS 상토에서의 $Fe^{2+},\;Mn^{2+},\;Cu^{2+}$ 및 $Zn^{2+}$ 농도가 다른 세 종류 상토에서 보다 높았다.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제26권4호
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• pp.316-322
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• 1998

N-$\varepsilon$-aminocaproyl-$\alpha$-D-galactopyranosylamine-sepharose를 담체로 하는 affinity chromatography에 의한 해바라기씨 유래 $\alpha$-galactosidase($\alpha$-D-galactoside galactohydrolase EC 3. 2. 1. 22)의 정제방법과 정제효소에 대한 효소화학적 성질을 규명하였다. N-$\varepsilon$-aminocaproyl-$\alpha$-D-galactopyranosylamine의 흡착제를 합성하여 sepharose에 coupling하였다. 기질 p-nitrophenyl $\alpha$-D-galactopyranoside에 대한 정제효소의 비활성은 291.66 units/mg였고, 조효소와 비교하여 115배의 정제 배율을 나타내었다. 정제효소의 순도는 SDS-polyacryl amide gel전기 영동법 에 의해 단일 band를 나타내었으며, 분자량은 42,000으로 추정되었다. 정제효소의 최적 pH와 온도는 4.5, 55$^{\circ}C$이며, pH 4-5, 30-55$^{\circ}C$의 범위에서 pH와 온도 안정성을 나타내었다. 또한 정제효소는 Ag$^{2+}$, Hg$^{2+}$, CO$^{2+}$의 금속에 의해 70%이상의 저해효과를 나타내었다. 정제효소는 melibiose, raffinose 및 copra galactomannan에 대한 galactose의 유리를 TLC에 의해 확인하였고, 각 기질에 대한 galactose의 가수분해 속도를 HPLC에 의해 비교하였다.