By using a T7 expression system, a large amount of Bacillus stearothermophilus endo-xylanase A (XynA) could be produced in Escherichia coli cells. The overproduced enzyme formed inclusion bodies, and so the protein could be more easily purified to homogeneity. The molecular weight of the purified enzyme was estimated to be 22 kDa by SDS-polyacrylamide gel electrophoresis and 43 kDa by Sephacryl S-200 gel filtration, suggesting that the native enzyme was a homodimer. The pI value was determined to be 8.4. The Michaelis constants for birchwood xylan and oat spelts xylan were calculated to be 3.83 mg/ml and 5.03 mg/ml, respectively, and the $V_{max}$ max/ values for both xylans were 2.86 $\mu mole$/min. The purified enzyme was most active at $55^{\circ}C$ and pH 8.0, and stable up to $60^{\circ}C$ and in the near neutral pH range. From the zymogram, Bacillus stearothermophilus was found to have at least three xylanases and the purified one was the smallest among them.
The stability constant and the thermodynamic parameters of the hydrazide Schiff base ligands such as N,N'-oxalylbis(salicylaldehydehydrazone)(OBSH), N,N'-malonylbis(salicylaldehydehydrazone)(MBSH), and N,N'-succinylbis(salicylaldehydehydrazone)(SBSH) with dioxouranium(Ⅵ) ion have been determined by potentiometry in 95% DMF solution at various temperatures. The order of stability constants increased SBSH
From the equation of motion of a "bare" non-uniform beam (without any concentrated elements), an eigenfunction in term of four unknown integration constants can be obtained. When the last eigenfunction is substituted into the three compatible equations, one force-equilibrium equation, one governing equation for each attaching point of the concentrated element, and the boundary equations for the two ends of the beam, a matrix equation of the form [B]{C} = {0} is obtained. The solution of |B| = 0 (where ${\mid}{\cdot}{\mid}$ denotes a determinant) will give the "exact" natural frequencies of the "constrained" beam (carrying any number of point masses or/and concentrated springs) and the substitution of each corresponding values of {C} into the associated eigenfunction for each attaching point will determine the corresponding mode shapes. Since the order of [B] is 4n + 4, where n is the total number of point masses and concentrated springs, the "explicit" mathematical expression for the existing approach becomes lengthily intractable if n > 2. The "numerical assembly method"(NAM) introduced in this paper aims at improving the last drawback of the existing approach. The "exact"solutions in this paper refer to the numerical results obtained from the "continuum" models for the classical analytical approaches rather than from the "discretized" ones for the conventional finite element methods.
Solvolyses of isopropylsulfonyl chloride (IPSC) in water, D_2O,\;CH_3OD$, and in aqueous binary mixtures of acetone, ethanol and methanol are investigated at 25, 35 and 45$^{\circ}C$. The Grunwald-Winstein plot of first-order rate constants for the solvolytic reaction of IPSC with $Y_{Cl}$ (based on 2-adamantyl chloride) shows marked dispersions into three separate lines for three aqueous mixtures with a small slope (m < 0.30). The extended Grunwald-Winstein plots for the solvolysis of IPSC show better correlation. The kinetic solvent isotope effects determined in water and methanol are in consistent with the proposed mechanism of the general base catalyzed and/or $S_AN/S_N2$ reaction mechanism for IPSC solvolyses based on mass law and stoichiometric solvation effect studies.
Chung Jeong Yong;Lee Jo Woong;Park Hyungsuk;Chang Taihyun
Bulletin of the Korean Chemical Society
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v.13
no.3
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pp.296-306
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1992
$^{13}C$ spin-lattice relaxation times were measured for n-alkanes of moderate chain length, ranging from n-octane to n-dodecane, under the condition of proton broad-band decoupling within the temperature range of 248-318 K in order to gain some insight into basic features of segmental motions occurring in long chain ploymeric molecules. The NOE data showed that except for methyl carbon-13 dipole-dipole interactions between $^{13}C$ and directly bonded $^1H$ provide the major relaxation pathway, and we have analyzed the observed $T_1data$ on the basis of the internal rotational diffusion theory by Wallach and the conformational jump theory by London and Avitabile. The results show that the internal rotational diffusion constants about C-C bonds in the alkane backbone are all within the range of $10^9\;-10^10\;sec^{-1}$ in magnitude while the mean lifetimes for rotational isomers are all of the order of $10^{-11}\;-10^{-10}$ sec. Analysis by the L-A theory predicts that activation energies for conformational interconversion between gauche and trans form gradually increase as we move from the chain end toward the central C-C bond and they are within the range of 2-4 kcal/mol for all the compounds investigated.
In this paper a computation of turbulent natural convection in enclosures with the elliptic-blending based differential and algebraic flux models is presented. The primary emphasis of the study is placed on an investigation of accuracy of the treatment of turbulent heat fluxes with the elliptic-blending second-moment closure for the turbulent natural convection flows. The turbulent heat fluxes in this study are treated by the elliptic-blending based algebraic and differential flux models. The previous turbulence model constants are adjusted to produce accurate solutions. The proposed models are applied to the prediction of turbulent natural convections in a 1:5 rectangular cavity and in a square cavity with conducting top and bottom walls, which are commonly used for validation of the turbulence models. The relative performance between the algebraic and differential flux model is examined through comparing with experimental data. It is shown that both the elliptic-blending based models predict well the mean velocity and temperature, thereby the wall shear stress and Nusselt number. It is also shown that the elliptic-blending based algebraic flux model produces solutions which are as accurate as those by the differential flux model.
Nucleophilic addition reactions of p-substitutedbenzylamines $(XC _6H_4CH _2NH _2)$ to $\alpha$-phenyl-$\beta$-thiophenyl-acrylonitriles ($YC _4SH _2CH=C(CN)C_6H_4$Y') have been studied in acetonitrile at 25.0, 30.0, and 35.0 ${^{\circ}C}$. The reactions take place in single step in which the $C_\beta$ -N bond formation and proton transfer to $C_\alpha$ of $\alpha$-phenyl-$\beta$-thiophenylacrylonitriles occur concurrently with four-membered cyclic transition structure. These mechanistic conclusions are drawn based on (i) the large negative $\rho$x and large positive $\rho$Y' values and also large magnitude of $\rho$X, (ii) the negative sign and large magnitude of the cross-interaction constants ($\rho$XY), (iii) the normal kinetic isotope effects ($k_H/k_D$ > 1.0), and (iv) relatively low $\Delta H ^\neq$ and large negative $\Delta S ^\neq$ values.
Production of cyclodextrin (CD) directly from raw corn starch without liquefaction using cyclodextrin glucanotransferase (CGTase) was carried out in an agitated bead reaction system. Similar CD yield and production rate comparable with those of conventional method using liquefied starch were obtained. Especially high purity-CD in the reaction mixture without accumulation of malto-oligosaccharides was obtained. The maximum 54g/l of CD was obtained at raw starch concentration of 200g/l. CD yield was inversely proportional to raw starch concentration, and conversion yield was 0.48 at substrate concentration of 100g/l. The optimal amount of enzyme (CGTase unit/g raw starch) was found to be around 6.0. Granular structure of raw starch degraded by CGTase was observed by SEM in order to investigate the enhancing mechanism, along with those of acid or alkali pretreated raw starch, amylose, and amylopectin. Kinetic constants of CGTase on raw starch in an agitated bead reaction system were evaluated, and CGTase was competitively inhibited by CD.
Journal of the Korean Society of Manufacturing Process Engineers
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v.9
no.2
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pp.12-19
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2010
The characteristics of the torsional systems are generally examined with the nonlinearities such as the several staged clutch damper springs, gear backlashes and drag torques. Generally speaking, the system's characteristics can be found out by the eigensolutions which can show the system natural frequencies and the mode shapes. However, these factors can not give the complete solutions to avoid the noise and vibration problems related to the nonlinear effects. Therefore, several assumptions should be made for solving the real physical system problems under the linear analysis which can reflect the nonlinear effects in the torsional system. This means that the several modified linear factors such as the modified clutch damper spring constants can be used to examine and avoid the natural frequency zones related to the noise and vibration problems. Under the linear analysis with the assumed and modified values, the system can be investigated with the more reliable ways for the realistic phenomena.
Electrostatic forces contribute to the high degree of enzyme transition state complementarity in enzyme catalyzed reaction and such forces are modified by the solvent through its dielectric constant and polar properties. The contributions of electrostatic interaction to the formation of ES complex and the stabilization of transition state of the trypsin catalyzed reaction were probed by kinetic studied with high pressure and solvent dielectric constant. A good correlation has been observed between the increase of catalytic efficiency of trypsin and the decrease of solvent dielectric constant. Activation volume linearly decreased as the dielectric constant of solvent decreased, which means the increase in the reaction rae. Moreover, the decrease of activation volume by lowering the solvent dielectric constant implies a solvent penetration of the active with and a reduction of electrostatic energy for the formation of dipole of the active site oxyanion hole. When the 야electric constant of the solvents was lowered to 4.7 unit, the loss of activation energy and that of free energy of activation were 2.262 KJ/mol and 3.169 KJ/mol, respectively. The results of this study indicate that the high pressure kinetics combined with solvent effects can provide unique information on enzyme reaction mechanisms, and the controlling the solvent dielectric constant can stabilize the transition state of the trypsin-catalyzed reaction.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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