• 한국축산식품학회지
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• 제39권2호
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• pp.229-239
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• 2019

The objectives of this study were to determine the interaction between porcine myofibrillar proteins and various gelatins (bovine hide, porcine skin, fish skin, and duck skin gelatins) and their impacts on gel properties of porcine myofibrillar proteins. Porcine myofibrillar protein was isolated from pork loin muscle (M. longissimus dorsi thoracis et lumborum). Control was prepared with only myofibrillar protein (60 mg/mL), and gelatin treatments were formulated with myofibrillar protein and each gelatin (9:1) at the same protein concentration. The myofibrillar protein-gelatin mixtures were heated from $10^{\circ}C$ to $75^{\circ}C$ ($2^{\circ}C/min$). Little to no impacts of gelatin addition on pH value and color characteristics of heat-induced myofibrillar protein gels were observed (p>0.05). The addition of gelatin slightly decreased cooking yield of heat-induced myofibrillar protein gels, but the gels showed lower centrifugal weight loss compared to control (p<0.05). The addition of gelatin significantly decreased hardness, cohesiveness, gumminess, and chewiness of heat-induced myofibrillar gels. Further, sodium dodecyl poly-acrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE) showed no interaction between myofibrillar proteins and gelatin under non-thermal conditions. Only a slight change in the endothermic peak (probably myosin) of myofibrillar protein-gelatin mixtures was found. The results of this study show that the addition of gelatin attenuated the water-holding capacity and textural properties of heat-induced myofibrillar protein gel. Thus, it could be suggested that well-known positive impacts of gelatin on quality characteristics of processed meat products may be largely affected by the functional properties of gelatin per se, rather than its interaction with myofibrillar proteins.

• 한국식품영양학회지
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• 제10권2호
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• pp.160-165
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• 1997

오징어의 actomyosin과 myosin은 3$0^{\circ}C$에서 최대 Vmax를 나타냈고 대합의 actomyosin과 myosin은 35$^{\circ}C$에서, HMM은 $25^{\circ}C$에서 최대 Vmax를 보였다. 또한 근원섬유단백질의 열 안정성은 염농도의 차이에 따라 크게 변하여 염농도가 높을수록 변성의 정도가 컸으며 대합의 근원섬유단백질이 오징어의 근원섬유단백질보다 높은 열 안정성을 나타냈다. 근원섬유단백질에 3%의 에탄올을 첨가하여 가온하면 변성은 가속화되었으며 변성속도에 있어서도 동물간에 차이가 있는 것으로 나타났다.

• Asian-Australasian Journal of Animal Sciences
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• 제32권10호
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• pp.1611-1620
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• 2019

Objective: The aim was to investigate the influence of ultrasound and adenosine 5'-monophosphate (AMP) marination (UAMP) on tenderness and structure of myofibrillar proteins of beef. Methods: Five groups, the untreated meat (Control), deionized water marination (DW), ultrasound followed by DW (UDW), AMP marination (AMP), and ultrasound followed by AMP (UAMP) were studied. Myofibrillar fragmentation, cooking loss, shear force, thermograms, histological observation of meats and myofibrillar proteins properties were investigated in these different treatments. Results: The results showed that UAMP significantly increased myofibrillar fragmentation index from 152 (Control), 231 (AMP), and 307 (UDW) to 355 (p<0.05), respectively. The lowest cooking loss, shear force and peak denaturation temperature were observed in UAMP. In histological observation, UDW and UAMP had more fragmented muscular bundles than the others. Furthermore, a drastic increase in ${\alpha}$-helix and decrease in ${\beta}$-sheet of myofibrillar proteins was observed in UAMP, implying the disaggregation of protein samples. The synchronous fluorescence spectra of myofibrillar proteins in UAMP suggested the combination of ultrasound and AMP could accelerate the unfolding molecular structure and destroying hydrophobic interactions. The results of circular dichroism and synchronous fluorescence spectra for myofibrillar proteins coincided with the microstructures of beef. Conclusion: The results indicate that ultrasound combined with AMP improved meat tenderness not only by disruption in muscle integrity, increasing water retention, but also altering their spatial structure of myofibrillar proteins.

• 한국식품영양학회지
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• 제10권2호
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• pp.151-159
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• 1997

근원섬유단백질의 이온강도에 따른 Ca-ATPase 활성, Mg-ATPase 활성 및 EDTA-ATPase 활성은 오징어와 대합에서 그 차이점이 뚜렷하였으며, activity-pH curve에서 오징어 actomyosin의 Ca-ATPase 활성은 biphasic response가 소실되었고 대합의 actomyosin은 미약한 bipasic response가 나타났다. 또한 저농도의 dioxane에 의하여 오징어의 근원섬유단백질은 급격한 활성의 감소를 보였으나 대합의 근원섬유단백질은 활성이 증가되었다. 그리고 에탄올과 메탄올은 오징어와 대합의 myosin 및 MM에 대하여 저농도에서 활성을 증가시켰다. 한편 NEM으로 근원섬유단백질을 modification시키며 10-6M 이하의 NEM 농도에서는 활성이 증가되었으나 10-5M 이상의 농도가 되면 활성의 급격한 감소가 나타났다.

• 한국식품영양과학회지
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• 제30권4호
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• pp.574-578
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• 2001

담수어인 향어와 해수어인 방어의 white muscle과 red muscle로 부터 근원섬유단백질을 조제하여 생육 환경조건이 다른 어류의 근원섬유단백질간에는 어떠한 차이가 있는지에 대하여 알고자 myofibrillar protein ATPase 활성에 대한 온도의 존성과 열안정성을 실험하였다. 향어와 방어 근원섬유단백질의 기질친화도와 $V_{max}$ 값에 있어서는 향어가 방어에 비해 높은 값을 보였고, 활성에 대한 반응온도 및 반응시간에 따른 영향에 있어서는 myofibril의 경우 red muscle이 white muscle에 비해 낮은 활성을 나타냈으며, actomyosin의 경우에 있어서는 향어가 4$0^{\circ}C$에서도 활성증가를 나타낸 반면에 방어는 45$^{\circ}C$, 5$0^{\circ}C$와 같이 반응시간에 따른 활성증가를 나타내지 않았다. 그리고 일반적으로 향어가 방어보다 그리고 white muscle이 red muscle에 비해 높은 반응생성물을 나타내었다. 열안정성에 대한 열역학량(D value, Z value, )은 muscle 종류간 그리고 환경이 다른 어종간에 차이를 보였다. 향어와 방어 둘다 white muscle이 red muscle에 비해 안정하였으며, 향어 myofibrillar protein이 방어 myofibrillar protein보다 열에 안정한 값을 보여 환경조건이 열안정성에 차이를 줄 수 있는 것으로 나타났다.

• 한국식품과학회지
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• 제20권6호
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• pp.862-867
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• 1988

한류성어류(연어, 명태)와 난류성어류(상어)의 열변성과 pH의 상관성에 있어서는 서식하는 환경온도에 관계없이 어류의 근원섬유단백질의 ATPase는 pH $6.5{\sim}8.5$ 범위에서 모두 온도에 의존하는 변성을 나타내었다. 한편 열안정성에 대한 열역학량중 D value와 변성속도 Kd value에 있어서는 상어 >연어 >명태 순으로 확실한 차이를 나타내어 어류 근원섬유단백질의 열안정성은 서식하는 어류의 환경온도와 매우 밀접한 관계가 있는것으로 나타났으며, 동물의 종류에 따라서도 차이를 나타내었다.

• 한국식품과학회지
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• 제18권3호
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• pp.226-233
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• 1986

근원섬유단백질의 열안정성에 대한 pH의 영향에 있어서 소의 근육의 경우에 fiber type에 따라 차이를 보이지 않으나, 닭의 근육의 경우에는 fiber type에 따라 안정 pH 범위에 차이를 나타내었다. 한편, 이온강도 및 유기용매의 농도변화에 따른 영향에 있어서는 이온강도가 증가함에 따라 그리고 유기용매의 농도가 증가함에 따라 변성속도가 증가하였으며, 또한 actomyosin의 열안정성이 myosin과 HMM의 열안정성보다 높은 것으로 나타났다. 열안정성에 대한 열역학량$(D\;value,Z\;value,\;{\Delta}H^{\ddag},\;{\Delta}S{\ddag},\;{\Delta}G^{\ddag})$은 red muscle과 white muscle 사이에 명백한 차이를 보였으며 white muscle이 red muscle보다 높은 열안정성을 나타내었으며, 동물의 종류에 따라서도 현저한 차이를 보였다.

• 한국수산과학회지
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• 제28권5호
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• pp.557-568
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• 1995

어류의 사후 초기의 변화를 육 및 장기조직중에 분포하는 단백질분해효소의 작용과 관련하여 검토할 목적으로 멸치의 육 및 장기에서 분리한 cathepsin L과 chymotrypsin 및 trypsin의 단백질 기질에 대한 특성과 근원섬유단백질에 대한 분해능을 전기영동적으로 분석하여 다음의 결론을 얻었다. 이들 세 효소의 casein에 대한 친화도는 유사하였고, 근원섬유단백질에 대한 친화도는 casein에 대한 친화도보다 높았다. 멸치와 방어의 근원섬유단백질에 대한 cathepsin L과 chymotrypsin의 활성은 trypsin보다 훨씬 높게 나타났다. $0-25\%$까지의 식염농도에서 세 효소의 단백질분해활성은 식염의 농도에 반비례하였으며, 식염의 공존상태에서 세 효소는 casein 보다 근원섬유단백질에 대하여 높은 활성을 나타내었다. 관원섬유단백질의 효소 분해시에 cathepsin L은 chymotrypsin과 trypsin에 비하여 염농도와 온도에 의한 영향이 적었다. 따라서, 멸치의 사후변화와 젓갈 숙성 중의 자가소화는 trypsin보다는 cathepsin L과 chymotrypsin의 단백질분해활성이 더욱 깊이 관여할 것으로 판단된다.

• 한국식품과학회지
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• 제22권4호
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• pp.466-472
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• 1990

우육에 7.5%의 당을 첨가하고 $121^{\circ}C$에서 가열처리하여 단백질 추출량의 변화를 알아보았다. 갈변반응은 가열시간이 길어짐에 따라 심하게 발생하였으며 glucose 첨가에서 가상 심하게 발생하였다. 단백질의 추출량은 전체적으로 가열시간이 길어질수록 감소하였으며 갈변반응이 심하게 발생한 glucose 첨가구에서 크게 감소하였다. 시료에 peptidase를 작용시켰을 때 단백질 추출량은 거의 변화가 없었으며, chymotrypsin을 작용시켰을때 단백질 추출량이 많이 증가하였으나, glucose 첨가구에서는 약간의 증가만 나타내었고 trypsin을 작용시켰을 때 전체적으로 chymotrysin을 작용시켰을 때보다 단백질 추출량이 많이 증가하는 경향을 나타내었다. Peptidase, chymotrypsin 및 trypsin을 동시에 작용시켰을 때에는 단백질 추출량이 상당히 증가하였지만 갈변반응이 심하게 발생하였던 glucose 첨가구에서는 약간의 증가만 나타내었다.

• 한국식품과학회지
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• 제20권3호
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• pp.371-379
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• 1988

한류성 어류(연어, 명태)와 난류성 어류(상어, 조기)의 근원섬유 단백질의의 생화학적인 특성을 규명하기 위하여 각각으로부터 actomyosin과 myofibril을 조제하여 생물활성 및 SDS-polyacrylamide gel 전기영동상을 조사하였으며, 또한 어류의 환경온도에 대한 적응성을 알아보기 위하여 생물활성의 온도 의존성을 조사하였다. 각 어류의 myofibril의 SDS-polyacrylamide gel 전기영동상으로부터 SDS-PAGE pattern은 어종간에 차이를 보였으며 또한 myofibril과 actomyosin의 생물활성과 activity-ph curve도 어종간에 차이를 나타내었다. 한류성 어류인 명태의 근원섬유 단백질의 ATPase의 활성은 환경온도$(5^{\circ}C-10^{\circ}C)$ 부근에서 상어보다 높은 활성을 나타내었다.