• 한국식품영양과학회지
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• 제28권2호
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• pp.292-298
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• 1999

Myofibril and actomyosin were prepared from red muscle and white muscle of fresh water fish and sea water fish, and their biochemical characteristics and SDS PAGE patterns of myofibril were compared. SDS PAGE analysis showed that electrophoretic patterns of myofibril were similar be tween white muscle and red muscle, while difference of 30kDa component of myofibril was detected between fresh water fish and sea water fish. When myofibril were treated with trypsin, difference in hydrolysis of heavy chain was observed between white muscle and red muscle. In activities of Ca ATPase, Mg ATPase, EDTA ATPase and ATPase activity pH curve, myofibrillar protein from fresh water fish showed higher specific activity than those from sea water fish.

• 생명과학회지
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• 제7권4호
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• pp.336-341
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• 1997

This study was conducted to investigate the effects of carcass grade on the hardness, myofibrillar fragmentations index, protein extractability and Mg-ATPase activity of myofibril and actomyosin obtained from 1, 2, 3 and D carcass grade)subgrade) in Korean native cow. Proximate component, hardness, chewiness, myofibril fragmentation index, protein extractability and Mg-ATPase activity if myofibril or actomyosin were not significantly different between 1st and 2nd carcass grade loin. The hardness and chewiness of 2nd carcass grade loin's were significantly lower than 3th grade loin's, but the myofibril fragmentation index, sarcoplasmic protein extractability and Mg-ATPase activity of myofibril were higher. The myofibrillar protein extractability and Mg-ATPase activity of actomyosin obtained from 3th carcase grade loin's were significantly higher than D grade loin's, but the hardness, chewiness and stroma protein extractability were lower. In conclusion, the degree of toughness in Korean native cow's loin was not significantly different between 1st and 2nd grade, but 3rd and D carcass grade were significantly higher, regardless of before and after aging.

• 한국식품영양과학회지
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• 제14권1호
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• pp.82-87
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• 1985

닭의 가슴부위 및 다리부위의 골격근(骨格筋)에서 myofibril, actomyosin 및 myosin을 추출하고 ATPase activity(${\mu}mole$ pi/mg protein/min)로서 나타낸 몇가지 생물학적(生物學的) 활성(活性)을 비교하였다. 가슴부위에서 추출한 actomyosin, myofibril 그리고 myosin의 $Mg^{+2}$-ATPase 활성(活性)은 0.05M KCl에서 0.80, 0.42, 0.40으로서 다리부위에서 추출한 단백질(蛋白質)의 활성(活性)인 0.69, 0.33, 0.28 보다 높았다. 가슴부위와 다리부위의 myosin의 ATPase 활성(活性)은 EDTA 농도보다 $Mg^{+2}$농도가 높아지면서 ATPase 활성(活性)을 1/10정도 저해(沮害)시켰고, $Ca^{+2}$ 농도는 $10^{-3}M$에서 400%까지 활성(活性)을 증가시켰다. 가슴부위와 다리부위에서 추출한 actomyosin의 용해되는 시점(始點)은 각각 0.1M KCl 및 0.15 M KCl이었고 myosin인 경우는 각각 0.25 M KCi 및 0.30 M KCl이었다.

• 한국식품과학회지
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• 제16권3호
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• pp.353-357
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• 1984

PSE돈육에서 근원섬유를 추출하고, 무수석시닐산으로 수식하여 석시닐화하고, 그 조제물의 화학적, 기능적 특성을 검토하였다. 석시닐화근원섬유는 석시닐화율에 상관없이 효소적 기능이 완전히 상실하였고, 무처리근원섬유의 등전점이 pH 5.0인데 비하여 석시닐화근원섬유는 pH 3.0정도에서 침전하였다. 염농도에 따른 용해도는 무처리근원섬유가 염농도의존성이 있음에 비하여 석시닐화근원섬유는 염농도에 관계없이 용해도의 변화가 거의 없었다. 석시닐화근원섬유의 기능적 특성중 열응고성은 현저히 감소하였고, 흡수성은 개선되지 않았으며, 유화용량은 다소 향상되었다.

• Animal Bioscience
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• 제34권11호
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• pp.1849-1858
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• 2021

Objective: Tenderness is a very complex feature, and the process of its formation is very complicated and not fully understood. Its diversification is one of the most important problems of beef production, as a result beef aging is widely used to improve tenderness as it is believed to provide a homogeneous product to consumers. While few studies have evaluated the muscle structure properties in relation to tenderness from early post-mortem, there little to no information available on how the muscle nanostructure of beef carcasses changes during post-mortem ageing to determine the appropriate aging time for acceptable tenderness. Methods: Muscle nanostructure (myofibril diameter [MYD], myofibril spacing [MYS], muscle fibre diameter [MFD], muscle fibre spacing [MFS], and sarcomere length [SL]), meat tenderness and cooking loss [CL]) were measured on 20 A2 longissimus muscles of Bonsmara, Beefmaster, Hereford, and Simbra at 45_mins, 1, 3, and 7 days post-slaughter. Muscle nanostructure was measured using a scanning electron microscope, while tenderness was measured using Warner Bratzler shear force. Results: At 45 minutes post-slaughter, breed affected MYD and MYS only, while at 24_hrs it also affected MFD and MFS. On day 3 breed effected MFS and SL, while on day 7 breed effected tenderness only. As the muscles matured, both MYD and MYS decreased while CL increased, and the muscles became tender. There was no uniformity on muscle texture features (surface structure, fibre separation, muscle contraction, and relaxation) throughout the ageing period. Conclusion: Meat tenderness can be directly linked to breed related myofibril structure changes during aging in particular the MYD, spacing between myofibrils and their interaction; while the MFD, spacing between muscle fibres, SL, and CL explain the non-uniformity in beef tenderness.

• 한국식품과학회지
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• 제6권4호
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• pp.199-208
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• 1974

근육의 수축 및 사후강직은 myosin 과 actin 그리고 ATP 와의 상호작용에 의한 것임은 널리 알려진 정설(定說)이다. 최근 myosin 과 actin 및 ATP 의 상호작용이 근조절단백질의 지배를 받고 Ca ion 이 관여하고 있다는 것이 알려졌다. 그런데 이들 조절단백질은 수용성단백질로써의 성질을 가지고 있음에도 불구하고 염용성단백질 구분에 들어 있다. 본 연구의 목적은 염용성단백질 구분에 들어 있는 이들 조절단백질의 새로운 분리정제방법을 연구하는 데 있었다. 이를 위하여 본 연구에서는 새로운 정제방법의 flow sheet 를 작성하였다. 이 제안된 새로운 정제방법은 근원섬유중의 조절단백질의 함량을 정량적으로 추적할 수 있는 장점을 가지고 있다는데 그 특색이 있다.

• 한국식품과학회지
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• 제20권3호
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• pp.371-379
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• 1988

한류성 어류(연어, 명태)와 난류성 어류(상어, 조기)의 근원섬유 단백질의의 생화학적인 특성을 규명하기 위하여 각각으로부터 actomyosin과 myofibril을 조제하여 생물활성 및 SDS-polyacrylamide gel 전기영동상을 조사하였으며, 또한 어류의 환경온도에 대한 적응성을 알아보기 위하여 생물활성의 온도 의존성을 조사하였다. 각 어류의 myofibril의 SDS-polyacrylamide gel 전기영동상으로부터 SDS-PAGE pattern은 어종간에 차이를 보였으며 또한 myofibril과 actomyosin의 생물활성과 activity-ph curve도 어종간에 차이를 나타내었다. 한류성 어류인 명태의 근원섬유 단백질의 ATPase의 활성은 환경온도$(5^{\circ}C-10^{\circ}C)$ 부근에서 상어보다 높은 활성을 나타내었다.

• 한국식품과학회지
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• 제18권3호
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• pp.173-180
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• 1986

근섬유의 생화학적 특성을 규명하기 위하여 red muscle과 white muscle로 부터 myofibril과 actomyosin을 각각 조제하고 그 생물활성 및 SDS-polyacrylamide gel전기 영동상을 비교하였다. 또한 동물의 중류에 따른 특성의 차이를 알아보기 위하여 소의 근육과 닭의 근육을 비교하였다. Myofibril의 SDS-polyacrylamide gel 전기 영동상으로 부터 red muscle은 white muscle보다 30K성분의 함량이 높다는 사실을 알았다. 소의 근육과 닭의 근육은 actomyosin ATPase활성의 이온강도의존성 및 ATPase activity-pH curve에서 차이를 보였다.

• 한국축산식품학회지
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• 제42권5호
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• pp.849-860
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• 2022

The myofibril protein (MP) isolate-saccharide graft reactions was prepared using the Maillard reaction with saccharides. The effects of various saccharides on protein functionality and quality of the Maillard reaction were investigated and compared with those of MP. The grafting degree of the MP isolate-saccharide graft reaction was significantly higher in the reducing sugar-treated groups (lactose, glucose, fructose, and palatinose). The browning intensity of the MP isolate-saccharide graft reaction with fructose, sucrose, and erythitol was higher than that observed in the control reaction (p<0.05). MP that reacted with reducing sugars (glucose, fructose, palatinose, and lactose) had fainter bands than MP that reacted with non-reducing sugars (sucrose, erythitol, trehalose, sorbitol, and xylitol). MPs conjugated with glucose exhibited higher protein solubility. The palatinose and lactose treatments were maximum in water binding capacity, though no significant difference in oil binding capacity among the saccharide treatments was observed. The emulsion stability of the MP isolate-saccharide graft reaction with palatinose and erythitol was higher than that of the control reaction. Therefore, reducing sugars have good protein functionality in the MP isolate-saccharides graft reaction.

• 한국식품과학회지
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• 제6권2호
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• pp.79-85
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• 1974

근원섬유단백질의 생화학적 성질에 대하여서는 아직도 불명한 점이 많고, 특히 식품으로써의 근원섬유단백질의 저장 중의 변화에 대하여서는 규명되어야 할 점이 너무나 많다. 본 연구는 근원섬유단백질의 저장 중의 변화를 추구하기 위한 기초작업으로서 subcelular structure인 근원섬유를 재료로 하여 그 형태학적 측면과 생화학적 측면의 상관성을 비교 검토하였다. 근원섬유의 조제방법에 따라서 근원섬유의 근절(筋節)(sarcomere)의 길이는 변화하고 있었고 근절의 길이의 변화는 생화학적 성질. 즉 ATPase활성에 현저한 변화를 일으켰다. 근원섬유를 저농도의 trypsin으로 처리하면 근원섬유의 ATPase활성은 현저히 증가하나, 근원섬유의 위상차(位相差)현미경 상은 수축상태의 상을 나타내었다가 처리시간의 연장에 따라 sarcomere가 fragmentation을 나타냄을 보여주었다. 얻어진 결과로 근원섬유 중에는 ATPase활성을 저해하는 factor가 존재하며, 이 factor는 단백질의 inhibitory action은 아니고 steric effect임을 추정하였다. 또한 Z-line의 구성물질 중에 troponin의 관여가 추정되었다.