In batch culture for Poly(vinyl alcohol) (PVA)-degrading enzyme (PVAase) production by a mixed culture, higher pH (pH 7.5) was favorable for PVAase production at the prophase of cultivation, but lower pH (pH 7.0) was favorable at the anaphase. This situation was caused by the fact that the optimum pH for different key enzymes [PVA dehydrogenase (PVADH) and oxidized PVA hydrolase (OPH)] production is various. The activity and average specific production rate of PVADH reached the highest values at constant pH 7.5, whereas those of OPH appeared at pH 7.0. A two-stage pH control strategy was therefore developed and compared for its potential in improving PVAase production. By using this strategy, the maximal PVAase activity reached 2.05 U/ml, which increased by 15.2% and 24.2% over the fermentation at constant pH 7.5 and 7.0.
The effects of green manure crops, hairy vetch and sesban, supplemented with HS (humic substance) on biological soil health indicators was studied in a pot containing two kinds of reclaimed soil previously contaminated with petroleum hydrocarbons; a soil remediated by land-farming (DDC) and another soil by low-temperature thermal desorption (YJ). Treatments include no plant (C), plants only (H), and plants+2% HS (PH), which were evaluated in a pot containing respective soil. Biological indicators include microbial community analysis as well as soil enzyme activities of dehydrogenase, 𝛽-glucosidase, N-acetyl-𝛽-D-glucosaminidase (NAG), acid/alkaline phosphatase, arylsulfatase, and urease. Results showed an increase of enzyme activities in pot soils with plants and even greater in soils with plants+HS. The enzyme activities of DDC soil with plants (DDC_P) and with plants+HS (DDC_PH) increased 1.6 and 3.9 times on average, respectively than those in the control. The enzyme activities YJ soil with plants (YJ_P) and with plant+HS (YJ_PH) increased 1.8 and 3.8 times on average, respectively than those in the control. According to microbial community analysis, the relative abundance of nitrogen-fixing bacteria in DDC and YJ soil was increased from 1.5% to 7% and from 0 to 5%, respectively, after planting hairy vetch and sesban. This study showed that mixed planting of green manure crops with a supplement of humic substance is highly effective for the restoration of biological health indicators of reclaimed soils.
Biodegradative threonine dehydratase was purified to homogeneity from Serratia marcescens ATCC 25419 by streptomycin sulfate treatment, Sephadex G-200 gel filtration chromatography followed by AMP-Sepharose 4B affinity chromatography. The molecular weight of the purified enzyme was 118,000 by fast protein liquid chromatography using superose 6-HR. The enzyme was determined to be a homotetrameric protein with subunit molecular weights of 30,000 by sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis. The enzyme was inhibited by ${\alpha}-Keto$ acids and their derivatives such as ${\alpha}-ketobutyrate$, pyruvate, glyoxlyate, and phosphoenol pyruvate, but not by ${\alpha}-aminobutyrate$ and ${\alpha}-hydroxybutyrate$. The inhibition of the enzyme by pyruvate and glyoxylate was observed in the presence of AMP. The inhibitory effect of glyoxylate was decreased at high enzyme concentration, whereas the inhibition by pyruvate was independent of the enzyme concentration. The kinetics of inhibition of the enzyme by pyruvate and glyoxylate revealed a noncompetitive and mixed-type inhibition by the two inhibitors with respect to L-threonine and AMP, respectively.
Pyrimidine nucleotide N-ribosidase (pyrimidine 5'-nucleotide phosphoribo(deoxyribo)hydrolase/pyrimidine 5'-nucleotide nucleosidase, EC 3.2.2.10) catalyzes the breakdown of pyrimidine 5'-nucleotide into pyrimidine base and ribose(deoxyribo)-5-phosphate. However, detailed characteristics of the enzyme have not yet been reported. The enzyme was purified to homogeneity 327.9-fold with an overall yield of $6.1\%$ from Pseudomonas oleovorans ATCC 8062. The enzyme catalyzed cytidine monophosphate (CMP) and uridine monophosphate (UMP), but not adenosine monophosphate (AMP) and guanosine monophosphate (GMP). The enzyme optimally metabolized CMP at pH 6.0 and UMP at around 8.5, and the optimum temperature for the overall enzyme reaction was found to be $37^{\circ}C$. The $K_m$ values of the enzyme for CMP (at pH 6.0) and UMP (at pH 8.5) were 1.6 mM and 1.1 mM, respectively. AMP, deoxyCMP, and deoxyUMP were very effective inhibitors of the reaction. Double-reciprocal plots obtained in the absence and in the presence of AMP revealed that this inhibitory effect was of the mixed competitive type with respect to the breakdown of CMP and of the noncompetitive type with respect to the breakdown of UMP. In the presence of AMP, the enzyme followed sigmoid kinetics with respect to each substrate.
Ampliciline was synthesized from 6-amino-pencillanic acid (6-APA) and D-.alpha. phenylglycine methyl ester by using amplicilin synthesizing enzyme from Peudomonas melanogenum (IAM 1655). The whole cell enzyme was immobilized by entrapping it in the polyacrylamide gel lattices. The polymer used in the enzyme entrapment was made from 150 mg per ml of acrylamide monomer and 8 mg per ml of N, N'-methylenebisacrylamide. About 200 mg/whole cell enzyme was mixed in the polymer for entrapment. The maximal activity retention after immobilization was 56%. The optimal pH values for the whole cell enzyme and the immobilized whole cell enzyme were 6.0 and 5.9, respectively. The optimal temperature for the enzyme activity were the same for both type of preparations. The enzyme stabilities against pH and heat increased for immobilized whole cell enzyme. Immobilized cell was more stable especially in the acidic condition while both type were found to be very suceptible to thermal inactivation at a temperature above 4.deg.C. The kinetic constants obtained from Lineweaver-Burk plot based on two substate reaction mechanism showed somewhat higher value for immobilized whole cell enzyme as compared to the whole cell enzyme : the Km value for 6-APA were 7.0 mM and 12.5 mM while Km values for phenylglycine methyl ester were 4.5 mM and 8.2 mM, respectively. Using the immobilized whole cell enzyme packed in a column reactor, the productivity of ampiciline was studied by varying the flow rate of substrate solution. At the space velocity, SV, 0.14 hr$^{-1}$ the conversion was 45%. Operational stability found in terms of half life was 30 hr at SV = 0.2 hr.
In this research, the possibilities of using canola meal (CM) in place of soybean meal (SBM), and also the effects of multi-enzyme and phytase supplementation on the performance of quails were investigated. For this purpose, soybean meal (44% CP), canola meal (37% CP), phytase (produced from Peniophora luci) and multi-enzyme ($\beta$-glucanases, pectinases, cellulases and hemicellulases) were used. CM was used supplying 0, 25 and 50% of CP from SBM and each of the phytase and multi-enzyme blends were added to the each level. This study was conducted with 675 day old quails (Coturnix coturnix Japonica) in 9 groups with 3 replicates including 25 birds (mixed sex) per replicate. Nine isocalaric and isonitrogenous diets were prepared. The effects of enzymes and CM levels were studied with a 3${\times}$3${\times}$3 factorial arrangement for three CM levels (0, 25 and 50%), three treatments (without enzyme, phytase enzyme and multi-enzyme) and three replicates. While the 25% CM level did not affect the liveweight gain 50% CM level decreased the liveweight gain (p<0.05). Multi-enzyme addition to the 50% CM group increased the liveweight gain compared to the other groups (p<0.05). CM levels and enzyme supplementation had no effect on feed consumption, feed conversion ratio, dressing percentage, viability, tibia ash content, Ca and P contents of tibia ash, viscera weight, gizzard weight and length of growth period. While heart weight and liver weight were not affected by CM levels, but they were affected by enzyme supplementation. CM levels and enzyme supplementation did not affect final liveweight, feed consumption, feed conversion ratio, egg yield, egg weight, shell weight and shell index during laying period. The increase in the CM level lightened the colour of the yolk (p<0.05).
The effects of phosphatidic acid(PA) on the activity of phospholipase D were examined in detail. The enzyme activity was examined in the liposome system containing phosphatidylcholine and PA, which was suspended in a desired buffer solution by ultrasonication. The substrate of large unilamella vesicle (LUV) state by ultrasonication was more effective on the enzyme activity than that of multilamella vesicle(MLV) by water-bath type sonication. The most effective molar ratio of PC-PA liposome for enzyme activity was found to be 1:0.7. The other optimum conditions were found 5 mM $Ca^{2+}$ ion, pH 6.6, and incubation temperature of $27^{\circ}C. K_m \;and \;V_{max}$ values were estimated to be 1.43 mM and 0.8 $nmole/min/{\mu}g$ protein respectively. These properties in a PC-PA liposome system were compared with those in a PC-SDS mixed micelle system. The effects of other phospholipids and organic phosphates on the enzyme activity were also examined.
This study provides effects of mixed activators on enzymatic activation and determines optimum mixture ratio for enzymatic treatment. Wool 80% and polyester 20% blend fabric and papain from carica papaya are used in this experiment. L-cysteine and sodium sulfite are used as activators for papain treatment process. The treatment condition is pH 7.5, $70^{\circ}$, papain concentration 10%(o.w.f), 60 minutes. L-cysteine and sodium sulfite are added in enzyme solution with various concentrations($0{\sim}50mM$). The optimum treatment condition is determined by measuring weight loss, tensile strength, whiteness, water contact angle(WCA), dyeability and surface micrographs. The results are as follow; The optimum mixture ratio of activators is L-cysteine 2mM and sodium sulfite 10mM. Mixed activators assists in improving the activation of papain. WCA of papain treated fabrics is decreased since papain treatment with activator mixture makes wool polyester blend fabrics more hydrophilic. Dyeing property of papain-treated fabrics more improves by the treatment with mixed activators than with single activator. It means that this method can save time and lower cost. After papain treatment in the presence of mixed activator, the surface of fabrics is modified. The surface of wool fiber shows to be descaled and hydrolyzed, and that of polyester fiber shows to be cracked.
UV-irradiation is a major factor of photo-aged skin, by which pigmentation, wrinkles and laxity are increased. In addition, the epidermal barrier is disrupted, ultimately causing dryness in photo-aged skin. As an effort to search dietary sources for improving the dryness of UV irradiated skin, the dietary effect of red ginseng based functional foods on the epidermal level of ceramides, a major lipid maintaining epidermal barrier, was determined in this study. Albino hairless mice were fed either a control diet [group UV (UV-irradiated control)] or diets with 0.5% (group M0.5) or 1% (group M1.0) of red ginseng extracts mixed with Torilis fructus and Corni fructus (66.7% red ginseng) in parallel with UV irradiation for 5 wks. A normal control group (group C) was fed a control diet without UV irradiation for 5 wks. The epidermal level of ceramides in group UV was significantly lower than that in group C, in which ceramidase, an enzyme involved in ceramide degradation, was highly expressed. In group M0.5, the epidermal level of ceramide was significantly increased to the level even higher than in group C. In addition, protein expression of serine palmitoyl transferase (SPT), a key enzyme involved in de novo ceramide synthesis, was increased in group M0.5. However the epidermal levels of ceramides as well as of ceramidase protein expression in group M1.0 did not differ from those in group UV. In conclusion, we demonstrate that dietary supplementation of red-ginseng extracts mixed with Torilis fructus and Corni fructus at a level of 0.5% level in diet increased the epidermal level of ceramides coupled with the elevated expression of SPT protein.
피혁제조시 발생되는 크롬을 함유한 피혁 고형폐기물인 shaving scrap의 단백질 자원화 가능성을 검토하기 위하여 MgO를 기본으로 하여 alkaline inducing agents 및 alkaline proteolytic enzymes을 혼용처리하여 shaving scrap으로 부터 회수한 가수분해 단백질의 용해도, 무기성분 함량, 분자량분포 등을 비교 검토함으로서 최적 가수분해 조건 및 액체비료의 원료로 활용하기 위한 저분자 단백질의 회수방안을 조사한 결과는 다음과 같다. Alkaline inducing agents의 혼용처리에 의한 shaving scrap의 가수분해 실험결과 7% MgO를 기본으로 하여 alkaline inducing agents 종류에 따라 65~85% 범위로 용해도 차이가 뚜렷하였으며, 가수분해되는 정도는 NaOH>$Ca(OH)_2$>KOH순으로 나타났으며, 획득된 hydrolyzed protein의 평균분자량은 NaOH처리시 약 10 KD, $Ca(OH)_2$ 처리시 약 40 KD, KOH처리시 약 80 KD이었으며, 크롬함유량은 약 15 ppm이었다. Alkaline proteolytic enzymes의 혼용처리에 의한 shaving scrap의 가수분해 실험결과 alkaline proteolytic enzymes 종류에 따라 Alcalase>Esperase>Savinase순으로 용해도 차이를 보였으며, 0.5% Alcalase의 처리에 의해 용해도 85%수준, 평균분자량 1 KD 미만, 크롬 함유량 10ppm 이하인 저분자 형태의 hydrolyzed protein을 획득할 수 있었다.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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