• 한국수산과학회지
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• 제40권6호
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• pp.337-342
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• 2007

The formation of lysinoalanine (LAL) in protein recovered from the belanger's croaker, Johnius grypotus, using a pH shifting process was measured by amino acid analysis. The LAL peak was detected at 49.24 min, between phenylalanine and histidine peaks in the amino acid analyzer. LAL was not detected in the fish muscle or in protein recovered using the alkaline pH shifting process. LAL was not formed in protein recovered after storage for up to 9 hrs at pH 11, but was detected in the soluble protein fraction at pH 11, followed heating at $90\;^{\circ}C$. The myosin heavy chain decreased with storage time at pH 11. The results suggest that the alkaline shifting process for recovering fish muscle protein is safe, and that no LAL forms.

• 좋은식품
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• 통권54호
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• pp.71-75
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• 1980

• 한국식품영양과학회지
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• 제24권5호
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• pp.816-828
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• 1995

식품의 가공처리나 저장 중에 단백질에 결합된 아미노산의 side chain이 상호간 또는 식품내 다른 분자들과 화학적으로 반응할 수 있다. 이 반응으로 아미노산의 구조적 파괴, recemization, 단백질의 상호작용들, 또한 환원성 당과, 산화제 및 polyphenol류와의 결합을 들 수 있다. 이들 중 Maillard 반응 (예 ; fructoselysinel과 아미노산 간의 cross-linking(예 ; lysinoalanine)에 의한 반응이 주를 이룬다. 이때 가장 영향을 받는 아미노산이 lysine으로, 이는 lysine이 기능성 유리 ${\varepsilon}-amino$ group을 갖고 있기 때문이다. 일반적으로 아미노산의 derivatives나 polypeptides내 cross-links는 단백질의 체내 이용율과 소화율을 감소시켜 단백질 식품의 품질을 떨어뜨린다. 본 논문에서는 식품낸의 lysinoalanine과 fructoselysine의 형성과 관련된 기술적, 분석적, 영양적 그리고 생리적인 문제들에 관하여 문헌고찰하였다. 결론적으로 식품내 이들의 존재가 여러가지 영향을 체내에서 미칠 수 있으나 정상 성인에게는 전혀 위험한 물질이 아님을 알 수 있었다. 그러나 제한된 formular foods를 주로 먹는 유아에게는 성장에 lysine이 필수적이므로 lysine 손상을 통한 단백질의 질 저하는 대단히 중요한 의미를 지닌다. 따라서 유아식의 가공처리와 저장에 주의를 해야할 필요가 있다고 본다.

• Preventive Nutrition and Food Science
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• 제1권1호
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• pp.10-15
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• 1996

To determine the quality of heated protein, in vitro method, invluding lysine, lysionalanine, and fructose-lysine as well as homoarginine by guanidination of lysine, was assessed using heated casein with of without glucose. In vivo methods such as PER, digestibility and BV were also tried on homoarginine, lysinoalanine, fructoselysine, and lysine. The nonreactive lysine for huanidination was hardly digestive, while the non heat damaged lysine side chanis in the protein were accessible for guanidination as well as for the digestion. A linear correlation(${\gamma}$=0.80) was obstained between PER and digestibility of the analysed lysine. Digestibility of homoarginine was higher that of true protein. However, in the guanidinated heated casein with glucose, digestibility of homoarginine was significantly reduced. It is suggested that the homoarginine method may mislead to over- or underestimation of the damaged protein quality.

• 농업과학연구
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• 제9권2호
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• pp.576-583
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• 1982

토마토 가공(加工) 공정중(工程中)에 있어서의 유리 아미노산의 변화(變化)를 검토(檢討)할 목적(目的)으로 가공용(加工用)인 KAGOME 77 품종(品種)의 토마토로 조제(調製)한 fresh pulp, heated pulp, puree 및 paste 중(中)의 유리 아미노산을 측정(測定)하여 다음과 같은 결과를 얻었다. 1. Amide group 중(中) glutamine과 asparagine의 분해(分解) 속도(速度)에는 상당(相當)한 차(差)가 인정되었으며, glutamin 은 빨리 분해(分解)되어 paste 중(中)에는 전(全)혀 잔존(殘存)하지 않았으나 asparagine은 paste 중(中)에도 56% 이상(以上)이 잔존(殘存)하였다. 2. 산성(酸性) group중(中)의 glutamic acid의 감소량(減少量)은 전(全) 아미노산 중(中) 가장 컸으며 aspartic acid의 그것은 glutamine 다음인 3 번째로 컸다. Paste 중(中)에 있어서의 glutamic acid와 aspartic acid의 잔존율(殘存率)은 각각 38% 및 24%이었다. 3. 중성(中性) group의 glycine, alanine, valine, isoleucine 및 leucine 등(等)은 약간(若干) 감소(減少)하는 경향(傾向)을 나타내었다. 4. 염기성(鹽基性) group중(中) lysine과 histidin의 변화(變化)는 인정(認定)되지 않았으나, argmme은 가열(加熱) 공정중(工程中)에 약간(若干) 증가(增加)하는 경향(傾向)을 나타내었다. 5. Aromatic group인 tyrosine, phenylalanine 및 tryptophane은 가열(加熱) 공정(工程) 중(中)에는 약간(若干) 증가(增加)하였으나 농축중(濃縮中)에 있어서의 변화(變化)는 거의 인정(認定)되지 않았다. 6. 함유황(含硫黃) 아미노산인 methionine은 전(全) 공정(工程)을 통(通)해서 약간(若干) 감소(減少)하였으나 비단백성(非蛋白性)인 ${\gamma}$ amino butyric acid의 감소(減少)는 거의 인정(認定)되지 않았다. 7. Fresh pulp중(中)의 주요(主要) 아미노산은 glutamic acid>${\gamma}$-amino butyric acid$${\geq_-}$$glutamine>aspartic acid>asparagine의 순(順)으로 많이 함유되어 있었으나, paste 중(中)에는 glutarru acid>${\gamma}$-amino butyric acid>aspartic acid=asparagine의 순(順)으로 많이 함유(含有)되어 있었으며, 미량(微量)이긴 하나 방향족(芳香族) 아미노산과 염기성(鹽基性) 아미노산의 분포비(分布比)가 증가(增加)하는 경향(傾向)을 나타내었다. 8. HITACHI-KLA-5-Amino Acid Analy-zer로 측정(測定)하였을 때 tryptophane의 직전(直前)에 fresh pulp에서는 나타나지 않았던 unknown peak가 가공품(加工品)에 있어서만 나타났으며, 가열(加熱) 및 농축(濃縮)이 진행(進行)됨에 따라 큰 peak로 되었다. 그리고 이것은 lysinoalanine 또는 ornithino이 아니라는 사실(事實)도 확인(確認)하였다.

• 한국잠사곤충학회지
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• 제45권1호
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• pp.34-45
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• 2003

본 논문에서는 Ca(OH)$_2$로 Silk를 정련하기 위해 처리온도, 농도 및 시간별로 처리하여 적정 정련 조건을 알아보았다. 정련 후 세리신을 수용성과 난용성으로 분리하여 수용성 세리신의 평균분자량을 측정하였고 기기분석을 통하여 세리신의 특성을 조사하여 다음과 같은 결론을 얻었다. 1. 연감율은 처리농도, 온도 및 시간을 증가시킬수록 증가하는데 Ca(OH)$_2$ 처리농도가 0.07%, 0.1%일 때에는 처리시간이 길어져도 연감율에 큰 변화를 보이지 않았다. 2. 정련액의 수용성$.$난용성 세리신의 비율은 Ca(OH)$_2$ 농도가 0.04%일 때에는 처리 온도가 높을수록 난용성 세리신의 비율도 높게 나타났고, 0.07%일 때에는 처리 온도 및 시간에 관계없이 수용성 세리신의 비율이 거의 100%를 나타냈다. 0.1%일 때에는 처리 초기의 난용성 세리신의 비율이 높으며 시간이 증가할수록 수용성 세리신의 비율도 증가하였다. 3. 평균 중합도 측정 결과 처리 농도 0.04%, 처리 온도 10$0^{\circ}C$의 경우 10정도의 일정한 평균 중합도 값을 가지며 8$0^{\circ}C$, 9$0^{\circ}C$의 경우는 시간이 증가함에 따라 평균 중합도가 불규칙하게 나타났다. 0.07%의 경우 온도와 시간에 관계없이 10정도의 일정한 값을 나타내고 있으며 처리농도 0.1%일 때 온도 10$0^{\circ}C$의 경우 평균중합도가 20∼30으로 높은 값을 나타내고 있다. 4. 정련후 수용성 세리신의 LAL 정량 결과 정련액에는 LAL 물질이 존재하지 않는 것을 확인할 수 있었다. 5. 아미노산 분석 결과 Hydroxy amino acid인 Thr.과 Ser. 및 Tyr.의 함량이 적었고 나머지는 상대적으로 많았다. 6. 수용성 세리신 분말의 DSC 분석 결과 열변성에 의한 흡열피크가 189$^{\circ}C$ 부근에서 나타났고, 열분해 피크는 299$^{\circ}C$ 부근에서 나타났다. 7. Ca(OH)$_2$ 정련된 견사의 강도는 생사의 강도보다 15∼30% 정도 감소하였고, 처리 시간이 길어질수록 강도가 감소하는 경향을 나타내었다. 8. 정련견의 표면 관찰 결과 연감율이 증가함에 따라 실의 굵기가 가늘어짐을 확인할 수 있었으며 처리 농도가 증가함에 따라 섬유 표면이 거칠게 되어있음을 알 수 있었다.