• Journal of Ginseng Research
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• 제14권1호
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• pp.21-26
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• 1990

The chemical composition and stabilities of the purified ginseng invertase were investigated. The purified enzyme was found to be a glycoprotein composed of 80.2% protein and 19.7% total sugar. The protein component of the enzyme was composed of acidic amino acid (9.3%), basic amino acid (48.9%), nonpolar amino acid (21.4%), polar amino acid (20.4%) and 6.1% S-containing amino acid. It showed especially high contents of histidine and serine. The enzyme was inactivated almost completely by the treatment with some proteases (papain, pepsin. trypsin, pancreatin and microbial alkaline pretense) and protein denatllrants (8M urea and 6M guanidine-HC1), bolt not with glyrosidase (${\alpha}$-amylase, ${\beta}$-amylase. glcoamylese and cellullase). btonosaccharides sllch as glilrose, fructose, galactose and mannose did not exert any influence on the enzyme activity. The activity of the enzyme was inhibited by Ag+, Mn2+, Hg2+, Zn2+ and Al3+, whereas Ca2+, Mg2+, Ba2+ and Fe3+ gave rather activating effects on the enzyme activity. The enzyme was relatively stable in the VH range of VH 6 and 8, and at the temperatures below 35$^{\circ}C$.

• Journal of Plant Biology
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• 제34권2호
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• pp.113-119
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• 1991

저온 처리($4^{\circ}C$)가 벼(Oryza sativa L. cv. Samjin) 유식물 잎의 환원당, 설탕, 녹말 및 fructose-2,6-bisphosphate(F-2,$6-P_2$)의 함량에 미치는 영향을 조사하였으며, 이와 관련있는 amylase, invertase 및 fructose-1,6-bisphosphatase(FB-Pase)의 활성변화를 중심으로 3일 동안 측정하였다. 3일 동안 저온처리한 벼 유식물에서의 환원당과 설탕의 함량은 증가하였고, 수용성 녹말과 비수용성 녹말의 함량은 감소하였다. 한편, amylase의 활성은 증가하였고 acid invertase의 활성을 감소하였으며, alkaline invertase의 활성은 변화가 없었다. 스트로마 및 시토졸 FBPase의 활성은 감소하였다. 이에 부합되는 것으로 F-2,$6-P_2$의 함량이 감소하였다. 그러므로, 저온처리로 환원당의 함량이 증가한 것은 녹말 분해능의 증가에 기인한 것으로 사료되며, 설탕의 함량이 증가한 것은 설탕 분해능의 저하와 F-2,$6-P_2$의 함량감소에 따른 시토졸 FBPase의 활성증가에 기인한 것으로 해석된다. 또한 저온에 의한 이러한 탄수화물 대사의 변화는 벼 유식물의 저온 손상을 일부나마 방지하려는 기작이라 해석된다.

• Journal of Plant Biology
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• 제38권3호
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• pp.251-258
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• 1995

The soluble acid invertase ($\beta$-D-fructofuranoside fructohydrolase, EC 3.2.1.26) was isolated and characterized from the hypocotyls of mung bean (Phaseolus radiatus L.). The enzyme was purified to apparent homogeneity by consecutive step using diethylaminoethyl (DEAE)-cellulose anion exchange, Concanavalin (Con) A affinity and Sephacryl S-300 chromatography. The overall purification was about 148-fold with a yield of about 15%. The finally purified enzyme exhibited a specific activity of about 139 $\mu$mol of glucose produced mg-1 protein min-1 at pH 5.0 and appeared to be a single protein by sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE) and nondenaturing PAGE. The enzyme had the native molecular weight of 70 kD and subunit molecular weight of 70 kD as estimated by Sephadex G-200 chromatography and SDS-PAGE, respectively, suggesting that the enzyme was composed of a monomeric protein. On the other hand, the enzyme appeared to be a glycoprotein containing N-linked high mannose oligosaccharide chain on the basis of its ability to bind to the immobilized C on A. The enzyme had a Km for sucrose of 1.8 mM at pH 5.0 and maximum activity around pH 5.0. The enzyme showed highest enzyme activity with sucrose as substrate, but the activity was slightly measured with raffinose and cellobise. No activity was measured with maltose and lactose. These results indicate the soluble acid invertase is a $\beta$-fructofuranosidase.

• KSBB Journal
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• 제25권1호
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• pp.79-84
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• 2010

In the present study, we isolated a new bacterial strain producing invertase (EC 3.2.1.26) and determined optimized culture condition in flask culture. The strain was identified as Bacilus flexus determined by the 16S rDNA sequencing method. The invertase was produced only in the sucrose medium as the sole carbon source. Potassium nitrate was an adequate nitrogen source for enzyme production, whereas meat peptone showed the highest bacterial growth. Enzyme production was increased about 2-fold when $MgSO_4\cdot7H_2O$ was supplemented to the growth media. The optimum temperature was found to be $30^{\circ}C$ for both enzyme production and bacterial growth. Invertase exhibited pH optima in the range 5.0-6.0 and have a temperature optimum at $40^{\circ}C$, similarly to other invertases found from different microbial sources. Several mineral ions (K and Fe) stimulated the invertase activity, whereas some bioelements (Ag, Mg, and Mn) inhibited enzyme activity. Under the optimized culture condition, the maximum enzyme production (over 250 units/mL) was achieved at 20 h. To the best of our knowledge, this is the first time to report on invertase production by Bacilus flexus.

• 한국식품과학회지
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• 제5권3호
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• pp.157-162
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• 1973

무균(無菌) 상태하에서 습윤한 여지위에 숙성(熟成)시킨 감자 괴경 박편(塊莖 薄片) $(1mm{\times}1.5cm)$을 재료로 방사선(放射線)의 작용기작(作用幾作)연구를 행하였다. Invertase, 핵산 및 호흡작용의 time courses를 결정하고 이들 세작용의 방사선(放射線)에 대한 민감도를 측정하였다. 세 작용 중 어느 것도 세포분열을 억제하는 선량에서 심하게 억제되지 않았다. $^3H-thymidine$의 incorporation 결과는 방사선(放射線)의 작용부위가 mitosis나 $G_2$ period에 존재할지도 모른다는 것을 암시한다.

• 생명과학회지
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• 제25권9호
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• pp.1021-1026
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• 2015

Invertase (β-D-fructosfuranosidase, EC 3.2.1.26)는 설탕을 포도당과 과당으로 가수분해하는 반응을 촉매한다. 3종류의 invertases [액포(수용성 산), 세포질(수용성 알칼리) 및 세포벽 결합]가 식물에서 연구되어 왔다. 우리는 순차적인 ammonium sulfate 침전, 이온교환크로마토그래피, 흡수크로마토그래피, Green-19 친화크로마토그래피 과정을 통해 완두콩(Pisum sativum L.) 발아체로부터 중성 invertase의 세포막 연결 isoform을 430배 순수 분리하였다. 분리된 세포막과 결합 된insoluble invertase (IN-INV)는 최적 pH는 중성에서 알칼리 사이(pH 6.8-7.5)로 나타났다. 이 효소는 Tris 뿐만 아니라 Hg²⁺ and Cu²⁺와 같은 중금속에 의해 저해되었다. IN-INV 의 K_m과 V_max 값은 각각 12.95 mM과 2.98 U/min으로 측정되었다. IN-INV는 기질로써 과당뿐만 아니라 라피노오스와 반응하기 때문에 진정한 β-fructofuranosidase로 판명되었다. IN-INV의 분자량 20 kDa이었다. 위 결과로 볼 때 GA 영향으로 급속히 자라는 발아체에서 단백질이 분리되었는데 특징적으로 invertase였다.

• 한국환경과학회지
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• 제4권4호
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• pp.21-21
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• 1995

여러 파장의 광선(백색, 적색, 녹색 그리고 청색광)과 NAA, $GA_3$, BA 등의 식물호르몬을 옥수수와 녹두 유식물의 잎에 처리하여 환원당 축적과 invertase isozymes 활성에 미치는 효과를 조사하였다. NAA는 옥수수와 녹두 잎의 환원당과 invertase isozymes 활성의 증가를 촉진하였으나, $GA_3$는 환원당 축적과 효소의 활성증가에 효과적이지 못하였다. 한편 BA는 녹두 잎의 imvertase isozmes의 활성증가를 유도하는 반면, 옥수수 잎에 있어서는 큰 영향을 미치니 못하였다. 환원당의 축적에 있어서 적색광은 백색광에 비하여 효과적이였으나, invertase isozymes의 활성증가에 있어서는 여러 파장의 광선 모두가 촉진효과를 보여주지 않았다. 식물호르몬과 광선의 동시처리에 있어서 NAA와 백색광 동시처리는 녹두 잎의 환원당 축척 및 invertase isozymes의 활성증가에 매우 효과적이였으며 NAA와 청색광 동시처리는 옥수수 잎의 환원당 축척과 invertase isozymes의 활성증가에 매우 효과적이었다. 이상의 결과로 보아 옥수수와 녹두 잎의 환원다 축척 및 inverses isozymes의 활성증가에 있엇 식물호르몬, 큭히 NAA는 여러 파장의 광선보다 더 중요한 요인인 것으로 사료된다.

• 한국환경과학회지
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• 제4권4호
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• pp.323-333
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• 1995

여러 파장의 광선(백색, 적색, 녹색 그리고 청색광)과 NAA, $GA_3$, BA 등의 식물호르몬을 옥수수와 녹두 유식물의 잎에 처리하여 환원당 축적과 invertase isozymes 활성에 미치는 효과를 조사하였다. NAA는 옥수수와 녹두 잎의 환원당과 invertase isozymes 활성의 증가를 촉진하였으나, $GA_3$는 환원당 축적과 효소의 활성증가에 효과적이지 못하였다. 한편 BA는 녹두 잎의 imvertase isozmes의 활성증가를 유도하는 반면, 옥수수 잎에 있어서는 큰 영향을 미치니 못하였다. 환원당의 축적에 있어서 적색광은 백색광에 비하여 효과적이였으나, invertase isozymes의 활성증가에 있어서는 여러 파장의 광선 모두가 촉진효과를 보여주지 않았다. 식물호르몬과 광선의 동시처리에 있어서 NAA와 백색광 동시처리는 녹두 잎의 환원당 축척 및 invertase isozymes의 활성증가에 매우 효과적이였으며 NAA와 청색광 동시처리는 옥수수 잎의 환원당 축척과 invertase isozymes의 활성증가에 매우 효과적이었다. 이상의 결과로 보아 옥수수와 녹두 잎의 환원다 축척 및 inverses isozymes의 활성증가에 있엇 식물호르몬, 큭히 NAA는 여러 파장의 광선보다 더 중요한 요인인 것으로 사료된다.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제25권3호
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• pp.258-265
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• 1997

The effects of medium pH and culture temperature on the expression and secretion of inulinase and invertase were investigated with recombinant Saccharomyces cerevisiae cells. These cells were obtained by transformation of 2$\mu$-based plasmids pYI10 and pYS10 which contain Kluyveromyces marxianus inulinase gene (INU1A) and S. cerevisiae invertase gene (SUC2), respectively, in the downstream of GAL1 promoter. The expression level and localization of inulinase and invertase were not affected significantly by the initial medium pH: secretion efficiencies of inulinase and invertase into the medium were about 90% and 60%, respectively, in the pH ranges of 4.0 to 6.5. However, the expression and secretion of both enzymes were strongly dependent on the culture temperature. The highest expression (7.7 units/mL) and secretion (6.7 units/mL) of inulinase were observed at 28$\circ$C and 30$\circ$C. As a consequence of decreased localization of inulinase in the periplasmic space, the secretion efficiency increased from 68% at 20$\circ$C, to 95% at 35$\circ$C,. The total expression level and secretion efficiency of invertase increased from 19 units/mL and 55% at 20$\circ$C to 25 units/mL and 68% at 35$\circ$C, respectively. Irrespective of the culture temperature, the invertase activity in the cellular fraction (periplasmic space and cytoplasmic fractions) was kept constant at around 33-45%.

• Mycobiology
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• 제30권3호
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• pp.170-174
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• 2002

A total of twenty-nine species and one species variety belonging to 12 genera was isolated from 30 samples of molasses on 1% glucose(10 genera, 22 species and 1 variety) and 50% sucrose(7, 21 and 1) Czapek's agar at $25^{\circ}C$ media. Aspergillus, Mucor, Mycosphaerella and Penicillium were the most common genera on the two types of media. From the above genera, the most prevalent species were: Aspergillus flavus, A. fumigatus, A. niger, Mycosphaerella tassiana, Penicillium chrysogenum, P. oxalicum and P. purpurogenum. Also, some species were only isolated on 50% sucrose such as Eurotium amstelodami, E. chevalieri, E. repens, Humicola fuscoatra, Penicillium aurantiogriseum and P. puberulum. About 65 fungal isolates isolated from 50% sucrose agar were tested for their ability to produce invertase enzyme in liquid medium and 93.8% of the isolates could produce this enzyme. From the positive isolates, 32 showed high invertase activity, 21 had moderate activity and the remaining 8 isolates were of weak activity. Sixty isolates of Aspergillus, Emericella, Eurotium, Mycosphaerella and Penicillium from the preceding study were screened for the presence of their respective mycotoxins. Larva of brine shrimp(Artema sauna L.) were used for toxicity test of the fungal crude extracts. Three isolates out of 60 tested were toxic. Using thin-layer chromatographic technique, 5 different known mycotoxin were detected aflatoxins : B1, B2, G1, G2 and citrinin.