• 청정기술
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• 제27권2호
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• pp.115-123
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• 2021

본 연구는 무기 실리카 껍질(shell)과 유기 고분자 코어(core)로 구성된 매우 균일한 유-무기 복합체 입자 제조의 방법에 관한 것이다. 먼저, 미세유체 기술을 이용하여 균일한 크기를 지니는 유기 고분자 코어 입자를 제조하였다. 코어 입자의 제조 과정에서 코어 입자의 제조 과정에서 광 경화성 유기 물질이 포함된 분산상과 연속상의 유속을 독립적으로 제어함으로써 균일한 액적을 형성하였다. 액적이 형성됨과 동시에, 미세유체 채널의 말단에서 자외선 조사에 의해 액적이 광중합 되어 코어 입자로 형성된다. 더불어, 폴리알릴아민 하이드로클로라이드(polyallylamine hydrochloride, PAH)와 인산 이온(phosphate ion)으로 구성된 나노 복합체는 최적화된 pH 조건에서 수소결합과 정전기적 인력 같은 강력한 상호작용을 통해 코어 입자에 코팅된다. 폴리아민 나노 복합체에 존재하는 PAH 주쇄의 아민 그룹들은 규산(silicic acid)의 축합(condensation) 반응을 촉매하여, 코어 입자 표면의 실리카 나노입자 성장을 시킬 수 있었다. 따라서, 본 방법을 통해 유기 코어에 무기 실리카 나노입자로 코팅된 유-무기 복합체 입자를 제조할 수 있었다. 최종적으로, 본 연구에서 제시한 방법은 보다 온화하며 환경친화적인 조건 하에서 단시간 내에 유-무기 복합체 입자를 합성할 수 있으며, 다양한 모양과 크기를 갖는 코어 입자에 적용되어 넓게 활용될 수 있다.

• 공업화학
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• 제35권1호
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• pp.8-15
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• 2024

본 연구에서는 활성탄소의 테트라사이클린 흡착성능을 향상시키기 위해 5, 10, 및 15분의 시간에 따른 질소 플라즈마 처리를 실시하였다. 모든 질소 플라즈마 처리된 활성탄소는 미처리 활성탄소와 비교하여 테트라사이클린 흡착성능이 개선되었다. 이는 활성탄소에 도입된 질소 작용기가 테트라사이클린과 π-π 상호작용 및 수소 결합을 통하여 화학흡착을 야기하기 때문이다. 특히, 80 W 및 50 kHz의 질소 플라즈마 처리에서, 10분 동안 처리된 활성탄소가 가장 우수한 흡착성능을 가졌다. 이 때, 활성탄소 표면의 질소 함량은 2.03%이며 비표면적은 1,483 m²/g까지 증가하였다. 이렇게 질소플라즈마 처리에 의해 개선된 활성탄소는 물리 및 화학 흡착성능이 향상되었다. 또한, 흡착 실험 결과가 Langmuir 흡착등온식과 유사 2차 반응속도식에 잘 부합하므로, 질소 플라즈마 처리된 활성탄소의 테트라사이클린 흡착은 단분자층으로 이루어지는 화학 흡착이 주도적으로 일어나는 것으로 판단하였다. 결과적으로, 질소 플라즈마 처리된 활성탄소는 주도적인 화학 흡착과 더불어 물리 흡착의 시너지 효과로 수중에서 테트라사이클린을 효율적으로 제거하는 흡착재로 사용될 수 있다.

• 공업화학
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• 제9권2호
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• pp.207-213
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• 1998

전편의 연구결과[1]를 토대로 또 다른 방법으로써 폴리이미드의 구조를 변화시켜 방향족 폴리벤즈이미다졸(PBI)과의 블렌드들의 상용성 및 상용성을 가져다 주는 상호작용의 세기를 상대적으로 비교하였다. 이 연구에서 방향족 폴리이미드(PI)는 두 개의 디아민인 4,4'-methylene dianiline (4,4'-MDA)과 4,4'-oxydianiline (4,4'-ODA)을 dianhydride인 3,3',4,4'-diphenylsulfone tetracarboxylic dianhydride (DSDA)와의 축합반응을 통하여 용매인 DMAc로 폴리아믹산(PAA)을 합성한 후 열경화하여 얻었다. 이들 폴리아믹산(PAA)을 poly2,2-(m-phenylene)-5,5'-bibenzimidazole (PBI)와 용액 블렌딩하여 PBI/PAA 블렌드를 열경화시켜 PBI/PI의 블렌드로 전환시킨후 상용성을 조사하고 전편의 블렌드에 사용된 폴리이미드[1]와 이 연구에 사용된 폴리이미드의 구조변화에 대한 상호작용의 상대적인 크기를 조사하였다. 연구에 사용된 두 가지 블렌드인 PBI/DSDA+4.4'-MDA (Blend-V)와 PBI/DSDA+4.4'-ODA (Blend-VI)는 사용성을 보였다. 이는 성현된 필름이 투명하고, 전 블렌드 조성에 대해서 하나의 $T_g$를 가지며, 또한 블렌드 조성에 따른 N-H ($3418cm^{-1}$)와 C=O 스트레칭 밴드(1730 및 $1780cm^{-1}$)의 주파수 이동폭이 각각 $39{\sim}40cm^{-1}$, $5{\sim}6cm^{-1}$와 $3{\sim}4cm^{-1}$이었다. 이 연구에 사용된 블렌드들에 대하여 두 성분 고분자간 상호작용의 세기를 실험치와 Fox식으로 계산된 유리전이온도차로 생긴 면적(A), Gordon-Taylor 식에서의 ${\kappa}$ 값, 그리고 관능기인 N-H와 카보닐기의 주파수 이동폭의 변화로 살펴보았다. 이들에 대한 결과로 먼저, 면적 (A)와 ${\kappa}$ 값에 있어서 Blend-V와 Blend-VI이 전편의 블렌드 [1]인 Blend-III와 Blend-IV에 비해 작은 값을 보였다. 또한 관능기의 주파수 이동에 있어서도 이에 대한 결과와 유사한 결과를 보였다. 따라서 블렌드에 사용된 PI의 구조변화에 따라 상호작용이 다른 것은 PI 합성시에 사용된 서로 다른 dianhydride의 구조에서 페닐링 사이에 존재하는 linkage인 C=O보다 $SO_2$가 존재할 때[Fig. 2] 블렌드를 이루는 두 고분자사이의 상호작용인 수소결합력을 약화시키는 spacer로 작용한 것으로 사료된다. 다시 말하면, 전자가 후자보다 더 큰 입체장애를 일으켰기 때문이라 사려된다.

• Interdisciplinary Bio Central
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• 제1권1호
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• pp.3.1-3.6
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• 2009

Introduction: GTPases known as translation factor play a vital role as ribosomal subunit assembly chaperone. The bacterial Obg proteins ($Spo{\underline{0B}}$-associated ${\underline{G}}TP$-binding protein) belong to the subfamily of P-loop GTPase proteins and now it is considered as one of the new target for antibacterial drug. The majority of bacterial Obgs have been commonly found to be associated with ribosome, implying that these proteins may play a fundamental role in ribosome assembly or maturation. In addition, one of the experimental evidences suggested that Bacillus subtilis Obg (BsObg) protein binds to the L13 ribosomal protein (BsL13) which is known to be one of the early assembly proteins of the 50S ribosomal subunit in Escherichia coli. In order to investigate binding mode between the BsObg and the BsL13, protein-protein docking simulation was carried out after generating 3D structure of the BsL13 structure using homology modeling method. Materials and Methods: Homology model structure of BsL13 was generated using the EcL13 crystal structure as a template. Protein-protein docking of BsObg protein with ribosomal protein BsL13 was performed by DOT, a macro-molecular docking software, in order to predict a reasonable binding mode. The solvated energy minimization calculation of the docked conformation was carried out to refine the structure. Results and Discussion: The possible binding conformation of BsL13 along with activated Obg fold in BsObg was predicted by computational docking study. The final structure is obtained from the solvated energy minimization. From the analysis, three important H-bond interactions between the Obg fold and the L13 were detected: Obg:Tyr27-L13:Glu32, Obg:Asn76-L13:Glu139, and Obg:Ala136-L13:Glu142. The interaction between the BsObg and BsL13 structures were also analyzed by electrostatic potential calculations to examine the interface surfaces. From the results, the key residues for hydrogen bonding and hydrophobic interaction between the two proteins were predicted. Conclusion and Prospects: In this study, we have focused on the binding mode of the BsObg protein with the ribosomal BsL13 protein. The interaction between the activated Obg and target protein was investigated with protein-protein docking calculations. The binding pattern can be further used as a base for structure-based drug design to find a novel antibacterial drug.