Transport study of horseradish peroxidase and transferrin-horseradish peroxidase conjugate was performed using an in vitro Caco-2 cell cultured monolayer grown on a polycarbonate membrane of $Transwell^{\circledR}$, Horseradish peroxidase was not transported across Caco-2 cell monolayer. Transferrin-horseradish peroxidase conjugate was transported through Caco-2 cell monolayer. The apparent membrane permeability coefficient $(P_{app})$ of transferrin horseradish peroxidase conjugate was $6.54{\times}10^{-7}\;cm/sec$. The $P_{app}$ value of transferrin-horseradish peroxidase conjugate across Caco-2 cell monolayer was increased to $11.9{\times}10^{-7}\;cm/sec$ in the presence of $50\;{mu}g/ml$ brefeldin-A. These results suggest the transferrin receptor mediated transcytosis of transferrin-horseradish peroxidase conjugate across Caco-2 cell monolayer.
Soybean peroxidase was extracted from soybean hulls and purified by ammonium sulfate precipitations (25% and 75% saturation), pl fractionation, and anionic exchange and gel filtration chromatographies (DEAE-Sephadex A-50 and Superose 12). Modlecular weight and pl value were estimated to be ca. 45 kD and 4.2, respectively. Purified soybean peroxidase had an RZ value of 0.43. Compared with horseradish peroxidase, it showed superior thermal and pH stability. Assuming the first-order kinetics, the thermal deactivation rate constant of soybean peroxidase at 80$^{\circ}C$ was about 8 times lower than that of horseradish peroxidase. Deactivation energy was calculated to be 69.3 kcal/mol. Soybean peroxidase showed about 10% higher H2O2 degradation capacity than horseradish peroxidase. Exploiting these advantages, the soybean peroxidase purified from the domestic soybean hull is expected to replace horseradish peroxidase in various applications.
Horseradish peroxidase의 열불활성화에 미치는 몇가지 인자의 영향에 대해 실험하였다. lecithin이 존재하는 용액 속에서 peroxidase를 pH 7.0 $70^{\circ}C$에서 처리한 결과 급격한 열불활성화를 보였고 pH 4.0의 용액에서는 $0^{\circ}C$에 짧은 시간 방했을 때도 급격한 불활성화를 나타내었다. linoleic acid는 산소 존재하에서 처리 했을 때가 질소 존재 하의 처리에서 보다 큰 영향을 보였고 oleic acid의 경우는 산소및 질소 존재 하에서 비슷한 영향을 보였다. lecithin과 linoleic acid의 영향에 대한 결과 각각 heme crevis의 개열 내지는 생성된 lipoperoxide에 의한 불활성화라고 추정하였다.
The amino acid sequence of basic isozyme 55 of Horseradish Peroxidase (HRP E5) was determined by protein sequencing. HRP E5 consisted about 300 residues, and has a molecular weight of approximately 36,000 $\pm$ 500 dalton. The protein was rich In aspartic acid (14%), arginine(13%), and leucine(11%). The primary structure of HRP E5 was established by sequencing its tryptic (T1-T19) and lysylendopeptic (Al-A3) peptides. The sequence homology between HRP E5 and HRP C (neutral isozyme of horseradish peroxidase) is found to be more than 66%. The highest concentration of identical residues are found on residues 29~56, 90~123, and 155~173, but relatively low on 174~271.
Kraft Lignin which is produced abundantly in pulp industry, was chemically degraded into small oligomers and polymerized using horseradish peroxidase. Lignin acidolysis was optimized by controlling reaction time and HCI concentration. Acidolyzed lignin was polymerized and copolymers of acidolyzed lignin and phenol or p-cresol were synthesized. 70% of kraft lignin was degraded after acidolysis. Number average molecular weight of all lignin polymers were from 8,500 to 14,000 and did not show large difference. Differential scanning calorimeter analysis showed that acidolyzed lignin did not show any melting temparature under $300^{\circ}C$, which indicates that newly synthesized lignin polymers can be used in industry under mild condition.
Water/cosolvent mixture system에 사용된 활성을 잃은 효소를 증발을 통해 재생하였다. model system으로 HRP를 이용하였을 때, 활성을 잃은 효소를 증발과 희석을 통해 용매를 제거하였을 경우, 두 경우 모두 열역학적으로 동일한 상황임에도 불구하고 증발에 의해 재생된 효소의 활성이 더 높게 나타났으며, 이는 증발이 활성을 잃은 효소의 재생에 어떤 영향을 주는 것으로 여겨진다. 형광분석법을 이용하여 효소의 구조를 간접적으로 분석하였을 때, 증발에 의한 경우가 희석에 의한 경우보다 효소의 구조적 변형이 적었음이 관찰되었다.이러한 결과들을 통해 증발에 의한 재생 효과는 구조적으로 비활성화된 효소의 활성을 일부 되살리는 기능을 하는 것으로 여겨진다. 한편 용매의 증발에 의해 재생된 효소는 초기 효소의, 유기용매 내에서의 상대적 안정성을 유지하였다.
젖소에서 progesterone과 testosterone의 측정을 위하여 solid phase 효소면역분석법(酵素免疫分析法)를 개발하였다. 1차 항체로서 $11{\alpha}$-hemisuccinate-progesterone bovine serum albumin과 4-androsten-$17\;{\beta}$-ol-3-one-carboxymethyloxime bovine serum albumin에 대한 토끼 혈청(血淸)을 각각 항혈청(抗血淸)으로 사용하였고, 2차 항체로서 면약 IgG를 사용하였다. Conjugates로서는 각각 progesterone-$11\;{\alpha}$-hydroxy-hemisuccinate-horseradish peroxidase와 4-androsten-$17\;{\beta}$-ol-3-hemisuccinate-horseradish peroxidase를 사용하였다. Progesterone과 testosterone에 대한 최저측정치(最低測定値)는 각각 6.7 pg/well과 1.0 pg/well이었다.
A hydrogenperoxide sensor containing peroxidase extracted from horseradish was constructed and pH effect on its sensing ability was investigated. Current profiles of the biosensor with pH and the electrophoretic analysis showed that horseradish peroxidase consists of two isozymes. Assuming that it is a hypothetical twoisozyme mixture, the current profiles were deconvoluted into two Gaussians. Application of the new Michaelis-Menten equation connoting pH concept to this system enabled to find all the related dissociation constants of the isozyme-substrates and the isozyme-proton complexes and to determine pHs for the maximal isozyme activities.
An important issue in the oxidation of pentachlorophenol (PCP) by the enzyme horseradish peroxidase (HRP) is enzyme inactivation during the reaction. This study was initiated to investigate the ability of two nonionic surfactants (Tween 20 and Tween 80) to mitigate HRP inactivation. The surfactants were tested at concentrations below and above their critical micelle concentrations (CMCs). Enhancement of PCP oxidation was observed at sub-CMCs, indicating effective protection of HRP by the two surfactants. Maximum levels of PCP removal were observed when the concentrations of Tween 20 and Tween 80 were 40 and 50% of the CMCs, respectively At supra-CMCs, both surfactants caused a noticeable reduction in the extent of PCP removal.
Horseradish peroxidase(HRP) 및 $H_2O_2$. 와 함께 2, $2^+$-azinobis (3-ethylbenzthiazoline-6-sulfonic acid)(ABTS)블 라디 칼 전달체로서 사용하면 kraft 펄프의 표백효율이 증가하였다. 이때 반 응에 사용할 수 있논 $H_2O_2$의 농도는 약 20 mM까지 증가시킬 수 있었다 Kraft 펄프의 표백효율은 효소의 사용량을 0 0.3 mg/90 mL 까지, ABTS의 농도를 2 mM 까지 높일수록 증가하였으나 이후에는 더 이상 증가하지 않았다. 또한 HRP 에 의한 펄프표백 효율은 효소의 활성 및 펄프에의 홉착강도 와 멸접한 관련이 있었다. HRP의 활성과 kraft 펼프의 표백 효율은 pH 7에서 가장 높았으며 산성용액과 암쌀려성 용액 에서는 강소하였다. 또한 HRP의 펄프홉착 강도는 pH 6-8에 서 가장 낮았고 산성용액(pH 5) 및 알칼리성 용액(pH 9)에서 가장 높았다 펼프의 주요구성 성분인 결정형 셀룰로즈와 려 그닌 중 려그년에 대한 효소의 흡착강도가 더욱 높았다.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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