• 한국환경과학회지
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• 제6권2호
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• pp.189-194
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• 1997

Hornet venom의 독성 peptide인 mastoparan과 mastoparan-B를 solid phase peptide syn- thesis method로 합성한 후 이들과 phospholipid와의 상호작용, 이들의 항균 활성 및 용혈 활성 을 조사하였다. 두가지 독성 peptide 모두 중성 liposome에서 저 농도에서도 dye release를 유도할 수 있었다. 중성 liposome에 대한 mastoparan-B의 결합 친화도는 산성 liposome에서 보다 작았다. Mastoparan과 mastoparan-B는 두가지 모두 그람 양성 세균에 대하여 강한 항균 활성을 가지고 있었으나 그람 음성 세균에 대해서는 각각 약하거나 유력한 활성을 보였다. Mastoparan과 mastoparan-B는 5$\mu$M의 낮은 농도에서도 적혈구를 분해시키는 독성을 보였다.

• 한국환경과학회지
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• 제7권1호
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• pp.62-66
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• 1998

Toxic Mastoparan B(MP-B) which is purified from the venom of the hornet Vespa basalis is a cationic amphlphilic tetradecapeptide. MP-B and Its Ala-substituted analogues were synthesized by solld phase method and the toxic peptide-membrane interactions were examined by circular dichroism(CD) spectra, fluorescence spectra, and leakage abilities in phospholipid membranes. In the presence of phospholipid vesicles, synthetic MP-B and its analogues formed amphiphilic -helical structures, but in the buffer soletion, those exhibited random coil conformation as measured by CD. Fluorescence spectra of MP-B and its analogues which indicated the binding affinity of peptide on phospholipid vesicles showed that the replacement of Lys at position 2 and 11 with Ala caused a remarkable effect in the blue shalt and that at position 2, in the leakage ability of the peptide.

• Bulletin of the Korean Chemical Society
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• 제17권3호
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• pp.239-244
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• 1996

Mastoparan B (MP-B) that is a novel MP isolated from the hornet Vespa basalis, was studied as compared with MP, in terms of interaction with phospholipid bilayer and antimicrobial activity. MP-B has more hydrophilic amino acid residues in hydrophilic face of amphiphilic α-helical structure than MP. The both peptides exhibited considerably different effect on interaction with lipid bilayers, e.g. their conformation in the presence of acidic and neutral liposomes, dye-release ability from encapsulated liposomes, but on the whole the interaction mode was similar. On antimicrobial activity, MP had a strong activity against Gram-positive bacteria but no against Gram negative ones. Contrary to this, MP-B had a strong activity against Gram-positive and potent against Gram-negative ones. Since both peptides have almost same residues on the hydrophobic side, such more hydrophilic surface on the molecule seems to lead to the subtle change in its interaction with membranes, resulting in the alternation in its biological activity.

• 한국생물물리학회:학술대회논문집
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• 한국생물물리학회 1999년도 학술발표회 진행표 및 논문초록
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• pp.33-33
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• 1999

Mastoparan B (MP-B), an antimicrobial cationic tetradecapeptide amide isolated from the venom of the hornet Vespa basalis, is an amphiphilic ${\alpha}$-helical peptide. In order to study the relationship between the structure and biological activity, we used the three analogues by replacing amino acids with alanine (4LysAla： 4MP-B, 12-LYsAla: 12MP-B, 9TrpAla: 9Mp-B).(omitted)

• 한국어병학회지
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• 제16권3호
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• pp.193-201
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• 2003

Mastoparan B (MPB)는 벌독으로부터 정제된 양친매성 $\alpha$-helical 구조를 취하면서 14개의 아미노산 잔기로 구성된 염기성 항균성 펩타이드로서 여러가지 생물막과 작용한다. 본 연구에서는 우리 나라 연안의 적조 (HABs, harmful algal blooms)를 일으키는 4종의 적조생물 (Alexandrium tamarense, Chattonella marina, Cochlodinium polykrikoides 및 Gymnodinium catenatum)에 대한 MPB의 살조효과를 조사하였다. MPB의 4종의 적조생물에 대한 살조효과는 31.3 $\mu{g}$/mL부터 500 $\mu{g}$/mL에서 세포의 lysis 또는 ecdysis와 같은 형태로 현미경으로 관찰할 수 있었다. 또한 MPB는 C. marina 및 C. polykrikorides에 대해서 A. tamarense와 G. catenatum보다 더욱 강한 살조효과를 나타내었다. 이러한 MPB의 HABs에 대한 살조효과연구는 새로운 살조물질을 개발하기 위한 자료가 될 것으로 생각된다.