human tyrosinase (hTyr) catalyzes first and the rate limiting step in the synthesis of polymerized pigment, melanin which determines skin, hair and eye colors. Mutation of hTyr often brings about decrease of melanin production and further albinism. Meanwhile, a number of cosmetic companies providing skincare products for woman in Asia-Pacific region have tried to develop inhibitors to bright skin color for several decades. In this study, we built a 3D structure by comparative modeling technique based on the crystal structure of tyrosinase from bacillus megaterium as a template to serve structural information of hTyr. According to our model and sequence analysis of type 3 copper protein family proteins, two copper atoms of active site located deep inside are coordinated with six strictly conserved histidine residues coming from four-helix-bundle. Cavity which accommodates substrates was like funnel shape of which entrance was wide and expose to solvent. In addition, protein-substrate and protein-inhibitor complex were modeled with the guide of van der waals surface generated by in house software. Our model suggested that only phenol group or its analogs can fill the binding site near nuclear copper center because inside of binding site has narrow shape relatively. In conclusion, the results of this study may provide helpful information for designing and screening new anti-melanogensis agents.
Purpose: Basosquamous carcinoma is a rare malignancy, with features of both basal cell carcinoma and squamous cell carcinoma. It is considered as aggressive tumor with a high risk of recurrence and metastases. Authors report a case of basosquamous cell carcinoma. Methods: A 72 year-old man, who had an erythematous ulcer on his left auricle, described a slow growing lesion, starting at the posterior surface of the superior helix with a steady increase in size during the past 10 years. At operation, auricular cartilage was grossly invaded by the tumor and was, therefore, amputated with tumor-free margins. Results: Histopathologic examination was revealed a basosquamous cell carcinoma. On positron emission tomography/computed tomography (PET/CT) and neck CT were negative for signs of further nodal involvement or metastases to other organs. At follow-up 6 months later, his wounds were noted to be well healed, with no evidence of local recurrence or identifiable metastases. Conclusion: Because basosquamous cell carcinoma has a significant potential to recur and metastasize, surgical excision for this type of carcinoma should be more extensive than that performed for conventional basal cell carcinoma or squamous cell carcinoma. In addition, regional lymph nodes should be monitored and close follow-up should be carried out.
Kwon Do-Yoon;Lee Duck-Yeon;Sykes Brian D.;Kim Key-Sun
한국자기공명학회논문지
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제9권2호
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pp.74-92
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2005
The high resolution solution structure of MCP-3 was determined using multinuclear, multidimensional NMR spectroscopy with an expressed and $^{13}C-\;and\;^{15}N-labeled$ protein. The MCP-3 has a typical chemokine fold including 3 anti-parallel $\beta-sheets$, and a C-terminal helix, but it exists as a monomer in solution under the conditions where the structure was determined (2 mM, pH 5.1 at $30^{\circ}C$). Based on the structure and the amino acid sequence compared to other chemokines we propose that Ile20 and Leu25 in MCP-3 play key roles in the formation of N-loop (residues between the $2^{nd}$ cysteine and the I sheet) which has been implicated as a determinant of chemokine specificity. Additional receptor binding surface is supplied by the 40s loop (residues between the 2 and the 3 sheet) and the binding interface of the acidic N-terminal region of chemokine receptor to MCP-3 would resemble the dimerization interface of CC type dimer.
A marine turning gear is the main auxiliary machine that enables the disassembly of and maintenance on the main engines. In this study, a marine turning gear based on a helical planetary reducer was developed through analysis of a marine turning gear based on a spur planetary reducer. Nonlinear numerical analysis was performed to determine the ideal contact ratio between the sun gear and the idle gear. Based on this, the surface durability, tooth bending strength, and contact ratio were calculated. In addition, the helix direction was selected to utilize the existing bearings. Gears were manufactured based on the helical gear design values, and the turning gear was evaluated using the FTA standards of MAN Co. Ltd. As a result, a lifetime of 3,000 to 5,000 hours was verified, the maximum torque measured was 105kNm, and the efficiency was measured to be 87.4%.
근원섬유단백질과 알칼리 용액으로 처리하여 회수한 단백질의 가열 중 ANS 소수성의 변화, IR스펙트럼의 변화, SH기의 변화, 전기영동상의 변화 및 엔탈피의 변화로 비교하여 회수 단백질의 가열 변성기구를 조사하였다. 갈고등어와 냉동 꼬마민어의 근원섬유단백질은 가열 온도의 상승과 더불어 소수성 잔기가 외부로 노출되고 소수성 상호작용은 6$0^{\circ}C$ 부근에서 최대로 일어나지만, 근형질 단백질을 포함하는 회수단백질은 근원섬유 단백질과 ANS 소수성에서 차이를 보였다. pH가 증가함에 따라 1636 $cm^{-1}$ /에 해당하는 peak가 증가하였다. 반응성 SH기와 총 SH기 수의 차이는 pH 7.0과 pH 10에서 비교적 큰 것으로 나타났다. SDS-PAGE 상에서 pH가 상승함에 따라 myosin heavy chain의 중합체가 확인되었다. 알칼리 공정으로 제조한 회수 단백질을 시차주사열량계로 분석한 결과, 회수 단백질은 33.1,44.3 및 65.5$^{\circ}C$에서 전이 온도가 나타나며, myosin의 변성 에 해당하는 온도인 51.7$^{\circ}C$의 peak는 보이지 않았다. 회수 단백질의 가열 젤은 극단적 인 pH 처리에 의한 $\alpha$-helix 구조의 $\beta$-sheet 구조 전환, 가열에 의한 S-S 결합의 형성과, myosin heavy chain 중합체 형성에 의한 것으로 보인다.
This study was executed to examine helical structure and other feature, of Taxus cuspidata S. et Z. and Larix gmelinii var. principis-ruprechtii Pilger through photomicroscopic and scanning electron microscopic observation, and the obtained result, were summarized as follows: 1. Tracheid transition from springwood to summerwood was abrupt, mel slightly gradual in Taxus cuspidata S. et Z. and summerwood width of Larix gmelinii var. principis-ruprechtii Pilger was wider than that of Taxus cuspidata S. et Z. 2. Normal vertical and horizontal resin canals and surrounding thick epithelial cells were present in Larix gmelinii var. principis-ruprechtii Pilger but not present in Taxus cuspidata S. et Z. 3. Instead of helical thickening, helical chicks were observed only in summerwood trachieds of Larix gmelinii var. principis-ruprechtii Pilger. However, helical thickenings forming S, Z., and horizontal helix perpendicular to long axis of tracheid were observed in springood and summerwood tracheids of Taxus cuspidata S. et Z. and these helical thickenings were considered as analogous to the innermost layer of secondary wall. 4. Uniseriate and fusiform rays were appeared on tangential surface of Larix gmelinii var. principis-ruprechtii Pilger but oly uniserate ray was observed on tangential surface ot Taxus cuspidata S. et Z. The fusiform rays of Larix gmelinii var. principis-ruprechtii Pilger usually contained one horizontal resin canal bot occasionally two horizontal resin canals were contained in a fusiform ray. 5. Trabeculae and crassulae were observed in the tracheids of Larix gmelimii var. principis-ruprechtii Pilger but not observed in the tracheids of Taxus cuspidata S. et Z.
2005년 용인의 헤데라 재배 온실에서 새로운 병해가 발견되었다. 처음에는 아래 잎에서 수침상 점무의가 형성되고 점점 커져 주위로 노란색의 테두리를 형성하는 갈색의 반점을 형성하다가 잎 전체가 검게 말라 죽어 떨어진다. YDC 배지에서 병원세균을 순수 분리하였을 때 Xanthomonas속 세균의 전형적인 특징인 노란색 색소를 띤 세균이 형성되었다. 분리된 세균을 $10^8$ cfu/ml로 현탁한 후 헤데라의 잎에 주사 접종하여 병원성을 확인하였다. 지방산 조성 및 함량, 다양한 탄소원 이용정도 및 16s rDNA 염기서열을 이용하여 분리세균 SL4821과 SL4822를 X. hortorum pv. hederae로 동정하였으며 이 병을 헤데라의 세균성점무의병으로 명명하였다.
Thioredoxin (Trx) is a small redox protein that is ubiquitously distributed from achaes to human. In diverse organisms, the protein is involved in various physiological roles by acting as electron donor and regulators of transcription and apoptosis as well as antioxidants. Sequences of Trx within various species are 27~69% identical to that of E. coli and all Trx proteins have the same overall fold, which consists of central five β strands surrounded by four α helices. The N-terminal cysteine in WCGPC motif of Trx is redox sensitive and the motif is highly conserved. Compared with general cysteine, the N-terminal cysteine has low pKa value. The result leads to increased reduction activity of protein. Recently, novel thio.edoxin-related protein (TRP14) was found from rat brain. TRP14 acts as disulfide reductase like Trx1, and its redox potential and pKa are similar to those of Trx1. However, TRP14 takes up electrons from cytosolic thioredoxin reductase (TrxR1), not from the mitochondrial thioredoxin reductase (TrxR2). Biological roles of TES14 were reported to be involved in regulating TNF-α induced signaling pathways in different manner with Trx1. In depletion experiments, depletion of TRP14 increased TNF-α induced phosphorylation and degradation of IκBα more than the depletion Trx1 did. It also facilitated activation of JNK and p38 MAP kinase induced by TNF-α. Unlike Trx1, TRP14 shows neither interaction nor interference with ASK1. Here, we determined three-dimensional crystal structure of TRP14 by MAD method at 1.8Å. The structure reveals that the conserved cis-Pro (Pro90) and active site-W-C-X-X-C motif, which may be involved in substrate recognition similar to Trx1 , are located at the beginning position of strand β4 and helix α2, respectively. The TRP14 structure also shows that surface of TRP14 in the vicinity of the active site, which is surrounded by an extended flexible loop and an additional short a helix, is different from that of Trx1. In addition, the structure exhibits that TRP14 interact with a distinct target proteins compared with Trx1 and the binding may depend mainly on hydrophobic and charge interactions. Consequently, the structure supports biological data that the TRP14 is involved in regulating TNF-α induced signaling pathways in different manner with Trx1.
The synchondrosis between the sixth and seventh costal cartilage is usually used for the base frame in autogenous ear reconstruction. If the synchondrosis is loose, a variety of modifications can be devised. This report introduces new methods for these problems. In cases of incomplete synchondrosis, only the surface of the base block margin was smoothly tapered without carving for the removal of the conchal deepening. The secure fixation of the two segments (helix and antihelix) to the base block using fine wire sutures gave stability to the unstable basal frame. After confirming that all the segments were assembled in one stable piece, the remaining conchal deepening of the basal framework was removed, and the outer lower portion of the basal cartilage was trimmed along its whole length. A total of 10 consecutive patients with microtia, ranging from 8 to 13 years old, were treated from 2008 to 2009. The follow-up period was 6 months to 2 years. Despite incomplete synchondrosis, the stable frameworks were constructed using the authors' method and aesthetically acceptable results were achieved. The proposed method can provide an easy way to make a stable cartilage framework regardless of the variable conditions of synchondrosis.
Ghosh, Suparna;Dhanasingh, Immanuel;Ryu, Jaewon;Kim, Si Wouk;Lee, Sung Haeng
Journal of Microbiology and Biotechnology
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제30권8호
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pp.1261-1271
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2020
Cytochrome cL (CytcL) is an essential protein in the process of methanol oxidation in methylotrophs. It receives an electron from the pyrroloquinoline quinone (PQQ) cofactor of methanol dehydrogenase (MDH) to produce formaldehyde. The direct electron transfer mechanism between CytcL and MDH remains unknown due to the lack of structural information. To help gain a better understanding of the mechanism, we determined the first crystal structure of heme c containing CytcL from the aquatic methylotrophic bacterium Methylophaga aminisulfidivorans MPT at 2.13 Å resolution. The crystal structure of Ma-CytcL revealed its unique features compared to those of the terrestrial homologues. Apart from Fe in heme, three additional metal ion binding sites for Na+, Ca+, and Fe2+ were found, wherein the ions mostly formed coordination bonds with the amino acid residues on the loop (G93-Y111) that interacts with heme. Therefore, these ions seemed to enhance the stability of heme insertion by increasing the loop's steadiness. The basic N-terminal end, together with helix α4 and loop (G126 to Y136), contributed positive charge to the region. In contrast, the acidic C-terminal end provided a negatively charged surface, yielding several electrostatic contact points with partner proteins for electron transfer. These exceptional features of Ma-CytcL, along with the structural information of MDH, led us to hypothesize the need for an adapter protein bridging MDH to CytcL within appropriate proximity for electron transfer. With this knowledge in mind, the methanol oxidation complex reconstitution in vitro could be utilized to produce metabolic intermediates at the industry level.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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