최근 우리나라의 남부지방에서 재배가 되어 시판되고 있는 파파야를 시료로하여 조효소액을 만들고 단백질 분해효소와 퍼옥시다아제의 열 불활성화 실험을 pH 7.0, $60^{\circ}{\sim}90^{\circ}C$에서 행하고 다음과 같은 열 역학적 자료를 얻었다. 비교적 저온에서는 파파인과 파파야 퍼옥시다아제는 각각 꺽여지는 점을 보였고 단백질 분해효소의 경우 $70^{\circ}C$에서 활성화 엔탈피(enthalpy of activation) 91.4 kJ/mol, 활성화 엔트로피 (entropy of activation) -49.6 J/mol K, 활성화 자유에너지 (free energy of activation) 108.5 kJ/mol 이었고 퍼옥시다아제의 열 불활성화에서는 $70^{\circ}C$에서 활성화 엔탈피 168.5 kJ/mol, 활성화 엔트로피 $200.4\;J/mol{\cdot}K$, 활성화 자유에너지 99.7 kJ/mol 이었다. 파파인은 비교적 열에 안정하여 연육소로 사용할 수 있는 가능성을 보였고 파파야 퍼옥시다아제도 카탈라아제보다는 열에 안정하여 열처리 공정의 생화학적 지시약(indicator)으로 사용하는 편이 좋을 듯하다.
The structural changes in the electron donor side of the PSII reaction center have been monitored since heat treatment ($45^{\circ}C$ for 5 min) of thylakoids is known to decrease the oxygen evolving activity. In heat-treated spinach chloroplast thylakoids, the inhibitory effect of 3-(3,4-dichlorophenyl)-1,1-dimethylurea (DCMU) on the electron transport activity of the PSII reaction center from diphenyl carbazide to dichlorophenolindophenol became reduced approximately 3.8 times and [$^{14}C$]-labeled DCMU binding on the D1 polypeptide decreased to 25~30% that of intact thylakoid membranes, implying that the conformational changes of the DCMU binding pocket, residing on the D1 polypeptide, occur by heat treatment. The accessibility of trypsin to the $NH_2$-terminus of the cytochrome b-559 ${\alpha}$-subunit, assayed with Western blot using an antibody generated against the synthetic peptide (Arg-68 to Arg-80) of the COOH-terminal domain, was also increased, indicating that heat-treatment caused changes in the structural environments near the stromal side of the cytochrome b-559 ${\alpha}$-subunit, allowing trypsin more easily to cleave the $NH_2$-terminal domain. Therefore, the structural changes in the electron donor side of the PSII reaction center complexes could be one of the reasons why the oxygen evolving activity of the heat-treated thylakoid membranes decreased.
D10 values obtained for radiation alone in Bacillus subtilis and Clostridium perfrigenes were 0.35-0.48 kGy in vegetative cells, and 2~2.08 kGy in spores, respectively. Irradiation dose of 24 kGy completely inhibited spores. In the case of heat treatment, D50, 60 values ranged from 10 to 14 minutes in vegetative cells, and D70, 80, 90 values ranged from 10 to 140 minutes in spores. In the case of combined treatment with heat and radiation, D10 values ranged form 1 to 1.25 kGy in vegetative cells, and from 3.42 to 3.61 kGy in spores. Thus, resistance of cells to gamma radiation did not seem to be influences by pre-heating.
The biological effects of heating and chemical treatment on castor meal were investigated in order to develop a procedure to inactivate its antigenic activity in a way that is suitable for industrial applications. A 1% solution of purified castor bean allergen (CB-1A) was heat-treated with or without exposure to NaOH and NaOCI (250 ppm each). CB-1A exhibited extreme stability when heat-treated alone. In the presence of NaOH and NaOCl, CB-1A showed a drastic decrease in antigenic activity as the temperature surpassed the critical level of $70^{\circ}C$. The gradual disappearance of disc gel electrophoresis bands presumably responsible for the allergenicity of CB-1A, along with the significant losses of the amino acids phenylalanine, methionine, arginine, histidine, and cysteine correlated with the loss of CB-1A activity. CB-1A showed a single symmetrical band in SDS acrylamide gel electrophoresis with an estimated molecular weight of 6,000 daltons. The chemical and heat treatments reduced the disulfide bond content of CB-1A by 9.1% with a coincident increase in sulfhydryl bonds.
인삼saponin이 Saccharomyces rouxii의 생육속도나 고온충격으로부터의 정상회복속도를 크게 증가시킨다는 사실을 확인한 바 있다. 이러한 촉진효과의 원인을 추정하기위해 인삼saponin이 S. rouxii가 생산한 amylase의 활성에 미치는 영향이나 그 효소의 열변성에 미치는 보호효과를 조사해 본 결과는 다음과 같다. S. rouxii가 생산한 amylase의 환성은 pH 6.5에서 5$0^{\circ}C$로 반응시킴으로써 가장 크게 나타났다. 인삼saponin을 0.01% 첨가한 경우 amylase의 활성이 무첨가구에 비해 23% 정도 촉진되었으며, 인삼saponin 0.01%를 첨가한 경우 7$0^{\circ}C$로 가열처리시켜도 amylase의 활성이 무첨가 처리구에 비해 그 잔존활성 기준으로 28%나 열변성으로 부터 보호될 수 있었다. 이 결과로 미루어 보아 heat stress 받은 효모의 정상회복은 인삼saponin이 효소의 환성이나 효소의 열안정성에 기여하기 때문인 것으로 판단되었다.
The aim of this study was to determine the heat-penetration characteristics using stationary and rotary retorts to manufacture Kimchi soup. Both heat-penetration tests and computer simulation based on mathematical modeling were performed. The sterility was measured at five different positions in the pouch. The results revealed only a small deviation of $F_0$ among the different positions, and the rate of heat transfer was increased by rotation of the retort. The thermal processing of retort-pouched Kimchi soup was analyzed mathematically using a finite-element model, and optimum models for predicting the time course of the temperature and $F_0$ were developed. The mathematical models could accurately predict the actual heat penetration of retort-pouched Kimchi soup. The average deviation of the temperature between the experimental and mathematical predicted model was 2.46% ($R^2=0.975$). The changes in nodal temperature and $F_0$ caused by microbial inactivation in the finite-element model predicted using the NISA program were very similar to that of the experimental data of for the retorted Kimchi soup during sterilization with rotary retorts. The correlation coefficient between the simulation using the NISA program and the experimental data was very high, at 99%.
Heat treatment is the most popular processing technique in the dairy industry. Its main purpose is to destroy the pathogenic and spoilage bacteria in order to ensure that the milk is safe throughout its shelf life. The protease and lipase that are present in raw milk might reduce the quality of milk. Plasmin and protease, which are produced by psychrotrophic bacteria, are recognized as the main causes of the deterioration in milk flavor and taste during storage. The enzymes in raw milk can be inactivated by heat treatment. However, the temperature of inactivation varies according to the type of enzyme. For example, some Pseudomonas spp. produce heat-resistant proteolytic and lipolytic enzymes that may not be fully inactivated by the low temperature and long time (LTLT) treatment. These types of enzymes are inhibited only by the high temperature and short time (HTST) or ultra-high temperature (UHT) treatment of milk.
A radioprotective ginseng protein fraction was obtained from Korean white ginseng powder by the following isolation and purification procedures: Tris-HCI buffer extraction, 70% ammonium sulfate fractionation, CM-rellulosr column chromatography, heat inactivation and Sephadex G-75 column chromatography. This fraction was further purified by Sepharose 4B and Sephadex G-150 column chromatographies. Three fractions obtained were subjected to Native-PAGE and SDS-PAGE using gradient gels and the silver staining method. Molecular weights of the native proteins and their subunits were estimated.
식품의 저장과 가공과정에서 품질을 저해시키는 바람직하지 못한 효소를 불활성화시키기 위하여 식품을 살균시키는 경우 고온에서 가열처리하게 되면 다른 성분들이 파괴될 우려가 있다. 따라서 열에 의한 영양파괴를 최소화 하기 위해 감압상태에서 마이크로파를 이용하여 저온에서 가열처리하는 방법을 사용하였다. 이 가열방법을 사용하여 ${\alpha}-amylase$와 ${\beta}-amylase,\;glucoamylase,\;peroxidase$의 열불활성화를 측정하였고 이를 기존의 가열방법과 비교하였다. $60^{\circ}C$에서 기존의 방법으로 가열했을 경우와 260 mmHg의 감압상태하에서 microwave (출력버튼 1)를 이용하여 가열했을 경우 비타민 C 파괴 정도는 거의 같았다. 이와같은 조건에서 ${\alpha}-amylase$와 ${\beta}-amylase$의 불활성화를 조사하였으며 초기에는 lag time의 영향으로 기존의 방법에 비해 잔존활성이 많이 남아 있었으나 완전히 실활되는데 걸리는 시간은 마이크로파 진공가열방법을 이용한 경우가 더 짧았다. 또한 $75^{\circ}C$에서 기존의 열처리 방법으로 했을 경우와 360 mmHg의 감압상태에서 microwave (출력버튼 2)를 이용하여 가열했을 경우 비타민 C 파괴정도가 거의 같았는데 이와 같은 조건에서 glucoamylase와 peroxidase의 불활성화를 조사하였으며 실활되는데 걸리는 시간은 이 경우에도 마이크로파 진공가열 방법을 이용한 경우가 더 짧았다. 저온에서 마이크로파 진공가열 방법에 의해 효소를 불활성화 시키는 가열조건을 얻었다.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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