• 한국약용작물학회지
• /
• 제16권6호
• /
• pp.427-433
• /
• 2008

This study was performed to investigate antioxidant activities and glutathione S-transferase (GST) activity according to parts of the Acer mono and A. okamotoanum. Most extracts showed high scavenging activities on DPPH. Especially, the bark of A. okamotoanum showed higher activity as 98.4% than the control, BHA as 96.5%. A. mono and A. okamotoanum showed high ability on nitrite scavenging, but decreasing tendency according to decreasing of pH. On SOD-like test, the wood of A. okamotoanum showed highest activity as 35.4% at 1.0mg/ml concentration. Also, the extracts obtained high activity on GST test. Therefore, the water extracts from the bark of A. mono and A. okamotoanum have relatively good antioxidant activity and GST activity. Especially, the bark of A. okamotoanum showed the highest activity on all of extracts, could be the use of functional foods and biomaterials.

• 한국식품과학회지
• /
• 제30권1호
• /
• pp.206-212
• /
• 1998

본 연구는 식용으로 사용되는 어패류의 화학오염지표로서 glutathione S-transferase (GST)의 활성을 사용 할 수 있는 가를 검토하기 위하여 수행하였다 어류의 간췌장 및 패류의 소화선에서 기초적 GST 효소활성은 시험한 동물종에 따라 차이를 보였다. 시험한 어패류 중 큰이랑 피조개에서의 활성이 가장 높았으며 메기 및 홍합이 그 다음이었다. 백합 및 이스라엘 잉어에서는 낮은 기초적 활성을 보여 주었다. 큰이랑 피조개를 전형적인 PAH물질인 3-methylcholanthrene에 1주일간 노출 시켰을 경우 GST의 활성은 약 30% 감소하였으며 노출중단 2주경에는 회복되었다. 다른 대부분의 동물종에서는 GST의 활성이 3-MC에 의하여 증가하였다. 홍합의 경우 기초 활성의 약 200%수준으로 증가하여 노출중단 후에도 1주일간 지속되다가 서서히 감소하였다. 이스라엘 잉어에서도 홍합과 유사한 반응이 관찰되었다. Phenobarbital은 홍합 및 이스라엘 잉어에서 GST활성을 증가시켰다. Clobibrate, butylated hydroxyanisole 및 oxolinic acid 등은 효소활성의 변화를 유발하지 아니하였다. 한편 phenol은 이스라엘 잉어에서 활성을 감소시켰다. 이 결과를 종합하면 식용 어패류의 정상적 GST활성은 동물종에 따라 큰 차이가 나며 화학물질 오염에 따른 변화도 증가, 감소 및 불변으로 다양한 것으로 관찰되었다. 따라서 이 효소의 활성을 측정함으로서 PAH나 phenol과 같은 환경 오염물질에 의한 오염정도를 추정할 수 있는 지표로의 사용이 가능하리라고 본다.

• 한국식품영양과학회지
• /
• 제22권6호
• /
• pp.702-708
• /
• 1993

Bromobenzene투여시 GE-132의 해독기전을 추구할 목적으로 epoxide생성계와 해독계 효소 및 glutathione 관련 효소계의 활성에 GE-132가 어떤 영향을 주는가를 검토하여 다음과 같은 실험 결과를 얻었다. GE-132(100mg/kg)의 전처리로 cytochrome P-450, amino=pyrine demethylase 및 aniline hydroxylase와 해독계 효소인 epoxide hydrolase활성에는 영향을 미치지 않았으나, glutathions S-transferase활성은 증가 하였다. Bromobenzene(460mg/kg)을 주사하였을때 glutathione S-transferase의 활성이 현저히 감소되던 것이 GE-132의 투여로 대조군 수준으로 증가되었다. 조직내 glutathione의 함량변동도 bromobenzene 투여로 감소되던 것이 GE-132의 전처리로 bromobenzene단독 투여군보다 증가되었으며 ${\gamma}-glutamylcystein$ synthtase의 활성은 각 실험군에서 별다른 영향이 없는데 비해 glutathione reductase의 활성은 bromobenzene투여로 억제 되던 것이 GE-132의 전처리로 대조군 수준으로 활성을 유지하고 있었다.

• 한국식품영양과학회지
• /
• 제22권1호
• /
• pp.15-18
• /
• 1993

식이성단백이 methanethiol에 의한 간기능에 어떠한 영향을 미치는지를 검토코자 흰쥐를 저단백식이(LP : casein 7%) 및 고단백식이 (HP : casein 20%)로 1개월간 성장시킨 뒤 methanethiol을 투여한 다음, 간무게, 혈청 ALT 활성을 측정하여 간기능 정도를 두 군간에 비교하였다. 동시에 이에 대한 원인을 규명하는 일환으로 간조직 중 glutahione함량과 glutathione 포함효소의 일종인 glutathione S-transferase (GST)활성을 측정하여 다음과 같은 실험 결과를 얻었다. Methanethiol 투여로 인한 대조군에 대한 간무게와 혈청 ALT활성 증가율은 LP군이 HP군보다 높았으며, 간 glutathione함량과 간 GST활성이 HP군 보다 LP군이 낮게 나타났다. 이상 성적을 종합해 볼 때 methanethiol에 의한 간 독성은 식이 중 단백함량감소에 비례해서 증가되며 이는 LP군이 HP군 보다 methanethiol해독에 관여하는 간 glutathione함량과 GST활성의 감소에 기인되기 때문인 것으로 생각된다.

• BMB Reports
• /
• 제33권2호
• /
• pp.179-183
• /
• 2000

The glutathione S-transferase (GST) activities of S-type and L-type thioltransferases (TTases), which are purified from the seeds and leaves of Arabidopsis thaliana, respectively, were identified and compared. The S-type and L-type TTases showed $K_m$ values of 9.72 mM and 3.18mM on 1-chloro-2,4-dinitrobenzene (CDNB), respectively, indicating the L-type TTase has higher affinity for CDNB. The GST activity of the L-type TTase was rapidly inactivated after being heated at $70^{\circ}C$ or higher. The GST activity of the S-type TTase remains active in a range of $30-90^{\circ}C$. $Hg^{2+}$ inhibited the GST activity of the S-type TTase, whereas $Ca^{2+}$ and $Cd^{2+}$ inhibited the GST activity of the L-type TTase. Our results suggest that the GST activities of two TTases of Arabidopsis thaliana may have different catalytic mechanisms. The importance of the co-existence of TTAse and GST activities in one protein remains to be elucidated.

• Bulletin of the Korean Chemical Society
• /
• 제22권1호
• /
• pp.77-83
• /
• 2001

To gain further insight into the relationship between structure and function of glutathione S-transferase (GST), the four cysteine mutants, C14S, C47S, C101S and C169S, of human GST P1-1 were expressed in Escherichia coli and purified to electrophoretic homogeneity by affinity chromatography on immobilized glutathione (GSH). The catalytic activities of the four mutant enzymes were characterized with five different substrates as well as by their binding to four different inhibitors. Cys14 seems to participate in the catalytic reaction of GST by stabilizing the conformation of the active-site loop, not in the GSH binding directly. The substitution of Cys47 with serine significantly reduces the affinity of GSH binding, although it does not prevent GSH binding. On the other hand, the substitution of Cys101 with serine appears to change the binding affinity of electrophilic substrate by inducing a conformational change of the $\alpha-helix$ D. Cys169 seems to be important for maintaining the stable conformation of the enzyme. In addition, all four cysteine residues are not needed for the steroid isomerase activity of human glutathione S-transferase P1-1.

• Bulletin of the Korean Chemical Society
• /
• 제34권2호
• /
• pp.645-648
• /
• 2013

• 농약과학회지
• /
• 제2권1호
• /
• pp.97-103
• /
• 1998

제초제 alachlor와 metolachlor가 처리된 수수의 생장에 대한 약해경감제 fluxofenim의 약해 경감효과와 경감기작의 하나로 추정되는 GST 활성에 대하여 조사하였다. 제초제 metolachlor와 alachlor는 수수(품종;G522DR)의 유묘생장을 크게 억제하였는데, 지상부 및 뿌리에 대한 50% 생장억제 농도가 각각 30.8, 28.8 ${\mu}M$과 4.48, 6.23 ${\mu}M$로 두 약제 모두 수수의 지상부에 대한 억제보다 뿌리에 대한 억제가 컸다. Fluxofenim을 종자에 처리하여 파종하고 metolachlor또는 alachlor을 처리하면 수수의 유묘생장이 회복되어 fluxofenim처리에 의한 약해경감 효과가 크게 나타났다. 약해경감제 fluxofenim을 처리한 것과 처리하지 않은 수수 유묘로부터 추출한 GST의 활성을 비교한 결과, fluxofenim을 처리한 수수의 유묘로부터 추출한 GST의 활성이 CDNB를 기질로 사용하였을때 70% 증가되었고, [$^{14}C$]-metolachlor을 기질로 사용하였을 때에도 82% 증가되었다. 따라서 약해경감제 fluxofenim을 처리한 수수와 처리하지 않은 수수의 metolachlor또는 alachlor에 대한 선택성의 차이는 fluxofenim 처리로 증가된 GST에 의한 metolachlor-glutathione 또는 alachlor-glutathione conjugation되기 때문인 것으로 생각된다.

• 대한한방내과학회지
• /
• 제25권1호
• /
• pp.81-91
• /
• 2004

Objectives : The aim of this study is to investigate the inhibitory effect of Chungganhaeju-Tang on alcohol induced human hepatic cell apoptosis by synthesis of glutathione. Methods : The amount of glutathione in HepG2 cell was measured with colorimetric glutathione assay kit and glutathione-conjugated CDNB(1-chloro-2,4-dinitrobenzene) at $37^{\circ}C$ and then measured by spectrometry to assess the activity of glutathione S-transferase. Results : The synthesis of glutathione and the activity of glutathione S-transferase in HepG2 cell were promoted by Chungganhaeju-Tang and increased in dose/time-dependent manner. Chungganhaeju-Tang inhibited apoptosis induced by ethanol and acetaldehyde dependent to treatment dosage. In Buthione sulfoximine, a glutathione synthesis inhibitor, treated case, the synthesis of glutathione was inhibited and in Chungganhaeju-Tang treated case, the synthesis of glutathione is promoted with or without Buthione sulfoximine. The present findings suggest that Chungganhaeju-Tang inhibits alcohol induced apoptosis by synthesis of glutathione in HepG2 cell. Conclusions : The result indicates that Chungganhaeju-Tang protects human hepatic cell by glutathione synthesis and made the liver recover from alcohol induced damage.

• Bulletin of the Korean Chemical Society
• /
• 제28권5호
• /
• pp.772-776
• /
• 2007

In order to study the role of residue in the active site of glutathione S-transferase (GST), Arg13 residue in human GST P1-1 was replaced with alanine, lysine and leucine by site-directed mutagenesis to obtain mutants R13A, R13K and R13L. These three mutant enzymes were expressed in Escherichia coli and purified to electrophoretic homogeneity by affinity chromatography on immobilized GSH. Mutation of Arg13 into Ala caused a substantial reduction of the specific activity by 10-fold. Km GSH, Km DCNB and Km EPNP values of R13A were approximately 2-3 fold larger than those of the wild type. Mutation of Arg13 into Ala also significantly affected I50 values of S-methyl-GSH that compete with GSH and ethacrynic acid, an electrophilic substrate-like compound. These results appeared that the substitution of Arg13 with Ala resulted in significant structural change of the active site. Mutation of Arg13 into Leu reduced the catalytic activity by approximately 2-fold, whereas substitution by Lys scarcely affected the activity, indicating the significance of a positively charged residue at position 13. Therefore, arginine 13 participates in catalytic activity as mainly involved in the construction of the proper electrostatic field and conformation of the active site in human GST P1-1.