• Applied Biological Chemistry
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• 제21권3호
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• pp.137-143
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• 1978

소의 갑상선에 있는 xanthine oxidase 효소도 flavin adenine dinucleotide(FAD), 모리브덴 및 철을 cofactor로서 가지고 있었으며 그 비율은 1 : 0.36 : 1.6이었다 갑상선 xanthine oxidase의 분자량은 gel filtration과 gel electrophoresis방법으로 측정하였을 때 우유에서 추출한 xanthine oxidase의 분자량과 큰 차이가 없었다. 그 효소의 활성도는 pH7.8에서 가장 높았고 isoelectric point는 electrofocusing으로 측정하였을 때 pH 6.2 였다. SDS-polyacrylamide gel electrophoresis 실험 결과는 소의 갑상선에서 추출된 xanthine oxidase가 세개의 subunit로 분해되었음을 지적했고, 최소 단위분자량 65,000정도의 polypeptide 4개로서 완전한 xanthine oxidase 한 분자를 구성하고 있을 가능성을 보였다. 갑상선 호소의 absorption spectrum을 우유에서 추출된 효소와 비교하였을 때 상당한 상이점을 나타내었다.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제18권3호
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• pp.251-259
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• 1990

생전분 분해력이 강력한 glucoamylase를 생산하는 균주로서 Asp.usamii IAM 2185를 선정하였다. 밀기울배지에서의 효소생산의 최적 initial pH는 6.0-8.0, 최적 배양온도는 25-$30^{\circ}C$, 최적 배양시간은 72시간이고, 밀기울배지에 ammonuim nitrate와 albumin의 첨가는 효소의 생산을 약간 증가시켰다. 황산암모늄분획, CM-cellulose와 DEAE-cellulose column chromatography에 의하여 효소를 정제하였고, 정제효소의 specific activity는 34.3U/mg.protein, 수율은 10.3 이었다.

• 한국식품영양과학회지
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• 제38권6호
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• pp.801-806
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• 2009

본 연구는 transglutaminase 생산능이 우수한 토양유래방선균 strain YK-2를 TGase 최적생산배지에서 $28^{\circ}C$, 5일간 배양하여 얻은 배양여액으로 본 효소의 정제 및 정제된 효소의 효소화학적 특성에 관하여 검토한 것이다. 본 효소의 정제는 50% methanol precipitation, DEAE-Sephadex column chromatography의 정제 절차를 거쳐 56.5%의 수율로 정제되었고, 정제된 효소의 순도는 12.5% SDS-PAGE에서 단일 밴드를 나타내어, 서브유닛트의 분자량이 약 45,000 dalton으로 추정되는 호모형 효소인 것을 알 수 있었다. 정제된 TGase의 생화학적 제 특성을 검토한 결과, 등전점은 pH $6.0{\sim}7.0$ 부근에 있는 것으로 나타났으며, 본 효소의 기질인 CBZ-L-Gln-Gly 농도에 대한 Km치는 18.5 mM으로 추산되었다. 또한 금속이온 및 저해제의 영향으로는 $Hg^{++}$에 의해서 본 효소의 활성이 강하게 저해되었으나, DTT 및 mercaptoethanol에 의해 각각 293% 및 219% 활성이 증가하였다.