• 약학회지
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• 제40권4호
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• pp.387-393
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• 1996

The erythrocytes agglutination test was applied to the common korean plants for lectin activity screening by using human blood. During the four years, 108 species from 46 families of floras were collected, identified and subjected to the test after being divided into several different parts. Only 13 species demonstrated strong lectin activities. Meanwhile 66 species did not shown any agglutination. All others were observed as having low activity or as having hemolytic constituents.

• The Plant Pathology Journal
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• 제21권4호
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• pp.301-309
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• 2005

Trichoderma species/isolates exhibited varied degree of agglutination on sclerotial (Sc) and hyphal (Hy) surface of Macrophomina phaseolina. The agglutination efficiencies on Sc and Hy ranged from $11\;to\;57\%$. Isolates of T. harzianum (Th) and T. viride (Tv) showed greater agglutination on Sc ($23-57\%$) and Hy ($16-47\%$). Different enzymes (trypsin, pepsin, proteinase k, a-chymotrypsin, lyticase and glucosidase) and inhibitors (tunicamycin, cycloheximide, brefeldin A, sodium azide, dithiothreitol and SDS) reduced the agglutination potential of conidia of Th-23/98 and Tv-25/98; however, the extent of response varied greatly in different treatments. Different fractions of Th-23/98 and Tv-25/98 exhibited haemagglutinating reaction with human blood group A, B, AB and O. Haemagglutinating activity was inhibited by different sugars and glycoproteins tested. Crude haemagglutinating protein from outer cell wall protein fraction of Th-23/98 and Tv-25/98 were eluted on Sephadex G-100 column. Initially Th-23/98 and Tv-25/98 exhibited two peaks showing no agglutination activity; however, lectin activity was detected in the third peak. Similar to crude lectin, the purified lectin also exhibited haemagglutinating activity with different erythrocyte source. SDS-PAGE analysis of partially purified lectin revealed single band with an estimated molecular mass of 55 and 52 kDa in Th-23/98 and Tv-25/98, respectively. Trypsin, chymotrypsin and b-1,3-glucanase totally inhibited lectin activity. Similarly, various pH also affected the haemagglutinating activity of Th-23/98 and Tv-25/98. From the present observations, it can be concluded that the recognition/attachment of mycoparasite (T. harzianum and T. viride) to the host surface (M. phaseolina) may be most likely due to lectin-carbohydrate interaction.

• 생명과학회지
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• 제17권2호통권82호
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• pp.254-259
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• 2007

Neutral saline 추출, ammonium sulfate 침전 및 Sephadex G-200을 사용한 affinity chromatography 과정을 통해 방울토마토 열매에서 분리된 lectin의 생화학적 특성을 연구하였다. 트립신을 처리한 사람의 ABO형 적혈구 모두에서 응집반응이 일어났으며, 이 중 B형 적혈구에서 가장 높은 응집반응이 관찰되었다. 전기영동 분석에 의해 분자량 10.7 kDa의 강도가 높은 밴드가 확인되었다. 분리된 lectin의 최적반응온도는 $40^{\circ}C$이며, 40-60$^{\circ}C$ 범위에서 열에 대해 안정하였다. 또한 최적 pH는 7.2로 조사되었다.

• KSBB Journal
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• 제23권1호
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• pp.48-53
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• 2008

토마토의 locular fluid로부터 최종적으로 Sephadex G-200 affinity chromatography에 의해 lectin을 분리한 다음, 이들의 분자량, 적혈구 응집력, 혈액특이성, 열 안정성, 최적 온도 및 pH 안정성의 생화학적 성질을 연구하였다. SBS-PAGE의 결과, 분자량이 39 kDa와 23 kDa로서 각각 2개의 subunit로 구성된 124 kDa의 분자량을 가지는 tetramer이다. 트립신으로 처리된 사람의 A, B, O, AB형의 혈액을 사용하여 각각의 혈구응집반응을 확인한 결과, A, B, O, AB형 모두에서 응집반응이 일어났으며, 이 중 B형 혈액에서 가장 높은 활성을 나타냈으며, A와 O형은 중간, AB형은 가장 낮은 활성을 보였다. 분리된 토마토 locular fluid의 최적반응 온도는 $50^{\circ}C$로서, 가장 높은 $70^{\circ}C$를 포함하는 $40-80^{\circ}C$에서 열 안정성을 보였으며, 이의 최적 pH는 7.0이다.

• 한국응용곤충학회지
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• 제14권4호
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• pp.193-198
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• 1975

벼줄무늬잎마름병 바이러스에 대한 혈청학적인 검토결과를 다음과 같이 적요한다. 1. 벼줄무늬잎마름병 바이러스는 항원성을 갖고 있으며 항체와 특이적인 혈청반응을 타나냈다. 2. 가토 정맥주사에 의한 항혈청의 항체가는 아주 낮아 16배에 불과하였다. 3. 벼 품종 $\ulcorner$사도미노리$\lrcorner$에 있어서 침강반응혼합법으로 측정한 결과 이병엽의 병징정도에 따라 바이러스 농도에 차이가 인정되는데 병징정도가 심할수록 바이러스농도가 높았다. 4. 동정도의 병징이라도 벼품종에 따라 바이러스농도가 달랐는데 저항성품종인 $\ulcorner$통일$\lrcorner$에서는 높았고 이병성인 $\ulcorner$사도미노리$\lrcorner$, $\ulcorner$팔굉$\lrcorner$, $\ulcorner$만경$\lrcorner$, $\ulcorner$니혼바레$\lrcorner$에서는 낮았다. 그러나 저항성 품종인 $\ulcorner$유신$\lrcorner$에서는 낮았다. 5. 항체감작적혈구 응집반응에 의한 항체가는 아주 높아 512배였으며 보독충의 검정시험에서도 반응이 잘 나타나 $38\%$라는 보독충율을 나타냈다.