• 한국식품조리과학회지
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• 제3권2호
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• pp.1-8
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• 1987

번데기 농축단백질을 무수초산 및 호박산으로 숙시닐화 및 아세틸화시켜, 식품단백질원으로 이용가능성을 검토하기 위해 몇가지 중요한 기능성을 측정하여 다음과 같은 결과를 얻었다. 1. 번데기농축단백질이 아세틸화율은 82.0%, 숙시닐화율은 88.0%였으며, 아실화되는 과정에서 번데기 농축단백질은 밝은 상아빛으로 부드러웠으며, 특유한 냄새도 제거되었다. 2. 번데기 농축단백질은 pH 5.0에서 최소의 용해도를 나타내었으나 에세틸화 및 숙시닐화한 단백질은 pH 4.5에서 최소를 나타내었으며, 아실화에 의하여 용해도가 증가되었고 특히 숙시닐화는 약5배의 증가를 보였다. 3. 번데기 농축단백질의 겉보기 밀도와 수분흡수력은 아세틸화와 숙시닐화에 의해서 높은 증가를 나타내었다. 4. 번데기 농축단백질이 유화활성, 유화안정성, 유화용량은 아세틸화한 단백질에서는 유의성이 인정되지 않았으나 숙시닐화한 단백질은 높은 유의성을 나타내었다. 5. 번데기 농축단백질의 포말성은 숙시닐화한 단백질에서 30%의 증가 현상을 나타내었으며 포말안정성은 아세틸화 및 숙시닐화에 의해서 3시간, 8시간으로 향상되었다. 6. 각 농도별 점도는 아세틸화한 단백질에서는 별 영향이 없었으나 숙시닐화는 점도가 많이 증가되었으며 4∼5%에서 증가 현상이 가장 크게 나타났다.

• 한국수산과학회지
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• 제51권4호
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• pp.351-361
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• 2018

This study investigated the potential of collagenous protein fractions (CPFs) as functional foods. The specific CPFs studied were recovered from the roe of bastard halibut (BH), Paralichthys olivaceus; skipjack tuna (ST), Katsuwonus pelamis; and yellowfin tuna (YT), Thunnus albacares through the alkaline solubilization process at pH 11 and 12. The buffer capacity, water-holding capacity and solubility of CPFs with pH-shift treatment were significantly better at alkaline pH (10-12) than at acidic pH (2.0). At pH-shift treatment (pH 2 and 12), the foaming capacities of CPFs from ST and YT were improved compared to those of controls, but they were unstable compared to BH CPFs. The emulsifying activity index (EAI, $m^2/g$ protein) of CPFs (controls) was 16.0-21.1 for BH, 20.1-23.9 for ST and 9.3-13.7 for YT (P<0.05). CPFs adjusted to pH 12 showed improved EAI and YT CPFs showed significantly greater emulsifying ability than those from BH and ST. CPFs recovered from fish roe are not only protein sources but also have a wide range of food functionalities, confirming the high availability of fish sausage and surimi-based products as protein or reinforcing materials for functional foods and alternative raw materials.

• 동아시아식생활학회지
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• 제4권3호
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• pp.87-96
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• 1994

This study was carried out to investigate the effect of hydrolysis by proteolytic enzymes on the functional properties of sesame protein concentrate. Sesame protein concentrate was hydrolyzed with papain, pepsin and trypsin to obtain 10% and 20% degree of hydrolysis. The nirogen solubility in water was increased with increasing the degree of hydrolysis. Bulk density was increased by enzymatic hydrolysis but water absorption capacity was increased only in the case of pepsin-hydrolyzed SPC. Higher fat absorption capacity was found in SPC with 10% DH than SPC with 20% DH. Emulsifying activity was also increased by enzymatic hydrolysis except SPC with 10% DH by papain.

• Preventive Nutrition and Food Science
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• 제11권1호
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• pp.73-77
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• 2006

Ground pork was irradiated with an electron beam (e-beam) at a dose of 0, 1.5, 3, 5 and 10 kGy and the changes in various functional and other associated properties of salt-soluble proteins extracted from the pork were evaluated. Irradiation did not affect turbidity and the disulfide content of pork salt-soluble protein, but the content of sulfhydryls and the hydrophobocity of salt-soluble protein increased. This indicates that protein degradation occurred when the pork was e-beam irradiated and that the sulfhydryls and hydrophobic moieties buried inside the proteins were exposed to the outside environment. However, these degraded protein molecules did not form large protein aggregates through disulfide bridges. The emulsifying capacity of the pork increased with irradiation, which could be the result from increased hydrophobicity of pork salt-soluble protein. Water holding capacity of pork was not affected bye-beam irradiation.

• Asian-Australasian Journal of Animal Sciences
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• 제4권4호
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• pp.407-410
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• 1991

The relationship between the possible structural change due to chemical modifications and functionality changes was studied in pigskin collagen. Amino groups in collagen were modified by succinylation and reductive alkylation. Carboxyl groups were modified using carbodiimide. Thermal denaturation temperature of collagen increased remarkably by carboxyl groups modification whereas decreased by succinylation and reductive alkylation. Emulsifying capacity was improved by reductive alkylation and carboxyl groups modification while emulsion stability was improved by succinylation. Chemical modifications increased solubility whereas decreased the foaming capacity of collagen. Viscosity of collagen at various pH varied with methods of modification.

• Applied Biological Chemistry
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• 제39권4호
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• pp.274-281
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• 1996

어류껍질을 식용 젤라틴의 원료로 이용할 목적으로 붕장어 껍질을 시료로 한 젤라틴의 제조조건과 적정 조건으로 제조한 젤라틴의 특성에 대하여 검토하였다. 붕장어 껍질 젤라틴의 적정 제조조건은 다음과 같았다. 탈지 붕장어껍질을 1% 수산화칼슘 현탁액에 2일 동안 침지한 다음 수세 및 탈수하고, 전처리 껍질에 대하여 8배의 증류수를 가하여 $50^{\circ}C$에서 2시간 동안 추출한 다음 원심분리 및 감압여과한다. 이를 양이온(Amberlite IR 900) 및 음이온(Amberlite 200C) 교환수지로 통과시키고, 이어서 정제 젤라틴용액을 농축한 다음 건조한다. 시제품 붕장어껍질 젤라틴의 겔강도, 졸화온도, 겔화온도 및 색차와 같은 물리적 특성값은 각각 240.5g, $28.0^{\circ}C,\;21.0^{\circ}C$ 및 20.5이었고, 용해도, 지방흡수력, 유화성 및 유화안정성과 같은 기능적 특성값은 각각 56.8%, 1.8ml/g, 55.0% 및 48.5%이었으며, 수율은 약 49%이었다. 붕장어점질 젤라틴으로 제조한 유화물을 6% 혼합하여 만든 연제품은 유화물 무첨가 연제품에 비하여 색조를 제외한 개선효과는 없었다. 붕장어껍질 젤라틴을 연제품의 품질개량제로 사용하기 위하여는 제조방법의 개선이나 수식 등의 처리가 이루어져야 하리라 판단되었다.

• 한국수산과학회지
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• 제25권1호
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• pp.45-50
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• 1992

폐기되고 있는 수산부산물을 유효하게 이용하여 식품산업의 학술적 자료를 얻을 목적으로 6종의 갑각류의 갑각을 회수하여 키틴, 키토산 및 미세결정화키틴을 제조하여 이들 성간의 기능특성에 대해 검토하였다. 제조된 키틴, 키토산 및 미세결정화키틴들의 겉보기체적, 수중침정체적, 보수력 및 지방흡수력은 각각 $3.1\pm0.1-27.0\pm0.2ml/g,\;5.1\pm0.1-45.0\pm0.2ml/g,\;318\pm40-2,382\pm12g/100g$ 및 $235\pm20-2,169\pm20g/100g$의 범위였고 크릴껍질로 만든 키틴과 키토산의 겉보기체적, 수중침정체적, 보수력 및 지방흡수력이 가장 컸다 키틴과 키토산은 유화성이 없었고 미세결정화키틴만이 유화성이 있었다. 5종의 미세결정화키틴의 유화성은 $18.2\pm4.0-50.1\pm2.5\%$, 유화 안정성은 $15.2\pm3.5-31.1\pm1.0\%$의 범위였다. 색소흡착능은 붉은대게의 각피로 제조된 미세결정화키틴이 가장 좋았다.

• 한국식품과학회지
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• 제26권2호
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• pp.110-116
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• 1994

효소적수식에 따른 정어리 myofibrillar protein의 특성변화를 연구하기 위하여 1/100량의 pepsin으로 $37^{\circ}C$. pH 1.65에서 각각 1, 4, 8, 12, 24시간 부분가수분해시킨 후 단백질의 물리화학적 및 기능적 특성을 검토하였다. 정어리 myofibrillar protein은 pepsin에 의하여 가수분해 1시간까지는 직선적으로 가수분해율이 증가되어 약 30%의 가수분해율을 나타내었고 가수분해 4시간에는 약 40%의 가수분해율을 나타내었으나, 그 이후에는 더 이상 가수분해되지 않아 가수분해 24시간에도 가수분해율은 크게 증가되지 않았다. 전기영동상은 분자량 40,000정도의 굵은 band는 큰 변화를 나타내지 않고 비교적 분자량이 큰 것으로 보이는 상층부의 몇몇 엷은 band와 분자량이 작은 하층부의 band가 가수분해가 진행되면서 소실되었다. 중간부위에 위치하는 몇몇 엷은 band는 가수분해시간이 지나면서 하나로 뭉쳐지는 듯한 경향을 나타내었다. Gel여과 pattern은 두개의 큰 peak와 세개의 작은 peak를 나타내 주고 있는데 가수분해 1시간에 작은 peak는 모두 사라지고 앞쪽의 큰 peak는 가수분해시간이 지남에 따라 점차 작아지고 뒷쪽의 큰 peak는 가수분해시간이 지남에 따라 점차 약간씩 뒤로 밀려가는 경항을 나타내었다. 유화활성과 유화용량은 pepsin 가수분해에 의하여 모두 감소되었으며 특히 유화용량은 가수분해 시간이 경과되면서 현저히 감소되어 가수분해 24시간에는 약 59%로 저하되었다. 유화활성은 가수분해기간중 큰 변화를 나타내지 않아 가수분해 24시간에도 약 94%의 유화활성이 유지되었다. 기포력은 크게 증가되어 가수분해 24시간에는 대조구의 1.9배나 증가되었다. 거품안 정성은 반대로 감소되어 가수분해 8시간에는 약 0.6배로 감소되었으나 그 이후에는 다시 증가되어 가수분해 24시간에는 약 0.8배로 감소율이 둔화되었다. 열응고성은 pepsin수식에 의하여 0.55 내지 0.69배로 감소되었으며 점도는 가수분해시간이 길어지면서 점차 증대되어 가수분해 24시간에는 약 1.36배 증대되었다. 흡수율은 현저히 떨어져 가수분해 1시간에 약 0.32배로 감소되었고 용해도는 현저히 커져 가수분해 1시간에 약 1.46배로 증대되었다. 그러나 그 이후에는 흡수율이나 용해도 모두 더 이상 큰 변화를 나타내지 않았다. 용해도의 pH의존성은, pH 5와 9부근에서 다소 낮은 용해도를 나타내었으며 pepsin수식에 의하여 이러한 경향은 가수분해 초기인 1시간에는 더욱 뚜렸이 나타났다가 가수분해 후기인 24시간에는 크게 둔화되는 양상을 나타내었다.

• 한국식품조리과학회지
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• 제6권4호통권13호
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• pp.9-14
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• 1990

The emlsifying properties of small red bean protein isoates were evaluated through their emulsion capacity and stability of the resulting emulsions. The influence of pH, Sodium Chloride and heat treatment on the efficiency of small red bean protein isolates as emulsifying agents was studied. The surface hydrophobicity (So) of small red bean protein islates also examined. The results were obtained as follows; 1. The emusion capacity of small red bean protein isolates was high at pH 11, low at pH 3 and decreased by heat treament. With addition of NaCl, emulsion capacity decreased steadily and showed lowest value when 0.2M NaCl was added. 2. The emulsion stability at pH 4.5 and heat treatment over $60^{\circ}C$ decreased emulsion stability at pH 4.5. When NaCl was added, emulsion stability was generally increased. 3. The surface hydrophobicity of small red bean protein isolates showed the highest value at pH 3 and lowest at pH 11 and increased as the heating temperature increased When 0.2 M NaCl was added, surface hydrophobicity also increased at pH 4.5.

• 한국수산과학회지
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• 제23권5호
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• pp.401-406
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• 1990

In order to assess fish meal as food protein source which contains heat denatured pro-tein, functional properties of fish meal protein to be treated with alkaline were examined. Ratio of fish meal to 0.2N NaOH solution for extract solvent which were 1:10 showed good results of extracted and recovered amount of fish meal protein. pH 4.5, solubility of protein treated with alkaline revealed the lowest value. Until concentrations of alkaline treated protein solution reached $0.7\%$, its emulsifying capacity steeply decreased. Emusifying capacity of alkali treated protein were higher value at pH 9.0 than pH 4.0 and 7.0, and also were higher quantity in 0.5M NaCl solution than that of 0.1M. Heating time of fish meal protein to be treated with alkaline reached until 30 mins, its fat binding capacity indicated little change and that of heating time 60 mins decreased. Gel forming concentrations of fish meal protein to be treated with alkali for 15 mins or less were $20\%$ but those of 30 and 60 mins were $25\%$. When treating time of fish meal protein with alkali solution reached till 20 mins, viscosity of alkali treated protein solution steeply decreased.