가잠의 난황주요단백질인 vitellogenin에 관한 연구의 일환으로 상엽육잠과 인공사육잠의 발육시기에 따른 저장단백질 SP1, SP2 및 vitellogenin의 변동상, JHA가 이들 단백질에 미치는 영향과 vitellogenin의 최종산물이 vitellin의 subunit의 분자량 추정을 행한 바, 다음과 같은 결과를 얻었다. 1. 저장단백질 SP1은 자특이성이 있으며, 그 특성의 출현시기는 상엽육잠은 5령 5일, 인공사료육잠은 5령 4일이었으며, 토사 2일까지 그 특성이 유지되었다. 2. 저장단백질 SP2는 성특이성이 전혀 없는 단백질이었고, 체액 중의 소멸시기는 상엽육잠이 화용 1일, 인공사료육잠이 화용 2일이었다. 3. 화용 1일째부터 자특이성이 있는 vitellogenin이 상엽육잠 및 인공사육잠에서 다같이 출현하였으며, 발육이 진전됨에 따라 그 합성량이 점증하였다. 4. 난 vitellogenin의 subunit(vitellin-heavy chain ; VTL-H, vitellin-light chani ; VTL-L)의 분자량은 상엽육잠 및 인공사료육잠 다같이 차이가 없었으며, vitellin의 H$(VTL-H)가 186,000, vitellin의 L$(VTL-L)가 41,000이었다. 5. 상엽육잠 및 인공사료육잠에서 JHA는 5령 누에의 체액중의 SP1, 단백질량을 크게 증가시켰으며, 특히 5$\mu\textrm{g}$처리구가 가장 많이 증가되었다.
거미의 중장에서 분리한 장내 세균인 Serratia proteamaculans는 우유 단백질 배지상에서 투명환을 형성하는 것으로 보아 세포 외로 분비되는 단백질 분해효소를 생산함을 알 수 있었다. Zymogram을 사용한 단백질 분획의 활성 염색 실험에서 세포 외로 분비된 분자량 52 KD의 단백질이 높은 단백질분해 활성을 가진 것으로 추정되었다. 이 단백질 분해효소의 배양 상등액을 여과, 이온교환, 크로마토그래피 등의 방법을 사용하여 순수 정제하였다. 정제된 단백질 분해 효소는 pH 6.0과 10.0사이와 넓은 온도범위에서 상대적으로 높은 활성을 나타내었다. 1,10-phenanthroline과 EDTA등의 단백질분해효소 저해제를 처리하였을 때 단백질 분해 활성이 강하게 억제되며 $Zn^{2+}$이나 $Ca^{2+}$ 이온의 존재에 의해 단백질 분해효소의 활성이 증가되는 것으로 보아 이 효소가 금속성 단백질 분해효소임을 알 수 있었다.
약리효과를 가지고 있다고 보고된 고등균류중 영지, 치마버섯및 동충하초의 계통 분류를 위해 동위효소 pattern을 비교한 결과는 다음과 같다. 자생지역이 서로 다른 영지의 동위효소 pattern은 IY003, IY004, IY005 및 IY008 균주사이에서는 70%이상의 유사도 지수를 보여, 높은 유연관계를 나타내었으나, IY009와 IY010의 동위효소 pattern은 많은 차이를 보여 유연관계가 낮았다. 치마버섯의 경우, 가장 높은 유연관계를 보인 균주는 IY803과 IY805로 이들의 유사도지수는 57%로 나타났다. 나머지 균주들 간의 유사도지수는 40%에서 56%정도를 나타냈다. 자낭균류에 속하는 동충하초는 영지나 치마버섯 등의 담자균류와는 달리 균주간에 유사도지수가 비교적 낮았다. 동충하초중 나방이류에서 분리된 IY901과 IY904사이의 유사도지수는 67%였고, 풍뎅이류와 나방이류에서 각각 분리된 IY903과 IY904 역시 67%의 유연관계를 보였으며, 애벌레류로 부터 분리된 IY905와 IY909사이의 유사도지수는 42%로 시험된 동충하초 균종 중 비교적 높은 유연관계를 나타내었으나, 나머지 균주들 간의 유사도 지수는 12%에서 43%를 나타내었다.
본 시험은 조생종 벼의 평야지 재배에 따른 등숙 온도 차이에 의한 전분구조와 종자 저장단백질 특성 차이를 평가하여 쌀 품질향상을 위한 기초자료 제공을 위해 수행하였다. 이를 위해 조생종 벼 8 품종을 철원 및 등숙기 온도가 상대적 고온조건인 수원에서 재배하여 품질 분석을 수행하였다. 등숙시 고온 조건에서는 일반 조건보다 쌀 완전미율, 아밀로스 함량, 식미총평 점수가 낮은 반면 단백질 함량은 높았다. 전분구조 특성 차이를 평가한 결과, 고온 조건에서는 일반 조건에 비해 아밀로펙틴의 단쇄 사슬길이(DP < 12) 분포비율이 낮은 반면, 중쇄(DP 13-24) 및 장쇄사슬 길이(DP > 25) 분포비율은 높았다. 저장단백질 특성 차이를 평가한 결과, 등숙기 고온 조건의 시료에서는 알부민과 글로불린 함량에는 차이가 없는 반면, 글루텔린 함량은 높고, 프롤라민 함량은 낮았다. 글루텔린의 서브유닛을 분석한 결과, 염기성 글루텔린 조성은 두 지역 간 차이가 없었으나 산성 글루텔린은 등숙기 고온 조건에서 유의하게 높았으며, 특히 ${\alpha}$-1(약 36 kDa)과 ${\alpha}$-3(약 40.6 kDa) 서브유닛의 함량이 높았다. 선행연구에서 고온등숙 조건에서 프롤라민의 감소는 보고가 되었으나, 산성 글루텔린 증가와 관련된 사항은 현재까지 보고된 바가 없어, 향후 이 부분에 대한 추가 검토가 필요할 것으로 고찰된다.
본 연구에서는 오리나무유래 HST의 T 세포 비활성화 효능을 확인하고 그 기전을 탐색하여 새로운 항아토피 천연소재로의 개발 가능성을 제시하고자 하였다. HST는 T 세포 mitogen으로서 anti-CD3 mAb가 처리 된 마우스 비장에서 Th 사이토카인(IL-2, IFN-${\gamma}$, IL-4, IL-5, IL-10)의 발현을 효과적으로 억제하였으며, T 세포 early activation marker인 CD25 유전자 발현이 INCA-6에서 매우 효과적으로 억제되는 것으로 보아, NFAT inactivator-유사 NFAT 탈인산화 억제 기전을 가지는 것으로 예측되었다. 또한 세포주기조절 단백질인 p21과 p27의 유전자도 HST에 의해 upregulation이 되어 효과적인 T 세포 증식 및 분화를 억제할 것으로 생각되었다. 이러한 세포주기조절 효과는 AD를 악화시키는 세균인 S. aureus 성장억제 실험에서 확인되어 향후 항박테리아 효능을 갖는 우수한 항아토피피부염 천연소재로서 HST의 활용 가치가 높을 것으로 판단된다.
본 실험은 산양유 casein의 조성 및 분별 그리고 이화학적 성질에 관하여 연구하고자 산양유의 일반성분을 분석하고 초유와 정상유로 산 casein을 제조하였으며 chymosin 작용과 전기영동에 의한 분리특성 및 DEAE-cellulose column chromatography에 의한 분별을 실시하였다. 그 결과, 산양 정상유의 단백질, 지방, 유당 함량은 각각 2.70${\pm}$0.27%, 3.82${\pm}$0.51% 및 4.10${\pm}$0.29%이었으며 정상유 casein보다 초유 casein에서chymosin처리에 의해 더 많은 NPN 함량이 유리되었다. 우유 및 산양유 casein을 chymosin 처리하여 전기영동을 실시한 결과 casein 조성이 서로 다르게 나타났으며 그 분리양상 또한 차이를 보였다. 산양 정상유 casein을 0.03${\sim}$0.25 M NaCl linear gradient로 DEAE-cellulose column chromatography를 실시한 결과 명확히 분별되지 않아 농도 기울기를 달리한 0.08${\sim}$0.18 M NaCl linear gradient로 column chromatography를 실시한 결과 5개의 Peak로 분리되었고 그 비율은 각각 5.27%, 26.07%, 25.97%, 30.40%및 12.29%이었다. 또한, 순수한 동정, 특히 n-casein 분획을 확인하기 위하여 chymosin을 처리한 산양 정상유 casein을 동일한 조건에서column chromatography를 실시한 결과 6개의peak로 분리되었으며 그 비율은 각각 17.06%, 9.10%, 17.85%, 20.11%, 27.03% 및 8.85%로 나타났다.
황해와 남해산이 각각 50마리씩 총100마리의 조피볼락 (Sebastes schlegeli)의 DNA를 혈액으로부터 추출하여 30개의 무작위 primer를 사용한 RAPD(random amplified polymorphic DNAs)-PCR (polymerase chain reaction) 방법으로 분석하였다 genomic DNA의 독특한 특징들이 그 어종군의 특징을 알아내기 위해서 사용되었다. 30개의 primer 중에서 7개의 primer로 부터 증폭된 전체 산물 (307) 중에서 약 67.4%인 207개의 다형성의 산물 (polymorphic products)이 나타났고, 1개의 primer당 약 2.7개의 다양성의 산물 (polymorphic bands)이 확인되었다. 황해산의 경우 bandsharing analysis를 통해서 볼 때 0.22로부터 0.63까지의 bandsharing value가 확인되었고, 이러한 수치는 0.39$\pm$0.02의 평균값을 나타내었다. 황해산과 남해산 2개체군의 RAPD-PCR산물의 전기영동적 분석을 통해서 볼 때 황해산 조피볼락의 개체들 사이에서 변이가 약간 높게 나타났지만 매우 유사한 특징을 나타내었다. 그러나 일부 개체에서 적은 수이지만 polymorphic bands가 확인되었다. 더 많은 개체군과 다른 연구방법을 통한 연구가 있어야 되겠지만, 이러한 결과는 RAPD 방법을 통하여 2 지역산 조피볼락의 유전적 차이를 어느 정도 확인할 수 있는 가능성을 제시해 주고 있다.
대두(大豆)(Glycine max cultivar Gwang-gyo)의 각 성숙시기(成熟時期)에 나타나는 7S globulin을 분리하여 Davis 방법(方法)에 의한 전기영동과 PAWU용매에 의해서 유리(遊離)되는 그들의 subunit를 전기영동한 결과 7S globulin중의 복합단백질간(複合蛋白質間)에는 그 구성(構成) subunit에 유사성(類似性)이 있음을 시사하였다. 7S globulin의 복합단백질(複合蛋白質)을 DEAE-Sephadex A-50으로 크로마토그라피하여 분리하였다. 이때 pH 7.6의 인산완충액(燐酸緩衝液)에서 NaCl의 농도구배(濃度句配)가 0.28M부터 0.40M 사이에서 두 개의 분획(分劃)으로 분리되었다. 이들 명(名) 단백질(蛋白質)의 subunit를 5M urea와 1% SDS로 유리(遊離)시켜 7.5% acrylamide-PAWU gel과 5.6% acrylamide-SDS gel에서 전기영동하였다. 그 결과 subunit의 하전량(荷電量)에 의해서 분리되는 PAWU gel전기영동에서 7S globulin이 5개의 주 분리대로 분리되고 그중 2개의 분리대가 7S-A globulin과 7S-B globulin에 공유(共有)되어 있었다. 또 subunit의 분자량(分子量)에 따라서 분리되는 SDS gel 전기영동에서는 7S globulin이 7개의 주 분리대를 나타내는데 그 중에서 3개의 분리대가 7S-A와 7S-B 분획에 공유(共有)되어 있었다. 따라서 7S globulin의 복합단백질간(複合蛋白質間)에는 구성(構成) subunit간(間)에 유사성(類似性)이 있는 것으로 나타났다.
浮選理論의 基礎的인 硏究는 從來 主로 接觸角, 臨界 pH 曲線, 吸着量의 測定等에 依해서 試藥이 鑛粒子表面에 吸着하는 機構를 解明하였다. 그러나 最近 界面電氣化學的인 考察이 適用되어 試藥類의 吸着의 理論的인 究明이 試圖되고 있다. 鑛粒子는 電氣泳動現象에서 보는 바와 같이 水中에서 荷電되어 있고 한편 捕集劑는 ${\lceil}이온{\rfloor}$化 되어 있는 故로 當然히 그 吸着에는 電氣的인 相互作用이 있다고 想像할 수 있다. 따라서 電氣二重層理論이 鑛粒子의 荷電原因, 그 制御方法 및 吸着에 있어서 相互作用의 定量化에 基礎가 될 수 있는 것이다. 本硏究에 있어서는 Monazitc에 關하여 固相-液相界面에 있어서의 電氣化學的性質을 電氣泳動法으로 調査하고 한편 浮選捕集劑로 Dodecyl ammonium chlloride(D.A.C. 라 略稱) 및 Sodium dodecyl sulfate(S.D.S.라 略稱)를 使用하여 吸着量의 測定 및 浮遊度를 侍險한 結果 捕集劑 ${\lceil}이온{\rfloor}$이 鑛物表面에 吸着하는데 있어서 電氣的인 相互作用이 重要한 役割을 하고 있다는 것이 實證되였다. 卽 水溶液中에 있어서의 Monazite 表面의 電氣的 性質이 $H^+\;及\;OH^-$의 濃度(pH)에 따라 支配되는 것이고 電氣泳動法으로 測定한 Monazite의 等電點(Isoelectric point)은 pH 3.5이며 Monazite 表面은 pH 3.5以上에서는 陰(-)으로 pH 3.5以下에서는 陽(+)으로 荷電되어 있다는 것을 알 수 있다. 이와 같은 表面에 陰 ${\lceil}이온${\lceil}系의 S.D.S. 或은 陽 ${\lceil}이온{\rfloor}$系의 D.A.C.를 作用시키면 當然히 S.D.S.는 pH 低下에 따라서 卽 表面이 陰(+)이 되는데 따라 吸着量이 增加되고 한편 D.A.C. 때는 反對로 表面이 陰(-)이 되는데 따라 吸着量 이 增加된다고 볼 수 있으며 實地로 吸着量의 測定은 이것을 立證하고 있다. 이와 아울러 炭素鎖 12의 陽 ${\lceil}이온{\rfloor}$ 及 陰${\lceil}이온{\rfloor}$系 捕集劑 (卽 D.A.C. 및 S.D.S.)를 使用하여 Hallimond tube로 Monazite의 浮遊度를 測定한 結果를 보면 等電點을 中心으로 하여 左右로 거의 對稱的인 結果를 나타내고 있고 이것은 前述한 捕集劑의 吸着이 電氣的인 相互作用에 依한다는 事實을 뒷받침 하고 있는 것으로서 注目할 만한 現想이다. 이러한 基礎的인 究明은 重砂에서 Monazite를 될 수 있는대로 品位가 높은 精鑛으로 選別回收하는데 基本方針을 提示하는 것이다.
Gelatin is a collagen-containing thermohydrolytic substance commonly incorporated in cosmetic and pharmaceutical products. This study investigated the antioxidant activity of gelatin by using different reagents, such as 2,2-azinobis-(3-ethylbenzothiazoline- 6-sulfonic acid) (ABTS), 2,2-di (4-tert-octylphenyl)-1-picrylhydrazyl (DPPH), and oxygen radical absorbance capacity-fluorescein (ORAC-FL) in a porcine gelatin hydrolysate obtained using gastrointestinal enzymes. Electrophoretic analysis of the gelatin hydrolysis products showed extensive degradation by pepsin and pancreatin, resulting in an increase in the peptide concentration (12.1 mg/mL). Antioxidant activity, as measured by ABTS, exhibited the highest values after 48-h incubation with pancreatin treatment after pepsin digestion. Similar effects were observed at 48 h incubation, that is, 61.5% for the DPPH assay and 69.3% for the ABTS assay. However, the gallic acid equivalent (GE) at 48 h was $87.8{\mu}M$, whereas $14.5{\mu}M$ GE was obtained using the ABTS and DPPH assays, indicating about sixfold increase. In the ORACFL assay, antioxidant activity corresponding to $45.7{\mu}M$ of trolox equivalent was found in the gelatin hydrolysate after 24 h hydrolysis with pancreatin treatment after pepsin digestion, whereas this activity decreased at 48 h. These antioxidant assay results showed that digestion of gelatin by gastrointestinal enzymes prevents oxidative damage.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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