• Asian-Australasian Journal of Animal Sciences
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• 제32권5호
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• pp.721-733
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• 2019

Objective: The objectives of this study were to investigate the thermal gelation properties and molecular forces of actomyosin extracted from two classes of chicken breast meat qualities (normal and pale, soft and exudative [PSE]-like) during heating process to further improve the understanding of the variations of functional properties between normal and PSE-like chicken breast meat. Methods: Actomyosin was extracted from normal and PSE-like chicken breast meat and the gel strength, water-holding capacity (WHC), protein loss, particle size and distribution, dynamic rheology and protein thermal stability were determined, then turbidity, active sulfhydryl group contents, hydrophobicity and molecular forces during thermal-induced gelling formation were comparatively studied. Results: Sodium dodecyl sulphate-polyacrylamide gel electrophoresis showed that protein profiles of actomyosin extracted from normal and PSE-like meat were not significantly different (p>0.05). Compared with normal actomyosin, PSE-like actomyosin had lower gel strength, WHC, particle size, less protein content involved in thermal gelation forming (p<0.05), and reduced onset temperature ($T_o$), thermal transition temperature ($T_d$), storage modulus (G') and loss modulus (G"). The turbidity, reactive sulfhydryl group of PSE-like actomyosin were higher when heated from $40^{\circ}C$ to $60^{\circ}C$. Further heating to $80^{\circ}C$ had lower transition from reactive sulfhydryl group into a disulfide bond and surface hydrophobicity. Molecular forces showed that hydrophobic interaction was the main force for heat-induced gel formation while both ionic and hydrogen bonds were different significantly between normal and PSE-like actomyosin (p<0.05). Conclusion: These changes in chemical groups and inter-molecular bonds affected protein-protein interaction and protein-water interaction and contributed to the inferior thermal gelation properties of PSE-like meat.

• 한국축산식품학회지
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• 제29권2호
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• pp.157-163
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• 2009

This study was conducted for the isolation, purification, and characterization of a protease from Korean pear, to see its proteolytic activity on chicken actomyosin and to find the optimum pH and temperature of activity on chicken actomyosin. The protease was isolated from crude extract of Korean pear by ammonium sulfate precipitation. Further purification was done by DEAE-Sepharose ion-exchange chromatography, Mono-Q and Mini-Q column chromatography. The purified enzyme gave a single protein band on SDS polyacrylamide gel electrophoresis and the molecular weight was found to be 38 kDa. The specific activity of purified enzyme was 34,907 unit/mg with 25 fold purification and the yield was 2%. The purified enzyme incubated with chicken actomyosin showed high activity. The optimum pH and temperature for enzyme activity on chicken actomyosin were 6.5 and $70^{\circ}C$, respectively. A protease was purified from Korean pear for the first time and characterized. It was found to be promising for meat tenderization.

• 한국식품영양과학회지
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• 제14권1호
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• pp.77-81
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• 1985

사양기간(飼養期間)이 서로 다른 닭의 골격근에서 actomyosin 을 추출하여 추출성과 생물 활성을 비교하였다. 가슴부위에서 추출한 actomyosin의 추출성은 사양기간(飼養期間)이 3,4,5,6,7주(週)의 순으로 각각 184.5, 364.0, 784.8, 926.1, 985.2, 1020.1 mg/100g 이었고 다리부위는 각각 28.6, 70.8, 137.9, 139.5, 608.3 그리고 646.2mg/100g 이었다. 사양기간(飼養期間)이 3,6,8주(週)인 경우 24시간 추출한 actomyosin의 EDTA-ATPpase활성은 각각 0.68, 0.59, 0.50${\mu}M$ Pi/mg protein min. 이었고 Mg^{+2}$-ATPase 활성은 각각 0.66, 0.71, 0.75 $0.50\;{\mu}M$ Pi/mg protein min.이었고 Mg^{+2}$-ATPase 활성은 각각 0.66, 0.71, $0.75\;{\mu}moles$ Pi-mg protein/min.이었다. 사양기간(飼養期間)에 관계없이 actomyosin 의 3, 6, 8 Mg^{+2}$-ATPase 활성은 저(低) ion 강도에서 높은 활성과 rh(高) ion 강도에서 낮은 biphasic response를 나타내었고 $125\;{\mu}mole$ EGTA로서 Mg^{+2}$-ATPase 활성을 $0.1\;{\mu}mole/mg$ protein/min 이하로 저해시켰다.

• 한국식품영양과학회지
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• 제14권1호
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• pp.82-87
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• 1985

닭의 가슴부위 및 다리부위의 골격근(骨格筋)에서 myofibril, actomyosin 및 myosin을 추출하고 ATPase activity(${\mu}mole$ pi/mg protein/min)로서 나타낸 몇가지 생물학적(生物學的) 활성(活性)을 비교하였다. 가슴부위에서 추출한 actomyosin, myofibril 그리고 myosin의 $Mg^{+2}$-ATPase 활성(活性)은 0.05M KCl에서 0.80, 0.42, 0.40으로서 다리부위에서 추출한 단백질(蛋白質)의 활성(活性)인 0.69, 0.33, 0.28 보다 높았다. 가슴부위와 다리부위의 myosin의 ATPase 활성(活性)은 EDTA 농도보다 $Mg^{+2}$농도가 높아지면서 ATPase 활성(活性)을 1/10정도 저해(沮害)시켰고, $Ca^{+2}$ 농도는 $10^{-3}M$에서 400%까지 활성(活性)을 증가시켰다. 가슴부위와 다리부위에서 추출한 actomyosin의 용해되는 시점(始點)은 각각 0.1M KCl 및 0.15 M KCl이었고 myosin인 경우는 각각 0.25 M KCi 및 0.30 M KCl이었다.

• 한국식품과학회지
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• 제18권3호
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• pp.173-180
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• 1986

근섬유의 생화학적 특성을 규명하기 위하여 red muscle과 white muscle로 부터 myofibril과 actomyosin을 각각 조제하고 그 생물활성 및 SDS-polyacrylamide gel전기 영동상을 비교하였다. 또한 동물의 중류에 따른 특성의 차이를 알아보기 위하여 소의 근육과 닭의 근육을 비교하였다. Myofibril의 SDS-polyacrylamide gel 전기 영동상으로 부터 red muscle은 white muscle보다 30K성분의 함량이 높다는 사실을 알았다. 소의 근육과 닭의 근육은 actomyosin ATPase활성의 이온강도의존성 및 ATPase activity-pH curve에서 차이를 보였다.

• Applied Biological Chemistry
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• 제14권2호
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• pp.165-169
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• 1971

Slushed ice와 dry chilling chamber에 각각 도계 직후 냉장한 12주생 영계의 가슴 및 다리 근육으로부터 KCl-phosphate buffer를 사용하여 도계후 $1{\sim}25$시간 사이에 함질소물을 추출했다. Extractable nitrogen의 변화는 주로 myosin의 extractability 감소, 그리고 어느정도 actomyosin의 extractability 증가 결과로 일어남이 밝혀졌으며, 한편 stroma. sarcoplasmic protein 및 비단백함질소물(none protein nitrogen)의 변화는 적었다. Myosin extractability는 도계후 처음 3시간 동안에 급격히 감소하여 그후 계속적으로 wet chilling 동안 감소했으나 dry chilling의 경우 myosin extractability의 감소는 가슴근육보다 다리근육에서 더 많았으며 extractability는 도계 17시간 후부터 증가했다. Actomyosin은 wet chilling의 경우 계속적으로 소량밖에 추출되지 않았으나 dry chilling의 경우 도계후 17시간 이후부터 증가했는데, 이런 경향은 breast muscle과 leg muscle이 동일했다.

• 한국식품과학회지
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• 제18권3호
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• pp.226-233
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• 1986

근원섬유단백질의 열안정성에 대한 pH의 영향에 있어서 소의 근육의 경우에 fiber type에 따라 차이를 보이지 않으나, 닭의 근육의 경우에는 fiber type에 따라 안정 pH 범위에 차이를 나타내었다. 한편, 이온강도 및 유기용매의 농도변화에 따른 영향에 있어서는 이온강도가 증가함에 따라 그리고 유기용매의 농도가 증가함에 따라 변성속도가 증가하였으며, 또한 actomyosin의 열안정성이 myosin과 HMM의 열안정성보다 높은 것으로 나타났다. 열안정성에 대한 열역학량$(D\;value,Z\;value,\;{\Delta}H^{\ddag},\;{\Delta}S{\ddag},\;{\Delta}G^{\ddag})$은 red muscle과 white muscle 사이에 명백한 차이를 보였으며 white muscle이 red muscle보다 높은 열안정성을 나타내었으며, 동물의 종류에 따라서도 현저한 차이를 보였다.

• 한국식품과학회지
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• 제7권4호
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• pp.229-237
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• 1975

Protease생산(生産)을 위한 Asp. oryzae의 배양조건(培養條件), 생산효소(生産酵素)의 정제(精製) 및 정제효소(精製酵素)의 육연화(肉軟化)에 관한 효과(效果)에 대(對)하여 연구 하였다. Asp. oryzae가 생산(生産)하는 proteolytic enzyme이 육연화(肉軟化)에 미치는 영향(影響)을 조사한 결과(結果)는 다음과 같다. 1. Asp. oryzae를 밀기울에 고체배양(固體培養)한 결과(結果) 최적조건(最適條件)은 배양일수(培養日數) 3일, 산수량(散水量) 130%, pH 6.5와 탄소원(炭素原)으로는 glucose 2%, 질소원으로는 urea 0.03%, mineral salts로 $MgSO_4$ 0.1%가 가장 좋았다. 2. Asp. oryzae 고정(固定)배양액으로부터 효소(酵素)를 추출(抽出)하고 그 추출액으로부터 유안염석(硫安鹽析) 및 Sephadex G-75 columm chromatography에 의하여 정제(精製)하였다. 3. 정제(精製)된 enzyme은 산성(酸性)에서는 hemoglobin, 중성(中性), alkali성(性)에서는 casein를 기질(基質)로 사용한 결과 작용최적(作用最適) pH가 3.0, 6.6, $8.4{\sim}8.5$, $10{\sim}10.5$이었으며 pH의 안정성(安定性)범위는 $pH\;6{\sim}10$이었다. 4. 최적온도(最適溫度)는 $50^{\circ}C$ 이었으나 안정성(安定性)은 $40^{\circ}C$ 까지였다. 5. Metal ion 및 EDTA에 미치는 영향은 protease는 Ag ion에 저해 되었다. 또 ion 농도가 낮아짐에 따라 금속 ion에 의한 조해(阻害)는 감소되었다. EDTA에 의하여서도 조해(阻害)되었다. 6. Chicken과 bovine으로부터 myofibril과 actomyosin을 추출(抽出) 정제(精製)하여 attack시킨 결과(結果) 근원섬유단백질(筋原纖維蛋白質)의 MgATPase활성(活性) 및 Ca-ATPase활성(活性)은 현저하게 변화(變化)하였다. 따라서 본(本) 효소(酵素)는 연육소(軟肉素)로서 이용(利用)할 수 있음을 알았다.