• Mass Spectrometry Letters
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• 제11권4호
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• pp.108-112
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• 2020

A certified reference material (CRM) for the analysis of nutrient elements in an edible mushroom (Ganoderma lyceum) powder has been developed (KRISS CRM 108-10-011). The mass fractions of calcium (Ca), iron (Fe), and zinc (Zn) were measured by isotope dilution inductively coupled plasma mass spectrometry (ID ICP/MS). To dissolve the fungi cell wall of mushroom consisted of chitin fibers, sample preparation method by single reaction chamber type microwave-assisted acid digestion with acid mixtures was optimized. The mean measurement results obtained from 12 sample bottles were used to assign as the certified values for the CRM and the between-bottle homogeneities were evaluated from the relative standard deviations. The certified values were metrologically traceable to the definition of the kilogram in the International System of Units (SI). This CRM is expected to be used for validation of analytical methods or quality control of measurement results in analytical laboratories when they determine the mass fractions of elements in mushroom or other similar samples.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제27권5호
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• pp.378-384
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• 1999

Protopectinase (PPases) are heterologous group of enzymes that degrade pectin from the insoluble protopection which is constituent of the middle lamella and primary cell wall of higher plants by restricted depolymerization. From the previous report[6], enzymatically separated plant cells, which are produced from plant tissues by PPases treatment, showed well-conserved cellular components with their rigid cell wall and this characteristic is applicable to preparation of novel food material. The purpose of this study is to investigate the effect of medium composition of PPase production from Bacillus subtilis EK11 which was selected as a PPase producer. Various carbon sources and concentrations on PPase production were studied and corn starch at 0.7% was the most effective for production of PPase. Among the nitrogen sources, yeast extract was the most effective for PPase production and the effect of (NH4)2SO4 was notable as inotganic nitrogen source. Inorganic compounds such as KH2PO4, K2HPO4, Na3-citrate.2H2O and MgSO4 were optimized for PPase production. PPase activity was inhibited by the adition of Ba2+ or Zn2+. The optimal medium for PPase production was devised: 0.7% corn starch, 0.3% yeast extract, 1.4% KH2PO4, 0.6% K2HPO4, 0.1% Na3-citrate.2H2O and 0.02% MgSO4. PPase production by using the optimum medium was carried out with shaking cultivation at 37$^{\circ}C$. The maximum PPase activity of 256unit/ml could be obtained after the cultivation for 48hrs. The activity was increased about 2.2timesthan the activity, 112 unit/ml, in basal medium.

• Korean Chemical Engineering Research
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• 제54권2호
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• pp.268-273
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• 2016

탄소 폼의 기계적 강도를 향상시키기 위하여, PVA 용액에 다양한 함량의 카본블랙 및 메조페이스 핏치를 첨가하여 폴리우레탄 폼에 함침한 후 열처리를 통하여 카본블랙이 첨가된 탄소 폼을 제조하였다. 탄소 폼의 셀 벽의 두께는 첨가된 카본블랙의 함량에 따라 조절되며, 탄소 폼의 압축강도는 셀 벽의 두께가 증가함에 따라 증가되는 것이 확인되었다. 이에 따라 핏치 함량 대비 5 wt%의 카본블랙을 탄소 폼에 첨가하였을 때 가장 높은 $0.44g/cm^3$의 겉보기 밀도에서 가장 높은 $0.22{\pm}0.05MPa$의 압축강도가 얻어졌다. 그러나 탄소 폼의 열전도도는 카본블랙이 첨가되었을 때 오히려 감소하는 것으로 나타났다. 이러한 결과는 탄소 폼에 카본블랙 첨가로 인한 흑연 층간 간격($d_{002}$)의 증가로 탄소 폼의 열전도도가 오히려 감소되는 것으로 나타났다.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제8권5호
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• pp.547-551
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• 1998

Sixty isolates of lactic acid bacteria found in kimchi, a traditional Korean dish of fermented vegetables, were tested for nisin sensitivity. Of the sixty isolates, all belonging to the genera Leuconostoc, Lactobacillus, and Pediococcus, fifty isolates were sensitive to nisin at a concentration of 100 IU/$m\ell$, and four isolates appeared to be resistant to nisin. This demonstrated that the nisin sensitivity of lactic acid bacteria found in kimchi varied considerably among isolates. In MRS broth containing nisin at concentrations of 100 to 300 IV/$m\ell$, the growth of sensitive isolates of Leuconostoc mesenteroides and Lactobacillus plantarum was inhibited for two to three days at 2$0^{\circ}C$. When nisin was added to kimchi preparations at a concentration of 100 IU/$m\ell$, the growth of lactic acid bacteria was delayed and reached a maximum two days later than that in kimchi without nisin. These results suggest the possible use of nisin in kimchi preparation, at recommended levels, to control the lactic acid fermentation. Scanning electron micrographs of a sensitive isolate L. plantarum revealed the formation of pores on cell surfaces followed by rapid cell wall destruction 1 h after the addition of nisin.

• 대한미생물학회지
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• 제17권1호
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• pp.75-85
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• 1982

In order to demonstrate the effect of specific serum IgG antibody on the adherence of Streptococcus mutans to smooth surface and the mechanism of effective adherence inhibition by IgG antibody, in the present study authors obtained purified IgG from different immunogen preparations of S. mutans NCTC 10449(serotype c) and observed the effect of each IgG preparation on the adherence of each S. mutans strain cultured in different conditions. In addition, the present study was undertaken to observe the cross-reactivity of IgG and the effect of sucrose concentration on the adherence of S. mutans in vitro non-growth condition. The adherence of S. mutans to glass surface was effectively inhibited by serum IgG antibody. At the same IgG concentrations, anti-2% fructose grown/1N NaCl washed S. mutans NCTC 10449 cell showed greater adherence inhibitory effect to S. mutans strains than anti-2% sucrose grown and anti-S. mutans NCTC 10449 cell wall, and the greater inhibitory effects of IgG preparations were observed in assay using 2% fructose grown S. mutans cell preparations than using 0.1% sucrose grown cell preparations. These results suggest that the more effective adherence inhibition by serum IgG antibody is due to the reaction with S. mutans cell surface antigens rather than glucan and cell-associated glucosyltransferase. The greatest adherence inhibitory effect of IgG to S. mutans strains was observed on homologous NCTC 10449 strain and the inhibition cross-reactivities were observed between serotype c, e, and f strains. More pronounced cross-reactivity of adherence inhibition of IgG to S. mutans was observed in assay using anti-2% fructose grown/1N NaCl washed cell than using other IgG preparations, and observed in assay using 2% fructose grown S. mutans cell preparations than 0.1% sucrose grown cell preparations. It was interested that low, but adequate concentration of reactive IgG antibody significantly increased the adherence ability of S. mutans. This result may be due to the formation of small cell aggregates resulted in a increase in the numbers of organisms which adhered to glass surface. The adherence of S. mutans to glass surface was possible in the absence of glucan-synthetic activity. Low level of sucrose significantly increased the adherence ability of S. mutans to glass surface, but excessive amount of sucrose induced large cell aggregates resulted in a decrease in the numbers of organism which adhered.

• 대한수의학회지
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• 제35권1호
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• pp.143-148
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• 1995

Brucella abortus cell wall antigen was extracted from Brucella abortus 1119-3 by ultrasonication and followed by sodium dodecyl sulfate(SDS) treatment. In order to confirm whether this preparation is serologically cross reactive with Yersinia enterocolitica 0:9, Western blot analysis with mouse anit-Brucella abortus1119-3 and with mouse anti-Yersinia enterocolitica 0:9 was performed. ELISA results from using those Brucella antigen and Yersinia antigen were assessed whether they had correlation. According to the results of western blot analysis and ELISA, there was no evidence of cross reactivity between the Brucella abortus 1119-3 antigen preparation and Yersinia enterocolitica 0:9. Therefore the SDS treated antigen prepared in this study could be suitably used as specific ELISA antigen without confusion in the interpretation of serological tests for brucellosis in cattle.

• 한국식품영양과학회지
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• 제29권3호
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• pp.401-406
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• 2000

가공식품의 개발에 있어서 식품의 맛과 더불어 저장성, 열안정성 및 색조유지는 소비자의 기호도에 중요한 영향을 미친다. B.subtilis EK11 유래의 PPase는 식물조직 중엽부의 주성분인 불용성 protopectin을 분해하여 단세포화하는 효소이다. PPase를 참다래에 작용시켜 참다래 고유의 세포 속에 함유되어 있는 세포내 성분들의 파손 없이 단세포를 유리하였다. 참다래 조직으로부터 제조된 단세포화물의 착즙 후 관찰된 회수율과 잔사율은 각각 82%와 18%로써, 기계적 마쇄물에서의 60%와 40%에 비하여 높은 회수율과 낮은 잔사율을 나타내었다. 총당, 환원단, sucrose, 조단백질, 조지방 및 조섬유에 대해 함량 변화는 큰 차이가 없었으며, 이는 단세포 처리에 의하여 이들 성분이 안전하게 유지됨을 알 수 있었다. PPase로 처리시 가장 불안정한 비타민 C가 1일 경과 후에도 95% 이상이 보존되는 것으로 보아 단세포에 의한 일반적인 구성성분이 안정하게 유지 보호됨을 알 수 있다. PPase로 처리된 참다래 단세포물을 $4^{\circ}C$에서 6일간 저장하며 색조를 관찰한 결과, 기계적 마쇄물에서는 변색이 일어났으나 단세포화물에서는 뚜렷한 색조의 차이가 없었다. 또한 PPase로 처리한 참다래 단세포물을 $100^{\circ}C$에서 60분간 열처리한 후 관찰한 결과, 기계적 마쇄물에서는 짧은 처리에도 극심한 변화를 보였으나 단세포화물에서는 변화가 보이지 않아 높은 열안정성을 나타내었다. 따라서 PPase는 참다래의 단세포화물에 응용 가능하여 참다래 음료제조 및 원료 보존에 유용하게 이용할 수 있을 것으로 여겨 진다. 또한 PPase을 이용한 참다래의 효율성 제고와 고부가가치의 기능성 식품제조에 이용될 수 있음을 의미한다.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제49권3호
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• pp.346-355
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• 2021

Ngoc Linh ginseng is one of the most valuable endemic medicinal herbs in Vietnam. In this study, Ngoc Linh ginseng callus was fermented by Lactobacillus plantarum ATCC 8014 (at 6, 7, and 8 log CFU/ml) to evaluate the extraction efficiency of bioactive compounds. The post-fermentation solution was spray-dried using maltodextrin with or without Stevia rebaudiana (3% and 6% v/v) as the wall material. Bioactive compounds such as polyphenols, polysaccharides, and total saponins, and L. plantarum viability during fermentation and after spray-drying, as well as under simulated gastric digestion, were evaluated in this study. The results showed that probiotic density had a significant effect on bioactive compounds, and L. plantarum at 8 log CFU/ml showed the best results with a short fermentation time compared to other tests. The total content of polyphenols, polysaccharides, and saponins reached 5.16 ± 0.18 mg GAE/g sample, 277.2 ± 6.12 mg Glu/g sample, and 4.17 ± 0.15 mg/g sample, respectively after 20 h of fermentation at the initial density of L. plantarum (8 log CFU/ml). Although there was no difference in the particle structure of the preparation, the microencapsulation efficiency of the bioactive compound in the samples containing S. rebaudiana was higher than that with only maltodextrin. The study also indicated that adding S. rebaudiana improved the viability of L. plantarum in gastric digestion. These results showed that S. rebaudiana, a component stimulating probiotic growth, combined with maltodextrin as a co-prebiotic, improved the survival rate of L. plantarum in simulated gastric digestion.

• 한국식품영양과학회지
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• 제32권1호
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• pp.29-34
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• 2003

가공식품의 개발에 있어서 식품의 맛과 더불어 저장성, 열안정성 및 색조유지는 소비자의 기호도에 중요한 영향을 미친다. B. subtilis EK11 유래의 PPase는 식물조직 중엽부의 주성분인 불용성 protopectin을 분해하여 단세포화하는 효소이다. PPase를 단감에 작용시켜 단감 고유의 세포 속에 함유되어 있는 세포내 성분들의 파손 없이 단세포를 유리하였다 PPase처리된 단감 단세포화물의 착즙 후 회수율과 잔사율은 각각 95%와 5%로서, 기계적 마쇄물에서 의 85%와 15%에 비하여 높은 회수율과 낮은 잔사율을 나타내었다. 총당, 환원당, 자당, 조단백질, 조지방 및 조섬유의 함량변화는 큰 차이가 없었으며, 이는 단세포 처리에 의하여 이들 성분이 안정하게 유지됨을 알 수 있었다. 식품중 열 또는 빛 에 가장 불안정한 비타민 C의 경우 단감 단세포화물은 1일 경 과 후에도 50% 이상이 보존되는 것으로 보아 단세포에 의한 일반적인 구성 성분이 안정하게 유지, 보호됨을 알 수 있다. PPase로 처리된 단감 단세포화물을 4$^{\circ}C$에서 9일간 저장하며 색조를 관찰한 결과, 단세포화물에서는 뚜렷한 색조의 차이가 없었고 기계적 마쇄물에서는 변색이 일어났다. 또한 단감 단세포화물을 10$0^{\circ}C$에서 60분간 열처리한 후 관찰한 결과, 기계적 마쇄물의 경우 짧은 처리에도 변화를 보였으나 단세포화물에서는 그다지 큰 변화가 없었으며 이는 효소적 단세포화물의 높은 열 안정성을 의미한다. PPase를 이용한 단감의 단세포화는 음료제조 및 원료보존에 유용하게 응용가능하며, 나아가 단감 단세포화물의 폭넓은 식품소재화 가능성과 고부가가치 기능성 식품제조에 이용될 수 있음을 의미한다.

• 한국식품영양과학회지
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• 제13권2호
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• pp.193-204
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• 1984

Zymolyase 조효소로부터 분리, 정제되었고, 효모세포벽 용해 촉진물질로 밝혀진 바 있는 Arthrobacter luteus로부터 유래한 염기성 protease(AL-protease)의 효소학적 성질 및 활성 아미노산 잔기를 검색한 결과는 다음과 같다. 1. AL-pretense는 저해제 DFP 및 PMSF에 의해서 그 Protease 활성 및 용해 촉진활성이 동시에 완전히 소멸 되었으며, 그 저해 반응속도는 chymotrypsin에 대한 것에 비하여 대단히 완만하였다. 1.반응에서 AL-protease와 DFP의 결합 mole비는 1:1로 추정 되었다. 2. 정제된 AL-protease의 동결건조품 중에는 종래효모세포벽 용해반응에 관여하는 것으로 알려진 yeast phosphomannase를 비롯한 다당류 가수분해효소들의 활성은 그 어느 것도 인정되지 않았다. 3. AL-protease의 casein에 대한 최적 pH 및 최적 온도는 pH 10.5와 $65^{\circ}C$이었고, 그 활성은 pH 5${\sim}$11 사이와 $65^{\circ}C$이하에서 안정하였다. 또한, AL-Protease의 활성에 미치는 여러가지 금속이온의 영향은 인정되지 않았다. 4. [$^{32}P$]-DFP에 의하여 화학수식된 [$^{32}P$]-DIP-AL-protease에 대한 활성부위의 아미노산 잔기를 검색, 동정하기 위하여 조제용 PAG-전기영동, SDS-PAG-전기영동, Dowex 이온교환 크로마토그래피 및 고압 여지 전기영동을 실시하였고, 그 결과, AL-protease는 활성 부위에 1분자당 1 mole의 serine 잔기를 가지는 염기성 protease로 밝혀졌다.