Peptides are naturally occurring biological molecules that are found in all living organisms. These biologically active peptides play a key role in various biological processes. The aim of this study is the extraction and the purification of bioactive materials that induce relaxation of an apical muscle from the pyloric caeca of Patiria pectinifera. The acidified pyloric caeca extract was partially separated by the solid phase extraction using a stepwise gradient on Sep-Pak C18 cartridge. Among the fractions, materials eluted with 60% methanol/0.1% trifluoroacetic acid was put a thorough of a series of high performance liquid chromatography (HPLC) steps to isolate a neuropeptide with relaxation activity. The purified compound was eluted at 28% acetonitrile in 0.1% trifluoroacetic acid with retention time of 25.8 min on the CAPCELL-PAK C18 reversed-phase column. To determine the molecular weight and the amino acid sequence of the purified peptide, LC-MS and Edman degradation method were used, respectively. The primary structure of the peptide was determined to be FGMGGAYDPLSAGFTD which corresponded to the amino acid sequence of a starfish myorelaxant peptide (SMP) isotype (SMPb) found in the cDNA sequence encoding SMPa and its isotypes. In this study, a muscle relaxant neuropeptide (SMPb) has been isolated from pyloric caeca of starfish P. pectinifera. This is the first report of SMPb isolation on the protein level from P. pectinifera.
The objective of this study was to investigate the villus distribution in the caeca of domestic geese based on the fine structure. The caeca of White Roman geese, 14-week old, were sampled and specimens were detected under photomicroscope and scanning electron microscope (SEM). The results indicated that the villi existed at the proximal caecum. The morphologies of these villi showed finger-like, peak-like or tongue-like shapes. The heights of the villi decreased far from the proximal caecum. No villi were found in the middle and distal caecum. It was obvious that the proximal segment was the main portion for absorbing food nutrients in the caeca. The caecal content particles were small and possessed a viscid character. The large particles filtered out at the proximal caecum just like a mesh. The surface of the middle caecum exhibited parallel ridges with no villi. There were band plicae circular shapes found in the middle caecum under scanning electron microsopy.
별불가사리(Asterina pectinifera)의 유문 맹낭 추출물로부터 새로운 항균활성 펩타이드를 정제하기 위해서 유문 맹낭 추출물을 역상 HPLC와 이온 HPLC column에 주입하였다. 강한 항균활성을 나타내는 2개의 새로운 펩타이드가 유문 맹낭 추출물로부터 정제되었다. 이러한 물질들은 Pyloric caeca Asterina pectinifera peptides (PAP-1와 PAP-2)라 명명하였다. 정제한 물질들의 특성을 알아보기 위해서, 분자량 및 아미노산 서열 분석은 MALDI-TOF 질량분석기와 에드만 분해법으로 조사하였다. PAP-1과 PAP-2의 분자량은 각각 약 2952 Da 및 2980 Da이었다. PAP-1과 PAP-2의 부분적인 N-말단 서열은 다음과 같다. PAP-1, AIQNAGES; PAP-2, AIQNAAES. PAP-2는 PAP-1의 6번째 위치(glycine or alanine)에서 한 잔기만 다른 isoform에 해당된다. 지금까지 밝혀진 항균활성 펩타이드와의 분자량 및 N-말단 아미노산 서열을 비교한 결과, 이들 물질들은 다른 물질들과 동일성을 나타내지 않았다. 이러한 발견은 PAP-1과 PAP-2가 별불가사리의 유문맹낭의 선천성 방어계에 중요한 역할을 담당하고 있는 것을 시사하고 있다.
한강 하구역에 서식하는 저서동물상에 관한 연구는 2004년 10월 4일과 2004년 10월 21일 양일에 걸쳐 모두 2회, 7개 지점에서 실시되었다. 본 조사 결과 연체동물의 이매패류 (Limnoperna fortunei 민물담치, Corbicula felnouilliana 콩재첩)와 환형 동물의 다모류 (Neanthes japonica 참갯지렁이, Nephrys caeca 북방백금갯지렁이)가 각각 2과 2종이 채집되었으며, 절지동물의 십각류(Palaemon carinicauda 밀새우, P. annandalei 실다리밀새우, P. modestus 각시흰새우, Ilyoplax deschampsi 펄콩게, Eriocheir sinensis 참게, Eriocheir leptognathus 애기참게, Sesarma dehaani 말똥게)는 모두 4과 7종이 동정 되었다. 조사결과 4종 (Limnoperna fortunei 민물담치, Neanthes japonica 참갯지렁이, Nephtys caeca 북방백금갯지렁이, P. modestus 각시흰새우)이 본 지역에서 처음으로 보고 되는 것으로 밝혀졌다.
고등어 유문수조직중에 분포하는 알칼리성단백질분해효소의 정제조건을 검토하고 염석, DEAE-Sephadex A-50 칼럼 크로마토그래피 및 Sephadex G-100 겔 여과에 의해 3종류의 알칼리성단백질분해효소의 분리${\cdot}$정제방법을 확립하였다. 유문수조직중에 분포하는 알칼리성단백질분해효소의 추출용매는 $1\%$ NaCl 용액이 가장 효과적이었다. 정제된 가칭 Enz, A, B 및 C의 각 알칼리성단백질분해효소는 전기영동적으로 균질함이 증명되었으며, 조효소에 비해 고유활성이 Enz. A는 34배, B는 53배 그리고 C는 37배로 각각 증가하였다. 각 효소의 수율은 조효소에 대해 $1.6\%,\;2.1\%$ 및 $1.5\%$였고, 총수율은 $5.2\%$였다.
The present study was designed to assess the influence of caeca on the availability of calcium, phosphorus, magnesium, manganese and copper from soybean, sunflower, rapeseed, sesame, fish and meat cum bone meal in adult roosters. The excretion of endogenous origin minerals viz., copper, magnesium, manganese and calcium was significantly (p<0.001) higher in caecectomized than in normal roosters. The difference in the endogenous excretion was 50; 60.45; 40.35 and 29.63 per cent for copper, magnesium, manganese and calcium, respectively, in caecectomized roosters. The caeca played a pivotal role in the reabsorption of endogenous origin calcium, magnesium, manganese and copper. The mechanism of phosphorus absorption by the caecal epithelium was negligible. The caecectomized roosters underestimated the bioavailability of copper in sunflower meal and manganese in almost all the test feedstuffs. The present investigation revealed that the caeca played a critical role in the absorption of minerals from vegetable protein feedstuffs which escape digestion and absorption in the small and large intestinal segments.
닭 맹장으로의 뇨의 역류량을 측정하기 위해서 Caecostomy (맹장으로 튜브를 삽입하는 수술)기술이 개발되었다. 시술 이틀 뒤부터 맹장에 튜브가 장착된 닭은 20m1의 따뜻한 생리적 식염수를 이용하여 격일간격으로 10일 동안 맹장에 장착된 튜브를 환류시켰다. 시술후 닭은 일시적으로 식욕과 활기가 감퇴되었지만, 몇일내에 정상으로 회복되었다. 수술로 인해 생긴 상처는 시술 10일내에 아물었다. 맹장에 장착된 튜브와 총배설강에 외과적으로 시술된 프라스틱 채집병을 이용하여서 배설물이 매일 모아졌다. 사후검사에서 맹장에 삽입되었던 고무튜브주위를 둘러싸고 있는 완벽한 맹장이 확인되었다.
조피볼락의 소화관은 인두, 식도, 위, 장, 항문 그리고 10~11개의 유문수로 이루어져 있다. 유문수는 위의 유문부 말단에서 유래하며 바나나 형태의 맹낭을 형성하고 있다. 어체 체장에 대한 식도에서 항문까지의 소화관 길이의 비 (relative length of gut: RLG)는 1.56(n=10)이다. 식도의 근육층은 바깥쪽의 앓은 종주근층과 안쪽의 두꺼운 환상근층으로 구성된다. 점막상피층은 정단부에 짧은 미세융모를 가진 원주상피로 구성되며, 다수의 점액분비세포들을 가진다. 위의 점막주름은 규칙적으로 배열되었으며, 근육층은 종주근, 사주근, 환상근층으로 구성된다. 위선의 주세포는 관상의 미토콘드리아와 소포체 그리고 전자밀도가 높은 다수의 분비과립을 가지지만, 부세포는 소형의 미토콘드리아와 소포체 그리고 전자밀도가 낮은 액포를 가진다. 유문수와 장의 점막상피층은 주로 원주상피세포, rodlet cell 그리고 dark cell로 구성된다. 흡수기능을 가진 원주세포들은 발달된 미토콘드리아, 소포체, 전자밀도가 높은 과립상 물질, 음작용포 그리고 다포체를 가진다. Rodlet cell은 발달된 cytoplasmic capsule을 가지며 세포질에는 소포체가 잘 발달되어 있다. Dark cell의 세포질에는 전자밀도가 높고, 미토콘드리아들이 잘 발달되어 있다. 원주상피세포는 세포연접이 발달되어 있고, 상부에는 미세융모가 잘 발달되어 있으며, 미세융모의 내부에서는 세포질에서부터 시작된 actin filament를 관찰할 수 있다. 장 상피의 미세융모는 유문수의 미세융모 보다 길며, 배상세포의 수도 정상피에 더 많다.
Two experiments of four-week duration were conducted to investigate the effect of caecectomy on the intestinal characteristics, body weight gain and gas production in the caeca of White Roman goslings. In experiment I, forty eight 2-wk-old female goslings with similar body weight were randomly divided into four treatments: sham (SHAM), left side caecum removed (LSCR), right side caecum removed (RSCR) and both caeca removed (CAECECTOMY). Smimilarly, experiment II was conducted with twelve 5-wkold male goslings in two treatments: SHAM and CAECECTOMY. Free choice water with ad libitum feed was provided during experiment. At the end of experiment I, goslings were sacrificed and gut length and weight were determined. At 7 and 9 wks of age, birds in experiment II were subjected to respiration calorimetry studies. In both experiments, final body weights were not affected by caecectomy. Results of experiment I indicated that caecectomy did not significantly affect the relative weight (g/100 g BW) of gizzard, small intestine, rectum and colon (p>0.05); however, the relative length of colon and rectum did increase (p<0.05). The remaining caecum did not show compensatory growth in both LSCR and RSCR treatments. In experiment II, results indicated that the average enteric methane production from the caecetomised goslings was significantly lower than that from the bird in SHAM goslings (p<0.05). In comparison with SHAM goslings, calorific loss from entric methane in caecetomised birds was lower (p<0.05). There was no effect of age on methane production. The enteric nitrous oxide production in caeca of goslings was very low with no significantly different between two treatments.
Purification and some properties of alkaline proteinases in the pyloric caeca of skipjack, Katsuwonus vagans, were investigated. Four alkaline proteinases, temporarily designated proteinases I, II, III and IV, were identified from the tissue extract of the pyloric caeca by ammonium sulfate fractionation, DEAE-Sephadex A-50 chromatography, and Sephadex G-100 and G-200 gel filtration. Result of disc-polyacrylamide gel electrophoretic analysis showed that the purified proteinases II and III were homogenous with the yields of $1.5\%\;and\;1.2\%$, and those specific activities were increased to 33 to 37 fold over that of the crude enzyme solution, respectively. Molecular weight of the proteinases II and III determined by sephadex G-100 gel filtration were 28,500 and 24,200, respectively. The optimum conditions for the caseinolytic activity of the two enzymes were pH 9.6 and $48^{\circ}C$. The reaction rates of the two alkaline proteinases were constant to the reaction time to 80 min in the reaction mixture of $3.4{\mu}g/ml$ of enzyme concentration and $2\%$ casein solution. The Km values against casein substrate determined by the method of Lineweaver-Burk were $0.56\%$ for proteinase II and $0.30\%$ for proteinase II. The proteinases II and III were inactivated under the presence of $Ag^+,\;Hg^{2+},\;Ni{2+},\;Fe^{2+},\;and\;Cu^{2+}$, and but activated by $Mn^{2+}\;and\;Ca^{2+}$ and markedly inhibited by the soybean trypsin inhibitor and N-p-toluenesulfonyl-L-lysine chloromethyl ketone. Therefore, the proteinases II and III were found to be a group of serine proteases and assured to be trypsin-like proteinases.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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