Journal of the Korean Society of Hazard Mitigation
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v.10
no.1
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pp.15-22
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2010
Chloride-induced corrosion of steel bars in concrete exposed to marine environments has become one of the major causes of deterioration in many important facilities made of reinforced concrete. A study on chloride penetration in concrete has developed through long period exposure test along seawater, assesment of chloride ion diffusion by electrochemical techniques and so on. However, reasonable and exclusive chloride penetration model considering concrete material properties with mixture, degree of hydration, binding capacity has not been established. Therefore, in this paper, chloride penetration analysis of non-steady state is accomplished with material properties of concrete. Comparing with the results of analysis and chloride ponding test, we could accept the effect of binding capacity on chloride penetration in concrete and these results could be applied to a service life prediction of R.C. structures submerged in seawater. Therefore, there are 20~40% differences of service life to SHRP prediction.
Porous affinity chitosan and chitin membranes with good mechanical strength and high protein binding capacity were prepared by using silica particles as porogen. The maximum binding capacity of affinity chitosan membrane for BSA protein is 21.8mg/mL, and that of affinity chitin membrane for lysozyme enzyme is 26.1mg/mL. Chromatographic separations of BSA and lysozyme proteins using the porous affinity chitosan and chitin membranes were performed with change of the flow rate, loading amount and concentration of protein loading solutions. Protein eluted amount and binding yield were calculated from the filtration chromatograms consisted of loading/washing/elution sequences. Protein binding amount and yield were increased with decreasing of flow rate, increasing of loading amount and concentration of protein loading solutions. Those results suggest that the porous chitosan and chitin membranes prepared by using silica particles as porogen are suitable in affinity filtration chromatography for large scale separation of proteins.
Intact brain cell aggregates were dissociated from adult rat brains without cerebellum using a sieving technique. This proparation was used to elucidate the binding characteristics of agonist to muscarinic acetylcholine receptors (mAchR) in brain. Incubation of cells with carbamylcholine (carbachol) was shown agonist-induced receptor down-regulation depending on the concentration of agonist, not depending on the incubation time. This effect of carbachol was due to a reduction in the maximal binding capacity ($B_{max}$) to the mAchR without decreasing the affinity of the remaining receptors in incubation at 37.deg.C but was not apparent inincubation at $15^{\circ}}C$In addition, it was abolished when the receptors were blocked by atropine. The decline in ($^3H$)N-methylscopolamine (($^3H$)NMS) binding induced by agonist was reflected as a significant reduction in the receptor density with no change in receptor affinity, suggesting that 'true' receptor down-regulation takes place. Moreover, when the receptors were labeled with the lipophilic antagonist ($^3H$) quinuclidinyl benzilate (($^3H$) QNB) insted of the hydrophilic ligand ($^3H$)NMS, the magnitude of the observed receptor down-regulation was significantly lower in case of the former than the latter. This suggested that exposure of intact brain cells to muscarinic agonists might induce a slight degree of accumulation of receptors in intracellular sites before the receptors are actually degraded.
Park, Chang-Kyoo;Park, Sung-Bin;Park, Ji-Hun;Shin, Ho-Chul;Cho, Won-Il;Jang, Ho
Bulletin of the Korean Chemical Society
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v.32
no.3
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pp.921-926
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2011
This study investigates a root cause of the improved rate performance of $LiFePO_4$ after metal doping to Fesites. This is because the metal doped $LiFePO_4$/C maintains its initial capacity at higher C-rates than undoped one. Using $LiFePO_4$/C and doped $LiFe_{0.97}M_{0.03}PO_4$/C (M=$Al^{3+}$, $Cr^{3+}$, $Zr^{4+}$), which are synthesized by a mechanochemical process followed by one-step heat treatment, the Li content before and after chemical delithiation in the $LiFePO_4$/C and the binding energy are compared using atomic absorption spectroscopy (AAS) and X-ray photoelectron spectroscopy (XPS). The results from AAS and XPS indicate that the low Li content of the metal doped $LiFePO_4$/C after chemical delithiation is attributed to the low binding energy induced by weak Li-O interactions. The improved capacity retention of the doped $LiFePO_4$/C at high discharge rates is, therefore, achieved by relatively low binding energy between Li and O ions, which leads to fast Li diffusivity.
DOantrolene is a primary specific therapeutic drug for prevention and treatment of malignant hyperthermia symptoms. The mechanisms underlying the therapeutic effects of the drug are not well understood. The present study aimed at the characterization of the effects of azumolene, a water soluble dantrolene analogue, on ryanodine binding to sarcoplasmic reticulum (SR) from normal and malign::lnt hyperthermia susceptible (MHS) swine muscles. Characteristics of $[^3H]ryanodine$ binding were clearly different between the two types of SR. Kinetic analysis of eH]ryanodine binding to SR in the presence of $2{\mu}M$$Ca^{2+}$ showed that association constant $(K_{ryanodine}_7$ is significantly higher in MHS than normal muscle SR $(2.83 vs. 1.32{\times}10^7 M^{-1}$, whereas the maximal ryanodine binding capacity $(B_{max})$ is similar between the two types of SR. Addition of azumolene $(e.g. 400{\mu}M)$ did not significantly alter both $K_{ryanodine}$ and $B_{max}$ of $[^3H]$ryanodine binding in both types of SR, indicating that the azumolene effect was not on the ryanodine binding sites. Addition of caffeine activated $[^3H]$ ryanodine binding in both types of SR, and caffeine sensitivity was significantly higher in MHS muscle SR than normal muscle SR $(K_{caffeine}:3.24 vs. 0.82 {\times} 10^2 M^{-l}). Addition of azumolene $(e.g.400{\mu}M)$ decreased Kcaffeine without significant change in $B_{max}$ in both types of SR suggesting that azumolene competes with caffeine binding site(s). These results suggest that malignant hyperthermia symptoms are caused at least in part by greater sensitivity of the MHS muscle SR to the $Ca^{2+}$ release drug(s), and that azumolene can reverse the symptoms by reducing the drug affinity to $Ca^{2+}$ release channels.
The binding ability and hydrogen storage capacity of nitrogen doped carbon nanotube with divacancy (4NDCNxNT) that is decorated with transition metals was investigated based on density functional theory calculations. Results indicate that scandium shows an ideal reversible hydrogen binding capability with promising system-weight efficiency compared with other transition metals when functionalized with 4ND-CNxNT. The (Sc/4ND)10-CNxNT can store up to 50H2 molecules, corresponding to a maximum gravimetric density of 5.8 wt%. Detailed structural stability and electronic properties were reported as hydrogen molecules were absorbed. It takes about 0.16 eV/H2 to add one H2 molecule, which assures reversible storage of H2 molecules under ambient conditions.
Partial recovery in auxin transport capacity from inhibition by N-naphthylphthalamic acid (NPA) was observed when corn coleoptile segments were subjected to a prolonged NPA treatment. Kinetic data indicated that the recovery time is a function of the concentration of NPA applied. Desensitization to NPA was also seen in tissue slices where NPA increased net uptake of auxin, indicating that the apparant adaptation in the auxin transport system did not results possibly from auxin accumulated during transport inhibition. Studies on in vitro binding of NPA to membrane vesicles isolated from the coleoptile indicated that preincubation of the tissue with NPA resulted in the reduced binding activity. Scatchard analysis of the data indicated that this was due to decreases in the number of NPA binding sites. The possibility of causal relationship of modified NPA receptors to the sensory adaptation in auxin transport observed in coleoptile segments will be discussed.
Ultra-thin polymer films containing cobalt(II) meso-tetraphenylporphyrin(CoTPP) have been prepared by vacuum codeposition of the metal complex and trans-2-butene as an organic monomer using an inductively coupled RF glow discharge operating at 7-9 Watts. The polymer films were characterized by sorption measurements. Sorption data obtained for polymer films containing CoTPP indicate that the CoTPP molecules are capable of reversibly binding oxygen molecules. It was found that the adjacent CoTPP molecules in the aggregated metal complex phase could irreversibly share the oxygen molecules. A dispersion of the metal complex molecules in the polymer matrix was made to maintain the reversible reactivity of the metal complex molecules with oxygen in the polymer films via vacuum evaporation process. The Henry mode solubility constant, the Langmuir mode capacity constant, the amount of binding oxygen, and the dissociation equilibrium in the dual mode sorption theory were discussed.
Kinetic studies were done to elucidate the reaction mechanism of purine nucleoside phosphorylase (PNP) in Micrococcus Luteus. PNP catalyzes the reversible phosphorolysis of ribonucleosides to their respective base. The effect of alternative competing substrates suggested that a single enzyme was involved in binding to the active site for all purine nucleosides, inosine, deoxyiosine, guanosine, deoxyguanosine, adenosine and deoxyadenosine. Affinity studies showed that pentose moiety reduced the binding capacity and methylation of ring N-1 of inosine and guanosine had little effect on binding to bacterial enzyme, whereas these compounds did not bind to the mammalian enzymes. The initial velocity and product inhibition studies demonstrated that the predominant mechanism of reaction was an ordered bi, bi reaction. The nucleoside bound to the enzyme first, followed by phosphate. Ribose 1-phosphate was the first product to leave, followed by base.
Angiogenin is unique among angiogenic molecules in that it is a member of the pancreatic ribonuclease superfamily and, in fact, is a ribonucleolytic enzyme. Its enzymatic activity is extremely weak compared to that of the digestive RNases but is critical for its capacity to induce neovascularization. In this study, we completed the backbone resonance assignment of bovine angiogenin using triple resonance NMR experiments of $^{15}N\;and/or\;^{13}C$ isotope labeled protein and investigated the chemical shift variation upon binding with inhibitor phosphate ion and determine the phosphate binding site.
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