• 생명과학회지
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• 제22권9호
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• pp.1159-1165
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• 2012

${\gamma}$-Aminobutyric acid (GABA)는 신경세포 밖으로 분비된 후 GABA 수송체들(GATs)에 의하여 다시 신경세포 안으로 재흡수 된다. 그러나, GABA 수송체들이 어떻게 연접전막의 위치에 안정적으로 존재하는지 또한 어떤 단백질과 결합하여 조절을 받는지는 알려져 있지 않다. 본 연구에서 효모 two-hybrid system을 이용하여 betaine-${\gamma}$-aminobutyric acid transporter 1 (BGT-1/mGAT2)의 C-말단과 특이적으로 결합하는 Munc-18-interacting (Mint) 단백질을 분리하였다. BGT-1/mGAT2의 C-말단에 존재하는 "T-H-L" 아미노산배열은 Mint2와의 결합에 필수적으로 관여하였다. Mint2은 BGT-1/mGAT2와는 결합하지만, 다른 종류의 GAT와는 결합하지 않았다. 또한 HEK-293T 세포에 Mint2와 BGT-1/mGAT2을 동시에 발현시켜 면역침강한 결과 두 단백질은 같이 면역침강하였으며, 두 단백질은 세포 내에서 세포막 부위에 같이 존재함도 확인하였다. 이러한 결과들은 Mint2가 BGT-1/mGAT2와 결합하여 BGT-1/mGAT2을 조절하는 역할을 함을 시사한다.