This study aims to investigate the changes in the lipid composition and angiotensin-converting enzyme activity in serum of rats exposed to microwave radiation, and to examine improving effects of green tea catechin to the lipid composition. The microwave-exposed rats received the normal and one of 3 diets: catechin free (MW-0C), 0.25% catechin (MW-0.25C) or 0.5% catechin (MW-0.5C). Rats were sacrificed 6th day after microwave radiation (2.45 ㎓, 15 min). The concentration of serum triglyceridein MW-0C group was increased by 85%, compared with the normal group, but that of MW-0.25C group with 0.25% catechin supplementation was to 17% lower, compared with the MW-0C group. There was no significant difference between normal group and MW-0.5C group. Total-cholesterol and LDL-cholesterol concentrations were increased by 21.4% and 38.6%, respectively, by microwave irradiation. The concentration of HDL-cholesterol in MW-0C group was lower to 29.3%, but it was maintained at the normal level by catechin supplementation. There was no significant difference among four groups in HLD-cholesterol/LDL-cholesterol. Atherogenic index in MW-0C group was increased by 56%, compared with the normal group. Angiotensin-converting enzyme (ACE) activity in lung tissue of MW-0C group was increased by 59 %, while that of MW -0.25C and MW -0.5C group were maintained at the normal level. ACE activity of MW-0C group in serum was increased by 122.8%, compared with the normal group. Catechin supplementation group was significantly reduced, compared with the MW-0C group ACE activity. In conclusion, microwave irradiation increased the serum triglyceride and cholesterol concentrations and ACE activity which are considered as the blood pressure increasing agents. However, catechin supplementation decreased the level of triglyceride, total cholesterol, LDL cholesterol, and ACE activity, which maybe consider catechin as being agent of lowering effect for blood lipid profile for athero-genesis.
전통된장으로부터 안지오텐신전환효소(angiotensin converting enzyme; ACE)를 저해하는 물질을 추출하여 그 구조를 밝혀냈다. ACE 저해물질을 열수추출한 다음 gel permeation chromatography (GPC)를 통하여 ACE 저해작용이 큰 두 개의 큰 획분을 받았다. 앞획분은 90%와 70%의 ACE 저해효과를 나타내었으나 단일물질로 분리되지 않아 계속하여 역상 HPLC를 통하여 순수 분리를 하였다. 그러나 앞획분은 순수분리되지 않아 결국 2차원 전기영동/TLC를 통하여 분리한 결과 분자량이 759.63인 아미노기를 갖고 있는 비펩타이드 물질임이 밝혀졌다. 뒷획분은 다른 조건의 HPLC(reverse column과 $NH_2$, column)를 이용하여 순수분리에 성공하였다. 이중 ACE 저해효과가 큰 물질은 분자량 271.33인 dipeptide인 arginine-proline임을 밝혀냈다. 이물질의 ACE $IC_{50}$은 $92\;{\mu}M$이었다. 본 연구 결과는 대부분 ACE 저해물질이 3개 내지 7개 등의 긴 펩타이드임을 감안할 때, 짧은 dipeptide로 ACE 저해펩타이드가 한국의 전통된장에서 생산할 수 있음을 보여주고 있다.
안정성이 확보된 식품에서 ACE저해 활성 물질을 검색하는 연구의 일환으로, 옥수수 글루텐을 Flavourzyme, Pescalase, 그리고 Thermolysine/Pescalase 등으로 가수분해하여 얻은 가수 분해물로부터 ACE 활성 저해 펩타이드를 다음과 같은 과정으로 분리, 정제하였다. 10% 에탄올로 평형화된 ODS chromatography를 이용 단백질 분획들을 얻고, Bio-Gel P-2 column과 reverse phase HPLC를 통해 5개의 ACE 저해 펩타이드를 분리, 정제하였다. 그 아미노산 서열은 LPF($IC_{50}$ = 40 $\mu$M), GPP($IC_{50}$ = 17.6 $\mu$M), PNPY($IC_{50}$ = 30.7 $\mu$M), SPPPFYL($IC_{50}$/ = 63 $\mu$M), and SQPP($IC_{50}$ = 17.2 $\mu$M)로 밝혀졌다. 이 펩타이드들은 경구투석 시 가수분해 효소에 대응하여 체내에서 안정성이 뛰어나고, 소장에서도 쉽게 흡수될 것으로 사료되어 상시 섭취하는 식품이나 음료에 첨가하여 이용한다면 그 유용성이 기대된다.
바지락 단백질의 thermolysin 가수분해물로부터 분자량 한계범위가 10,000 da인 한외여과막을 통과한 저분자량의 물질을 Sephadex LH-20 column을 이용한 겔 크로마토그래피에서 ACE에 대하여 저해 활성을 가지는 3개의 획분을 분취하여 SP-Toyopearl 650S column과 SuperQ-Toyopearl 650S column을 이용한 이온 교환 크로마토그래피에 의하여 4개의 활성 획분을 얻었다. 이 중 가장 높은 절해 활성을 나타내는 획분의 아미노산 조성은 alanine, leucine, isoleucine 및 threonine의 함량이 많았고, 활성 발현에 있어 C 말단 아미노산 잔기로서 중요한 역할을 하는 proline의 함량도 $3.7\%$%인 것으로 나타났다. ACE 저해 활성은 $IC_{50}$ 값이 0.748 $\mu$g이었다.
혈압상승을 주도하는 효소인 angiotensin converting enzyme(ACE)의 활성을 저해하는 펩타이드를 생산하는 protease 분비 균을 간장으로부터 분리하여 동정하였다. 여러대두 발효식품으로부터 단백질 분해능이 있는 균주를 분리하고, 분리된 균주들 중에서 ACE 저해활성이 가장 높은 균주인 SS103 균주를 선정하였다. 선정된 SS103 균주는 운동성이 있는 gram 양성 간균으로 내생포자를 형성하는 호기성균이었으며, pH 5~9 사이에서 생육하고 생육온도는 2$0^{\circ}C$~$50^{\circ}C$로 내열성이 약한 중온균의 특성을 보였으며, glucose, sucrose, mannitol 및 sorbitol 등의 당 이용 특성을 보였다. 그리고 세포의 지방산 조성은 $C_{15:0}$ anteiso, $C_{17:0}$ cis 형 및 $C_{17:0}$ iso 형이 주된 지방산으로 각각 33.9%, 18.8% 및 16.5%의 분포를 나타내었다. 이상과 같은 분석 겨과를 토대로 SS103 균주는 Bacillus subtilis로 동정되었다. Bacillus subtilis SS103 균주의 최적 배양 조건은 $37^{\circ}C$, 초기배양액 pH 8.0에서 배양시간 48시간으로 나타났으며, 이때 통기량이 높은 경우 효소활성도 높은 특성을 보였다.을 보였다.
최근 고혈압을 예방하기 위한ACE 저해 펩타이드에 대한 연구는 주로 여러 가지 식품 단백질의 효소 가수분해물로부터 얻어진 펩타이드를 중심으로 이루어지고 있다. 본 연구에서는 케이신을 여러 가지 상업용 단백질분해 효소를 사용하여 ACE저해 효과가 높은 가수분해물 제조시 가수분해 조건이 ACE저해효과에 미치는 영향을 알아보자 하였으며 적정 가수분해 조건을 설정하고자 하였다. ACE 저해효과를 가지는 케이신 가수분해 물을 제조하기 위한 효소 종류, 첨가량 및 가수분해시간은 효소는 Aspergillus oryzae 유래의 promod 192를 사용하고, 효소의 첨가량은 케이신에 대하여 1%, 반응시간은 47$^{\circ}C$에서 12시간으로 하는 것이 적당하였다. 이 때 케이신 가수분해물의 $IC_{50}$/값은 248.71ug/m1(통상법), 265.84ug/ml(전처리법)로서 ACE 저해효과가 높았다.
우리 나라 전통발효식품인 된장으로부터 angiotensin 전환효소(angiotensin converting enzyme, ACE) 저해활성이 우수한 균주 SYG3를 분리하여 형태학적, 배양학적, 생리학적인 특성을 조사한 결과 B. pumilus 또는 그 유연균으로 동정되었다. 분리 균주의 ACE 저해물질 생산조건을 알아보기 위해 각종 배양조건에 따른 저해활성을 조사한 결과, 탄소원으로서는 glucose, 질소원으로서는 soybean powder에서 가장 높은 저해활성을 나타내었으며, skim milk와 casein에서도 비교적 높은 저해활성을 나타내었다. Soybean powder 농도에 따른 저해활성은 5%(w/v) 첨가시 가장 높은 저해활성을 나타내었으며. 그 이상의 농도에서는 저해활성의 변화가 거의 없었다. NaCl 농도는 3%(w/v) 첨가시 저해활성이 가장 높은 것으로 나타났으며 배양온도는 $32^{\circ}C$, 초기 pH 7.0에서 가장 높은 저해활성을 나타내었다. 최적배지조건에서의 배양시간에 따른 ACE 저해활성은 배양 36시간에 약 98%로서 최고에 도달하였다.
Jae-Gyun Choi;Sheu-Ran Choi;Dong-Wook Kang;Hyun Jin Shin;Miae Lee;Jungmo Hwang;Hyun-Woo Kim
Journal of Veterinary Science
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제24권2호
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pp.26.1-26.11
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2023
Background: Angiotensin-converting enzyme inhibitor (ACEi) inhibits the catalysis of angiotensin I to angiotensin II and the degradation of substance P (SP) and bradykinin (BK). While the possible relationship between ACEi and SP in nociceptive mice was recently suggested, the effect of ACEi on signal transduction in astrocytes remains unclear. Objectives: This study examined whether ACE inhibition with captopril or enalapril modulates the levels of SP and BK in primary cultured astrocytes and whether this change modulates PKC isoforms (PKCα, PKCβI, and PKCε) expression in cultured astrocytes. Methods: Immunocytochemistry and Western blot analysis were performed to examine the changes in the levels of SP and BK and the expression of the PKC isoforms in primary cultured astrocytes, respectively. Results: The treatment of captopril or enalapril increased the immunoreactivity of SP and BK significantly in glial fibrillary acidic protein-positive cultured astrocytes. These increases were suppressed by a pretreatment with an angiotensin-converting enzyme. In addition, treatment with captopril increased the expression of the PKCβI isoform in cultured astrocytes, while there were no changes in the expression of the PKCα and PKCε isoforms after the captopril treatment. The captopril-induced increased expression of the PKCβI isoform was inhibited by a pretreatment with the neurokinin-1 receptor antagonist, L-733,060, the BK B1 receptor antagonist, R 715, or the BK B2 receptor antagonist, HOE 140. Conclusions: These results suggest that ACE inhibition with captopril or enalapril increases the levels of SP and BK in cultured astrocytes and that the activation of SP and BK receptors mediates the captopril-induced increase in the expression of the PKCβI isoform.
Park Je-Hyoen;Kim Sun-Hoi;Ahn Sun-Hee;Lee Jong-Hee;Kim Young-Sook;Lee Sang-Jun;Kong In-Soo
Fisheries and Aquatic Sciences
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제4권2호
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pp.84-87
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2001
Multimeric angiotensin-converting-enzyme-inhibitor (ACE}) containing a trypsin cleavable linker peptide between ACEI was constructed. We made synthetic DNA coding for the ACEI peptide with asymmetric and complementary cohesive ends of linker nucleotides. A tandemly repeated DNA cassette for the expression of concatameric short peptide multimers was constructed by ligating the basic units. The resultant multimeric peptide expressed as soluble and trypsin treated peptide was shown at the same retention time with chemically synthetic ACEI by HPLC. The present results showed that the technique developed for the production of the ACEI multimers with trypsin cleavable linker peptides can be generally applicable to the production of short peptide.
Lee Tae-Gee;Yeum Dong-Min;Kim Young-Sook;Yeo Saeng-Gyu;Lee Yong-Woo;Kim Jin-Soo;Kim In-Soo;Kim Seon-Bong
Fisheries and Aquatic Sciences
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제8권2호
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pp.109-112
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2005
A peptide that inhibits angiotensin-converting enzyme (ACE) was isolated from a hydrolysate of Manila clam (Ruditapes philippinarum) proteins prepared with thermolysin. Amino acid sequence of the peptide was determined to be Leu-Leu-Pro. Chemically synthesized Leu-Leu-Pro had an $IC_{50}\;value\;of\;158\;\mu{M}$. Peptides related to the Manila clam-derived peptide were synthesized to study the structure-activity relationships. The tetrapeptide, Leu-Leu-Pro-Pro, had a very weak effect on the enzyme. However, Leu-Leu-Pro-Asn showed no inhibitory activity.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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