• Journal of Animal Science and Technology
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• 제44권4호
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• pp.391-398
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• 2002

본 연구는 제주마집단(GroupⅠ, 제주도 축산진흥원 사육, 137두; Group II, 농가사육, 30두)과 더러브렛 품종집단(한국마사회 육성마목장, 43두)을 이용하여 SSCP를 통한 Transferrin exon 13, 15, 16의 다형현상 확인과 각 SSCP 유전자형의 염기서열을 분석하기 위하여 수행하였다. 공시재료에서 SSCP에서 관찰된 band에 의한 분석결과 대립인자는 exon 13, 15 및 16에서 각각 2개(A,B), 3개(A,B,C) 및 3개(A,B,C)가 존재하는 것으로 확인되었다. Transferrin exon 13에서 제주마와 더러브렛 집단 모두 A인자가 매우 높게 분포하고 있음이 확인되었다. exon 15에서는 그룹간의 빈도차를 확인 할 수 있었다. exon 15에서 높게 출현되고 있는 유전자형은 GroupⅠ에서 AB (0.445)형, GroupⅡ에서 AA(0.367)형, 더러브렛 품종에서는 AA(0.767) 유전자형이 가장 높은 빈도로 출현되어 제주마 집단간 또는 품종간에 빈도의 차이를 관찰할 수 있었다. exon 16에서는 GroupⅠ은 A, B, C 인자, GroupⅡ에서는 A 및 B 2종류의 인자형이 확인되었고 더러브렛 품종에서는 A인자형만 검출되었다. exon 16에서도 그룹간에 유전인자의 빈도차를 확인 할 수 있었다. 또한 exon 13, 15 및 16의 조합으로 형성된 개체의 유전자형은 전체 13종류가 출현되었고 이 조합도 그룹간 차이를 확인 할 수 있었다. SSCP 유전자형에 따른 각 인자들에 대한 염기서열을 분석한 결과 exon 13과 16에서 각 1개의 새로운 SNP가 발견되었다. 본 연구결과 제주마 transferrin exon 13, 15, 16은 더러브렛 품종에서와 같이 높은 대립인자의 다형성을 보였으며, 각 Group 간 빈도차를 확인 할 수 있었다.

• Journal of Animal Science and Technology
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• 제45권2호
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• pp.319-326
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• 2003

본 실험은 쇠고기의 비 선호부위를 고도로 이용하기 위한 연구의 일환으로 쇠고기의 염통과 지라를 각종효소로 가수분해하여 얻은 분획물을 한외여과와 gel-filtration, 그리고 HPLC를 이용하여 분리 및 정제하여 얻은 펩타이드의 ACE 저해 활성을 검토한 실험이다. 쇠고기 염통과 지라에서 수용성 단백질을 추출한 다음 효소 처리하여 4, 8, 12, 24시간 동안 37$^{\circ}C$에서 배양하였다. 염통과 지라단백질의 가수분해물의 ACE 저해 활성을 측정한 결과 염통에서는 Thermolysin과 Proteinase A 효소를 12시간 혼합처리한 가수분해물에서 가장 좋은 ACE 저해 효과를 보여주었고 지라에서는 Thermolysin과 Protease 효소를 24시간 혼합처리한 가수분해물에서 ACE 저해 효과가 가장좋았다. ACE 저해효소가 가장 좋은 가수분해물을 Ultrafiltration 통해 분리하였으며, 분리 정제된 가수분해물을 Gel-filtration을 통해서 분획 하였다. 이때 염통에서는 F11, F36, F51, F63, F72의 큰 분획물을 얻었고 지라에서는 F30, F55, F71, F91에서 큰 분획물을 얻었다. 이 분획물들의 ACE 저해 활성을 측정한 결과 염통에서는 F72에서 $IC_{50}$값 0.37mg/ml로 ACE 저해 활성이 가장 좋았다. 지라에서는 F30에서 $IC_{50}$값 1.840 mg/ml로 ACE 저해 활성이 가장 좋았다. 그리고 여기서 활성이 좋은 염통을 가지고 Reversed- Phase HPLC를 이용하여 분리 한 결과 4개의 큰 피크들을 얻을 수 있었다. 그 결과 peak 1, peak 2, peak 3, peak 4의 IC50값은 각각 0.28mg/ml, 0.26mg/ml, 0.25mg/ml, 0.35mg/ml이었다. 이 peak들의 아미노산을 분석한 결과, peak 1에서는 glycine과 methionine, peak 2는 proline, cystine, methionine, peak 3는 proline, peak 4는 alanine, methionine, leucine 이 주요 구성 성분 아미노산이었다. 위 실험 결과로서, 염통과 지라에서의 ACE저해 활성은 염통이 지라보다 좋았고, 특히 Thermolysin과 Proteinase A 효소를 12시간 배양한 염통단백질 가수분해물에서 가장 좋은 ACE 저해 활성 peptide을 얻을 수 있었다.

• Journal of Nutrition and Health
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• 제18권2호
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• pp.126-138
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• 1985

한국산 두류중 대두, 팥, 녹두 및 강남콩의 영양학적 가치를 흰쥐를 이용한 두차례의 동물실험을 통하여 알아보았다. 첫번째 실험에서는 젖뗀 albino rat을 사용하여 단백질원을 모두 생두류 단백질로 하여 식이의 15 %가 되도록 하였으며 각 두류별 영양 저해 정도를 파악하고 이러한 저해가 두류의 methionine결핍인지 또는 methionine을 포함한 다른 아미노산들과의 복합적인 결핍인지를 알아보고자 각 두류별로 대조군, methionine첨가군, 단백질 첨가군으로 나누어 각각 methionine 0.18%와 북어 단백질 5%를 첨가해 준 후 4주간 사육하였다. 두번째 실험에서는 생두류 대신 익힌 두류를 사용하였으며 나머지는 첫번째 실험과 같은 조건으로 하여 영양저해 요인의 소실정도를 파악하고자 하였다. 각각의 실험에서 성장에 미치는 영향을 알아보기 위하여 식이섭취량, 체중, 식이와 단백질의 소화흡수율 및 식이의 효율 (FER), 단백질의 효율(PER)둥을 구하였고 췌장 무게를 측정하여 비대여부를 관찰하였다. 그 결과를 요약하면 다음과 같다. 1) 생두류 섭취군에서 성장저해가 나타났고 이 중 강남콩이 가장 심하여 100%의 치사율을 보였으며 팥도 대두와 녹두에 비해 심한 저해를 보였다. 이러한 성장저해는 methionine이나 북어 단백질 첨가에 의해 극복되지 않아 그 저해요인이 아미노산 결핍이라기 보다는 생두류중에 함유되어 있는 독성물질들로 말미암아 식이의 소화흡수율 및 단백질의 소화흡수율이 저하되었기 때문인 것으로 생각된다. 이 중 특히 생강남콩의 심한 성장저해 및 치사의 주원인은 hemagglutinin 으로 인한 흡수방해라고 생각된다. 2) 또한 생팥 섭취군에서 체중감소 및 치사등 성장저해효과가 생대두에서 보다 더 심하게 나타났는데 생팥의 성장저해의 일차 원인은 생강남콩과는 달리 tryp-sin저해제에 의한 단백질 소화방해라고 볼 수 있다. 또 생팥은 북어 단백질 첨가에 의해 이러한 소화흡수 저해현상이 뚜렷이 극복된 것으로 보아 methionine외의 여러 아미노산의 부족도 한 원인으로 생각할 수 있다. 3) 생두류 섭취군에서 췌장의 비대현상을 볼 수 있었으며 이와 같은 현상은 methionine 첨가에 의해서는 방지되었으나 북어 단백질 첨가로는 유의적인 차이가 없었다. 4) 익힌두류를 섭취한 군들은 생두류 섭취군에 비해 체중이 증가하였고 치사율도 훨씬 감소하였으며 췌장도 비대해 지지 않아 두류독성물질인 trypsin저해제와 hemagglutinin은 파괴된 것으로 간주할 수 있겠으나 팥을 제외하고는 식이나 단백질의 소화율 및 효율은 크게 향상되지 않았다. 또 익힌두류에 methionine 이나 북어 단백질을 첨가하였을 때 식이의 효율 및 체중의 증가가 뚜렷하였으나 강남콩군 외에는 단백질의 소화 흡수율 및 효율은 크게 향상되지 않아 단백질의 소화 흡수율을 떨어뜨리는 요인에 관한 연구가 집중적 으로 이루어져야 하리라고 생각된다.

• 한국패류학회지
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• 제24권1호
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• pp.73-80
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• 2008

동양달팽이의 metallothionein 유전자는 염기서열 195개로 이루어져 있으며 65개의 아미노산으로 이루어져 있었다. 연체동물의 metallothionein 서열의 공식인 C-x-C-x (3) -C-T-G-x (3) -C-x-C-x (3) -C-x-C-K에 맞춰본 결과 알려진 공식과 일치하는 것을 확인할 수 있었으며 아미노산의 조성도 시스테인 (Cys) 이 30% 이상 함유하는 사실을 확인 할 수 있었다. BLAST 결과를 토대로 선정된 72개의 참고 서열 중 아미노산 레벨에서 가장 높은 스코어로 align 되는 서열은 Helix pomatia의 CD-MT 서열이었다. Clustalx를 통해 multiple align 한 후 Neighbor-Joining method 방법에 따라 phylodendrogram을 그려본 결과 Helix pomatia, Helix aspersa, Arianta arbustorum, Megathura crenulata 등과 같은 복족류 육산패들과 같은 그룹으로 묶여지는 것을 확인 할 수 있었다. Psipred 소프트웨어를 통해 2D 구조를 비교 분석 한 결과도 multiplealignment 및 phylodendrogram와 밀접한 관계가 있음을 알 수 있었다. 이러한 결과를 통해 EST를 통해 밝혀진 동양달팽이의 MT서열은 근연종들과 매우 일치함을 알 수 있었으며 MT 서열이 분류에 사용 될 수 있음을 확인시켜 주었다.

• Applied Biological Chemistry
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• 제38권1호
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• pp.55-62
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• 1995

한국 마늘 바이러스의 유전자 구조와 병 발생 메카니즘을 연구하기 위하여, 바이러스가 감염된 마늘잎으로부터 바이러스 입자를 분리하고 RNA를 추출하였다. 그 virus RNA를 이용하여 마늘 바이러스 cDNA 유전자 은행을 만들어 일부 clone의 염기 서열을 결정하였다. 여기에서 얻은 cDNA clones 중에서 poly(A) tail을 갖는 clone S81를 분리하고 873 bp의 전체 염기서열을 결정하였다. Clone S81의 염기서열을 다른 식물 바이러스와 비교한 결과 potexvirus의 껍질단백질 부분의 염기서열과 $30{\sim}40%$의 유사성을 보여주었다. Clone S81은 바이러스 RNA의 3' 말단 부위에 해당하고, 껍질단백질의 N-terminal 3개 아미노산이 빠진 open reading frame (ORF) 및 3'-noncoding region을 포함하고 있다. 3' 말단 부분에는 바이러스 복제과정에서 cis-acting element로 작용한다고 여겨지는 hexamer motif와 polyadenylation signal이 존재한다. 이 clone을 probe로 하여 Northern blot을 실시한 결과 genome의 크기는 7.5 knt라는 것을 알 수 있었고 clone S81은 potexvirus의 cDNA clone이라는 결론을 얻었다. 한국 마늘에서 이 바이러스의 분포 양상을 알아보기 위해 껍질단백질에 대한 항체를 만들었다. 먼저 발현벡터를 이용하여 대장균에서 대량으로 발현시키고 affinity chromatography로 껍질단백질을 정제하였다. 그 단백질을 토끼에 주사하여 껍질단백질에 대한 항체를 얻었다. 이 항체를 사용하여 다양한 지역에서 재배되는 마늘잎의 추출액에 대해 immunoblot을 실시하였다. 그 결과 분자량 29,000과 27,000 위치에서 signal을 보였다. 분자량 27,000 단백질이 29,000이 분해되어 생긴 산물인지 알아보기 위하여 그 추출액을 $37^{\circ}C$에서 시간을 달리하여 incubation한 후 immunoblotting하였다. 그 결과도 마찬가지로 같은 위치에서 signal을 보여줬다. 따라서 한국 마늘에는 재배되는 지역에 따라 다소 다르기는 하지만 대체로 두 종류의 potexvirus로 감염되어 있다고 추정된다.

• Applied Biological Chemistry
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• 제29권2호
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• pp.107-115
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• 1986

비닐텐트를 이용한 보리간장 제조방법(製造方法)에서 보리의 적정배합량(配合量) 및 품질평가(品質評償)를 하기 위하여 콩과 보리의 배합비(配合比)를 달리하여 효소력가(酵素力債), 제성분분석(諸成分分析), 식미실험(食味實驗)을 하여 다음과 같은 결과(結果)를 얻었다. 간장코오지의 효소력가중(酵素力價中) protease activity는 콩의 배합비(配合比)가 많을수록 증가(增加)하나 콩만을 단용(單用)해서 만든 koji는 오히려 효소력가(酵素力價)가 떨어지며 콩: 보리가 4 : 1인 배합구(配合區)가 가장 우수(優秀)하였다. amylase activity는 보리의 배합량(配合量)이 많을수록 높았다. 비중(比重)은 경시적(經時的)으로 약간 증가(增加)하지만 4개월(個月)부터는 오히려 감소경향(減少傾向)을 보이는 구(區)가 있으며 보리의 배합량(配合量)이 많은 구(區)일수록 높았다. 총질소(總窒素)는 보리의 배합비(配合比)가 많을수록 낮고 모든 처리구(處理區)에서 80일(日)경까지는 상당한 증가(增加)를 보이며 그 이후(以後)는 증가율(增加率)이 떨어졌다. Amino태 질소(窒素)는 어느 시험구(試驗區)에서나 숙성(熟成)됨에 따라 서서히 증가(增加)되고 있으나 전반적(全般的)으로 콩의 배합량(配合量)이 많을수록 함량(含量)이 높았다. Ammonia태 질소(窒素)는 숙성초기(熟成初期)에는 완만히 증가(增加)하다가 $40{\sim}50$일(日) 사이에 증가율(增加率)이 높으나 4개월(個月) 이후(以後)는 별(別) 변화(變化)가 없거나 오히려 감소(減少)되는 경향(傾向)을 보이는데 탄수화물원(源)이 적은 구(區)일수록 ammonia태 질소(窒素)의 증가율(增加率)이 낮았다. 환원당(還元糖)은 각(各) 시험구(試驗區)가 다같이 80일(日)경까지는 급격(急激)히 증가(增加)하다가 그 이후(以後)부터는 감소(減少)하였다. 그리고 보리의 배합량(配合量)이 많을수록 환원당의 양(量)도 많았다. 총산(總酸)의 함량(含量)은 100일(日)까지는 상당한 증가(增加)를 보이니 그 이후(以後)는 별(別)다른 변화(變化)가 없었다. pH는 숙성기일(熟成期日)日이 경과(經過)함에 따라 다같이 저하(低下) 되었다가 100일(日) 이후(以後)는 다시 증가(增加)하였으며 식염(食鹽)은 시일(時日)의 경과(經過)에 따라 초기(初期)에는 별(別) 변화(變化)가 없다가 후기(後期)에서 증가(增加)하였다. 식미실험(食味實驗)의 결과(結果)는 원액의 경우 A, B구(區) 순(順)으로 나빴고 배합구(配合區)가 콩 : 보리가 2 : 3인 E구(區)와 대조구(對照區)인 F구(區)가 비슷했으며 콩 :보리의 배합비(配合比)가 3 : 2와 4 : 1인 C구(區), D구(區)가 가장 우수하였다. 희석액인 경우는 A구(區)가 가장 나쁘고 C, B, E, F구(區)가 비슷했으며 D구(區)가 가장 우수(優秀)하였다. 원액으로 이용(利用)할 경우 콩에 보리 koji의 배합량(配合量)을 $20{\sim}40%$로 함이 가장 우수(優秀)하고 희석액으로 이용(利用)할 경우 콩에 보리 koji의 배합량(配合量)을 20%로 함이 가장 우수(優秀)하다.

• Applied Biological Chemistry
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• 제29권2호
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• pp.130-137
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• 1986

대두(大豆)대신에 어분(魚粉)을 이용(利用)하여 간장을 만들기 위하여 어분(魚粉)과 보리의 배합비(配合比)를 달리하여 코오지를 만들고 이것으로 간장을 담그어 효소역가(酵素力價) 및 화학성분(化學成分) 변화(變化)등을 분석(分析)하고 관능검사(官能檢査)를 하였다. 제국중(製麴中) 시간(時間)이 지남에 따라 수분함량(水分含量)은 전반적(全般的)으로 김서(減少)하였고, 환원당함량(還元糖含量)은 12시간(時間)까지 증가(增加) 하다가 그 후(後) 약간 감소(減少)하고 36시간(時間) 이후(以後)에는 별다른 변화가 없었다. 그리고 전질소(全窒素)의 함량(含量)은 모든 구(區)에서 계속 증가(增加)하였데 어분(魚粉)의 배합량(配合量)이 많을수록 함량(含量)이 높았다. 제국중(製麴中) 효소역가(酵素力價)의 변화(變化)는 amylase와 protease가 다같이 $36{\sim}48$시간(時間)까지 급격히 증가(增加)하였으나 그 이후(以後)에는 큰 변화(變化)가 없었는데 여러가지 시험구중(試驗區中) 어분(魚粉)과 보리의 배합비(配合比)가 10 : 16인 구(區)에서 후기(後期)의 효소역가(酵素力價)가 가장 높았다. 숙성중(熟成中) 환원당(還元糖)은 50일(日)경까지 증가(增加)하다가 그 이후(以後)에는 별 변화(變化)가 없었는데 amylase의 활성(活性)이 높은 구(區)에서 환원당(還元糖)의 함량(含量)도 높았다. 그리고 전질소(全窒素)와 아미노태(態) 질소(窒素)도 숙성중(熟成中) 계속 증가(增加)하였는데 protease의 활성(活性)이 큰 구(區)에서 이들의 함량(含量)이 다같이 높았고 총산(總酸)은 70일(日)경까지 증가(增加)하다가 이후(以後) 별 변화(變化)가 없었다. 숙성(熟成)된 간장을 가열(加熱)처리 했을 때 흡광도(吸光度)는 시간(時間)이 지남에 따라 직선적(直線的)으로 증가(增加)하였는데 그 증가율(增加率)은 보리의 배합비(配合比)가 큰 구(區) 일수록 비교적 높았다. 관능검사(官能檢査)에서 색(色)은 어분(魚粉)과 보리의 배합비(配合比)가 10 : 5인 구(區)가 가장 진하고 10 : 13, 10 : 16인 구(區) 순(順)으로 비교적 엷었으며 향기(香氣)는 10 : 10인 구(區)가 가장 우수하였고, 맛은 10 : 5인 구(區)가 가장 좋았으나 10 : 13, 10 : 16, 10 : 18 구(區)와 유의차(有意差)를 인정할 수 없었고 희석액의 경우는 10 : 16구(區)가 우수하였다. 이러한 결과(結果)로 보아 어분(魚粉)을 이용(利用)하여 비교적 질(質)이 좋은 간장을 만들 수 있었으며 코오지 제조시(製造時) 어분(魚粉)과 보리의 배합비(配合比)는 $10\;:\;13{\sim}16$이 적당(適當)하였다.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제14권6호
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• pp.495-500
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• 1986

단백질, 아미노산 등 각종 질소화합물의 공존하에서 $10^{-5}$M (0.01 $\mu$mole/$m{\ell}$)의 미량암모니아 정량이 가능한 효소적 분석법에 관하여 검토하였다. Glutamine synthetase의 L-glutamine합성 반응에서 생성되는 무기린정량법에 의하면 암모니아정량 범위는 0.01-0.10mM이였다. Glutamine synthetase와 pyruvate kinase 및 lactate dehydrogenase의 공역계를 이용하여 340nm에서의 NADH 산화에 의한 흡광도감소에 의하여 암모니아를 정량하였다. 이 방법의 정량범위는 0.01-0.05mM이었으며 반응계의 조성은 phosphoenol pyruvate, 3mM; L-glutamate, 10mM; ATP, 1mM; MgSO$_4$, 20mM;KCl, 75mM; NADH, 0.2mM; Tris-HCl buffer(pH 7.0), 100mM; pyruvate kinase, 10U/$m{\ell}$; lactate dehydrogenase, 12U/$m{\ell}$과 glutamine synthetase, 4U/$m{\ell}$이었다. 효소반응은 3$0^{\circ}C$에서 20분간 예비반응 후 각 농도의 염화암모니움을 가한후 3$0^{\circ}C$에서 30분간 반응시켰다. Glutamine synthetase와 glutamate synthase의 공역계를 사용한 암모니아정량법의 암모니아정량 범위는 0.01-0.05mM이었으며 반응계의 조성은 ATP, 5mM; L-glutamate, 5mM; $\alpha$-ketoglutarate, 5mM; MgCl$_2$, 1.5mM; NADPH, 0.15mM; Tris- HCl buffer(pH7.0) 100mM;glutamine synthetase, 1U/$m{\ell}$과 glutamate synthase, 0.5U/$m{\ell}$ 이었다. 효소반응은 3$0^{\circ}C$에서 20분간 예비반응시킨 후 각 농도의 염화암모니움을 가하여 3$0^{\circ}C$에서 30분간 반응시켰다.

• 한국수산과학회지
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• 제25권5호
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• pp.383-391
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• 1992

전보(Pyeun 등, 1991)에 이어 복상어의 췌장에서 정제한 trypsin과 고등어 유문수에서 정제한 trypsin A 및 trypsin B에 대하여 그 효소적 특성을 비교 검토한 내용을 요약하면 다음과 같다. 1. $30^{\circ}C,\;45^{\circ}C,\;45^{\circ}C$ 및 $60^{\circ}C$의 각 온도 조건에서 효소의 안정성을 검토한 결과, 복상어의 trypsin이 고등어의 두 trypsin보다 안정하였으며, 고등어 trypsin A는 가장 불안정하였다. $55^{\circ}C$에서의 변성속도정수는 복상어 trypsin이 $10.68\times10^{-4}\;sec^{-1}$, 고등어 trypsin A는 $47.18\times10^{-4}\;sec^{-1}$, 그리고 고등어 trypsin B는 $34.06\times10^{-4}\;sec^{-1}$로서 고등어 trypsin A의 변성속도가 가장 빨랐다. 활성화에너지는 복상어 trypsin이 4.07 kcal/mole, 고등어 trypsin A는 11.61kcal/mole, 그리고 고등어 trypsin B는 8.43kcal/mole이었다. 2. Km정수는 복상어 trypsin이 248.59uM, 고등어 trypsin A는 53.7uM, 그리고 고등어 trypsin B는 $96.50\mu M$이었다. 3. Dixon식에서 구한 저해제 TLCK에 대한 저해제 정수는 복상어 trypsin이 $1.50\times10^{-6}M$,고등어 trypsin A는 2$2.86\times10^{-6}M$, 그리고 고등어 trypsin B는 $3.90\times10^{-6}M$였으며, 저해제 DFP에 대한 저해제 정수는 복상어 trypsin이 $9.28\times10^{-6}M$ 고등어 trypsin A는 $2.11\times10^{-4}M$, 그리고 고등어 trypsin B는 $1.60\times10^{-4}M$이었다. 4. 복상어와 고등어 trypsin의 효소적 특성의 두드러진 차이는 pH와 온도에 대해서 복상어의 trypsin은 고등어의 두 trypsin보다 알칼리성측과 고온에 대해 안정하였으며, 저해제에 의하여서는 복상어 trypsin이 보다 예민하게 나타났다. 또한 BA-p-NA 합성기질에 대한 친화성에 있어서는 고등어의 두 trypsin이 복상어의 trypsin보다 높은 것을 알 수 있었다. 5. 아미노산 조성은 세 효소 모두 비슷하였으나, 고등어 trypsin B의 경우 arginine의 함량이 높은 특징을 보였다. 산성아미노산과 염기성아미노산의 비는 복상어 trypsin이 3.57, 고등어 trypsin A는 3.36, 그리고 고등어 trypsin B는 2.23이었다.

• The Korean Journal of Physiology
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• 제23권1호
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• pp.79-87
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• 1989

Bombesin (BBS)은 유럽에 서식하는 무당개구리(Bombina bombina)의 피부로 부터 발견되었으며 이것은 14개의 amino acid로 구성되어 있음이 잘 알려져 있다. 한국에도 유럽의 무당개구리와 종(species)이 다른 무당개구리인 Bombina orientalis가 서식함이 알려졌으나 이 무당개구리의 피부에 BBS가 존재하는 지는 확실치 않다. 그러므로 본 실험에서는 한국에 서식하는 무당개구리의 피부로부터 BBS 유사물질(BBS-LS)을 추출하여 분자적 이질성과 생물학적 활성을 측정하고자 하였다. 박리한 무당개구리 피부를 100% methanol로 처리하여 얻은 추출물의 일부를 Sephadex G-50, superfine column에 부하하고 여기에서 얻은 chromatogram을 분석한 결과 BBS-LS의 3.5%는 합성 gastrin releasing peptide (GRP-27) 보다 앞에 용출되었으며 나머지 96.5%는 GRP-27과 합성 BBS-14의 사이에 용출되었다. alkaline alumina column과 Sephadex G-10, fine column 그리고 Sephadex G-50, superfine column을 연속적으로 이용하여 methanol 추출물로 부터 BBS-LS를 정제 하였다. 정제된 BBS-LS를 Sephadex G-50, superfine column으로 분석한 결과 합성 GRP-27과 합성 BBS-14 사이에 용출되어 BBS-LS가 이미 알려진 BBS-14와 분자의 크기에 있어서 다른 물질임을 알 수 있었다. 정제된 BBS-LS를 reversed phase HPLC로 분석한 실험은 이러한 결과를 더욱 확실히 뒷받침하였다. 정제된 BBS-LS를 합성 BBS-14와 비교하여 생물학적 활성을 검토한 결과 흰쥐에서 gastrin의 분비, 췌장액의 분비, 회장의 수축을 촉진하고 guinea pig 담낭의 수축을 증가시키는 등 이들 두물질이 매우 유사한 생물학적 활성을 지니고 있음을 발견하였다. 이러한 결과로 보아 한국에 서식하는 무당개구리의 피부는 서로 다른 두가지 형태의 BBS-LS를 함유하고 있으며 그 중에서 96.5%를 차지하는 BBS-LS는 합성 BBS-14와 분자적 이질성을 지니나 유사한 생물학적 활성을 지니고 있음을 알 수 있었다.