Oxomemazine이 muscarinic receptor subtypes에 대하여 선택성을 가지는지에 관한 지견을 얻고자, 대뇌, 심실 및 회장 muscarinic receptor에 대한 oxomemazine의 결합성질을 조사, 비교하였다. $[^3H]QNB$ 포화결합실험 결과 세 조직의 muscarinic receptor는 $[^3H]QNB$에 대해서는 affinity가 약 60pM인 단일 receptor인 것으로 추정되었다. 대뇌에서 pirenzepine과 oxomemazine의 $[^3H]QNB$ 결합억제에 대한 Hill coefficient는 각각 0.67 및 0.8로서 대뇌에는 이들 약물에 대하여 affinity가 서로 다른 두 종류의 muscarinic receptor subtypes가 존재하는 것으로 나타났으며, pirenzepine에 대한 high $affinity(M_1)$와 $low affinity(M_2)$ receptor 및 oxomemazine에 대한 high $affinity(O_H)$와 $low\;affinity (O_L)$ receptor의 분포비는 약 60:40 및 40:60이었고, $M_1$과 $M_2$ receptor에 대한 pirenzepine의 $K_i$치는 16nM 및 431 nM, $O_H$와 $O_L$, receptor에 대한 oxomemazine 의 $K_i$치는 80nM 및 1350nM이었다. 그러나 심실과 회장에서 이들 약물의 $[^3H]QNB$ 결합억제에 대한 Hill coefficient는 1에 가까웠다. 심실과 회장 muscarinic receptor에 대한 pirenzepine의 $K_i$치는 850nM 및 250nM, oxomemazine의 $K_i$치는 1460nM 및 670nM로서 대피에서 이들 약물의 low affinity receptor에 대한 $K_i$치에 가까웠다. 즉, muscarinic receptor에 대한 affinity면에서 oxomemazine은 pirenzepine과 같이 대뇌에서 가장 높았으며, 회장에 대해서는 중등도였고, 심실에서 가장 낮았다. 이로 보아 oxomemazine은 $M_1\;receptor$에 선택성이 있는 것으로 추정된다.
본 연구에서는 PET 초극세사의 분산염료 등온흡착염색에서 염료의 분배계수와 표준친화력의 시료 굵기에 따른 영향성과 확산계수의 온도 의존성을 알아보았다. 염색은 해도형 초극세사 0.2, 0.06, 0.01 dpf 급과 일반 극세사 0.5 dpf 급을 anthraquinone계 염료 C.I. Disperse Blue 56으로 무한염욕조건 100, 110, 120, $130^{\circ}C$에서 등온염색을 진행하였다. 그 결과 Nernst type과 잘 일치하는 분산염료의 시료 굵기별 등온흡착곡선을 얻었다. 해도형 PET 초극세사의 해성분 용출은 NaOH 수용액을 이용한 PET 알칼리 가공을 통하여 이루어졌다. 염색에 사용된 분산염료는 흡광도 측정을 토대로 고온에서 장시간 염색 진행시 안정성이 확보됨을 확인하였다. 초극세사의 염색은 결론적으로 동일 온도에서 굵기가 감소함에 따라 시료 표면적의 증가로 인해 분배계수 및 표준친화력은 증가하였다. 모든 굵기에서 염색현상은 발열반응이기 때문에 염색 온도가 증가할수록 분배계수가 감소하였고 이에 따라 표준친화력은 동일 굵기에서 대략 9% 감소하였다. 또한 굵기가 감소할수록 동일 온도에서 최대로 염착되는 염료 농도가 증가하였고, 염색 과정에서 발생되는 염색열은 0.01 dpf 초극세사에서 -10.64 kcal/mol로 가장 낮게 나타났다. 시료 굵기가 감소할수록 염액과 접촉 가능한 표면적은 증가하였지만, 그에 반해 초극세사 사이의 공간이 조밀하게 되어 염액이 원활히 이동하기 어렵게 된다. 그 때문에 확산계수는 시료의 굵기가 극세화될수록 감소하였다. 이러한 경향성은 고온으로 갈수록 더 뚜렷하게 나타났으며. 시료의 굵기가 증가할수록 확산계수의 온도 의존성은 $130^{\circ}C$에서 40%까지 증가하였다.
Molecular dynamics (MD) simulations are conducted to investigate the thermophysical characteristics and the stability of liquid threads for various conditions. A cylindrical thread in the simulation domain is made of Lennard-Jones molecules. The surface tension of liquid threads can be determined from local densities, local normal and transverse components of the pressure force. In order to understand the effects of thread radii on surface tensions, the Tolman equation is modified on the basis of the cylindrical coordinates for prediction of surface tensions. Surface tensions calculated from the MD simulation agree with the prediction from the modified Tolman equation. In addition, surface tensions decrease linearly with increasing system temperature. For a binary system, the surface tension decreased linearly compared to that for a pure system with increasing binary ratio of solute molecules which have relatively large value of the affinity coefficient. For a fixed binary ratio, the surface tension increased slightly with the affinity coefficient and the maximum value appear around where the affinity coefficient is 1.5 and decreased rapidly for upper value of 1.5. In addition, the critical wavelengths of perturbations are proven to be directly proportional to the equimolar dividing radii of the liquid threads.
In metal-affinify aqueous two-phase systems, protein partitioning is affected by a variety of parameters such as pH, the number of surface-accessible histidines, and the amount and partition coefficient of metallated polythylene glyco(PEG) ligand. To enhance partitioning of proteins with surface-accessible histidines, we have synthesized and used a (Cu(II)-ininodiacetic acid)$_2$-PEG20,000($Cu(II)_2IDA_2$-PEG20,000) as well as Cu(II)IDA-PEG5,000 as an affinity ligand. The partition coefficient of $Cu(II)_2-IDA_2$-PEG20,000 in a PEG5,000/dextran two-phase system was 30.1, which corresponded to a 3.8-fold increase over that of Cu(II)IDA-PEG5,000. The partitioning experiments were performed on four proteins, horse cytochrome c, S. cerevisiae cytochrome c, horse myoglobin, and sheep myoglobin. Partitioning of proteins which convey surface-accessible histidines was enhanced dramatically by the addition of $Cu(II)_2IDA_2$-PEG20,000 ligand. These results demonstrate that enhanced partitioning of metal-binding proteins in an aqueous two -phase system can by achieved by using an appropriate metallated PEG ligand.
The binding characteristics of pirenzepine and oxomemazine to muscarinic receptor were studied to evaluate the selectivity of oxomemazine for the muscarinic receptor subtypes in rat cerebral microsomes. Equililbrium dissociation constant $(K_D){\;}of{\;}(-)[^3H]$quinuclidinyl benzilate$([^3H)QNB)$ determined from saturation isotherms was 64-pM. Analysis of the pirenzepine inghibition curve of [$^3H$]QNB binding to cerebral microsome indicatd the presence of two receptor subtypes with high $(K_1 = 16 nM, M_1 receptor)$two receptor subypes with about 20-fold difference in the affinity for high $(k_1 = 84nM, {\;} O_H receptor){\;} and {\;}low{\;} (K_1{\;} ={\;} 1.65\muM, {\;} O_L receptor$) affinity sites. The percentage populations of $M_1{\;} and M_3$, /TEX> receptors to the total receptors were 61 : 39, and those of $O_H{\;} and{\;} O_L$ receptors 39 : 61, resepectively. Both pirenzepine and oxomemazine increaed the $K_D$ value for $[^3H]QNB$ without affecting the binding site concentrations and Hii coefficient for the $[^3H]QNB$ without affecting the binding site concentractions and Hill coefficient for the [$^{3}$H]QNB binding. Oxomemazine had a 10-fold higher affinity at $M_1$ receptors than at $M_3$ receptors, and pirenzepine a 8-fold higher affinity at $O_H$ receptors were of $O_H$ receptors and 71% of $M_3$ receptors. However, $M_3$for oxomemazine and $O_H$for pirenzepine were composed of a uniform population. These results suggest that oxomemazine could be classified as a selective drug for $M_1$ receptors and also demonstrate that rat cerebral microsomes contain three different subtypes of $M_1{\;} M_3$ and the other site which is different from $M_1, {\;} M_2$, /TEX> receptors.
The extracellular invertase (EC 3.2.1.26) (Candida utilis) preparation was obtained from the liquid medium after desalting and freeze drying. This prepared enzyme was used for the comparative purification on 4 activated matrices by liquid column affinity chromatography method. In this method there were used controlled porous glass (CPG) silanized covalently activated by keratin, silanized silica gel and silica gel covalently covered by keratin. It was found that the invertase purification process was better using both CPG matrices (silanized CPG and keratin activated CPG) than these with two silica gel supports. Also the elution coefficient of the invertase from the two CPG columns was about 93 to 94%. Two silica gel supports found to be superior in terms of purification efficiency. The invertase purification process was confirmed by PAGE electrophoresis.
물에 대해 수착선택성이 높은 아세트산 셀룰로오스 치밀막(CA막)과 에탄올에 대해 수착선택성이 높은 실리콘 고무막(SR막)을 통한 물(1)/에탄올(2) 이성분 혼합액의 투과증발에 있어서 막의 친화성과 최적 조업조건의 관계를 조사하였다. CA막과 SR막을 제조하여, 이들 막에서의 수착량, 수착선택도, 투과증발 분리도 및 투과증발 속도를 실험으로 구하고 서로 비교하였다. 하류압력의 영향을 Thompson다이아그램을 써서 분석하였고, 공급액 농도와 조업 온도 변화에 따른 수착 및 투과증발 특성을 활동도 계수, 가소화 효과, 활성화에너지 등으로 설명할 수 있었다. CA막을 사용한 물의 분리의 경우에는 물에 대한 투과증발 분리도 ($[\alpha^2_1]_{PV}$) 및 투과증발 속도 모두 하류압력이 낮고, 공급액의 농도가 중간 정도이고, 온도가 높은 조업조건이 유리하였다. 그러나 SR막을 사용한 에탄올의 분리의 경우에는 에탄올에 대한 투과증발 분리도 ($[\alpha^2_1]_{PV}$) 는 하류압력이 높을수록, 공급액 중의 에탄올 농도가 낮을수록, 조업온도가 낮을수록 증가하였지만, 투과증발 속도는 반대의 경향을 나타내었다.
In order to investigate the dyeing property of poly trimethylene terephthalate(PTT) fabric, the dyeing of PTT fabric was carried at under condition of different dyeing temperature by using several disperse dyes with different energy level. Particularly, this study discussed the PTT dyeing thermodynamically. Used disperse dyes were selected based on the their chemical structure and energy level. The obtained results were as followings; The dye adsorption of S type disperse dye such as C. I. Disperse Blue 79 increased with increasing dyeing temperature. In a exhaustion rate of PTT fabric with disperse dyes, C. I. Disperse Blue 56 showed higher values than that of C. I. Disperse Orange 29 and Blue 79. For the interpretation of thermodynamic dyeing behavior, the partition coefficient ( K ) and some several thermodynamic parameters such as standard affinity$(-\mu^\circ)$ and heat of dyeing$(\Delta{H}^\circ)$ calculated from the adsorption isotherm. From above results, as the energy level of disperse dye is small, the partition coefficient and standard affinity increased. But the heat of dyeing of PTT fabric with disperse dye showed high negative value in order of E type(C. I. Disperse Blue 56), SE type(C. I. Disperse Orange 29) and S type(C. I. Disperse 79).
It has been reported that the luteal function may be regulated by the intracellular calcium in luteal cells (Higuchi et al, 1976; Dorflinger et at, 1984; Gore and Behrman, 1984) which is adjusted partially by $Ca^{++}-ATPase$ activities in luteal cell membranes (Verma and Pennistion, 1981). However, the physicochemical and kinetic properties of $Ca^{++}-ATPase$ in luteal membranes were not fully characterized. This study was, therefore, undertaken to partially characterize the physicochemical and kinetic properties of $Ca^{++}-ATPase$ system in luteal membranes and microsomal fractions, known as an one of the major $Ca^{++}$ storge sites (Moore and Pastan, 1978), from the highly luteinized ovary Highly luteinized ovaries were obtained from PMSG-hCG injected immautre female rats. Light membrane and heavy membrane fractions and microsomal fractions were prepared by the differential and discontinuous sucrose density gradient centrifugation method desribed by Bramley and Ryan (1980). Light membrane and heavy membrane fractions and microsomal fractions from highly luteinized ovaries are composed of the two different kinds of $Ca^{++}-ATPase$ system. One is the high affinity $Ca^{++}-ATPase$ which is activated in low $Ca^{++}$ concentration (Km, 10-30 nM), the other is low affinity $Ca^{++}-ATPase$ activated in higher $Ca^{++}$ concentration $(K_{1/2},\;40\;{\mu}M)$. At certain $Ca^{++}$ concentrations, activities of high and low affinity $Ca^{++}-ATPase$ are the highest in light membrane fractions and are the lowest in microsomal fractions. It appeares that high affinity $Ca^{++}-ATPase$ system have 2 binding sites for ATP (Hill's coefficient; around 2 in all membrane fractions measured) and the positive cooperativity of ATP bindings obviously existed in each membrane fractions. The optimum pH for high affinity $Ca^{++}-ATPase$ activation is around S in all membrane fractions measured. The lipid phase transition temperature measured by Arrhenius plots of high affinity $Ca^{++}-ATPase$ activity is around $25^{\circ}C$. The activation energies of high affinity $Ca^{++}-ATPase$ below the transition temperature are similar in each membrane fractions, but at the above transition temperature, it is the hightest in heavy membrane fractions and the lowest in microsomal fractions. According to the above results, it is suggested that intracellular $Ca^{++}$ level, which may regulate the luteal function, may be adjusted primarily by the high affinity $Ca^{++}-ATPase$ system activated in intracellular $Ca^{++}$ concentration range $(below\;0.1\;{\mu}M)$.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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