A surface equation of state for globular proteins at air-water interface accounting for the molecular structure, segment-segment, segment-solvent, and electrostatic interactions was proposed and compared to C-14 isotope experiments. This lattice model comprised a simplifying assumption that all adsorbed segments are in the form of trains. The number of segment adsorbed per molecule in case of bovine serum albumin linearly depended on the surface concentration whereas the lysozyme segments adsorbed at the interface were independent of surface concentration. The segment-solvent(water) interaction for both of proteins were found to be unfavorable owing to the proteins unfolding. From comparison of model computation and experimental data, BSA unfolded more than lysozyne because of the larger surface area of contact.
Although the E. coli heat-labile enterotoxin B subunit (LTB) is known to be a potent mucosal adjuvant towards co-administrated unrelated antigens and immunoregulator in T-helper 1-type-mediated autoimmune diseases, a more efficient and useful LTB is still required for prospective vaccine adjuvants. To determine whether a novel chimeric LTB subunit would produce an enhanced mucosal adjuvant activity and immune response, a number of LTB subunits were genetically fused with chimeric proteins using the epitope genes of the envelope glycoprotein E2 (gp51-54) from the classical swine fever virus (CSFV). It was found that the total serum immunoglobulin (Ig) levels of BALB/c mice orally immunized with chimeric proteins containing an N-terminal linked LTB subunit (LE1, LE2, and LE3) were higher than those of mice immunized with LTB, E2 epitope, and chimeric proteins that contained a C-terminal linked LTB subunit. In particular, immunization with LE1 markedly increased both the total serum Ig and fecal IgA level compared to immunization with LTB or the E2 epitope. Accordingly, the current results demonstrated that the LTB subunit in a chimeric protein exhibited a strong mucosal adjuvant effect as a carrier molecule, while the chimeric protein containing the LTB subunit stimulated the mucosal immune system by mediating the induction of antigen-specific serum Ig and mucosal IgA. Consequently, an LE1-mediated mucosal response may contribute to the development of effective antidiarrhea vaccine adjuvants.
Stanniocalcin 1 (STC1) is a glycoprotein hormone that is important in the maintenance of calcium and phosphate homeostasis in both fish and mammals. STC1 and its paralog STC2 are expressed in multiple tissues in fishes, although the physiological roles of piscine STCs are still unclear compared with those of mammals. In this study, we cloned olive flounder STC1 (ofSTC1) and ofSTC2 cDNAs into pET28a vector and used E. coli Rosetta (DE3) as the host strain for protein expression. Expression experiments were carried out using isopropyl-$\beta$-D-thiogalactoside (IPTG) and nickel affinity chromatography. We could identify the recombinant proteins as single 29.5 kDa (ofSTC1) and 33.2 kDa (ofSTC2) bands in the insoluble fraction on sodium dodecyl sulfate- polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE). These results indicate that ofSTC1 and ofSTC2 were expressed as insoluble proteins in E. coli. Furthermore, the injection of ofSTC1 protein into juvenile tilapia resulted in a decrease of the serum calcium level. These results suggest that the purified fish STC1 and STC2 proteins may be used to elucidate the physiological role of STCs in fishes.
To observe the changes of serum proteins according to the process of Babesia gibsoni(B gibsoni) infection, the babesia protozoa($10^8/kg$) were inoculated into the cephalic vein of healthy dogs. The serum proteins of experimentally infected dogs were separated by using cellulose acetate electrophoresis. The results obtained were as follows; 1. Cellulose acetate electrophoresis was fractionated to total 6 of bands such as, albumin, ${\alpha}_1$, ${\alpha}_2$, ${\beta}_1$, ${\beta}_2$ and $\gamma$-globulin. 2. The concentration of total protein was shown a decreasing tendency after B gibsoni infection. Albumin and A/G ratio were lowered through all periods of the infection, but they were not significant changes. 3. The level of ${\alpha}_1$-globulin was significantly(p<0.05) incresed in early stage of the infection. 4. The levels of ${\alpha}_2$ and total $\alpha$-globulin were shown highly significant decreases (p<0.01) through all periods of the infection. 5. The levels of ${\beta}_1$ and total $\beta$-globulin had highly significant changes (p<0.01) that was increased in early stage of infection and decreased later. 6. The level of $\gamma$-globulin was seen to be constantly increased through all periods of infection. It was a highly significant change (p<0.01). 7. Plasma protein: fibrinogen (PP:F) ratio was shown a temporally significant increase (p<0.05) following the decrease in early infection.
The study was conducted to investigate the effects of alpha-linolenic acid (ALA) combined with bovine serum albumin (BSA) or methyl-beta-cyclodextrin (MBCD) on plasma and acrosomal membrane damages, mitochondrial activity, morphological abnormality, motility, and oxidative stress in frozen-thawed boar sperm. In previous our study, 3 ng/mL ALA had been shown protective effect during freezing process of boar sperm. Therefore, we used 3 ng/mL ALA in present study and ALA was combined with same molar ratio of BSA or MBCD (ALA+BSA and ALA+MBCD, respectively). To confirm the effect of two carrier proteins, same volume of BSA and MBCD without ALA were added during cryopreservation. Membrane damage, mitochondrial activity, reactive oxygen species (ROS) and lipid peroxidation (LPO) levels were measured using flow cytometry, and movement of sperm tail as motility parameter and morphological abnormality were observed under light microscope. In results, all of sperm parameters were enhanced by ALA combined with BSA or MBCD compared to control groups (p<0.05). Mitochondrial activity, morphological abnormality, ROS and LPO levels in ALA+BSA or MBCD groups were no significant difference compared with ALA, BSA and MBCD treatment groups. On the other hand, plasma and acrosomal membrane intact, and sperm motility in ALA+MBCD group were higher than single treatment groups (p<0.05), whereas ALA+BSA did not differ. Our findings indicate that carrier proteins such as BSA and MBCD could improve the effect of ALA during cryopreservation of boar sperm, and treatment of ALA with carrier proteins enhance membrane integrity, mitochondrial activity through reduction of ROS-induced LPO.
Jeong-Byoung Chae;Ji-Yeong Ku;Kwang-Man Park;Kyoung-Seong Choi;Joon-Seok Chae;Jinho Park
한국임상수의학회지
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제39권6호
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pp.342-352
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2022
This study was conducted to identify the useful blood variables in diagnosing calf diarrhea in Hanwoo calves and good indicators for calf diarrhea. In 530 Hanwoo calves, fecal scores were recorded on a scale of 0 to 3, and blood samples were collected and analyzed for hematology, serum biochemistry, and acute phase proteins. Among the blood variables, 16 blood variables showed significant differences (p < 0.01) according to fecal scores. After reference intervals of these 16 blood variables were calculated, the distributions of calves by calculated reference intervals showed a significant difference (p < 0.001) and linear associations (p < 0.001) in blood urea nitrogen (BUN), glucose (GLU), blood sodium concentration (Na), blood potassium concentration (K), fibrinogen (Fib), and haptoglobin (Hp). Of 6 blood variables, the optimal cut-off values were calculated for BUN, K, Fib, and Hp, and the area under the curve was 0.5 or more: BUN (9.5 mg/dL, AUC: 0.623), K (5.8 mmol/L, AUC: 0.599), Fib (650.0 mg/dL, AUC: 0.706), and Hp (12.5 mg/dL, AUC: 0.847). These findings could be useful in evaluating calves with diarrhea and making decision of further treatment of calf diarrhea in Hanwoo calves.
Growth, mammary development, serum concentrations of growth hormone, prolactin and estradiol which affect the growth and mammary development, were investigated in Korean Native heifers and Holstein heifers from 5 months old to 15 months old. From 5 months old to 15 months old, body weights in Korean Native heifers averaged 37%, lower than those in Holstein heifers of the same age (P<.01). Teat volumes in Korean Native heifers are average 67% smaller than those in Holstein heifers. Analysis of serum protein by secondary electrophoresis showed differences in protein pattern between the breeds and between the individuals. From 5 months old to 15 months old, serum concentration of growth hormone in Korean Native heifers was averge 47% lower than that in Holstein (P<.01), yet prolactin concentrations in serum were about the same between the two breeds. However serum concentration of estradiol in Korean Native heifers was average 20% higher than that in Holstein of same age (P<.01). This result showed evidently that the decrease of the growth hormone concentration in serum, while growing up, causes to retard the growth and mammary development in Korean Native heifers compared to Holstein heifers.
The objective of this study was to link conformational changes of proteins at a water/methylene chloride interface to their destabilization upon emulsification. When 4 aqueous protein solutions (bovine serum albumin, $\beta$-lactoglobulin, ovalbumin, or ribonuclease) were emulsified in methylene chloride, considerable proportions of all the proteins became water insoluble aggregates. There were also noticeable changes in the compositions of their water-soluble species. A series of water/methylene chloride interfacial reactions upon the proteins was considered a major cause of the phenomena observed. Based on this supposition, the interfacial tension was determined by a Kruss DVT-10 drop volume tensiometer under various experimental conditions. It substantiated that the interfacial tension was high enough to cause the adsorption of all the proteins. Under our experimental conditions, their presence in the aqueous phase resulted in reductions of the interfacial tension by the degrees of 8.5 - 17.1 mN $m^{-1}$. In addition, dynamic changes in the interfacial tension were monitored to compare relative rates at which the adsorbed proteins underwent conformational, structural rearrangements at the interface. Such information helped make a prediction about how easily proteins would denature and aggregate during emulsification. Our study indicated that emulsifying aqueous protein solutions in organic solvents should be handled with care, due to adverse interfacial effects.
To better understand the effects of PEGylation and biotinylation on the delivery efficiency of proteins, the cationic protein lysozyme (LZ) and anionic protein bovine serum albumin (BSA) were chemically conjugated with poly(ethylene glycol) (PEG) and biotin-PEG to primary amine groups of proteins using N-hydroxysuccinimide reactions. Four types of protein conjugates were successfully prepared: PEGylated LZ (PEG-LZ), PEGylated BSA (PEG-BSA), biotin-PEG-conjugated LZ (Bio-PEG-LZ), and biotin-PEG-conjugated BSA (Bio-PEG-BSA). PEG-LZ and Bio-PEG-LZ exhibited a lower intracellular uptake than that of LZ in A549 human lung cancer cells (in a two-dimensional culture). However, Bio-PEG-BSA showed significantly improved intracellular delivery as compared to that of PEG-BSA and BSA, probably because of favorable interactions with cells via biotin receptors. For A549/fibroblast coculture spheroids, PEG-LZ and PEG-BSA exhibited significantly decreased tissue penetration as compared with that of unmodified proteins. However, Bio-PEG-BSA showed tissue penetration comparable to that of unmodified BSA. In addition, citraconlyated LZ (Cit-LZ) showed reduced spheroid penetration as compared to that of LZ, probably owing to a decrease in protein charge. Taken together, chemical conjugation of targeting ligands-PEG to anionic proteins could be a promising strategy to improve intracellular delivery and in vivo activity, whereas modifications of cationic proteins should be more delicately designed.
The effect of hepatic injury produced by CCL, was studied on rats receiving a low protein-high carbohydrate (7% casein), standard protein (20% casein) and a high protein diet (30% casein). The rats fed low protein diet are resistant to CCl$_4$ in its effects on the liver as judged by histology, serum enzymes(guanase, ALT) and the content of hepatic protein. On the other hand, the pretreatment of hydrocortisone before injection of CCl$_4$ to the rats fed a standard diet, slightly decreased both serum ALT and guanase activities. In the pretreatment of actinomycin D, the liver and serum guanase activities were significantly decreased. It indicates that the cause of increasing serum guanase is based on the alteration of membrane permeability and the result of accelerated enzyme synthesis in liver cells of CCl$_4$ intoxicated rats.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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