The dynamics of the tertiary conformation of myoglobin (Mb) after photolysis of carbon monoxide was investigated at 283 K solution by probing amide I and II bands using femtosecond IR absorption spectroscopy. Time-resolved spectra in the amide region evolve with 6-12 ps time scale without noticeable subpicosecond dynamics. The spectra measured at 100 ps delay after photolysis is similar to the difference FTIR spectrum at equilibrium. Time-resolved spectra of photoexcited Mb evolve modestly and their amplitudes are less than 8% of those of photolyzed MbCO, indicating that thermal contribution to the spectral evolution in the amide region is negligible. These observations suggest that the conformational relaxation ensuing photolysis of MbCO be complex and the final deoxy protein conformation have been substantially formed by 100 ps, probably with 6- 12 ps time constant.
Amyloid oligomers are believed to play important causal roles in many types of amyloid-related degenerative diseases. Many different laboratories have reported amyloid oligomers that differ in size, morphology, toxicity, and method of preparation or purification, raising the question of the structural relationships among these oligomer preparations. The structural plasticity that has been reported to occur in amyloid formed from the same protein sequence indicates that it is quite possible that different oligomer preparations may represent distinct structural variants. In view of the difficulty in determining the precise structure of amyloids, conformation- and epitope-specific antibodies may provide a facile means of classifying amyloid oligomer structures. Conformation-dependent antibodies that recognize generic epitopes that are specifically associated with distinct aggregation states of many different amyloid-forming sequences indicate that there are at least two fundamentally distinct types of amyloid oligomers: fibrillar and prefibrillar oligomers. Classification of amyloid oligomers according to their underlying structures may be a more useful and rational approach than relying on differences in size and morphology.
GANG JONGBACK;CHUNG HYE-JIN;PARK GWI-GUN;PARK YOUNG-SEO;CHOI SEONG-JUN
Journal of Microbiology and Biotechnology
/
v.15
no.6
/
pp.1392-1396
/
2005
Proteolytic digestion and CD measurement of wild-type and mutant cyclic AMP receptor proteins (CRPs) were performed either in the presence or absence of cyclic nucleotide. Results indicated that transition of a structural change to the hinge region by the binding of cAMP to the anti site was required for the binding of cAMP to the syn site near the hinge region and, although the occupancy of cAMP in the anti site increased the protein stability, CRP adopted more a stable conformation by the binding of cAMP to the syn site.
Cyclic AMP receptor protein(CRP) is involved in the activation of many genes corresponding to catabolite enzymes in Escherichia coli. In this study, mutant CRP(S128A) was used to elucidate the effect of Ser 128 on the cAMP-induced structural change. Based on the protease digestion and thermal analysis, serine 128 in CRP affects the cAMP binding capability and then structural change of CRP protein. In addition, CD spectra in near UV region revealed that S128A CRP retained the sensitive conformation to thermal effect relative to that of wild-type CRP, in spite of identical Tm values in the absence of cAMP.
We have adopted a genetic approach to identifying those residues and local sequences in a polypeptide chain which play an important role on the folding pathway. Our approach has been to isolate and characterize mutants which specifically alter the folding and subunit association pathway of a polypeptide chain, without altering the native protein. Such mutants distinguish residues involved in the kinetic control of conformation from residues involved in the stability and activity of the native protein. This approach is complementary to the efforts to characterize mutations which alter the stability of the mature protein(6,7,8). It is likely that many residues will have roles in both aspects of the functioning of the polypeptide chain. We thought it likely, however, that at least with large proteins, these aspects might be segregated in different local sequences.
International Journal of Industrial Entomology and Biomaterials
/
v.42
no.1
/
pp.1-6
/
2021
Toll-like receptor (TLR) is responsible for the recognition of foreign protein. Accordingly, TLR is mainly expressed in the immune associated cells. When foreign protein such as silk sericin is considered for the graft, the response of TLR should be considered. TLR is not all or none responsive receptor. TLR can be activated differently by the intensity of the input. Silk sericin is easily fragmented. The protein conformation of silk sericin is different to the degumming method. TLR response to silk sericin may be different to the degumming method. Consequently, objective tailored extraction method should be investigated and developed.
For understanding molecular mechanisms of photochemical reactions, in particular reactions of proteins with biological functions, it is important to elucidate both the initial reactions from the photoexcited states and the series of subsequent chemical reactions, e.g., conformation, intermolecular interactions (hydrogen bonding, hydrophobic interactions), and inter-protein interactions (oligomer formation, dissociation reactions). Although time-resolved detection of such dynamics is essential, these dynamics have been very difficult to track by traditional spectroscopic techniques. Here, relatively new approaches for probing the dynamics of protein photochemical reactions using time-resolved transient grating (TG) are reviewed. By using this method, a variety of spectrally silent dynamics can be detected and such data provide a valuable description about the reaction scheme. Herein, a blue light sensor protein TePixD is the exemplar. The initial photochemistry for TePixD occurs around the chromophore and is detected readily by light absorption, but subsequent reactions are spectrally silent. The TG experiments revealed conformational changes and changes in inter-protein interactions, which are essential for TePixD function. The TG experiments also showed the importance of fluctuations of the intermediates as the driving force of the reaction. This technique is complementary to optical absorption detection methods. The TG signal contains a variety of unique information, which is difficult to obtain by other methods. The advantages and methods for signal analyses are described in detail in this review.
The 94 KDa glucose-resulsted Protein (SH 94), one of stress Proteins, is a Ca2+-binding protein in the endoplasmic reticulum (ER). In this study, the possible effect of Ca2+ on the native conformation of grp 94 was examined. When the purified grp 94 was analyzed by Sel filtration in the presence of either EGTA or CaCl2, it was eluted with apparent molecular weight (MW) of 100 KDa in both cases. When similarly analyzed with microtome or cell Ivsate, however, srp 94 was eluted with apparent IW of 200 KDa in the presence of E6TA, while with apparent MW of 100 KDa in the presence of CaCl2, indicating possible association of grp 94 with one or more other proteins in the absence of CaCl2. Consequently, immunoprecipitation with anti-grp 94 was carried out to determine which proteins specifically interact with grp 94. It is sho%un that srp 94 may interact, in a Ca2+_dependent manner. with other proteins including BiP (grp 78) which is also a stress protein in the ER.
BiP, immunoglobulin binding protein, is an ER homologue of Hsp70. However, unlit other Hsp70 proteins, regulatory protein(s) for BiP has not been identified. Here, we demo strafed the presence of potential regulatory proteins for BiP using a pull -down assay. Since BiP can bind any unfolded protein, only the ATPase domain of BiP was used for the pull -down assay in order to minimize nonspecific binding. The ATPase domain was cloned to produce recombinant protein, which was then conjugated to CNBr-activated agarose. The structural conformation and ATP hydrolysis activity of the recombinant ATPase domain were similar to those of the native protein, light proteins from metabolically labeled mouse plasmacytoma cells specifically bound to the recombinant ATPase protein. The binding of these proteins was inhibited by excess amounts of free ATPase protein, and was dependent on the presence of ATP. These proteins were eluted by ADP. Of these proteins, Grp170 and BiP where identified. while the other were not identified as known ER proteins, from Western blot analyses. The presence of the ATPase-binding proteins for BiP was first demonstrated in this study, and our data suggest similar regulatory machinery for BiP may exist in the ER, as found in prokaryotes and other cellular compartments.
Proceedings of the Korean Society of Near Infrared Spectroscopy Conference
/
2001.06a
/
pp.1286-1286
/
2001
Despite extensive theoretical and experimental studies the structure of the protein-solvent interface is subject of many controversy. Understanding the processes that occur in aqueous solution requires understanding of the solvent influence on the structure of protein. The aim of this study is to investigate the applicability of NIR methods in the study of hydration phenomena in protein solutions. Temperature-induced changes in NIR spectra of -lactoglobulin (BLG) in aqueous solutions have been investigated by means of two-dimensional correlation spectroscopy (2DCOS) and principal component analysis (PCA). With the temperature increase the balance of forces between the BLG's interaction with itself and the BLGs interaction with its environment is disrupted leading to BLG unfolding. Significant differences of 2D signals and distinct discrepancies of loading on PC1 and PC2 were observed as a result of temperature increase. In the native folded conformation of BLC, most of the nonpolar amino acids are hidden in the centre of the structure, out of contact with water molecules, while charged groups are outside, in the contact with water. The polar groups promote low density Ih-type structure in the water outside this first hydration shell. When BLG unfolds it assumes a more extended configuration on which the previously buried nonpolar groups are exposed to water and promote the higher density II-type structure outside its first shell. Detailed assignments of bands attributed to the bulk water, different states of the hydrated water and the changed conformation of BLG are proposed.
본 웹사이트에 게시된 이메일 주소가 전자우편 수집 프로그램이나
그 밖의 기술적 장치를 이용하여 무단으로 수집되는 것을 거부하며,
이를 위반시 정보통신망법에 의해 형사 처벌됨을 유념하시기 바랍니다.
[게시일 2004년 10월 1일]
이용약관
제 1 장 총칙
제 1 조 (목적)
이 이용약관은 KoreaScience 홈페이지(이하 “당 사이트”)에서 제공하는 인터넷 서비스(이하 '서비스')의 가입조건 및 이용에 관한 제반 사항과 기타 필요한 사항을 구체적으로 규정함을 목적으로 합니다.
제 2 조 (용어의 정의)
① "이용자"라 함은 당 사이트에 접속하여 이 약관에 따라 당 사이트가 제공하는 서비스를 받는 회원 및 비회원을
말합니다.
② "회원"이라 함은 서비스를 이용하기 위하여 당 사이트에 개인정보를 제공하여 아이디(ID)와 비밀번호를 부여
받은 자를 말합니다.
③ "회원 아이디(ID)"라 함은 회원의 식별 및 서비스 이용을 위하여 자신이 선정한 문자 및 숫자의 조합을
말합니다.
④ "비밀번호(패스워드)"라 함은 회원이 자신의 비밀보호를 위하여 선정한 문자 및 숫자의 조합을 말합니다.
제 3 조 (이용약관의 효력 및 변경)
① 이 약관은 당 사이트에 게시하거나 기타의 방법으로 회원에게 공지함으로써 효력이 발생합니다.
② 당 사이트는 이 약관을 개정할 경우에 적용일자 및 개정사유를 명시하여 현행 약관과 함께 당 사이트의
초기화면에 그 적용일자 7일 이전부터 적용일자 전일까지 공지합니다. 다만, 회원에게 불리하게 약관내용을
변경하는 경우에는 최소한 30일 이상의 사전 유예기간을 두고 공지합니다. 이 경우 당 사이트는 개정 전
내용과 개정 후 내용을 명확하게 비교하여 이용자가 알기 쉽도록 표시합니다.
제 4 조(약관 외 준칙)
① 이 약관은 당 사이트가 제공하는 서비스에 관한 이용안내와 함께 적용됩니다.
② 이 약관에 명시되지 아니한 사항은 관계법령의 규정이 적용됩니다.
제 2 장 이용계약의 체결
제 5 조 (이용계약의 성립 등)
① 이용계약은 이용고객이 당 사이트가 정한 약관에 「동의합니다」를 선택하고, 당 사이트가 정한
온라인신청양식을 작성하여 서비스 이용을 신청한 후, 당 사이트가 이를 승낙함으로써 성립합니다.
② 제1항의 승낙은 당 사이트가 제공하는 과학기술정보검색, 맞춤정보, 서지정보 등 다른 서비스의 이용승낙을
포함합니다.
제 6 조 (회원가입)
서비스를 이용하고자 하는 고객은 당 사이트에서 정한 회원가입양식에 개인정보를 기재하여 가입을 하여야 합니다.
제 7 조 (개인정보의 보호 및 사용)
당 사이트는 관계법령이 정하는 바에 따라 회원 등록정보를 포함한 회원의 개인정보를 보호하기 위해 노력합니다. 회원 개인정보의 보호 및 사용에 대해서는 관련법령 및 당 사이트의 개인정보 보호정책이 적용됩니다.
제 8 조 (이용 신청의 승낙과 제한)
① 당 사이트는 제6조의 규정에 의한 이용신청고객에 대하여 서비스 이용을 승낙합니다.
② 당 사이트는 아래사항에 해당하는 경우에 대해서 승낙하지 아니 합니다.
- 이용계약 신청서의 내용을 허위로 기재한 경우
- 기타 규정한 제반사항을 위반하며 신청하는 경우
제 9 조 (회원 ID 부여 및 변경 등)
① 당 사이트는 이용고객에 대하여 약관에 정하는 바에 따라 자신이 선정한 회원 ID를 부여합니다.
② 회원 ID는 원칙적으로 변경이 불가하며 부득이한 사유로 인하여 변경 하고자 하는 경우에는 해당 ID를
해지하고 재가입해야 합니다.
③ 기타 회원 개인정보 관리 및 변경 등에 관한 사항은 서비스별 안내에 정하는 바에 의합니다.
제 3 장 계약 당사자의 의무
제 10 조 (KISTI의 의무)
① 당 사이트는 이용고객이 희망한 서비스 제공 개시일에 특별한 사정이 없는 한 서비스를 이용할 수 있도록
하여야 합니다.
② 당 사이트는 개인정보 보호를 위해 보안시스템을 구축하며 개인정보 보호정책을 공시하고 준수합니다.
③ 당 사이트는 회원으로부터 제기되는 의견이나 불만이 정당하다고 객관적으로 인정될 경우에는 적절한 절차를
거쳐 즉시 처리하여야 합니다. 다만, 즉시 처리가 곤란한 경우는 회원에게 그 사유와 처리일정을 통보하여야
합니다.
제 11 조 (회원의 의무)
① 이용자는 회원가입 신청 또는 회원정보 변경 시 실명으로 모든 사항을 사실에 근거하여 작성하여야 하며,
허위 또는 타인의 정보를 등록할 경우 일체의 권리를 주장할 수 없습니다.
② 당 사이트가 관계법령 및 개인정보 보호정책에 의거하여 그 책임을 지는 경우를 제외하고 회원에게 부여된
ID의 비밀번호 관리소홀, 부정사용에 의하여 발생하는 모든 결과에 대한 책임은 회원에게 있습니다.
③ 회원은 당 사이트 및 제 3자의 지적 재산권을 침해해서는 안 됩니다.
제 4 장 서비스의 이용
제 12 조 (서비스 이용 시간)
① 서비스 이용은 당 사이트의 업무상 또는 기술상 특별한 지장이 없는 한 연중무휴, 1일 24시간 운영을
원칙으로 합니다. 단, 당 사이트는 시스템 정기점검, 증설 및 교체를 위해 당 사이트가 정한 날이나 시간에
서비스를 일시 중단할 수 있으며, 예정되어 있는 작업으로 인한 서비스 일시중단은 당 사이트 홈페이지를
통해 사전에 공지합니다.
② 당 사이트는 서비스를 특정범위로 분할하여 각 범위별로 이용가능시간을 별도로 지정할 수 있습니다. 다만
이 경우 그 내용을 공지합니다.
제 13 조 (홈페이지 저작권)
① NDSL에서 제공하는 모든 저작물의 저작권은 원저작자에게 있으며, KISTI는 복제/배포/전송권을 확보하고
있습니다.
② NDSL에서 제공하는 콘텐츠를 상업적 및 기타 영리목적으로 복제/배포/전송할 경우 사전에 KISTI의 허락을
받아야 합니다.
③ NDSL에서 제공하는 콘텐츠를 보도, 비평, 교육, 연구 등을 위하여 정당한 범위 안에서 공정한 관행에
합치되게 인용할 수 있습니다.
④ NDSL에서 제공하는 콘텐츠를 무단 복제, 전송, 배포 기타 저작권법에 위반되는 방법으로 이용할 경우
저작권법 제136조에 따라 5년 이하의 징역 또는 5천만 원 이하의 벌금에 처해질 수 있습니다.
제 14 조 (유료서비스)
① 당 사이트 및 협력기관이 정한 유료서비스(원문복사 등)는 별도로 정해진 바에 따르며, 변경사항은 시행 전에
당 사이트 홈페이지를 통하여 회원에게 공지합니다.
② 유료서비스를 이용하려는 회원은 정해진 요금체계에 따라 요금을 납부해야 합니다.
제 5 장 계약 해지 및 이용 제한
제 15 조 (계약 해지)
회원이 이용계약을 해지하고자 하는 때에는 [가입해지] 메뉴를 이용해 직접 해지해야 합니다.
제 16 조 (서비스 이용제한)
① 당 사이트는 회원이 서비스 이용내용에 있어서 본 약관 제 11조 내용을 위반하거나, 다음 각 호에 해당하는
경우 서비스 이용을 제한할 수 있습니다.
- 2년 이상 서비스를 이용한 적이 없는 경우
- 기타 정상적인 서비스 운영에 방해가 될 경우
② 상기 이용제한 규정에 따라 서비스를 이용하는 회원에게 서비스 이용에 대하여 별도 공지 없이 서비스 이용의
일시정지, 이용계약 해지 할 수 있습니다.
제 17 조 (전자우편주소 수집 금지)
회원은 전자우편주소 추출기 등을 이용하여 전자우편주소를 수집 또는 제3자에게 제공할 수 없습니다.
제 6 장 손해배상 및 기타사항
제 18 조 (손해배상)
당 사이트는 무료로 제공되는 서비스와 관련하여 회원에게 어떠한 손해가 발생하더라도 당 사이트가 고의 또는 과실로 인한 손해발생을 제외하고는 이에 대하여 책임을 부담하지 아니합니다.
제 19 조 (관할 법원)
서비스 이용으로 발생한 분쟁에 대해 소송이 제기되는 경우 민사 소송법상의 관할 법원에 제기합니다.
[부 칙]
1. (시행일) 이 약관은 2016년 9월 5일부터 적용되며, 종전 약관은 본 약관으로 대체되며, 개정된 약관의 적용일 이전 가입자도 개정된 약관의 적용을 받습니다.