Lee, Sun Kyung;Lee, Ji Sun;Shin, Ki Soon;Yoo, Soon Ji
Molecules and Cells
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v.24
no.3
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pp.445-451
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2007
Translation initiation factor 4E (eIF4E) is a key regulator of protein synthesis. Abnormal regulation of eIF4E is closely linked to oncogenic transformation. Several regulatory mechanisms affecting eIF4E are discussed, including transcriptional regulation, phosphorylation and binding of an inhibitor protein. However it is not clear how the level of eIF4E protein is regulated under basal conditions. Here we demonstrate that Diap1 (Drosophila Inhibitor of Apoptosis Protein), a cell death inhibitor, binds directly to eIF4E and poly-ubiquitinates it via its E3 ligase activity, promoting its proteasome-dependent degradation. Expression of Diap1 caused a reduction of Cyclin D1 protein level and inhibited the growth stimulation induced by overexpression of eIF4E. Taken together, our results suggest that the level of eIF4E protein is regulated by Diap1, and that IAPs may play a role in cap-dependent translation by regulating the level of eIF4E protein.
This trial was conducted to determine the effects of including canola protein concentrate in diets fed to broiler chickens on nutrient digestibility and broiler performance (0-21 days). A total of 180, day-old, male broiler chicks weighing an average of 52.8${\pm}$0.6 g were assigned to one of six dietary treatments in a completely randomized design. The control diet was based on corn and soybean meal and contained 15% canola meal. The experimental diets contained 3, 6, 9, 12 or 15% canola protein concentrate added at the expense of canola meal. There were five birds per pen and six replicate pens per treatment. Feed and water were available ad libitum throughout the 21-day experiment. Chromic oxide (0.35%) was added to all diets as a digestibility marker and was fed throughout the experimental period. The digestibility of dry matter, energy and phosphorus increased linearly (p<0.01) with increasing levels of canola protein concentrate. Although nutrient digestibility was higher for birds fed diets containing canola protein concentrate, these improvements did not translate into improvements in broiler performance. Weight gain was unaffected (p = 0.24) by level of canola protein concentrate. Feed intake was significantly increased (p<0.01) with the result that feed conversion tended to be poorer (p = 0.07) for birds fed diets containing canola protein concentrate. Mortality was also unaffected (p = 0.56) by dietary treatment.
Background: Hu syndrome, a neurological disorder, is characterized by the remote effect of small cell lung cancer on the neural degeneration. The suspicious effectors for this disease are anti-Hu autoantibodies or Hu-related CD8+ T lymphocytes. Interestingly, the same effectors have been suggested to act against tumor growth and this phenomenon may represent natural tumor immunity. For these diagnostic and therapeutic reasons, the demand for antibodies against Hu protein is rapidly growing. Methods: Polyclonal and monoclonal antibodies were generated using recombinant HuR protein. Western blot analyses were performed to check the specificity of generated antibodies using various recombinant proteins and cell lysates. Extracellular stimuli for HuR expression had been searched and HuR-associated proteins were isolated from polysome lysates and then separated in a 2-dimensional gel. Results: Polyclonal and monoclonal antibodies against HuR protein were generated and these antibodies showed HuR specificity. Antibodies were also useful to detect and immunoprecipitate endogenous HuR protein in Jurkat and BJAB. This report also revealed that TNF-${\alpha}$ treatment in BJAB up-regulated HuR expression. Lastly, protein profile in HuR-associated mRNAprotein complexes was mapped by 2-dimensional gel electrophoresis. Conclusion: This study reported that new antibodies against HuR protein were successfully generated. Currently, project to develop a diagnostic kit is in process. Also, this report showed that TNF-${\alpha}$ up-regulated HuR expression in BJAB and protein profile associated with HuR protein was mapped.
The objective of this study was to characterize the main-effect QTLs, epistatic QTLs and QTL-by-environment interactions (QE), which are involved in the control of protein content. A population of 120 doubled haploid (DH) lines derived from a cross between 'Samgang' and 'Nagdong', was planted and determined for protein content over three years. Based on the population and a genetic linkage map of 172 markers, QTL analysis was conducted by WinQTLcart 2.5 and QTLMAPPER. Three main-effect QTLs affecting protein content of brown rice were detected from 2004 to 2006 on chromosomes 1 and 11. The qPC11.2 was repeatedly detected across two years. Seven pairs of epistatic loci were identified on eight chromosomes for protein content and collectively explained 39.15% of phenotype variation. These results suggest that epistatic effects might be an even more important component of the genetic basis for protein content and that the segregation of the DH lines for protein content could be largely explained by a few main-effect QTLs and many epistatic loci.
In this study a purified protein was prepared from pork meat. The product consisted of 0.5% moisture, 3.0% ash, 5.5% ether extract and 88.7% crude protein. Also, a meat oligopeptide mixture was prepared from a pepsin digest of the protein preparation. The two preparations were colorless and odorless powders with low fat contents. The nutritive values of the pork meat protein and oligopeptide mixture were estimated by two methods, one using biological value(BV) and the other employing net protein utilization(NPU) by the nitrogen balance method. The meat oligopeptide mixture showed an excellent nutritive value by both methods. The true digestibilites of both the pork meat protein and the oligopeptide mixture were more than 98%. The above results indicate that the oligopeptide mixture is an excellent material as a dietary nitrogen source for many purposes.
TIM-1 (also known as KIM-1 and HAVcr-1) is a type I transmembrane glycoprotein member of the TIM family that may play important roles in innate and adaptive immune responses. The overexpression of proteins associated with membrane proteins is a major obstacle to overcome in studies of membrane protein structures and functions. In this study, we successfully coupled the overexpression of the TIM-1 protein with a C-terminal enhanced green fluorescent protein (GFP) tag in Escherichia coli. To the best of our knowledge, this report is the first to describe the overexpression of human TIM-1 in E. coli. The purified TIM-1-EGFP fusion protein recognized and bound directly to apoptotic cells and did not to bind to viable cells. Furthermore, we confirmed that the interactions of TIM-1-EGFP with apoptotic cells were blocked by TIM-1-Fc fusion proteins. This fusion protein represents a readily obtainable source of biologically active TIM-1 that may prove useful in future studies of human TIM-1.
Um, Min Young;Ahn, Jiyun;Jung, Chang Hwa;Ha, Tae Youl
Preventive Nutrition and Food Science
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v.18
no.3
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pp.210-213
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2013
The aim of this study was to investigate the effects of isolated protein from white rice on lipid metabolism in a hypercholesterolemic animal model. Male Sprague-Dawley rats were divided into three groups and fed either a normal diet or a high-cholesterol diet (HCD) containing either casein or isolated rice protein for 4 weeks. Compared with rats fed a HCD with casein, the total cholesterol (TC) level in the plasma was significantly reduced in the rats fed rice protein. However, no significant differences were observed in the triglycerides, high-density lipoprotein (HDL), and glucose levels among the experimental groups. Hepatic total lipids and TC levels were significantly decreased by supplementation with rice protein. In addition, rice protein significantly increased the levels of TC and bile acids in the feces. These results suggest that rice protein may improve HCD-induced hypercholesterolemia by enhancing fecal excretion of cholesterol.
Yeeun Kan;Insang Cho;Eunyoung Oh;Ra-Yeong Choi;Jeewon Koh;Yookyung Kim
International Journal of Industrial Entomology and Biomaterials
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v.48
no.2
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pp.86-97
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2024
Alkaline- or salt-assisted extractions have been widely used to extract edible insect proteins, however, there is a need for extraction techniques that balance cost-efficient production as well as preserving the protein properties. Mealworm proteins (Tenebrio molitor larvae) were extracted using three different extraction methods-alkali (AMP), salt (SMP), and water (WMP)-and then physicochemical and techno-functional properties were examined. AMP had high yield, protein, and amino acid contents, whereas WMP had high moisture, ash, and fat contents. SDS-PAGE showed a wide range of molecular weights in WMP whereas mostly low molecular weights were observed in AMP and SMP. AMP had poor protein solubilities compared to SMP and WMP across all pHs. AMP had enhanced water-holding capacity and emulsion stability, whereas WMP had improved oil-holding capacity and foaming properties. WMP formed a gel with and without the transglutaminase. The physicochemical and techno-functional properties demonstrated that water-soluble mealworm protein was superior to alkali-and salt-soluble mealworm proteins. Considering the cost efficiency and minimal impact on the environment as well, a cold press juicer could be utilized for mass production of mealworm protein compared to the conventional methods of protein extraction using alkali and salt.
Juice were extracted from fresh leaves of 70 species of plants growing in Korea by mincing and pressing the resulting pulp through a cotton cloth. Leaf protein concentrates could be prepared from many species of land and water plants that are at present economically unimportant. The choice of plants is of considerable important. Total-N, protein-N and pH determinations were made on the extracts, and total-N remaining in the fibre were calculated. Leaf protein concentrates were precipitated from the extracts at $75{\sim}80^{\circ}C$, and analysed total-N as protein-N of products. The present paper deals with the calculated yields of leaf protein concentrates from various plants, relations between yield of leaf protein concentrates and total-N of leaves, or pH of extracts, and the amino acid compositions of leaf protein concentrates. Results are summarized as follows. 1. Spinach and radish were the best sources of easily extractable, but good results were also obtained with indian mustard, kail, chenopod, red bean, cucumber, squash, houndberry, white flowered gourd, potato, Humulus japonicus, arrowroot and soybean as a good resources for the production of leaf protein concentrates. 2. In general, the greater the protein content of leaves the greater the yield of leaf protein concentrates. However, there are some plants difficult to make a adequate protein extraction by a simple mechanical process. 3. It was to be expected that leaf protein concentrates would be more extractable with the higher pH of extracts. There were a poor yield of the leaf protein concentrate in the pH values lower than 5.50 of the first extracts. 4. Protein content of the leaf protein concentrate shows marked differences, depending on species and season. It ranged between 29 to 80% of protein contents. However, the majority of plants yielded products containing more than 50% of protein. Products containing more than 75% of protein were obtained from two species of radish and indian mustard. Cabbage and Digitaria sanguinalis cilialis (summer) made products containing 29 to 32% of protein. 5. The amino acid composition of leaf protein concentrates was not greatly altered by species of plants. On an amino acid compositional basis, the leaf protein concentrate has a favorable balance of essential and non-essential amino acids, the only exception being methionine, which was usually low in all cases.
We investigated the induction of resistance to Haemaphysalis longicornis infestation in rabbits that had been immunized with recombinant H. longicornis P27/30 protein. The success of immunological control methods is dependent upon the use of potential key antigens as tick vaccine candidates. Previously, we cloned a gene encoding 27 kDa and 30 kDa proteins (P27/30) of H. longicornis, and identified P27/30 as a troponin I-like protein. In this study, rabbits that were immunized with recombinant P27/30 expressed in Escherichia coli showed the statistically significant longer feeding duration for larval and adult ticks (P<0.05), low engorgement rates in larval ticks (64.4%), and an apparent reduction in egg weights, which suggest that H. longicornis P27/30 protein is a potential candidate antigen for a tick vaccine. These results demonstrated that the recombinant P27/30 protein might be a useful vaccine candidate antigen for biological control of H. longicornis.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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