부분동결상태하의 선도 변화와 육단백질 조성변화와의 관계를 규명하기 위하여, 보리새우를 시료로하여 부분동결 조건($-3^{\circ}C$)에 저장하여 두고 저장일수의 경과와 더불어 선도 변화의 단계별로 육의 단백질의 조성, 단백질 구성아미노산 및 유리아미노산의 조성 등의 변화를 비교, 분석하였다. 그리고, 단백질의 조성 변화는 이를 엄밀히 검토하기 위하여, 육에서 근형질 단백질과 근원섬유 단백질을 각각 추출하고 선도변화에 따른 각 단백질의 구성 subunit의 변화를 SDS-PAG 전기영동분석에 의하여 검토하였으며, 한편, 근원섬유 단백질에 대하여는 $-3^{\circ}C$와 $-20^{\circ}C$에 저장하면서 Ca-ATPase 활성도의 변화를 측정하여 변성의 속도정수($K_D$)도 구하였다. 보리새우의 육중에는 약$23\%$ 조단백질을 함유하고 있었으며, 단백질조성을 분석한 결과, 근형질단백질 $31.45\%$, 근원섬유 단백질 $5.04\%$, 세포내잔사단백질 $10.30\%$, 그리고 기질 단백질 $2.17\%$로 이루어져 있었다. 부분동결 저장 중의 선도변화를 선도변화 지표인 K-값, 총휘발성 염기질소량 및 pH의 변화로서 측정한 결과, 저장 26일째에 부패 초기에 접근하는 총휘발성 염기질소량 $25.29mg\%$, K-값 $31.36\%$, pH 8.83에 도달하였다. 부분동결 저장 중에는 저장기간의 경과와 더불어 근원섬유 단백질은 현저한 감소를 보였으며 기질단백질은 조금씩 감소하였다. 그러나 세포내잔사 단백질은 많은 증가를 보였고 근형질 단백질도 조금 증가하였다. 별도로 근원섬유 단백질의 일부를 $-3^{\circ}C$와 $-20^{\circ}C$에 두고 Ca-ATPase 활성도의 변화를 측정하여 변성속도정수를 구하였더니 $-3^{\circ}C$에서는 $K_D=9.03{\times}10^{-6}sec^{-1}$, 그리고 $-20^{\circ}C$에서는 $K_D=4.42{\times}10^{-6}sec^{-1}$을 보여 $-20^{\circ}C$ 일때가 훨씬 안정하였다. 근형질 단백질과 근원섬유 단백질의 구성 subunit의 변화를 SDS-PAG 전기영동법으로 분석한 결과, 근형질 단백질은 즉살했을때 12개의 subunit 이던것이 부패초기에 가까운 상태를 보인 26일째에는 8개 subunit만이 남았고, 근원섬유 단백질에 있어서는 즉살했을 때 17개 subunit이던 것이 26일이 경과했을 때는 22개 subunit로 증가하였다. 근원섬유 단백질 구성 subunit중에서 저장중에 새로히 출현한 subunit는 30,000, 41,000, 107,000, 136,000, 170,000, 173,000, 185,000 및 198,000 dalton의 각 subunit이었으며, 소멸한 subunit는 19,000, 22,000, 140,000 및 165,000 dalton의 각 subunit였다. 부분동결 저장 중 단백질을 구성하는 아미노산의 조성 변화를 분석한 결과, 대부분의 아미노산은 시일의 경과와 더블어 일률적으로 조금씩 감소하는 경향이었다. 그러나 유리아미노산의 조성 변화에 있어서는 즉살한 보리새우육 중에는 glycine, proline, arginine, alanine 및 taurine 등 5종의 아미노산이 총유리아미노산의 $93\%$를 차지하였다. 저장중에는 taurine, valine, leucine, phenylalanine, serine, Lysine, methionine, isoleucine, histidine 등이 2배 이상 증가하였으나 proline만은 대폭 감소한 것이 특징이었다.