• Bulletin of the Korean Chemical Society
• /
• 제31권2호
• /
• pp.487-490
• /
• 2010

• Bulletin of the Korean Chemical Society
• /
• 제27권12호
• /
• pp.2084-2086
• /
• 2006

• 한국정보디스플레이학회:학술대회논문집
• /
• 한국정보디스플레이학회 2009년도 9th International Meeting on Information Display
• /
• pp.204-206
• /
• 2009

Luminescent films were prepared by infiltration of tris(dibenzoylmethane) mono(1, 10-phenanthroline) europium incorporated ormosil into colloidal $SiO_2$ photonic crystal templates. The PL intensity of the infiltrated film into the template was about 13 times higher than that of the plane film prepared without the template.

• Bulletin of the Korean Chemical Society
• /
• 제28권5호
• /
• pp.883-886
• /
• 2007

• 대한약학회:학술대회논문집
• /
• 대한약학회 2002년도 Proceedings of the Convention of the Pharmaceutical Society of Korea Vol.2
• /
• pp.312.2-312.2
• /
• 2002

The metal-ligand complex, ［Ru(phen)$_2$(dppz)]^{2＋}$ (phen = 1.10-phenanthroline, dppz = dipyrido［3.2-a:2', 3'-c］phenazine) (RuPD), was used as a spectroscopic probe for studying nucleic acid dynamics. The RuPD complex displays a long lifetime and a molecular light switch property upon DNA binding due to shielding of its dppz ligand from water. (omitted)

• Bulletin of the Korean Chemical Society
• /
• 제34권7호
• /
• pp.2086-2092
• /
• 2013

Two new high-nitrogen energetic compounds $ZTO{\cdot}2H_2O$ and $ZTO(phen){\cdot}H_2O$ have been synthesized (where ZTO = 4,4-azo-1,2,4-triazol-5-one and phen = 1,10-phenanthroline). The crystal structure, elemental analysis and IR spectroscopy are presented. Compound 1 $ZTO{\cdot}2H_2O$ crystallizes in the orthorhombic crystal system with space group Pnna and compound 2 $ZTO(phen){\cdot}H_2O$ in the triclinic crystal system with space group P-1. In $ZTO(phen){\cdot}H_2O$, there is intermolecular hydrogen bonds between the -NH group of ZTO molecule (as donor) and N atom of phen molecule (as acceptor). Thermal decomposition process is studied by applying the differential scanning calorimetry (DSC) and thermo thermogravimetric differential analysis (TG-DTG). The DSC curve shows that there is one exothermic peak in $ZTO{\cdot}2H_2O$ and $ZTO(phen){\cdot}H_2O$, respectively. The critical temperature of thermal explosion ($T_b$) for $ZTO{\cdot}2H_2O$ and $ZTO(phen){\cdot}H_2O$ is $282.21^{\circ}C$ and $195.94^{\circ}C$, respectively.

• 한국균학회지
• /
• 제32권2호
• /
• pp.119-124
• /
• 2004

쓴송이버섯으로부터 분리한 혈전용해효소(TSFE)의 활성은 11.42 U/mg이었으며, N-terminal amino acid 서열은 Ala-Thr-Tyr-Lys-Ile-X-Ser-Ala-Thr-His-Gln-X-X-Leu-Val로 지금까지 발표되지 않은 새로운 효소였다. MALDI-TOF와 ICP/MS로 분자량은 18788.25 Da이며, $Zn^{2+}$을 함유하는 금속효소임을 알게 되었다. 이 효소는 $40^{\circ}C$까지 열에 안정하고, 특히 합성된 기질 Lys pNA를 강하게 분해하였다. $Zn^{2+}$와 $Co^{2+}$에 의해 활성이 증가되고, EDTA, 1,10-phenanthroline, $Hg^{2+}$에 의해서는 활성이 완전히 소멸되었다. 이 효소는 섬유소원의 $A{\alpha}$ chain은 분해하지만, $B{\beta}$ chain과 ${\gamma}$ chain은 분해하지 못했다.

• 한국미생물·생명공학회지
• /
• 제14권2호
• /
• pp.169-174
• /
• 1986

Cytosine deaminase는 세균과 효모에서는 연구되었으나 비교적 진화가 진행된 생물인 곰팡이에서는 전혀 연구되어 있지 않았다. 곰팡이 중 특히. 효소 활성이 높은 Aspergillus fumigatus로부터 cytosine deaminase를 추출하여 부분 정제한 효소의 특성을 규명하였다. 곰팡이의 cytosine deaminase는 pH 5.5-8.0에서 비교적 안정하나, 열 안정성은 아주 낮은 효소였으며 pH 7.0과 30-35$^{\circ}C$에서 반응 최적 조건을 나타내며 활성화 에너지 값(Ea)는 13,240ca1/mol 이었다. 본 효소는 cytosine 뿐만 아니라 5-methylcytosine과 5-fluorocytosine을 기질로 이용하며 cytosine에 대한 km값은 1.53mM이며, 분자량은 32,000 이었다. Cytosine deaminase의 효소 활성은 Hg$^{2+}$, Pb$^{2+}$, Cd$^{2+}$, Fe$^{2+}$에 의하여 저해되며 1mM ATP와 UTP에 의해서도 저해되었다. 더우기 본 효소는 o-phenanthroline, p-chloromercuribenzoate에 의하여 저해되기도 했다.

• Applied Biological Chemistry
• /
• 제36권6호
• /
• pp.539-546
• /
• 1993

본 연구에서는 Cheddar 치즈의 숙성기간을 단축시키고 flavor를 증진시키기 위하여 Micrococcus sp. LL3를 치즈 제조시에 첨가할 목적으로 본 균주가 생성하는 aminopeptidase의 특성을 조사하였으며, 또한 본 효소를 정제하였다. L-Leucine-p-nitroanilide를 기질로 사용 하였을 때 본 효소의 최적온도와 pH는 각각 $30^{\circ}C$ 및 7.0이었다. 본 효소는 $50^{\circ}C$까지의 온도에서 10분간 방치하였을 경우에도 안정하였다. $Mg^{++}$ ion에 의해 본 효소의 활성이 촉진되었으나 $Hg^{++}$ ion과 EDTA나 1,10-phenanthroline에 의해서 효소활성이 거의 실활되어 metallopeptidase인 것으로 추정되었다. 본 효소의 기실 특이성은 광범위 하였으나, N-terminal amino acid로서 arginine을 함유한 peptide는 분해하지 못했다. 본 균주가 생성하는 aminopeptidase의 정제를 위하여 DEAE-Sephacel ion chromatography및 gel filtration을 실시하였으며, 이때 분자량 46,500의 효소를 얻을 수 있었다.

• 한국미생물·생명공학회지
• /
• 제26권5호
• /
• pp.420-426
• /
• 1998

Glutamic acid의 분해능이 뛰어난 aminopeptidase를 생산하는 세균을 토양으로부터 분리하였다. 이 균은 형태적 생리적 특성으로부터 Bacillus licheniformis로 동정되었다. 이 균을 최적 배지에 접종하고 37$^{\circ}C$에서 진탕배양한 후 균이 생산한 aminopeptidase를 ammonium sulfate 침전, Phenyl Sepharose CL-4B, Resource Q, Superose 12HR column을 통해 분리하여서 20.6%의 수율로 17.6배 정제된 glutamyl p-nitroanilide을 기질로 했을 때 9.2unit/mg의 순수효소를 얻었다. SDS-PAGE와 Native-PAGE로 부터 이 효소의 분자량이 42,000Da와 22,000Da으로 구성된 헤테로다이커로 약 64,000Da임이 밝혀졌고 효소의 등전점은 5.2로 나타났다. 이 효소의 반응 최적 온도는 55$^{\circ}C$, 반응최적 pH는 8.0이었고, EDTA와 1,10-phenanthroline에 의해서 효소활성이 저해되는 metalloenzyme으로 판명되었다.