효소적수식에 따른 정어리 myofibrillar protein의 특성변화를 연구하기 위하여 1/100량의 pepsin으로 $37^{\circ}C$. pH 1.65에서 각각 1, 4, 8, 12, 24시간 부분가수분해시킨 후 단백질의 물리화학적 및 기능적 특성을 검토하였다. 정어리 myofibrillar protein은 pepsin에 의하여 가수분해 1시간까지는 직선적으로 가수분해율이 증가되어 약 30%의 가수분해율을 나타내었고 가수분해 4시간에는 약 40%의 가수분해율을 나타내었으나, 그 이후에는 더 이상 가수분해되지 않아 가수분해 24시간에도 가수분해율은 크게 증가되지 않았다. 전기영동상은 분자량 40,000정도의 굵은 band는 큰 변화를 나타내지 않고 비교적 분자량이 큰 것으로 보이는 상층부의 몇몇 엷은 band와 분자량이 작은 하층부의 band가 가수분해가 진행되면서 소실되었다. 중간부위에 위치하는 몇몇 엷은 band는 가수분해시간이 지나면서 하나로 뭉쳐지는 듯한 경향을 나타내었다. Gel여과 pattern은 두개의 큰 peak와 세개의 작은 peak를 나타내 주고 있는데 가수분해 1시간에 작은 peak는 모두 사라지고 앞쪽의 큰 peak는 가수분해시간이 지남에 따라 점차 작아지고 뒷쪽의 큰 peak는 가수분해시간이 지남에 따라 점차 약간씩 뒤로 밀려가는 경항을 나타내었다. 유화활성과 유화용량은 pepsin 가수분해에 의하여 모두 감소되었으며 특히 유화용량은 가수분해 시간이 경과되면서 현저히 감소되어 가수분해 24시간에는 약 59%로 저하되었다. 유화활성은 가수분해기간중 큰 변화를 나타내지 않아 가수분해 24시간에도 약 94%의 유화활성이 유지되었다. 기포력은 크게 증가되어 가수분해 24시간에는 대조구의 1.9배나 증가되었다. 거품안 정성은 반대로 감소되어 가수분해 8시간에는 약 0.6배로 감소되었으나 그 이후에는 다시 증가되어 가수분해 24시간에는 약 0.8배로 감소율이 둔화되었다. 열응고성은 pepsin수식에 의하여 0.55 내지 0.69배로 감소되었으며 점도는 가수분해시간이 길어지면서 점차 증대되어 가수분해 24시간에는 약 1.36배 증대되었다. 흡수율은 현저히 떨어져 가수분해 1시간에 약 0.32배로 감소되었고 용해도는 현저히 커져 가수분해 1시간에 약 1.46배로 증대되었다. 그러나 그 이후에는 흡수율이나 용해도 모두 더 이상 큰 변화를 나타내지 않았다. 용해도의 pH의존성은, pH 5와 9부근에서 다소 낮은 용해도를 나타내었으며 pepsin수식에 의하여 이러한 경향은 가수분해 초기인 1시간에는 더욱 뚜렸이 나타났다가 가수분해 후기인 24시간에는 크게 둔화되는 양상을 나타내었다.
어육단백질을 이용한 새로운 식품소재개발을 목적으로 년간 약 20만톤이 어획되는 다획성 어류인 말쥐치육 단백질을 이용하여 plastein을 합성하였다. Plastein 합성을 위해 pepsin, $\alpha-chymotrypsin$, papain 및 protease을 이용한 말쥐치육 단백질의 가수분해 조건과 plastein 합성 반응 조건을 구명하였다. 가수분해 최적조건은 papain, pepsin, $\alpha-chymotrypsin$ 및 protease의 경우, 온도는 각각 $50^{\circ}C,\;40^{\circ}C,\;55^{\circ}C$ 및 $50^{\circ}C$, pH는 각각 6, 2, 7, 8, 가수분해 시간과 효소첨가농도는 papain과 protease 는 4시간, $0.5\%$, papain과 $\alpha-chymotrypsin$은 24시간, $1.0\%$였다. 이들중 경제성을고려하면 pepsin이 plastein 합성기질 제조에 적합한 것으로 판단되었다. Plastein 합성 최적조건으로서는 papain, pepsin, $\alpha-chymotrypsin$ 및 protease(from Streptomyces griseus)의 경우, pH는 각각 6, 4, 7, 6, 기질농도는 papain $50\%$, pepsin, $\alpha-chymotrypsin$ 및 prolease는 $40\%$였다. 온도는 4종의 효소 모두가 $50^{\circ}C$였다. Protease는 plastein 활성반응에 적합하지 않았다.
토양에서 작물에게 공급되는 질소를 알아내는 것은 토양과 환경을 보전하면서 농사를 지속적으로 영위하기 위하여 필수적이다. 토양의 질소 공급력은 질소 무기화 포텐셜 등과 같이 직접 측정을 하거나 토양 유기물 등을 이용하여 간접적인 추정으로 정하고 있다. 토양의 질소 공급력을 직접 측정하는 방법이 가장 좋은데 질소 무기화 포텐셜은 장기간에 걸쳐 실험을 해야 하기 때문에 실용적으로 사용하기 어렵고 토양중 무기태 질소는 존재하는 양이 적으면서도 행동이 복잡하여 질소공급력지표로 부적합하여 토양유기물을 이용하여 간접적으로 추정하는 방법이 많이 사용되고 있다. 본 연구는 단기적인 분석방법을 통하여 질소공급력을 알아낼 수 있는 방법을 찾기 위하여 우리나라 논과 밭 6점에 대하여 질소무기화포텐셜을 측정하고, 질소무기화포텐셜과 가장 관계가 갚은 pepsin분해 방법 조건을 설정하고, 이 방법을 토양이 최고 수량을 얻기 위하여 필요한 질소의 양과의 관계를 토양유기물함량과의 비교를 통하여 검증하였다. 논과 밭 토양 6점에 대하여 질소 무기화량을 정량한 결과 토양에서 공급하는 질소의 범위인 $63.1-156.2mg\;N\;kg^{-1}$으로 나타났다. Pepsin을 이용하여 분석하는 방법은 토양 5 g을 0.02% pepsin으로 $30^{\circ}C$에서 30분간 항온하고, 분해된 질소의 침출은 흔합 후의 농도가 2 M KCl이 되도록 하여 30분간 침출하여 아미노태 질소를 정량하는 방법으로 설정하였는데 여러 가지 무기태질소 분석방법보다 질소무기화포텐셜과 가장 높은 상관관계를 나타내었다. 이 방법은 최고수량을 얻기 위하여 필요한 질소량과의 관계에서 토양의 질소공급력 지표로 사용하고 있는 토양유기물보다 더 높은 상관관계를 나타내었다. 따라서 토양의 질소공급력을 정량할 수 있는 방법으로 pepsin을 이용한 토양질소 분해 방법을 이용할 수 있는 것으로 판단되었다.
Papain과 pepsin에 의한 부분 가수분해가 번데기 농축단백질의 기능적 특성에 미치는 영향을 검토하였다. TCA 가용성 질소량을 측정하여 얻은 가수분해 정도는 papain으로 10분과 60분간 처리한 결과 각각 10.23%와 19.17% 였으며 pepsin으로 10분과 60분간 처리한 경우는 각각 15.41%와 21.41%로 나타났다. 효소처리한 번데기 농축단백질의 질소 용해도는 실험한 pH 전범위에서 증가하였으며 특히 papain과 pepsin 모두 60분 처리한것이 10분간 처리한것 보다 높게 나타났다. 0.03M $CaCl_2$를 첨가한 결과 전반적으로 질소 용해도가 증가하는 경향을 나타내었다. 번데기 농축단백질의 겉보기 밀도는 papain으로 처리시 차이가 나타나지 않았으며 pepsin의 겨우는 다소 증가하는 경향이었다. 수분 흡수력의 경우 pepsin으로 10분간처리한것 이외에는 큰차이를 나타내지 않았으나 지방흡수력은 papain과 pepsin으로 부분 가수분해한 결과 전반적으로 증가하였다.
어육 단백질의 기능성을 개선하기 위해 정어리 분말단백질의 pepsin가수분해물을 이용하여 plastein을 합성하기 위한 반응조건을 검토하였다. plastein합성반응 최적조건으로서는 pepsin, ${\alpha}-chymotrypsin$, protease(from Aspergillus saitoi) 및 papain의 경우 PH는 각각 4, 7, 5 및 6, 기질농도는 pepsin과 ${\alpha}-chymotrypsin$의 경우 40%였으나 protease와 papain은 50%였다. 온도는 4종의 효소 모두가 $50^{\circ}C$였다. 기질의 가수분해도가 60%이상에서 plastin합성반응이 이루어졌으며, 가수분해도가 78.4% 이상이었을 때 plastein 생성량은 높았다.
리놀레산 과산화물이 펩신의 활성도에 미치는 영향을 실험한 결과 여러 온도와 pH 조건하에서 리놀레산 과산화물에 의해 펩신 활성도는 감소되었다. 또한, 각종 라디칼 소거제와 금속 이온 존재하에서 펩신 활성을 측정한 결과와 전기영동 결과에 비추에 볼 때 효소의 활성감소는 시스템내에 존재했던 라디칼에 의한 효소자체의 손상에서 비롯된 것으로 생각되었다.
This study was carried out to understand the activity of pepsin, the proteolytic enzyme, to octapeptide (angiotensin II) in the presence of various synthetic antioxidants as food additives. 1) Dibutyl hydroxy toluene, butyl hydroxyanisole and ethyl protocathechuate did not influence the inhibitory activity of pepsin an the octapeptide as a substrate, but sodium-L-ascorbate inhibited pepsin activity at above 100ppm. However sodium L-ascorbate was completely removed after 30 minutes. 2) Pepsin brought about a quick break up the octapeptide, Asp-Arg-Val-Tyr-Ile-His-Gly-Phe, by splitting the Gly-Phe and Val-Tyr bond. 3) The melting point of synthetized octapeptide was $209-212^{\circ}C$, chemical formula and molecula weight were $C_{43}H_{65}N_{13}O_{12}{\cdot}CH_3COOH{\cdot}H_2O$ and 956.05, respectively. 4) The amino acid mole ratio of synthetized octapeptide by acid hydrolysis were Asp:0.98, Arg: 1.02, Val: 1.00. Tyr: 0.95, Ile: 1.00, His: 1.03, Gly: 0.96, Phe: 1.00.
This study was carried out to examine that pepsin-hydrolyzed bovine lactoferrin has applicabilities which are market milk and dairy products. The stability of pepsin-hydrolyzed bovine apo-lactoferrin and the change of its antibacterial character has been studied under various method for pasteurization (LTLT; 65$^{\circ}C$ / 30min., HTST ; 75$^{\circ}C$ / 15sec., UHT ; 135$^{\circ}C$ / 3sec.) and pH Values (pH 2.0, pH 4.0, pH 6.8). The ehated samples were assayed for minimal bacteriocidal concentrations (MBCs) and bacteriocidal effect against E. coli. The results obtained were summarized as follows: After fractionation of pepsin-hydrolyzed bovine lactofeerin by gel filtration. several peptide fractions were found that had strong antibacterial activity. SDS-PAGE showed that the one of these fractions with strong antibacterial activity, which had a molecular mass a range of 30∼33KDa. The MBCs for pepsin-hydrolyzed bovine lactoferrin fraction No. 2 against E. coli required to cause complete inhibition of growth varied within the range of 200∼400 $\mu\textrm{g}$/ml, depending on heat treatments and pH conditions. The peptide fraction No. 2 showed strong bacteriocidal activity against E. coli at LTLT and HTST treatments under acidic pH conditions. and was reduced activity at UHT treatment under pH 6.8 condition.
The synthesis is described of new pepsin substrates of benzyloxycarbonyl-glycyl-L-tyrosyl-L-phenylalanyl-glycine ethyl ester and benzyloxycarbonyl-glycyl-L-tyrosyl-L-phenylalanyl-glycine for studies on the specificity of pepsin, and thin layer chromatographic examination of the peptides prepared showed the new substrates are homogeneous and also, same examination of the incubation mixtures showed that two synthetic substrates are cleaved by pepsin at the L-tyrosyl-L-phenylalanyl bond and hydrolysis of these substrates by pepsin is achieved without transpeptidation. It is found that synthetic peptides are moderately soluble with the amount of the substrate up to a concentration of 0.7 mM in aqueous sodium citrate buffers (0.04 M) in the pH range 1.8-4.0, thus obviating the necessity for the adding of an organic solvent in the assay mixture. The kinetic parameters for synthetic substrates are tabulated in the following table. The data in the table indicate that the susceptibility of synthetic peptides to peptic hydrolysis are relatively large and the change of the carboxyl-terminal group of synthetic substrate from glycine ethyl ester to glycine causes a small decrease in the susceptibility of the L-tyrosyl-L-phenylalanyl bond.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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