Lee, Da Young;Lee, Seung Yun;Kang, Hea Jin;Park, Yeonhwa;Hur, Sun Jin
Journal of Animal Science and Technology
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제62권6호
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pp.933-947
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2020
This study was conducted to develop an effective heparin extraction method by using low-cost and highly effective enzymes from six pig by-products (liver, lung, heart, stomach, small intestine, and large intestine), and analyze their bioavailability. Low-cost and highly effective enzymes (alkaline-AK and papain) and a common enzyme (trypsin) were used for the heparin extraction. The angiotensin I- converting enzyme (ACE) inhibitory activity and the antimicrobial activity of extracted heparin were analyzed to verify their bioavailability. The average amount of heparin extracted per kilogram of pig by-products was 439 mg from the liver, 127 mg from the lung, 398 mg from the heart, 261 mg from the stomach, 197 mg from the small intestine, and 239 mg from the large intestine. Various enzymes were used to extract heparin, and the amount of extracted heparin was similar. Based on 1 g of pig by-product, the enzymes trypsin, papain, and alkaline-AK could extract 1,718 mg, 1,697 mg, and 1,905 mg of heparin, respectively. Heparin extracted from pig by-products showed antihypertensive activity and antimicrobial activity against Staphylococcus aureus at low populations. These results indicated that heparin can be obtained from pig by-products at a low cost.
Hyeon-Ji Yoon;Gyu-Hyeon Park;Yu-Rim Lee;Jeong-Min Lee;Hyun-Lim Ahn;Syng-Ook Lee
한국식품저장유통학회지
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제30권3호
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pp.434-445
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2023
Hemp (Cannabis sativa L.) seeds have recently been attracting attention as a new high-value-added food material owing to their excellent nutritional properties, and research on the development of functional food materials using hemp seeds is actively progressing. This study aimed to evaluate the antioxidant properties of hemp seed protein hydrolysates. Protein hydrolysates were prepared from defatted hemp seed powder (HS) by enzymatic hydrolysis using five different proteases (alcalase, bromelain, flavourzyme, neutrase, and papain). 2,4,6-trinitrobenzene sulfonic acid (TNBS) assay and SDS-PAGE analysis revealed that HS showed a high degree of hydrolysis after treatment with each enzyme except papain. The total polyphenol content of the protein hydrolysates (<3 kDa) and the RC50 values obtained from two different antioxidant tests showed that alcalase hydrolysate (HSA) had a relatively high level of antioxidant capacity. In addition, treatment with HSA (25-100 ㎍/mL) significantly inhibited linoleic acid peroxidation. These results suggest that hemp seed protein hydrolysates are potential sources of natural antioxidants. Future studies will focus on the identification of active peptides from HSA.
Purpose: The purpose of this study is to induce artificial arthritis on rabbit TMJ by injecting collagenase. Materials and Methods: An experimental animal model of arthritis induced by surgical method or intraarticular injection of chemical agent like LDH, papain, ketorolac. Surgical method is complex and needs a long time in inducing arthritis. Intra-articular injection of chemical agent like LDH, papain, ketorolac is simple. But chemical agent like LDH, papain, ketololac needs multiple injections to induce arthritis and mechanism inducing arthritis was known. Collagenase destroys helical domain of type II collagen in extracellular matrix produced by chondrocyte and then induces arthritis. We injected collagenase (0.5, 1.0, 2.0 mg) into the temporomandibular joint of rabbit. In the control group saline was intra-articularly injected. The condylar cartilage, disk and synovia were histologically examined at 1, 2, 4, 6 weeks after the initiation of collagenase injections. Results: Four weeks after injection of 2.0 mg collagenase, we could see histologic change like arthritis. In other groups, we couldn't see arthritis-like change. Conclusion: In our study, we produce arthritis on temporomandibular joint of rabbit by using injection of collagenase in temporomandibular joint of rabbit. And this experimental osteoarthritis is a useful animal model.
대두 발효식품으로부터 분리 동정한 B. subtilis HS 25가 생산한 항균물질의 특성을 검토하였다. 열안정성을 검토한 결과, $100^{\circ}C$에서 10분 처리에서는 항균활성이 전혀 떨어지지 않았지만 15분 이상의 처리에서는 항균활성이 약간 떨어지는 경향을 보였다. pH 안정성은 pH $4.5{\sim}5.0$의 산성측보다 pH $7.42{\sim}12.0$까지의 알칼리 범위에서 안정된 항균활성을 유지하였다. 특히, E. coli 및 P. mirabilis에 대한 항균활성은 pH 12.0에서도 대조구와 거의 대등한 활성을 나타내었다. 최소저해농도는 E. coli가 5 mg/mL로 가장 낮았으며, P. mirabilis는 7.5 mg/mL, S. aureus, S. enteritidis, K. pneunoniae 및 V. parahaemolyticus 균주에서는 15mg/mL를 나타내었다. B. subtilis HS 25 균주가 생산한 항균물질을 E. coli, S. enteritidis 및 P. mirabilis에 각각 처리하였을 때 균체의 표면이 불규칙적으로 변형되어 심한 형태적 변화가 일어났음을 관찰할 수 있었다. B. subtilis HS 25균주가 생산한 항균물질은 papain에 의해서는 분해되지 않지만, A. orzae 유래의 protease과 pancreatin 및 pepsin의 효소에 의해서 완전히 분해되어 항균활성이 전혀 나타나지 않았다.
다양한 기능적 특성을 가지는 단백질 가수분해물의 개발을 위하여, casein, ISP, wheat gluten, gelatin의 4종류 단백질 기질을 alcalase, bromelain, papain, neutrase, trypsin 등의 효소를 이용하여 가수분해물을 제조하였다. 각 단백질에 대한 효소 분해과정을 확인하기 위하여 pH-stat 방법을 이용하여 시간에 따른 단백질 가수분해도(DH)를 측정하였고, 단백질 종류와 효소 종류에 의한 쓴맛 정도와 단백질 가수분해물의 용해성을 검토하고자 DH 10%에서 가수분해를 종결짓고, pH 6.5에서 각각의 용해성과 쓴맛을 NSI(nitrogen soluble index) 측정과 관능검사로 비교하였다. 시간에 따른 가수분해도는 단백질에 따라 다양하게 나타났으며, Casein, ISP, wheat gluten, gelatin의 순으로 높게 나타났다. 모든 단백질에서 alcalase의 가수분해도가 가장 높았으며, neutrase, bromelain, papain의 가수분해도는 비슷한 정도를 보였다. 그러나 trypsin의 경우는 casein에서는 매우 높았지만, ISP에서는 가장 낮았다. DH 10%에서 casein은 trypsin 가수분해물이, ISP와 gluten은 brolmelain과 neutrase 가수분해물이, gelatin의 경우 사용된 모든 효소 가수분해물이 쓴맛이 약하고 용해도가 높아 좋은 기질-효소 조합으로 선택될 수 있었다. 따라서 쓴맛이 적고 용해도가 높은 단백질 가수분해물은 가수분해도의 조절과 단백질과 효소 조합의 선택, 단백질 가수분해물의 농도 조절 등으로 얻을 수 있었다.
우렁쉥이 젓갈의 실용화를 위하여 적정 효소 및 숙성 조건을 토대로 하여 상온에서 $1{\sim}2$일간 숙성 시킨 후 저온 저장하였을 때의 젓갈의 품질 변화를 살펴본 결과는 다음과 같다. 1. 저온 저장중 아미노질소는 서서히 증가하였으나 식염 농도가 높은 것이 다소 낮았다. 휘발성염기질소도 서서히 증가하였는데 papain이나 protease-A를 첨가한 경우는 식염 $5\%$때 저장 30일경, $10\%$와 $15\%$의 경우는 약 40일경에 $35mg/100g$에 달하였다. Total creatinine의 변화는 저장 20일까지 증가한 후 감소하는 경향이었고 total carotenoid는 감소하는 경향이었다. 2. 저장중 환원당은 증가하였으며 복합효소인 protease-A를 첨가한 경우가 환원당 생성이 월등히 높았다. Glycogen은 감소하는 경향이었는데 특히 protease-A는 식염 $5\%$와 $10\%$를 첨가한 경우는 저장 30일경에 식염 $15\%$의 경우는 저장 40일경에 완전히 소실되었다. 저장중 갈변도는 큰 변화는 없었다. 3. 저온 저장중 관능 검사 결과 $0.1\%$ papain과 $0.1\%$ protease-A에 식염 $5\%$를 첨가한 경우 저장 30일경부터, 식염 $10\%$와 $15\%$를 첨가한 경우는 저장 40일경에 우렁쉥이 특유의 상큼한 향기와 맛이 퇴조하였다. 따라서 여러 가지 화학적 분석 결과와 관능적 품질 평가를 종합하여 볼 때 상온 숙성 후 저온 저장시 식염 농도에 따라 $20{\sim}40$일까지는 우렁쉥이 특유의 향기와 우렁쉥이 젓갈 특유의 맛을 유지할 수 있었으나 장기간의 연장을 위해서는 저장온도의 저하와 퇴색 방지를 위한 항산화제 또는 보장제를 보조적으로 첨가해야 할 것으로 생각된다.
키틴을 효소적인 방법으로 분해하여 키틴 올리고머를 생산할 수 있는 값싸고 안정적인 효소원을 확보하기 위하여 벼, 콩, 참다래, 아몬드, 조(粗)파파인 등의 식물체로부터 키틴분해효소를 탐색하였다. 왕겨, 콩껍질, 참다래의 외피 등에서 키틴분해효소의 활성이 나타났으며 껍질을 제거한 콩, 쌀기울, 백미, 탈지 대두분 등에서는 활성이 없었다. 이들 키틴분해효소는 exochitinase와 endochitinase 형태의 두종류 활성을 갖는 것이 관찰되었으며, 참다래와 조(粗)파파인에서 endochitinase의 활성이 높았다. pH의 영향은 exochitinase의 경우 효소원에 따라 $pH\;5{\sim}7$ 사이에서 최대활성을 나타내었고 endochitinase는 모두 pH 3과 $pH\;5{\sim}6$의 두 곳에서 최대활성을 나타내었다. 온도변화에 의한 exochitinase의 활성은 $50^{\circ}C$에서도 비교적 안정했다. 반면에 endochitinase는 종류에 따라 다양한 최적 온도를 갖는 것이 관찰되었다. 또한 이들 조효소는 키토산분해 활성을 갖고 있었으며 왕겨가 가장 높고 콩껍질, 참다래의 순서였다. 키틴을 이용한 키틴올리고머의 생산을 위한 가장 적합한 효소원으로는 exochitinase의 활성이 가장 적으며 endochitinase의 활성이 높은 조(粗)파파인이 가장 적합한 것으로 사료되었다.
본 연구에서는 참치 부산물을 활용한 항산화 신소재 개발의 가능성을 탐색하기 위해 부산물을 이용한 단백가수분해물 제조 및 항산화 활성을 평가하였다. 5종의 단백질 분해효소(alcalase, bromelain, flavourzyme, neutrase 및 papain)를 이용한 단백가수분해물 제조 시 12시간을 최적의 가수분해 시간으로 선정하였으며, 특히 alcalase, flavourzyme, neutrase의 가수분해도가 높게 나타났다. 이를 각 가수분해물의 수율과 비교하였을 때 유사한 경향임을 확인하였다. 각 효소제를 12시간 처리하여 제조한 단백가수분해물의 항산화 활성을 비교한 결과, TPF가 다른 가수분해물에 비해 유의적으로 높은 ROS(ABTS radical 및 H2O2) 소거 활성을 보이는 것으로 확인되었다. 또한 TPF는 hydroxyl radical에 의한 2-deoxy-D-ribose의 산화 및 linoleic acid의 과산화에 대해서도 우수한 억제 활성을 나타내었으며, 참치 가공부산물로부터 제조한 추출물, 밀웜 단백가수분해물 및 대두 단백가수분해물과의 ROS 소거 활성 비교 실험에서도 TPF가 상대적으로 우수한 활성을 보였다. 본 연구를 통해 참치 가공부산물을 이용한 항산화 소재개발 가능성을 확인할 수 있었으며, 본 연구 결과들은 수산가공부산물을 이용한 신규 생리활성 소재 개발용 기초연구자료로 활용될 수 있을 것으로 예상된다.
파인앱플 과실에서 추출된 Bromelain이 단백질연화 효소로서 이미 알려지고 있는 바이지마는 기의 경간에서 Bromelain을 추출하게 된것은 극히 최근의 일이며 미국의 Dole Hawaian Pine Apple Co.에 의하여 개척된것이 최초로서 기연구결과도 공식적문헌상에 발표되어 있지않다. 과실 Bromelain은 비록 기작용이 우수하다하여도 생산비 관계로 상품화에 곤란성이 있었던 것이다. 본 효소는 O.E.C. 농업국 Kopf 박사의 주선으로 구득한 것으로서 견사해서 및 정련에 있어서 이미 Papain 효소에 의한 성적이 발표된바 있으나 수제 효소로 인한 고찰을 최초인 듯하다. (중략)
The effect of cryopreservation on extracellular matrix was studied with the ultimate objective of permiting a prediction of the tendency of aorta conduit tissue to calcify following transplantation. Cryopreserved and fresh porcine aorta conduit tissues were extracted using guanidine-hydrochloride (Gdn-HCl) followed by sequential digestion of the tissues with collagenase, elastase, and papain. Glycosaminoglycans (GAGs) of the proteoglycans (PGs) were isolated and quantitated. Gdn-HCl extracted about 61% and 62% of the total GAG (proteoqlycan) material from cryopreserved and fresh tissues, respectively. Collagenasesolubilized proteoglycans from Gdn-HCl extracted tissue represented 20% and 13%, respectively, of the total GAGs present in cryopreserved and fresh tissues. Subsequent elastase hydrolysis of collagenase-digested tissue released about 11% of total GAGs from cryopreserved tissue and 16% from fresh tissue. The remaining 8%, from cryopreserved tissue, and 9%, from fresh tissue, of the total GAGs were obtained after using a papain hydrolysis. There was essentially no difference between fresh and cryopreserved tissues in the relative distribution of proteoglycans in the extracts and digestions except in the initial digestion step where more proteoglycans were obtained from collagenase solubilization of cryopreserved tissue than fresh tissue (p<0.05). The histologic status of the fresh and cryopreserved porcine aortic conduit did not differ markedly. The normal tissue architecture was not affected markedly by the cryopreservation procedure as neither alteration of elastic structure, fibrous proteins nor alteration of nuclear distribution or smooth muscle cell morphology was detected. Quantitative tissue mineral studies revealed that the mean calcium content of the cryopreserved aorta conduit tissue $(165{\pm}3\;{\mu}g/g\;wet\;tissue)$ was higher than that of the fresh tissue $(105{\pm}4\;{\mu}g/g\;wet\;tissue)$$(p<0.05)$. The mean phosphorus content was $703{\pm}35\;{\mu}g$ wet tissue from cryopreserved tissue and $720{\pm}26\;{\mu}g$ wet tissue from fresh tissue. The study indicates that there is no significant alteration in the distribution of PGs in properly cryopreserved tissue, but the total calcium level appears to be increased in tissue cryopreserved by the cryopreservation process used in this study.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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