• 한국생물공학회:학술대회논문집
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• 한국생물공학회 2003년도 생물공학의 동향(XII)
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• pp.414-418
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• 2003

50여종의 PVA 분해용 균주를 분리한 후 PVA 분해 실험을 통해 8종의 균주를 최종 분리하였으며, 이 중 2종의 균주를 동정하였다. 분리 균주의 PVA 분해율을 살펴보기 위하여 단일균주만을 이용한 실험과 단일균주들의 조합을 사용하여 실험을 진행하였는데, 단일균주를 사용했을 때는 최대 96%의 분해율을 얻었으며, 2 종의 조합을 사용했을 때는 최대 95%의 분해율을 얻어 단일균주만으로도 우수한 분해율을 얻을 수 있었다. 또한, 최종 분리균에서 PVA 분해효소를 분리하여 PVA 분해 실험을 진행한 결과 최고 78%를 보였다. 가장 우수한 분해능을 보인 2종을 동정하였는데, Paenibacillus sp.와 Microbacterium barkeri로 동정되었다.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제22권2호
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• pp.220-225
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• 2012

In batch culture for Poly(vinyl alcohol) (PVA)-degrading enzyme (PVAase) production by a mixed culture, higher pH (pH 7.5) was favorable for PVAase production at the prophase of cultivation, but lower pH (pH 7.0) was favorable at the anaphase. This situation was caused by the fact that the optimum pH for different key enzymes [PVA dehydrogenase (PVADH) and oxidized PVA hydrolase (OPH)] production is various. The activity and average specific production rate of PVADH reached the highest values at constant pH 7.5, whereas those of OPH appeared at pH 7.0. A two-stage pH control strategy was therefore developed and compared for its potential in improving PVAase production. By using this strategy, the maximal PVAase activity reached 2.05 U/ml, which increased by 15.2% and 24.2% over the fermentation at constant pH 7.5 and 7.0.

• KSBB Journal
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• 제21권1호
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• pp.54-58
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• 2006

본 연구의 목표는 새롭게 분리한 두 종의 균주 Microbacterium barkeri KCCM 10507과 Paenibacillus amylolyticus KCCM 10508 에서 분비되는 PVA 분해 효소의 특성을 알아보고자 하였다. 상기 두 종의 균주로부터 얻은 crude enzyme을 사용하여 PVA 분해 시험을 진행한 결과, SAO의 활성은 시험 시작 후2일 혹은 3일 후 최대를 보인 반면, BDH의 활성은 시험 내내 점차 증가하는 경향을 보였다 또한, 배지내에 PVA가 존재하면 이들 효소의 활성 이 유지되었으나, PVA가 배지에서 완전히 사라지게되면, PVA 분해 효소의 활성도 사라졌다. 배지에 다시 PVA를 주입하면 이들 효소의 활성이 다시 나타났다. 이 결과를 통해 상기 두 종의 효소는 PVA 분해와 밀접한 관계가 있음을 알 수 있었고, PVA는 SAO와 BDH의 활성에 의해 분해된다는 것을 알 수 있었다.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제11권6호
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• pp.928-933
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• 2001

Approximately 0.1 mg/ml of polyvinyl alcohol (PVA) was degraded by the growing cell, Brevibacillus laterospours, for 30 h, and 0.2 mg/ml of PVA was degraded by the cell-free extract that was isolated from Brevibacillus laterosporus. Approximately $0.29{\mu}g$/ml of acetic acid was produced from PVA by using the cell-free extract as a catalyst for 40 min. $V_{max}\;and\;K_m$ value of purified PAV-degradation enzyme was 3.75g/l and 2.75 g/l/min in reaction with EDTA and 3.99 g/l and 2.98 g/l/min in reaction without EDTA, respectively. Molecular weight of the purified enzyme determined by SDS-PAGE was 63,000 Da. Alcohol dehydrogenase and aldehyde dehydrogenase activities were qualitatively detected on a native acrylamide gel by an active staining method, indicating the existence of the metabolic pathway to use PVA as a substrate.