• BMB Reports
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• 제41권5호
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• pp.408-413
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• 2008

Pyridoxal-5'-phosphate phosphatase (PLPP) catalyzes the dephosphorylation of pyridoxal-5'-phosphate (PLP). A human brain PLPP gene was fused with a PEP-1 peptide and produced a genetic in-frame PEP-1-PLPP fusion protein. The purified PEP-1-PLPP fusion protein was efficiently transduced into PC12 cells in a time- and dose-dependent manner when added exogenously to culture media. Once inside the cells, the transduced PEP-1-PLPP fusion protein was stable for 36 h. The concentration of PLP was markedly decreased by the addition of exogenous PEP-1-PLPP to media pretreated with the vitamin $B_6$ precursors; pyridoxine, pyridoxal kinase and pyridoxine-5'-phosphate oxidase into cells. The results suggest that the transduction of the PEP-1-PLPP fusion protein can be one mode of PLP level regulation, and to replenish this enzyme in the various neurological disorders related to vitamin $B_6$.

• 한국세라믹학회지
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• 제36권2호
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• pp.186-192
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• 1999

+325~-200 mesh의 합성 뮬라이트에 평균입경 9.1$\mu\textrm{m}$의 장석을 첨가하여 무가압분물충전성형법으로 성형한후 1200~140$0^{\circ}C$에서의 치밀화 거동을 관찰하였다. 적절한 성형강도를 얻기 위해 충전된 분말내로 PVA 4% 결합제 용액을 침투시켰다. 가소성을 얻기 위한 점토없이 성형이 가능한 무가압분말충전성형법에 의해 제조된 성형체를 열처리하는 경우, 기존의 방법처럼 점토의 상전이로 인한 결함발생이 없었으며 장석의 용융에 의해 치밀한 미세구조를 얻을 수 있었다. 장석 첨가량이 30%인 시편의 경우 130$0^{\circ}C$에서 4시간 동안 소결했을 때 흡수율 0, 기공율 1% 미만의 치밀한 미세조직을 얻을 수 있었다. 그러나 그 이상의 유지시간이나, 140$0^{\circ}C$ 이상의 소결온도에서는 뮬라이트의 거대 입성장이 일어났다.

• 생명과학회지
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• 제18권4호
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• pp.585-589
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• 2008

Actin cytoskeleton rearrangement를 조절하는 cofilin은 인산기가 제거되면서 활성화되는데 이를 담당하는 효소가 chronophin이다. 이 효소는 비타민 $B_6$의 활성형태인 pyridoxal 5'-phosphate (PLP)의 세포 내 농도를 조절하는 PLP phosphatase로도 알려져 있다. Chronophin은 cap 도메인과 core 도메인을 갖는 HAD family에 속하는 phosphatase이며 다른 HAD phosphatase와 같이 기질결합을 위해 cap 도메인과 core 도메인 사이의 활성부위가 노출되는 열린 형태로의 전환이 있을 것으로 추정되었다. 이전의 밝혀진 chronophin/PLPP의 결정구조에서는 단백질의 결정화과정이 산화된 상태에 이루어졌기에 cap 도메인의 C91과 core 도메인의 C221 사이에 disulfide bond가 있었으며 이것이 cap 도메인과 core 도메인사이의 움직임을 막고 있었다. 본 연구에서는 환원된 상태의 chronophin의 결정체를 얻어 chronophin의 구조를 규명하였다. 환원된 상태의 chronophin의 구조에는 C91과 C221간의 disulfide 결합은 없었으나 산화된 상태와 동일한 닫힌 형태이었으며 국부적인 core 도메인의 움직임이외에는 core 도메인과 cap 도메인의 구조에는 변화가 없었다. 이는 chronophin이 기질이 없는 상태에서 닫힌 형태로 유지되는 것이 disulfide bond에 의한 것이 아님을 의미하며 세포 내의 환원된 상태에서도 닫힌 구조를 유지함으로서 높은 기질 특이성을 보여줄 것임을 암시한다.