• 한국양식학회지
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• 제21권2호
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• pp.63-69
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• 2008

본 연구에서는 담수적응 감성돔 Acanthopagrus schlegeli의 아가미로부터 전장의 PRLR cDNA를 분리하였다. 감성돔 PRLR은 1,611개의 염기로 구성되어져 있었으며, 536개의 아미노산을 암호화하고 있었다. 염분 변화에 따른 감성돔의 삼투압 조절 능력을 알아보기 위하여 RT-PCR을 이용하여 삼투압 조절기관인 아가미, 신장 및 장에서 PRLR mRNA의 발현량의 변화를 조사하였다. 아가미와 장에서 PRLR mRNA의 발현은 10 psu 해수에서 유의하게 높게 나타났으며, 완전한 담수 환경에서는 감소하는 경향을 나타내었다. 그러나, 신장에서는 PRLR mRNA의 발현량의 변화가 관찰되지 않았으며, 담수에 적응시 혈장 삼투질 농도 및 $Na^+,\;Cl^-$ 이온 농도 또한 감소하는 경향을 나타내었다. 따라서, 본 연구의 결과를 통해 PRLR이 감성돔의 담수적응시 삼투압 조절 기관에서 호르몬의 조절과 관련한 중요한 역할을 담당하고 있을 가능성과 저염분 환경에서 감성돔의 고삼투압 조절 능력을 향상시키는 역할을 하고 있을 것으로 사료된다.

• 한국어병학회지
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• 제14권1호
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• pp.31-36
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• 2001

해수에 적응된 뱀장어, Anguilla japonica의 장 세포막으로부터 새로운 clonidine의 결합부위가 있음이 밝혀졌다. Clonidine의 특이적인 결합부위는 적어도 2개의 부위 (high affinity $K_d=1.4{\pm}0.3$ nMn= 5, low affinity $K_d=175{\pm}34$ nM)를 가지고 있었다. 2nM [$^3H$]clonidine의 특이적인 결합은 $20^{\circ}C$, pH 7.5에서 최적 결합능을 가지고 있었고, 라벨되지 않은 clonidine에 의해 가역적인 반응을 보였다. 이러한 결합은 adrenaline, yohimbine과 rauwolscine에 의한 저해능은 약하였다. 그리고 대부분의 결합부위는 $\alpha_2$-adrenoceptor와는 상이하였다. Clonidine의 특이적인 결합은 다양한 imidazoline/guanidinium약물에 의해 억제되었다. Competition 실험의 결과, 2nM[$^3H$]clonidine의 치환 rank order는 다음과 같다. guanabenz > cirazoline = naphazoline=UK14,304= ST587 $\geq$ clonidine $\geq$ idazoxan = RX821002 = tolazoline > ST93 = oxymetazoline = amiloride = ST91 > yohimbine = efaroxan = rauwolscine $\geq$ adrenaline = ST567 = histamine = agmatine. 이러한 순서는 포유류에 분류된 imidazoline receptorl($I_1$), imidazoline receptor 2($I_2$) 및 imidazoline/guanidinium receptive sites(IGRS)형태와는 틀리기 때문에 새로운 imidazoline receptor라고 생각된다. 지금까지 보고된 포유류의 세포와 조직에서 IGRS의 생리학적인 역할은 명확하지 않지만, 해수뱀장어 장은 IGRS의 세포에 있어서의 역할 그리고 IGRS의 내인성(內因性) ligand가 무엇인가에 대한 좋은 모델이 될 수 있다고 생각되어진다.