발아효모 Saccharomyces cerevisiae의 핵공단백질인 Nic96 단백질과 유사성을 보이는 분열효모 Schizosaccharomyces pombe의 Nup97의 기능과 세포 내 위치를 조사하였다. nup97을 과 발현시켰을 때는 생장과 $poly(A)^{+}$ RNA의 분포에 별다른 이상을 보이지 않았다. 하지만, $kan^{r}$ 유전자를 이용하여 제작한 ${\Delta}nup97$ 결실돌연변이는 nup97의 발현이 억제되면, $poly(A)^{+}$ RNA가 핵 안에 축적되었고 비정상적인 DNA 분포를 보였으며 결국 생장하지 못했다. 한편, Nup97p의 N말단 또는 C말단에 GFP를 붙인 Nup97-GFP 융합단배질의 세포 내 위치를 확인하고자 하였다. 이러한 융합단백질들이 ${\Delta}nup97$ 결실돌연변이의 생장결함을 정상적으로 상보하는 것을 확인하고, nup97-GFP 유전자를 염색체의 nup97 유전자 위치에 삽입한 균주를 제작하였다. 자신의 프로모터에서 발현된 Nup97-GFP 융합단백질은 정상적인 기능을 보였으며, 핵막 주위에 점점 이 위치하였다. 이와 같은 결과들은 Nup97 단백질 역시 핵공단배질로 mRNA의 핵에서 세포질로의 이동에 중요하다는 것을 시사한다.
In patient with Zollinger-Ellison syndrome, it is difficult to localize gastrinoma because the tumor is frequently small and multiple. However, accurate localization of the tumor is important for the treatment Among various imaging modalities, somatostatin receptor scintigraphy (SRS) has been recognized to be the most sensitive tool for the detection of neuroendocrine tumors such as gastrinomas based on the presence of high-affinity binding sites for somatostatin. Recently, we experienced a case of Zollinger-Ellison syndrome caused by gastrinomas which was localized by SRS. This is the first case report of gastrinoma detected by SRS in Korea. SRS can facilitate tumor detection in patient with Zollinger-Ellison syndrome and should be considered as the first-line diagnostic method in the early course of the disease.
목적 : 전초림프절 스캔과 전초림프철 생검은 유방암 환자에서 액와림프절 전이를 인지하기 위한 표준화된 방법으로 사용되게 되었지만, 표준화된 방사성의약품은 마련되어 있지 않다. 액와림프절 전이를 인지하기 위한 전초림프절 검사에 있어서 본 연구에서는 Tc-99m Tin-colloid와 Tc-99m Phytate의 결과를 비교하여 보았다. 대상 및 방법: 본 연구에서는 2001년에서 2008년까지 유방암으로 수술을 시행했던 381명의 환자를 대상으로 하였다. 349명의 환자는 Tc-99m Tin-colloid (37-185MBq) 0.8ml를 유륜하로 주사하였다. 33명의 환자는 Tc-99m Phytate (37-185 MBq) 0.8 ml를 유륜하로 주사하였다. 앉은 자세에서 림프신티그라피가 시행되었고, 수술 중에 감마프로브로 전초림프절을 발견하였다. 결과: Tc-99m Tin-celloid로 검사를 시행한 전체 349명의 환자 중에서 312명(89.4%)이 림프신티그라피에 의해 전초림프절이 발견되었고, 304명(87.1%)이 감마프로브에 의해 전초림프절이 발견되었다. 전날검사를 시행한 전체 33명의 환자 중에서 32명(97.0%)이 림프신티그라피에 의해 전초림프절이 발견되었고 33명(100%)이 감마프로브에 의해 전초림프절이 발견되었다. Tc-99m Phytate에 의한 림프신티그라피와 감마프로브에 의한 전초림프절 발견율은 Tc-99m Tin-celloid와 비교하여 통계학적으로 유의하게 높았다 (p<0.05, P<0.05). 결론: 유방암 환자에서 전초림프절을 발견하는데 있어 Tc-99m Phytate가 Tc-99m Tin-colloid보다 더 좋은 선택일 것이다.
Sharif, Syeda Ridita;Lee, HyunSook;Islam, Md. Ariful;Seog, Dae-Hyun;Moon, Il Soo
Molecules and Cells
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제38권5호
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pp.402-408
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2015
Protein O-GlcNAcylation, dictated by cellular UDP-N-acetylglucosamine (UDP-GlcNAc) levels, plays a crucial role in posttranslational modifications. The enzyme GlcNAc kinase (NAGK, E.C. 2.7.1.59) catalyzes the formation of GlcNAc-6-phosphate, which is a major substrate for the biosynthesis of UDP-GlcNAc. Recent studies have revealed the expression of NAGK in different types of cells especially in neuronal dendrites. Here, by immunocytochemistry (ICC) and immunonucleochemistry (INC) of cultured rat hippocampal neurons, HEK293T and GT1-7 cells, we have showed that NAGK immuno-reactive punctae being present in the nucleoplasm colocalized with small nuclear ribonucleoprotein-associated protein N (snRNPN) and p54NRB, which are speckle and paraspeckle markers, respectively. Furthermore, NAGK IR cluster was also found to be colocalized with GTF2H5 (general transcription factor IIH, polypeptide 5) immuno reactive punctae. In addition, relative localization to the ring of nuclear lamin matrix and to GlcNAc, which is highly enriched in nuclear pore complexes, showed that NAGK surrounds the nucleus at the cytoplasmic face of the nuclear outer membrane. By in situ proximity ligation assay (PLA) we confirmed the colocalization of NAGK with snRNPN in the nucleus and in dendrites, while we also verified the interactions of NAGK with p54NRB, and with GTF2H5 in the nucleus. These associations between NAGK with speckle, paraspeckle and general transcription factor suggest its regulatory roles in gene expression.
A 63-year-old male who had subtotal gastrectomy for early gastric cancer three months ago underwent Tc-99m bone scintigraphy for the evaluation of skeletal metastases. He had no symptoms such as fever, tenderness, or wound discharge. On physical examination, the surgical scat along the midline of the upper abdomen had keloid formation and there was no radiographic evidence of calcification. Bone scintigraphy (Fig. 1A & 1B) demonstrated all unusual linear increased uptake along the midline of the upper abdomen that corresponded to the,skin incision for subtotal gastrectomy. Usually, an incisional scar will not be visualized in Tc-99m methylene diphosphate (MDP) scintigraphy beyond two weeks after surgery.$^{1)}$ Upon reviewing the literature, there were only a few reports where localization of Tc-99m MDP in surgical scars were found two months after surgery.$^{2)}$ It was also reported that a few cases with Tc-99m MDP uptake in the keloid scar developed after surgery. Although there are several potential mechanisms that may explain the uptake of Tc-99m MDP in scar tissue, the primary mechanism in older scars is suggested to be a result of pathological calcification.$^{2)}$ Siddiqui et al$^{3)}$ suggested it could be due to microscopic calcification in small resolving hematomas. However, the primary mechanism in keloid scar is not well-known. We should obtain oblique or lateral views to differentiate the uptake in healing surgical scars from the artifactual uptake.
Phuong, Tam Thi Thanh;An, Jieun;Park, Sun Hwa;Kim, Ami;Choi, Hyun Bin;Kang, Tong Mook
The Korean Journal of Physiology and Pharmacology
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제23권6호
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pp.539-547
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2019
Anoctamin 5 (ANO5)/TMEM16E belongs to a member of the ANO/TMEM16 family member of anion channels. However, it is a matter of debate whether ANO5 functions as a genuine plasma membrane chloride channel. It has been recognized that mutations in the ANO5 gene cause many skeletal muscle diseases such as limb girdle muscular dystrophy type 2L (LGMD2L) and Miyoshi muscular dystrophy type 3 (MMD3) in human. However, the molecular mechanisms of the skeletal myopathies caused by ANO5 defects are poorly understood. To understand the role of ANO5 in skeletal muscle development and function, we silenced the ANO5 gene in C2C12 myoblasts and evaluated whether it impairs myogenesis and myotube function. ANO5 knockdown (ANO5-KD) by shRNA resulted in clustered or aggregated nuclei at the body of myotubes without affecting differentiation or myotube formation. Nuclear positioning defect of ANO5-KD myotubes was accompanied with reduced expression of Kif5b protein, a kinesin-related motor protein that controls nuclear transport during myogenesis. ANO5-KD impaired depolarization-induced $[Ca2^{+}]_i$ transient and reduced sarcoplasmic reticulum (SR) $Ca^{2+}$ storage. ANO5-KD resulted in reduced protein expression of the dihydropyridine receptor (DHPR) and SR $Ca^{2+}-ATPase$ subtype 1. In addition, ANO5-KD compromised co-localization between DHPR and ryanodine receptor subtype 1. It is concluded that ANO5-KD causes nuclear positioning defect by reduction of Kif5b expression, and compromises $Ca^{2+}$ signaling by downregulating the expression of DHPR and SERCA proteins.
두경부의 악성 종양의 진단에서 $^{99m}Tc$-(V)-DMSA 영상술은 비교적 높은 양성율을 보여 주었고 (Planar 65%, SPECT 90%), 원격 전이부위의 영상진단에도 도움이 되었다. 그러나 $^{99m}Tc$-(V)-DMSA는 두경부의 양성 병변에도 섭취가 될 수 있어, 판독 시 임상검사 및 다른 영상소견과의 비교검토가 필요할 것으로 판단된다.
돼지생식기호흡기증후군 바이러스를 구성하고 있는 뉴클레오캡시드(N) 단백질은 다양한 기능을 가지고 있는 basic 단백질로써 또한 아직까지 밝혀지지 않은 역할을 하는 serine 인산화 단백질로 알려져 있다. 먼저 바이러스가 복제되는 동안 뉴클레오캡시드 단백질 인산화가 어떤 생물학적 역할을 하는지에 대한 이해를 하기 위하여 mutagenesis 방법으로 단백질 내 모든 serine 잔기들을 alanine으로 대체하여 변이 뉴클레오캡시드 단백질을 구축하였다. 이 재조합 뉴클레오캡시드 단백질은 비인산화 단백질로 확인되었고 이는 뉴클레오캡시드 단백질 인산화에 serine 잔기들이 중요한 역할을 한다는 것을 증명하였다. 돼지 생식기호흡기증후군 바이러스 뉴클레오캡시드 단백질은 세포핵 내 이동과 N-N dimer 형성 등의 특이적인 생물학적 특성들을 보유하고 있으며 이들 각각은 바이러스 감염 시 중요한 역할들을 하는 것으로 알려져 있다. 따라서 본 연구에서는 이 두 가지 뉴클레오캡시드 단백질의 특성들이 인산화 여부에 의해 조절되는지 살펴보았다. 하지만 본 연구의 결과들은 비인산화된 뉴클레오캡시드 단백질이 여전히 transfection된 세포의 핵 또는 핵인에서 발현되었고 더욱이 뉴클레오캡시드 자신과 dimer 형성을 할 수 있었다는 것을 보여주었다. 결론적으로 돼지 생식기호흡기증후군 바이러스 뉴클레오캡시드 단백질의 세포핵 내 수송 및 oligomerization 특성들은 인산화 비의존성으로 조절되는 것으로 보여 진다. 아마도 이 인산화 작용은 뉴클레오캡시드 단백질의 RNA-binding 특성등과 같은 다른 수준의 조절과 관련이 있는 것으로 추측되어 진다.
옥신은 식물의 생장과 발달 과정에서 중요한 조절자로서 기능한다. 옥신 신호전달 과정은 3개의 주요 옥신 반응 전사인자인 Auxin/indole-3-acetic acid (Aux/IAA), Gretchen Hagen 3 (GH3), 그리고 small auxin up RNA (SAUR) 유전자에 의해 조절된다. 특히, Aux/IAA는 옥신 신호에 반응하여 빠르게 축적되는 수명이 짧은 핵 단백질이다. 이 실험에서 우리는 현사시 나무(Populus alba ${\times}$ P. glandulosa)로 부터 PagAux/IAA1 유전자를 분리하고 발현 특성을 분석하였다. PagAux/IAA1 cDNA는 4개의 보존된 도메인과 2개의 nuclear localization sequence (NLS)을 포함한 200개의 아미노산을 암호화하고 있다. Southern blot 분석으로 현사시나무 genome에 PagAux/IAA1 유전자가 single copy로 존재하는 것을 확인하였다. PagAux/IAA1 유전자는 잎과 꽃에서 특이적으로 발현되었다. 그리고 PagAux/IAA1 유전자는 현탁배양세포의 생장 과정에서 초기 지수생장기에 발현되었다. PagAux/IAA1 유전자의 발현을 분석한 결과, 건조와 염 스트레스 및 식물호르몬인 ABA 처리에 의해 발현이 감소된 반면 저온 스트레스, 형성층의 세포 분열 과정 그리고 식물호르몬인 GA와 JA 처리에서 발현이 증가하였다. 따라서 PagAux/IAA1 유전자가 현사시나무에서 저온 스트레스 반응뿐 아니라 생장 과정에 관여할 것으로 판단된다.
본 연구는 간질 병소의 국소화에 있어 발작기 및 발작간 뇌스캔의 정확도를 알아보고 발작기 뇌 스캔에서 나타나는 간질 확산이 정확한 간질 병소를 국소화 하는데 어떠한 영향을 미치는가에 대하여 알아보고자 하였다. 15명의 복잡 부분 발작 환자를 대상으로 하였으며, 간질 병소의 최종적인 국소화는 두피 및 발작 뇌파, 피질 뇌파, 자기 공명 영상, 임상양상 및 병리 소견을 종합한 근거로 하였다. 발작기 뇌스캔은 뇌파상 발작 중 또는 환자가 aura를 호소할 때 Tc-99m HMPAO 20mCi(740 MBq)를 정맥주입후 시행하였으며 발작간 뇌스캔은 발작기 뇌스캔 후 3일 이내 임상적으로 발작 증상이 없는 기간에 시행하였다. 간질 병소는 우측 측두엽이 8예, 좌측 측두엽이 6예, 측두엽 이외의 기원이 1예 였다. 발작기 뇌스캔상, 모두 11예(73.3 %)에서 단발성 또는 다발성 섭취 증가가 간질 병소 및 간질확산 부위에서 관찰되었으며, 간질 병소에만 국한된 섭취 증가는 4예(26.7%)에 불과 하였다. 발작간 뇌스캔에는 모두 11예(73.3 %)에서 간질 병소에만 섭취가 감소되었다. 자기 공명 영상에서는 8예(53.3 %)에서 hippocampal sclerosis를 포함한 간질 병소가 확인되었다. 본 연구로 복잡 부분 발작 환자에서, 간질 확산이 발작기 뇌 스캔 중 자주 관찰됨을 알 수 있었으며, 이러한 간질 확산에 따른 다발성 방사능 섭취가 발작기 뇌스캔상, 간질 병소의 국소화에있어 한계가 있음을 결론 내릴 수 있었다.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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