Dinitrophenol is preventing cells from making energy for growth and it has been suggested that pH may be important in mitigating effects of uncouplers. The effect of pH on toxicity of dinitrophenol at high concentration was investigated, over a pH range of 5.7 to 8.7. DNP inhibition was found to be strongly dependent on mixed liquor pH. The DNP degradation rate was highest in the pH range of 7.0 to 7.8; at pH 6.0 degradation of 0.41 mM dinitrophenol was significantly inhibited; at pH <5.7, dinitrophenol degradation was completely inhibited after approximately 25% of the dinitrophenol was degraded. However no significant effect of pH variation was seen on glucose uptake by the activated sludge mixed culture.
From several industrial wastewaters, 14 bacterial strains which degrade benzene, toluene, o-xylene, m-xylene, or p-xylene (BTX) were obtained. These strains were characterized as to their species composition and the substrate range, kinetic parameters and the substrate interactions were investigated. Although BTX components have a similar chemical structure, isolated strains showed different substrate ranges and kinetic parameters. None of the strains could degrade all of BTX components and most of them showed an inhibition (Haldane) kinetics on BTX, BTX mixtures were removed under inhibitory substrate interactions with variation in the intensity of inhibition. For a complete degradation of BTX, a defined mixed culture containing three different types of patyways was constructed and all of the BTX components were simultaneously degraded with the totla removal rate of 225.69 mg/g biomass/h Judging from the results, the obtained mixed culture seems to be useful for the treatment of BTX-contaminated wastewater or groundwater as well as for the removal of BTX from the contaminated air stream.
The $NAD^+$-specific activity of a dual coenzyme-specific isocitrate dehydrogenase (IDH; EC 1.1.1.41) from the primitive fungus Pythium ultimum was investigated to elucidate the regulatory factors that may influence the intracellular distribution of carbon and the availability of intermediates, e.g. citrate, for fatty acid synthesis. Inhibition of $NAD^+$-IDH activity by diphospho- and triphosphonucleotides (ATP, ADP, and GTP) reflected the sensitivity of this enzyme to cellular energy charge even though monophosphonucleotides (AMP and GMP) had little effect on activity. NADPH, but not NADH, substantially inhibited $NAD^+$-IDH activity, showing noncompetitive inhibition with isocitrate. Oxalacetate and ${\alpha}$-ketoglutarate showed competitive inhibition with isocitrate, while citrate and cis-aconitate showed mixed-noncompetitive inhibition with isocitrate. Inhibition by these substances ranged from 29 to 46% at 10 mM. The inhibitory effect of oxalacetate was increased synergistically by glyoxylate, which alone caused 31% uncompetitive inhibition at 10 mM, and a mixture of the two substances at 1 mM each showed 98% inhibition of $NAD^+$-IDH activity. The regulation of $NAD^+$-IDH in Pythium ultimum seems to be a complex process involving mitochondrial metabolites. The addition of glyoxylate (3 mM) and oxalacetate (3 mM) to the culture medium resulted in the production of 49% more lipid by P. ultimum.
Bui, Huyen T.T.;Dang, Trung-Dung;Le, Hang T.T.;Hoang, Thuy T.B.
Journal of Electrochemical Science and Technology
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제10권1호
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pp.69-81
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2019
The corrosion inhibiting mechanism of Vietnam orange peel essential oil (OPEO) for mild steel in 1 N HCl solution was investigated elaborately. Corrosion inhibition ability of OPEO was characterized by electrochemical polarization, electrochemical impedance spectroscopy (EIS), and weight loss method. In the corrosive solution, OPEO worked as a mixed inhibitor and the inhibition efficiency of OPEO increased with the increase of its concentration. High inhibition efficiencies over 90% were achieved for the concentration of 3 - 4 g/L OPEO, comparable to that of 3.5 g/L urotropine (URO), a commercial corrosion inhibitor for acid media used in industry. By using adsorption isotherm models (Langmuir, Temkin and Frumkin), thermodynamic parameters of adsorption were calculated. The obtained results indicated physical adsorption mechanism of OPEO on the steel surface. The components responsible for the corrosion inhibition activity of OPEO were not only D-limonene, but also other compounds, which contain C=O, C=C, O-H, C-O-C, -C=CH and C-H bonding groups in the molecules.
Park, Tae-Young;Lim, Yun Kyong;Kim, Jin-Hee;Lee, Dae Sung;Kook, Joong-Ki
International Journal of Oral Biology
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제46권1호
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pp.45-50
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2021
This study evaluated the antimicrobial activity of Endoseal TCS, an mineral trioxide aggregate-based root canal sealer, mixed with water-soluble mangostin derivatives (WsMD) of Garcinia mangostana L. (mangosteen) ethanol extract against Enterococcus faecalis and Staphylococcus aureus. The antibacterial activity of Endoseal TCS mixed with WsMD against three strains of E. faecalis and three strains of S. aureus was performed using agar diffusion test. The data showed that Endoseal TCS mixed with 0.115% WsMD had a zone of inhibition of 0.7 ± 0.2-2.4 ± 0.1 mm. The results suggest that Endoseal TCS mixed with WsMD of Garcinia mangostana L. ethanol extract is useful as a root canal sealer with antibacterial activity against E. faecalis and S. aureus.
Inhibition performance of Lornoxicam & Tenoxicam against corrosion of carbon steel in 1M $H_2SO_4$ solutions was investigated by weight loss, potentiodynamic polarization and electrochemical impedance spectroscopy (EIS) measurements. The inhibition efficiency increased with increasing inhibitor's concentration, but decreased with increase in temperature. Potentiodynamic polarization curves showed that, the inhibitors were of mixed type. The apparent activation energy ($E^*_a$) and other thermodynamic parameters for the corrosion process have also been calculated and discussed. The inhibition of carbon steel corrosion is due to the adsorption of the inhibitor molecules on the surface, which follows Temkin adsorption isotherm. The mechanism of inhibition was discussed in the light of the chemical structure of the undertaken inhibitors.
Fouda, Abd El-Aziz S.;Nazeer, Ahmed Abdel;Saber, Ahmed
대한화학회지
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제58권2호
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pp.160-168
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2014
The electrochemical behavior and corrosion inhibition of zinc in 0.5 M $H_2SO_4$ in the absence and presence of some chromones has been investigated using weight loss, potentiodynamic polarization, electrochemical impedance spectroscopy (EIS) and electrochemical frequency modulation (EFM) techniques. The presence of these investigated compounds in the corrosive solutions decrease the weight loss, the corrosion current density, and double layer capacitance but increases the charge transfer resistance. Polarization studies were carried out at room temperature, and showed that all the studied compounds act as mixed type inhibitors with a slight predominance of cathodic character. The effect of temperature on corrosion inhibition has been studied and the thermodynamic activation and adsorption parameters were determined and discussed. The adsorption of the investigated compounds on zinc was found to obey Langmuir adsorption isotherm.
Potentiodynamic polarization, EIS measurements, quantum chemical calculations, and molecular dynamic simulations were used to investigate the corrosion behavior of mild steel in 0.5 M aqueous hydrochloric acid medium in the presence or absence of nystatin drug. Potentiodynamic tests suggested that this molecule could act as a mixed inhibitor due to its adsorption on the mild steel surface. The objective of this study was to exploit theoretical calculations to gain a better understanding mechanism of inhibition. Calculating the adsorption behavior of the investigated molecule on Fe (1 1 0) surface was accomplished using Monte Carlo simulation. Molecules were also investigated using Density Functional Theory (DFT), specifically PBE functional, in order to identify the link between molecular structure and corrosion inhibition behavior of the compound under investigation. Adsorption energies between nystatin and iron were estimated more accurately by utilizing Molecular Mechanics calculation with Periodic Boundary Conditions (PBC). Estimated theoretical parameters significantly assisted our understanding of the corrosion inhibition mechanism exhibited by this molecule. They were found to be in accord with experimental results.
Raseda, Nasrin;Hong, Soonho;Kwon, O Yul;Ryu, Keungarp
Journal of Microbiology and Biotechnology
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제24권12호
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pp.1673-1678
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2014
The interactive inhibitory effects of pH and chloride on the catalysis of laccase from Trametes versicolor were investigated by studying the alteration of inhibition characteristics of sodium chloride at different pHs for the oxidation of 2,2'-azino-bis (3-ethylbenzthiazoline-6-sulfonic acid). At pH 3.0, the addition of sodium chloride (50 mM) brought about a 40-fold increase in $K{_m}^{app}$ and a 4-fold decrease in $V_{max}{^{app}}$. As the pH increased to 7.0, the inhibitory effects of sodium chloride became significantly weakened. The mixed-inhibition mechanism was successfully used to quantitatively estimate the competitive and uncompetitive inhibition strengths by chloride at two different pHs (pH 3.0 and 6.0). At pH 3.0, the competitive inhibition constant, $K_i$, was 0.35 mM, whereas the uncompetitive inhibition constant, $K{_i}^{\prime}$, was 18.1 mM, indicating that the major cause of the laccase inhibition by chloride is due to the competitive inhibition step. At a higher pH of 6.0, where the inhibition of the laccase by hydroxide ions takes effect, the inhibition of the laccase by chloride diminished to a great extent, showing increased values of both the competitive inhibition constant ($K_i=23.7mM$) and uncompetitive inhibition constant ($K{_i}^{\prime}=324mM$). These kinetic results evidenced that the hydroxide anion and chloride share a common mechanism to inhibit the laccase activity.
Biodegradative threonine dehydratase was purified to homogeneity from Serratia marcescens ATCC 25419 by streptomycin sulfate treatment, Sephadex G-200 gel filtration chromatography followed by AMP-Sepharose 4B affinity chromatography. The molecular weight of the purified enzyme was 118,000 by fast protein liquid chromatography using superose 6-HR. The enzyme was determined to be a homotetrameric protein with subunit molecular weights of 30,000 by sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis. The enzyme was inhibited by ${\alpha}-Keto$ acids and their derivatives such as ${\alpha}-ketobutyrate$, pyruvate, glyoxlyate, and phosphoenol pyruvate, but not by ${\alpha}-aminobutyrate$ and ${\alpha}-hydroxybutyrate$. The inhibition of the enzyme by pyruvate and glyoxylate was observed in the presence of AMP. The inhibitory effect of glyoxylate was decreased at high enzyme concentration, whereas the inhibition by pyruvate was independent of the enzyme concentration. The kinetics of inhibition of the enzyme by pyruvate and glyoxylate revealed a noncompetitive and mixed-type inhibition by the two inhibitors with respect to L-threonine and AMP, respectively.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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