Fractioning and/or preheating treatment on the rheological properties of myofibrillar protein (MP) gels induced by microbial transglutaminase (MTG) has been reported that they may improve the functional properties. However, the optimum condition was varied depending on the experimental factors. This study was to evaluate the effect of red bean protein isolate (RBPI) on the rheological properties of MP gels mediated by MTG as affected by modifications (fractioning: 7S-globulin of RBPI and/or preheat treatment (pre-heating; 95℃/30 min): pre-heating RBPI or pre-heating/7S-globulin). Cooking yields (CY, %) of MP gels was increased with RBPI (p<0.05), while 7S-globulin decreased the effect of RBPI (p<0.05); however, preheating treatments did not affect the CY (p>0.05). Gel strength of MP was decreased when RBPI or 7S-globulin added, while preheat treatments compensated for the negative effects of those in MP. This effect was entirely reversed by MTG treatment. Although the major band of RBPI disappeared, the preheated 7S globulin band was remained. In scanning electron microscopic (SEM) technique, the appearance of more cross-linked structures were observed when RBPI was prepared with preheating at 95℃ to improve the protein-protein interaction during gel setting of MP mixtures. Thus, the effects of RBPI and 7S-globulin as a substrate, and water and meat binder for MTG-mediated MP gels were confirmed to improve the rheological properties. However, preheat treatment of RBPI should be optimized.
초고온-살균 우유를 이용하여 탈지유와 콜로이드성 인산칼슘이 제거된 우유에 TGase를 첨가하여 반응시킨 다음 초고속 원심분리를 실시하고 침전된 카제인 입자들을 동결건조하여 조직의 성상에 대해 주사 전자 현미경을 이용해 관찰, 비교하였다 탈지유는 카제인 입자들이 원심분리 초기(5,000${\times}$g)에는 규칙적으로 회합하였으며 원심분리 속도가 증가하면서 홈을 형성하였고(10,000∼20,000${\times}$g), 40,000${\times}$g에서 다시 회합하였다. 그리고, 100,000${\times}$g에서는 카제인 입자 수의 증가와 함께 규칙적인 회합층을 이루었다. 탈지유에 TGase를 처리하고 1시간 반응시킨 경우에 카제인 입자들의 성상은 입자들끼리 엉켜져서 회합을 하였으며 초고속 원심 분리 속도 증가에 따라 규칙적으로 혹은 불규칙적으로 변형되면서 입자들이 넓어지다가 다시 규칙적으로 카제인 입자들이 회합층을 이루었다. 탈지유에 TGase를 처리하고 8시간 반응시킨 경우 카제인 입자들의 성상은 1시간 반응시킨 경우보다 카제인 입자들이 미세해지면서 규칙적인 층을 형성하였으며, 초고속 원심분리 속도가 증가함에 따라 카제인입자들의 조직이 홈을 형성하면서 불규칙적으로 회합하여 분산된 형태를 나타내다가 다시 비교적 규칙적으로 회합하였다. 콜로이드성 인산칼슘이 유리된 우유에서는 카제인 입자들이 침전되지 않았다. TGase가 첨가되어 1시간 반응시킨 후 콜로이드성 인산칼슘이 유리된 우유에서는 20,000${\times}$g 속도에서부터 카제인 입자들이 침전하였고 그 양상은 작은 낙엽처럼 미세하게 회합층을 형성하였으며, 속도 증가에 따라 카제인 입자들의 조직은 개방되었다. TGase가 첨가된 후 8시간 반응시킨 다음 콜로이드성 인산칼슘이 유리된 시료의 경우 카제인 입자들은 대부분 넓게 회합층을 이루고 불규칙적이었으며 원심분리 속도 증가에 따라서도 큰 변화가 없었다. TGase가 첨가된후 1시간 혹은 8시간 반응시킨 다음 콜로이드성 인산칼슘을 제거하고 원심분리한 현탁액(유청 단백질)을 pH 4.6으로 조정 후 2단계 원심 분리한 침전물의 경우 카제인 입자들은 1시간 반응시킨 시료에서는 대부분의 카제인 입자들끼리 엉켜져 불규칙적인 회합층을 이루고 있는 반면에 8시간 반응시킨 시료에서는 입자들이 미세한 형태로 분산되어 규칙적인 층을 형성하였다.
근육단백질과 카제인염 단백질간의 상호작용의 촉매제로서 TGase의 배양시간과 온도에 따른 물성효과를 측정하기 위하여 본 연구를 실시하였다. 돈육 등심부위의 근원섬유단백질을 추출하였고 배양온도는 $4^{\circ}C$, $37^{\circ}C$로, 배양시간은 0, 0.5, 2, 4시간으로 단백질의 열량분석, 점도, 겔 강도, 전기영동상 패턴의 변화를 측정하였다. 단백질열량변화는 각 단백질 별로 열량변화 패턴이 상이하게 나타났으며 근원섬유와 카제인염의 혼합액은 각각의 단백질 피크와 유사하게 나타났고 배양시간과 온도에 따라 차이를 보여 $4^{\circ}C$에 비하여 $37^{\circ}C$에서 열량변화의 차이가 크게 나타났다. 점도의 경우 배양하지 않은 것과 비교했을 때 $37^{\circ}C$에서 2시간 배양했을 때부터 유의적인 차이를 보이며 증가하였다. 근원섬유단백질을 4.5%의 농도로 가열에 의한 겔의 강도를 측정한 결과, 배양시간이나 온도에 따른 뚜렷한 차이를 보이지 않았다. 전기영동의 경우에도 $4^{\circ}C$ 와 $37^{\circ}C$의 배양의 경우 myosin heavy chain과 카제인 염 단백질 분획이 배양시간이 경과함에 따라 점차 감소하였고, 특히 $37^{\circ}C$에서 30분까지는 큰 변화를 나타내지 않았으나 2시간부터 32-34 kDa 분자량을 갖는 카제인 염단백질의 저분자의 밴드가 사라지고 고분자의 biopolymer를 형성하였다. 이상의 결과를 종합하면 $4^{\circ}C$보다 $37^{\circ}C$에서 단백질 분자간의 상호작용에 의한 TGase의 효과가 뚜렷하였으며 $37^{\circ}C$에서 2시간 이상 배양시 TGase에 의한 현저한 물성의 차이를 보인 것으로 평가된다.
본 연구는 식염첨가의 감소를 MTGase와 우유단백질을 첨가하여 보완하기 위하여 저지방 저염 재구성 햄을 제조하여 이화학적 및 조직학적 성상을 평가하였고, 1.5%의 식염이 첨가된 대조구와 기능성, 조직감 및 관능성을 비교하였다. 제조한 재구성 햄의 pH, 그리고 수분, 지방 및 단백질 함량은 각각 6.07-6.22, 68-72%, 2-5%, 18-22%였다. 색도와 보수력은MTGase와 우유단백질 첨가에 의해 영향 받지 않았다 (p>0.05). 반면에 가열감량은 식염첨가량과 우유단백질에 의해 차이를 보여 식염함량이 증가할수록 가열감량은 낮았고 카제인 염이 유청 단백질에 비하여 가열감량을 줄일 수 있었다 (p<0.05). 조직검사에서는 MTGase에 우유단백질 1%를 첨가한 처리구가 대조구에 비교한 결과, 경도를 제외한 조직검사에서 높은 값을 나타내었다. 관능평가에서는 1.0% 식염에 0.3% MTGase와 1% 우유단백질을 첨가한 재구성 햄이 기능적에서 대조구와 유사하였다. 이러한 결과는 0.3% MTGase에 1% 우유단백질을 첨가하는 것이 식염감소에 의한 재구성 햄의 결점을 보완함을 시사하였고 카제인 염 단백질은 MTGase의 기질로써 유청 단백질보다 더 효율적이었다.
Soybean proteins appear to harbor a great deal of potential as functional ingredients due to the fact that they are composed of highly bioavailable peptides and amino acids. To develop drink- or gel-type foods formulated with soybean protein, the physicochemical properties of intact and chemically modified soy glycinin were assessed. Maleylation to soy glycinin altered the surface charges of glycinin via the modification of lysine residues, and subsequently generated the dissociation of glycinin subunits owing to the increase in charge repulsion. This modification thus improved the solubility of glycinin, particularly under acidic pH conditions. It is worthy of note that maleylation increased the susceptibility of the basic subunits of mTGase and the formation of a substantial quantity of molecules at a low protein solution concentration. The results of dynamic rheological studies indicated that the 5% intact glycinin progressively formed the gel with mTGase treatment in a concentration-dependent manner, but maleylated-glycinin did not.
본 연구는 자원량이 감소하고 있는 명태 등의 백색육 어류를 대체하기 위하여 백색도가 높고 잠재 자원량이 많지만 특유의 비린내가 있고 겔화가 어려운 대왕오징어에 겔 강화제를 첨가하여 품질이 향상되고 비린내를 줄인 대왕오징어 어묵의 개발과 setting의 영향을 분석하였으며, 결과를 요약하면 다음과 같다. Mixture model로 설계한 14개의 실험구에서 konjac flour와 MTGase의 양이 많을수록 gel texture는 크게 향상되었으며, 대조구에 비하여 setting을 적용한 제품의 gel texture가 더 높아 대왕오징어 어묵의 제조에 setting 공정은 반드시 필요하다고 생각된다. 대왕오징어육, 수분, konjac flour 및 MTGase의 비율이 각각 45, 40.6, 10 및 0.2%일 때 gel texture가 가장 높아 최적 배합비로 설정하였다. 본 연구에서 제조한 대왕오징어 어묵은 감자전분을 첨가한 대왕오징어 어묵에 비하여 맛과 향에서 유의적으로 높아(p<0.05) 대왕오징어 특유의 비린맛과 향을 줄일 수 있다고 생각되며, 시판 어묵과 맛과 색에서 유의적인 차이가 없어(p<0.05) 산업적으로 백색육 어류를 대체하여 활용하는 것이 가능하다고 판단된다.
원유에서 지방을 제거한 탈지유의 pH를 5.5, 7.0, 8.5로 조정한 다음 TGase를 첨가하여 0, 1, 2, 4, 8시간 반응시킨 후 동결 건조하여 조직의 성상을 주사 전자 현미경을 이용해 관찰, 비교하였다. pH와 TGase를 처리하지 않은 탈지유는 단백질 입자들이 규칙적으로 회합해 있었다. pH 조정 후 TGase를 처리한 다음 반응시간을 달리한 시료에서는 pH를 5.5로 조정한 경우 현저한 변화가 있었는데, 그 변화 양상은 단백질 입자들이 0시간에서 조각을 이루어 회합되어 있다가 1시간 반응시킨 경우 단백질 입자들이 서로 결합하여 넓게 회합하였다. 2시간 반응시킨 경우 단백질 입자들이 다시 뭉쳐서 회합하였으며 4시간 반응시킨 경우 뭉쳐져 있던 단백질 입자들이 조그만 한 구형 성상으로 넓게 회합하였다. 8시간 반응시킨 시료는 구형 성상으로 회합되어 있던 단백질 입자들이 사라지면서 다시 넓게 회합하는 것을 관찰할 수있었다. pH 7.0과 8.5 조건하에서는 단백질 입자들이 조각 형태를 이루고 있었으며 반응시간이 증가할수록 입자들이 넓게 확대되는 현상을 나타냈다. 전반적으로 현미경적 입자의 형태는 pH 5.5로 조정된 시료가 pH 7.0또는 pH 8.5로 처리된 시료들보다 더작게 관찰되었다. 이와 같은 단백질들의 현미경적 변화 양상은 pH TGase처러 그리고 반응시간에 따라 영향을 받고 있는 것으로 사료된다.
원유를 이용하여 탈지유와 콜로이드성 인산칼슘이 제거된 우유에 TGase를 첨가하여 반응시킨 다음 초고속 원심분리를 실시하여 침전된 카제인 입자들을 동결건조하여 조직의 성상을 주사 전자 현미경을 이용해 관찰, 비교하였다. 탈지유와 탈지유에 TGase를 처리하고 1시간 반응시킨 경우에서 카제인 입자들의 성상은 초고속 원심분리 속도 증가에 따라 불규칙적으로 혹은 규칙적으로 변형되면서 입자들이 넓어지다가 다시 규칙적으로 카제인 입자들이 회합층을 이루었다. 탈지유에 TGase를 처리하고 8시간 반응시킨 경우 카제인 입자들의 성상은 불규칙적으로 모여서 덩어리 형태를 나타내다가 다시 규칙적으로 회합하였으며, 원심분리 속도의(20,000∼40,000 ${\times}$g)증가에 따라 조직이 넓어지면서 층을 이루다가 다시 불규칙으로 회합하여 분산되는 현상이 관찰되었다. 콜로이드성 인산칼슘이 제거된 우유와 콜로이드성 인산칼슘이 제거된 우유에 TGase를 첨가하여 1시간 반응시킨 경우에서는 카제인 입자들이 거의 침전하지 않았다. 반면에 8시간 반응시킨 경우에서는 카제인 입자들이 초고속 원심분리 속도 증가에 따라 모여서 회합층을 이루다가 점차적으로 조직이 넓어지는 현상을 관찰할 수 있었다. 결론적으로 주사 전자 현미경에 의한 카제인 입자들의 조직 성상은 TGase를 처리하고 반응시간과 초고속 원심분리 속도를 증가했을때 입자들이 모여 불규칙하게 분산되거나 혹은 넓게 회합층을 형성하였다. 이러한 현상은 TGase가 우유 단백질에 작용하여 교차결합을 촉매함으로써 단백질의 분자구조가 변형되어 카제인 입자들의 조직이 다양하게 나타난 것으로 생각된다.
닭고기 패티에 소금함량을 줄이며 칼슘을 강화하기 위해 패각칼슘분말(SCP)을 첨가하며, 물성을 개선하기 위해 트랜스글루타미나아제(TG)를 첨가했을 때 나타나는 영향을 확인하기 위해 첨가하는 소금과 SCP, TG의 함량을 달리한 5개의 처리구(CON, 소금 2%; T1, 소금 0.75% + SCP 0.2%; T2, 소금 0.75% + SCP 0.2% + TG 0.2%; T3, 소금 0.5% + SCP 0.4%; T4, 소금 0.5% + SCP 0.4% + TG 0.2%)를 제조하여 패티의 육질특성 및 저장성을 비교 분석하였다. 닭고기 패티에 소금 첨가량을 낮췄을 때 회분 함량이 감소했으며 가열감량이 증가했다. 그리고 SCP와 TG를 첨가할수록 pH가 상승하였다. 소금, SCP, TG의 첨가량에 따른 육색의 변화는 없었으며, TG 없이 소금 0.5%와 SCP 0.4%를 첨가했을 때 경도와 씹음성이 감소했다. 소금을 0.5%로 줄이며 SCP 0.4%를 첨가했을 때 관능적으로 다즙성이 떨어진다는 평가를 받았지만 전체기호도를 포함한 나머지 관능평가항목에서는 차이를 보이지 않았다. 소금의 첨가량은 닭고기패티의 TBARS 결과에 영향을 주지 않았지만, 소금을 적게 첨가할 시 미생물 오염에 취약해질 수 있다는 결과를 보였다. 이를 통해 닭고기 패티에 소금을 줄이면서 SCP를 첨가하는 것은 관능적으로 큰 영향을 주지 않지만, 소금을 0.5% 이하로 첨가 시 패티의 물성에 부정적인 영향을 줌으로 TG의 첨가를 고려해야 한다. 또한 소금 첨가량이 감소할 시 미생물로 인한 저장성에 취약해지므로 제조 시 이에 대한 추가 첨가물을 고려해야 할 것으로 판단된다.
Microbial transglutaminases (MTGs) are widely used in the food industry. In this study, the MTG gene of Streptomyces sp. TYQ1024 was cloned and expressed in a food-grade bacterial strain, Bacillus subtilis SCK6. Extracellular activity of the MTG after codon and signal peptide (SP Ync M) optimization was 20 times that of the pre-optimized enzyme. After purification, the molecular weight of the MTG was 38 kDa and the specific activity was 63.75 U/mg. The optimal temperature and pH for the recombinant MTG activity were 50℃ and 8.0, respectively. MTG activity increased 1.42-fold in the presence of β-ME and 1.6-fold in the presence of DTT. Moreover, 18% sodium chloride still resulted in 83% enzyme activity, which showed good salt tolerance. Cross-linking gelatin with the MTG increased the strength of gelatin 1.67 times and increased the thermal denaturation temperature from 61.8 to 75.8℃. The MTG also significantly increased the strength and thermal stability of gelatin. These characteristics demonstrated the huge commercial potential of MTG, such as for applications in salted protein foods.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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