A potentiometric biosensor employing a CO3-2 ion-selective electrode(ISE) and malic enzyme immobilization in al flow injection analysis (FIA) system was constructed. Analytical parameters were optimized for L-malate determination . The CO3-2 -ISE-FIA system was composed of a pump, an injector, a malic enzyme (EC1.1.1.40) reactor, a CO3-2 ion-selective electrode, a pH/mV meter and a recorder. Cofactor NADP was also injected with substrate for theenzyme reaction into the system. Optimized analytical parameters for L-malate determination in the CO3-2 ISE-FIA system were as follows ; flow rate, 14.5ml/hr ; sample injection volume, 100ul; enzyme loading in the reactor, 20 units ; length of the enzyme reactor , 7 cm ; tubing length form the enzyme reactor to the detector as a geometric factor in FIA, 15 cm . The response time for measuring the entire L-malate concentration range (10-2 ~10-5 mol/L ; 4 injections )was <15minutes . In this CO3-2 -ISE-FIA system, the potential differences due to th eformation of CO3-2 by the reaction of malic enzyme on L-malate were correlated to L-malate concentration in the range of 10-2 ~10-5mol/L ; the detection limit was 10-5 mol/L. This potentionmetric CO3-2 ISE--FIA system was found to be useful for L-malate measurement.
We deduced a possible metabolic pathway of L-malate in a malo-alcoholic yeast, Schizosaccharomyces japonicus var. japonicus St-3. The malic enzyme (EC 1.1.1.40) prepared from the microorganism was about four times as active as that of malate dehydrogenase (EC 1.1.1.37). And Km values of malic enzyme and malate dehydrogenase for malate were found to be 3.125 mM and 4.761 mM, respectively, which referred to the fact that the affinity of malic enzyme for the substrate was greater than that of malate dehydrogenase. We also found that pyruvate was produced with disappearing malate in malo-alcoholic fermentation, and that the addition of $Mn^{2+}$ activated malic enzyme activity. Based on these results obtained we have deduced a main pathway of malate${\rightarrow}$pyruvate${\rightarrow}$acetaldehyde${\rightarrow}$ethanol for the utilization of L-malate by this malo-alcoholic yeast strain.
Malate dehydrogenase in the mosquito ovary after a blood meal, Aedes aegypti, was purified and characterized. MDH purification steps involved DEAE-Sepharose, S-Sepharose and Cibacron blue affinity chromatography. The purified MDH was 70,000 daltons in molecular weight and was a homodimer consisting of tow identical subunits. Optimal activity of purified MDH was obtained pH 9.0-9.2 in malate-oxaloacetate reaction and pH 9.8-10.2, in oxaloactate-malate reaction. With obtained pH 9.0-92 in malate-oxaloacetate reaction and pH 9.8-10.2, in oxaloactate-malate reaction. With malate as substrate, purified mitochondrial MDH (1.28$\times$${10}^{-4}$ M) had lower Km value than cytoplasmic MDH (8.92x${10}^{-3}$ M). MDH activity was inhibited by citrate, $\alpha$-ketoglutarate, and ATP. Inhibition of MDH activity by ATP and citrate was less in malate-oxaloacetate reaction and in oxaloacetate-malate reaction. MDH activity was completely inhibited by ATP in oxaloacetate-malate reaction and not inhibited by citrate in malate-oxaloacetate reaction. Temporal activity change of MDH is similar to that of isocitrate dehydrogenase in the ovary after blood feeding; their activities in the ovary began to rise at 18 hours after a blood meal, and reached at the maximal level at 48 hours.
Ion-selective eleltrodes(ISEs) are simple electrodechemical devices for the direct measurement of ions in the samples. A novel potentiometric biosensor for the determination of L-Malate or D-isocitrate has been developed by using CO2-3 -ISE-FIA system was composed of a pump, an injector, a malic enzyme or isocitric dehydrogenase enzyme reactor, a CO2-3 -ISE, a pH/mV meter, and an integrater. The various factors, such as buffer capacity types of plstericizer and polymer, were optimized for the CO2-3 selectivity. In this novel CO2-3 --ISE-FIA system, the potential difference due to the amount of CO2-3 produced from each enzyme reaction was proportional to the amount of L-malate or D-isocitrate.
A biosensor for the measurement of malate has been constructed by the sodium-alginate immobilized bundle sheath cell tissue of corn leaf containing malate dehydrogenase (decarboxylating) (EC 1. 1. 1. 40) on the CO2 gas-sensing electrode. The proposed tissue sensor had the linear in the range of malate concentration $5.5{\times}10^{-5}M∼2.5{\times}10^{-2}M$ with a slope of 53.5 mV/decade in 0.02M Tris-HCl buffer solution at optimum pH 8.0, and $25^{\circ}C$. A response time was 16∼18min. The present L-malate sensing tissue sensor is stable for more than one week. At pH 7.4, Km value was $0.6{\times}10^{-5}M$. The various kinds of salt did not effect the signal of malate tissue biosensor as the inhibitor. We can measure the malate by the CO2 electrode at the pH=8.0. Thus, the proposed tissue sensor will be useful for the measurement of malate.
This study was performed to develop the method of differentiation fresh and frozen meat by using the measurement of mitochondrial malate dehydrogenase. The principle of this experiment is based on the fact the enzyme proteins associated with mitochondria membrane could be released by freezing. The methods were studied by measurements of protein concentration of meat press juice, WHC (water-holding capacity), drip loss and mitochondrial malate dehydrogenase enzyme activity. Samples were stored at 4$^{\circ}C$ and -18$^{\circ}C$ during storage period, respectively. Protein concentration of meat press juice was ranged from 8.5 mg/mL to 12.7 mg/mL and increased by freezing below at -18$^{\circ}C$(p<0.05). The WHC was not significantly different between fresh meat and frozen chicken meat (p>0.05). The amount of drip loss of fresh and frozen chicken meat at 4$^{\circ}C$ and -18$^{\circ}C$ was not significantly different (p>0.05). Mitochondrial malate dehydrogenase activity of frozen meat (-18$^{\circ}C$) was significantly higher (p<0.05) than that of fresh meat. Also, enzyme activity of frozen meat was maintained at the same level after 3 minutes reaction. But fresh meat had not this reaction. From these results, it suggests that mitochondrial malate dehydrogenase can be used as a promising enzyme to differentiate between fresh and frozen meat.
Lactobacillus plantarum is widely found in fermented foods and has various phenotypic and genetic characteristics to adapt to the environment. Here we report the complete annotated genome sequence of the L. plantarum strain JBE245 (= KCCM43243) isolated for malolactic fermentation of apple juice. The genome comprises a single circular 3,262,611 bp chromosome with 2907 coding regions, 45 pseudogenes, and 91 RNA genes. The genome contains 4 malate dehydrogenase genes, 3 malate permease genes and various types of plantaricin-synthesizing genes. These genetic traits meet the selection criteria of the strains that should prevent the spoilage of apple juice during fermentation and efficiently convert malate to lactic acid.
Journal of the Korean Society of Food Science and Nutrition
/
v.34
no.10
/
pp.1599-1605
/
2005
The object of this study is to develop the method for differentiating fresh meat from frozen meat by using the measurement of the mitochondrial malate dehydrogenase in the Korean native cattle. The principle of this experiment is based on the fact that the enzyme proteins associated with mitochondrial membrane could be released by freezing. The methods of differentiating fresh meat from thawed, frozen meat were studied by measurements of mitochondrial malate dehydrogenase activity of meat press juice. Fresh and frozen beef were stored at 4, -4, -18 and -77$^{\circ}C$ for 15-day storage period. A meat press machine using air pressure was manufactured especially for these experiments, and sufficient amount of drip (about 0.15 mL/g) from 1.5 g of beef sample was efficiently obtained under a pressure of 8 kg/$cm^{2}$ generated by the meat pressing machine. The mitochondrial malate dehydrogenase activities of frozen meat drip i년ices stored at -18 and -77$^{\circ}C$ were significantly higher than those of fresh and frozen meat samples at -4$^{\circ}C$ (p < 0.05) during 10-min reaction period. However, the enzyme activities of the frozen meat drip juices (-18 and -77$^{\circ}C$) disappeared after 5 minutes of the reaction, which was not observed from the fresh and -4$^{\circ}C$ frozen meats. The enzyme activity maintained until 12 minutes for the fresh and -4$^{\circ}C$ frozen meats. From these results, the mitochondrial malate dehydrogenase could be considered as an indicator to differentiate fresh beef from frozen one.
The presence of L-malic acid in culture media contaniing glucose stimulated the growth rates of Leuconostoc oenos strains. The L-malic acid also stimulated the synthesis and activity of D-malate dehydrogenase (D-LDH) resulting in rapid production of D-lactate from glucose. The rapid utilization of glucose under the presence of L-malic acid may explain, in part, the stimulatory effect of the compound on the growth rate of leuconostocs.
This study was carried out to investigate the effect of cadmium ion on activities of cadmium-adapted malate dehydrogenase (adapted-MDH), which is defined to be an enzyme obtained from an extreme cadmium-tolerant yeast Hansenula anomaul B-7 grown in medium containing 1 mM cadmium ion. Cadmium-nonadapted malate dehydrogenase (nonadapted-MDH), which is defined to be enzyme expressed in the cells grown in $Cd^{2+}$ -free medium was also characterized by the same manner. Activities of the adapted-MDH and the nonadapted-MDH were strongly induced to 450% and to 150% in comparision with the control examined with 1 mM $Cd^{2+}$, respectively. The adapted-MDH activity was stimulated to 147%, 150%, and 135% compared with the control analyzed with 1 mM $Zn^{2+}$, 1 mM $Mn^{2+}$, and 1 mM $Ca^{2+}$, respectively and to 925%, and 250% compared with the control analyzed in the presence of 2 mM $Cd^{2+}$, and 2.5 mM $Zn^{2+}$, respectively. Km values of the adapted-MDH and the nonadapted-MDH were calculated to be the same 6.9 mM for L-malate, respectively. The Km value of the nonadapted-MDH was not changed by $Cd^{2+}$ while Vmax of the nonadapted-MDH was increased by $Cd^{2+}$. In contrast, both the Km and the Vmax values of the adapted-MDH were changed by $Cd^{2+}$.
본 웹사이트에 게시된 이메일 주소가 전자우편 수집 프로그램이나
그 밖의 기술적 장치를 이용하여 무단으로 수집되는 것을 거부하며,
이를 위반시 정보통신망법에 의해 형사 처벌됨을 유념하시기 바랍니다.
[게시일 2004년 10월 1일]
이용약관
제 1 장 총칙
제 1 조 (목적)
이 이용약관은 KoreaScience 홈페이지(이하 “당 사이트”)에서 제공하는 인터넷 서비스(이하 '서비스')의 가입조건 및 이용에 관한 제반 사항과 기타 필요한 사항을 구체적으로 규정함을 목적으로 합니다.
제 2 조 (용어의 정의)
① "이용자"라 함은 당 사이트에 접속하여 이 약관에 따라 당 사이트가 제공하는 서비스를 받는 회원 및 비회원을
말합니다.
② "회원"이라 함은 서비스를 이용하기 위하여 당 사이트에 개인정보를 제공하여 아이디(ID)와 비밀번호를 부여
받은 자를 말합니다.
③ "회원 아이디(ID)"라 함은 회원의 식별 및 서비스 이용을 위하여 자신이 선정한 문자 및 숫자의 조합을
말합니다.
④ "비밀번호(패스워드)"라 함은 회원이 자신의 비밀보호를 위하여 선정한 문자 및 숫자의 조합을 말합니다.
제 3 조 (이용약관의 효력 및 변경)
① 이 약관은 당 사이트에 게시하거나 기타의 방법으로 회원에게 공지함으로써 효력이 발생합니다.
② 당 사이트는 이 약관을 개정할 경우에 적용일자 및 개정사유를 명시하여 현행 약관과 함께 당 사이트의
초기화면에 그 적용일자 7일 이전부터 적용일자 전일까지 공지합니다. 다만, 회원에게 불리하게 약관내용을
변경하는 경우에는 최소한 30일 이상의 사전 유예기간을 두고 공지합니다. 이 경우 당 사이트는 개정 전
내용과 개정 후 내용을 명확하게 비교하여 이용자가 알기 쉽도록 표시합니다.
제 4 조(약관 외 준칙)
① 이 약관은 당 사이트가 제공하는 서비스에 관한 이용안내와 함께 적용됩니다.
② 이 약관에 명시되지 아니한 사항은 관계법령의 규정이 적용됩니다.
제 2 장 이용계약의 체결
제 5 조 (이용계약의 성립 등)
① 이용계약은 이용고객이 당 사이트가 정한 약관에 「동의합니다」를 선택하고, 당 사이트가 정한
온라인신청양식을 작성하여 서비스 이용을 신청한 후, 당 사이트가 이를 승낙함으로써 성립합니다.
② 제1항의 승낙은 당 사이트가 제공하는 과학기술정보검색, 맞춤정보, 서지정보 등 다른 서비스의 이용승낙을
포함합니다.
제 6 조 (회원가입)
서비스를 이용하고자 하는 고객은 당 사이트에서 정한 회원가입양식에 개인정보를 기재하여 가입을 하여야 합니다.
제 7 조 (개인정보의 보호 및 사용)
당 사이트는 관계법령이 정하는 바에 따라 회원 등록정보를 포함한 회원의 개인정보를 보호하기 위해 노력합니다. 회원 개인정보의 보호 및 사용에 대해서는 관련법령 및 당 사이트의 개인정보 보호정책이 적용됩니다.
제 8 조 (이용 신청의 승낙과 제한)
① 당 사이트는 제6조의 규정에 의한 이용신청고객에 대하여 서비스 이용을 승낙합니다.
② 당 사이트는 아래사항에 해당하는 경우에 대해서 승낙하지 아니 합니다.
- 이용계약 신청서의 내용을 허위로 기재한 경우
- 기타 규정한 제반사항을 위반하며 신청하는 경우
제 9 조 (회원 ID 부여 및 변경 등)
① 당 사이트는 이용고객에 대하여 약관에 정하는 바에 따라 자신이 선정한 회원 ID를 부여합니다.
② 회원 ID는 원칙적으로 변경이 불가하며 부득이한 사유로 인하여 변경 하고자 하는 경우에는 해당 ID를
해지하고 재가입해야 합니다.
③ 기타 회원 개인정보 관리 및 변경 등에 관한 사항은 서비스별 안내에 정하는 바에 의합니다.
제 3 장 계약 당사자의 의무
제 10 조 (KISTI의 의무)
① 당 사이트는 이용고객이 희망한 서비스 제공 개시일에 특별한 사정이 없는 한 서비스를 이용할 수 있도록
하여야 합니다.
② 당 사이트는 개인정보 보호를 위해 보안시스템을 구축하며 개인정보 보호정책을 공시하고 준수합니다.
③ 당 사이트는 회원으로부터 제기되는 의견이나 불만이 정당하다고 객관적으로 인정될 경우에는 적절한 절차를
거쳐 즉시 처리하여야 합니다. 다만, 즉시 처리가 곤란한 경우는 회원에게 그 사유와 처리일정을 통보하여야
합니다.
제 11 조 (회원의 의무)
① 이용자는 회원가입 신청 또는 회원정보 변경 시 실명으로 모든 사항을 사실에 근거하여 작성하여야 하며,
허위 또는 타인의 정보를 등록할 경우 일체의 권리를 주장할 수 없습니다.
② 당 사이트가 관계법령 및 개인정보 보호정책에 의거하여 그 책임을 지는 경우를 제외하고 회원에게 부여된
ID의 비밀번호 관리소홀, 부정사용에 의하여 발생하는 모든 결과에 대한 책임은 회원에게 있습니다.
③ 회원은 당 사이트 및 제 3자의 지적 재산권을 침해해서는 안 됩니다.
제 4 장 서비스의 이용
제 12 조 (서비스 이용 시간)
① 서비스 이용은 당 사이트의 업무상 또는 기술상 특별한 지장이 없는 한 연중무휴, 1일 24시간 운영을
원칙으로 합니다. 단, 당 사이트는 시스템 정기점검, 증설 및 교체를 위해 당 사이트가 정한 날이나 시간에
서비스를 일시 중단할 수 있으며, 예정되어 있는 작업으로 인한 서비스 일시중단은 당 사이트 홈페이지를
통해 사전에 공지합니다.
② 당 사이트는 서비스를 특정범위로 분할하여 각 범위별로 이용가능시간을 별도로 지정할 수 있습니다. 다만
이 경우 그 내용을 공지합니다.
제 13 조 (홈페이지 저작권)
① NDSL에서 제공하는 모든 저작물의 저작권은 원저작자에게 있으며, KISTI는 복제/배포/전송권을 확보하고
있습니다.
② NDSL에서 제공하는 콘텐츠를 상업적 및 기타 영리목적으로 복제/배포/전송할 경우 사전에 KISTI의 허락을
받아야 합니다.
③ NDSL에서 제공하는 콘텐츠를 보도, 비평, 교육, 연구 등을 위하여 정당한 범위 안에서 공정한 관행에
합치되게 인용할 수 있습니다.
④ NDSL에서 제공하는 콘텐츠를 무단 복제, 전송, 배포 기타 저작권법에 위반되는 방법으로 이용할 경우
저작권법 제136조에 따라 5년 이하의 징역 또는 5천만 원 이하의 벌금에 처해질 수 있습니다.
제 14 조 (유료서비스)
① 당 사이트 및 협력기관이 정한 유료서비스(원문복사 등)는 별도로 정해진 바에 따르며, 변경사항은 시행 전에
당 사이트 홈페이지를 통하여 회원에게 공지합니다.
② 유료서비스를 이용하려는 회원은 정해진 요금체계에 따라 요금을 납부해야 합니다.
제 5 장 계약 해지 및 이용 제한
제 15 조 (계약 해지)
회원이 이용계약을 해지하고자 하는 때에는 [가입해지] 메뉴를 이용해 직접 해지해야 합니다.
제 16 조 (서비스 이용제한)
① 당 사이트는 회원이 서비스 이용내용에 있어서 본 약관 제 11조 내용을 위반하거나, 다음 각 호에 해당하는
경우 서비스 이용을 제한할 수 있습니다.
- 2년 이상 서비스를 이용한 적이 없는 경우
- 기타 정상적인 서비스 운영에 방해가 될 경우
② 상기 이용제한 규정에 따라 서비스를 이용하는 회원에게 서비스 이용에 대하여 별도 공지 없이 서비스 이용의
일시정지, 이용계약 해지 할 수 있습니다.
제 17 조 (전자우편주소 수집 금지)
회원은 전자우편주소 추출기 등을 이용하여 전자우편주소를 수집 또는 제3자에게 제공할 수 없습니다.
제 6 장 손해배상 및 기타사항
제 18 조 (손해배상)
당 사이트는 무료로 제공되는 서비스와 관련하여 회원에게 어떠한 손해가 발생하더라도 당 사이트가 고의 또는 과실로 인한 손해발생을 제외하고는 이에 대하여 책임을 부담하지 아니합니다.
제 19 조 (관할 법원)
서비스 이용으로 발생한 분쟁에 대해 소송이 제기되는 경우 민사 소송법상의 관할 법원에 제기합니다.
[부 칙]
1. (시행일) 이 약관은 2016년 9월 5일부터 적용되며, 종전 약관은 본 약관으로 대체되며, 개정된 약관의 적용일 이전 가입자도 개정된 약관의 적용을 받습니다.