• 한국수산과학회지
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• 제27권5호
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• pp.495-500
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• 1994

수산 가공품 제조 공정중 수세 과정중에 필연적으로 나오는 수용성 단백질이 다량 함유된 폐액에 대해 등전점이동응집처리를 행하여 대부분의 수용성 단백질을 회수하였다. 그래서, 본 회수단백질 구분에 대한 등전점응집처리과정중의 단백질 성상변화 관찰과 동시에 식품가공품의 부 또는 주 원료로서의 이용가능성 타진을 목적으로 냉동 명태 고기풀 대용으로 사용하여 어묵제조를 시도해 보았다. 그 결과, 등전점 응집처리과정중에 약 $50\%$정도 수용성 단백질의 고분자화가 일어나 어묵과 같은 탄력중시 제품에 주원료로서의 사용은 불가능하였다. 그러나, $30\%$까지 냉동 명태 고기풀에 대해 대체 첨가하여 어묵을 제조했을 때는 색차, 젤리강도 및 조직감 관찰을 통해 관찰된 결과로는 냉동 명태고기풀로만 만든 어묵에 비해서도 전혀 손색이 없는 제품을 만들 수 있음을 확인할 수 있었다.

• KSBB Journal
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• 제10권1호
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• pp.1-8
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• 1995

냉통고기풀 또는 수산연제품 등의 수산가공품 제조시 수세공정에 의해 폐액 중으로 많은 수용성 단백질과 지질성분이 유출되고 있는데, 이로 인하여 폐수의 BOD 및 COD값이 상승되어 해양의 오염과 연안의 적조현상을 일으키는 원인이 되고 있다. 따 라서, 본 연구에서는 해양오염 방지 빛 미이용 자원 의 개발이라는 두 측면에서 수세폐액 중에 함유되어 있는 수용성 단백질을 등전점 pH이동침전법에 의해 최적으로 회수하는 조건을 규명하였고, 아울러 그 회수단백질의 이용가능성 타진을 위해 기초척인 성 분 분석도 행하였다. $\circled1$ 수세폐액 중의 수용성 단백질을 회수하기 위한 방법으로서 여러 가지 등전점 응집법 중 산이통법이 효율적이었다. 즉 수세폐액을 먼저 pH 2.5~3.0으 로 낮춘 후 pH 6.5~7.5로 재조절하여 원심분리한 것이 높은 단백질 회수율을 나타내였다. 한편, 폐액 내 잔존지방은 산이통 처리후 대부분 부유하여서 그 상충수를 따라 부어내어 유분리기로 쉽게 수거가능 하므로 본 처리 장치로써 잔존단백질과 지방을 동시 회수할 수가 있다. $\circled2$ 최척처리조건에서 회수한 단백질구분의 수분과 단백 질 함량은 80.6 및 14.4 % 였다. 한편, 회수단백 질구분의 VBN함량은 9.6mgj100g로서 선도가 양 호하였으며, 구성아미노산 중 lysine 등 필수아미노 산이 여전히 많은 비율로 존재해 있어 영향학적으로 도 손색이 없었다. 이상의 결과로 미루어 보아 냉통고기풀이나 어묵 의 제조공정 중에 나오는 수세폐액으로부터 수용성 단백질 벚 유지를 통전점침전법의 한 변형인 산이통 법으로 간단히 재회수할 수 있음을 얄 수 있었다. 그래서 이들 성분의 재회수로 수산가공공장폐액에 의 한 하천의 오염을 근본적으로 막을 수 있음은 물론 이고 수산가콩폐기물의 완전 식량화의 가능성도 찾 아볼 수 있게 되었다고 판단되어진다.

• 생명과학회지
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• 제18권6호
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• pp.832-838
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• 2008

수산가공공장폐액의 주성분은 수용성단백질이며 일부 지방이 함유되어 있는 특성이 있으므로 그 수용성 단백질을 등전점 침전처리에 의해 침전회수하여 어분 대체 사료로서의 이용을 시도하였다. 1차 이스라엘잉어 사육 실험에서는 지방 산화가 진행된 고등어가공공장폐액으로 제조 된 고등어가공공장폐액 회수단백질 어분의 첨가량이 증가할수록 사료효율이 떨어지는 결과를 보였으나, 이 산화된 고등어가공폐액 회수단백질의 산화된 지방성분을 제거한 후 다시 2차 이스라엘 잉어 사육 실험을 한 결과에서는 고등어가공폐액 회수단백질의 첨가량이 증가할수록 사료효율이 좋음을 확인하였다. 따라서, 지금까지 버려지는 고등어가공공장폐액 중 수용성단백질을 등전점이동 응집처리법으로 회수하여 어분 대체 단백질원으로 활용할 수 있음을 실제 field에서의 이스라엘 잉어 사육 실험으로 확인할 수 있었다.

• 동아시아식생활학회지
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• 제10권5호
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• pp.394-403
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• 2000

The functional properties of sesame protein concentrate(SPC) using different size of ultrafiltration(UF) membranes were examined and compared with those of conventional acid-precipitated sesame protein concentrate. The protein contents of SPC by UF with molecular size of 10K, 30K and look dalton membranes were 84.2%, 82.7%, and 76.4%, respectively, and that of acid-precipitated SPC was 88.7%. The nitrogen solubility of SPC by UF was higher than that of conventional SPC at various pH levels. Especially, it showed three-fold increase at near isoelectric point. However, water absorption capacity and fat absorption capacity of SPC by UF were decreased. For emulsion and foam properties, there were no significant differences between SPC by acid precipitation and SPC by UF method. At various pH levels, SPC by membrane with pore size of 30K dalton showed the highest emulsion properties. The SPC by UF had slightly higher viscosity than defatted sesame flour and SPC by acid precipitation.

• Preventive Nutrition and Food Science
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• 제7권3호
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• pp.310-316
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• 2002

Extracellular cyclodextrin glucanotransferase (CGTase) from Paenibacillus sp. JK-12 was purified through sev-eral purification steps consisting of ammonium sulfate precipitation and chromatographies on DEAE-sephadex A-50 and Mono QIM HR5/5. The purified CGTase exhibited a single band on SDS-PAGE and was estimated to be approximately 82 kDa. The isoelectric point of the enzyme was 7.2 as determined by isoelectric focusing. The CGTase from Paenibacillus sp. JK-12 had a transglucosylation activity at the C-2 position of L-ascorbic acid. The optimum pH and temperature for the CGTase activity were 8.0 and 5$0^{\circ}C$, respectively. The enzyme activity was stable from pH 6.0 to 9.() and at temperatures up to 55$^{\circ}C$ at pB 8.0, having 80% residual activity. The activity of the CGTase was strongly resistant to metals such as A $g^{+}$ and $Ba^{2+}$ but slightly inhibited by H $g^{+}$, N $i^{2+}$ and $Mg^{2+}$. The enzymeproduced $\alpha$ -cyclodextrin ($\alpha$-CD) and $\beta$-CD as the main products from starch, but not ${\gamma}$-CD.X>-CD.

• BMB Reports
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• 제28권2호
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• pp.149-154
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• 1995

Protein methylase II (S-adenosyl-L-methionine : protein O-methyl-transferase, EC 2.1.1.24; PM II) was purified approximately 1250-fold from porcine testis by fractional precipitation and DEAE-cellulose chromatography, followed by gel filtration on a Sephadex G-75 column and HPLC on a Protein Pak 125 column. The molecular weight of the enzyme was estimated to be 33,000 daltons by SDS-PAGE, which agreed with the value determined by gel filtration. Isoelectric focusing of purified PM II showed a single protein species with an isoelectric point of 6.2. The optimum pH for the reaction was 6.0. The $K_m$ value of the enzyme was $1{\times}10^{-5}M$ with a $V_{max}$ value of 769 pmol/min/mg of enzyme. S-adenosyl-L-homocysteine is a competitive inhibitor of PM II with a $K_i$ value of $1.38{\times}10^{-6}M$.

• 미생물학회지
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• 제27권1호
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• pp.35-42
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• 1989

The mode of transglycosylation reaction observed during the action of low-molecular-weigh $\beta$-D-glucosidase ($\beta$-D-glucoside glucohydrolase, EC3.2.1.21) purified from Trichoderma koningii ATCC 26113 was investigated using $^{1}H$-NMR spectroscopy. The enzyme was purified by the series of procedures including ammonium sulfate precipitation, and fractionations by column chromatographies on Bio-Gel P-150, DEAE-Sephadex A-50, and SP-Sephadex C-50. The final purification was performed by the band eluation after preparative polyacrylamide gel electrophoresis. The enzyme showed its molecular size of 78,000 through the analysis of sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis and its isoelectric point of 5.80 through the analysis of analytical isoelectric focusing. The H-1 proton resonances were analyzed. After the reaction of the enzyme with cellobiose, the reaction products were separated by high performance liquid chromatography using refractive index detector. H-1 resonances of the products were consisted with those of gentiobiose [$\beta$-D-glucopyranosyl--(1,6)-D-glucopyranose], and cellotriose [$\beta$-D glucopyranosyl-(1,4)-$\beta$-D-glucopyranosyl]-(1,4)-D-glucopyranose] with minor resonances of sophorose [$\beta$-D-glucopyranosyl-(1,2)-D-glucopyranose], respectively.

• 미생물학회지
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• 제26권4호
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• pp.324-331
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• 1988

Pleuratus ostreatus로부터 ascorbate oxidizing enzyme을 황산암모늄 침전, preparative polyacrylamide gel 전기영동, DEAE Sepharose CL-6B 이온교환크로마토그라피, Sephadex G-150 gel 여과크로마토그라피의 단계를 거쳐 순수분리 하였다. 이 효소의 분자량은 gel 여과크로마토그라피에 의하여 140,000 정도로, 효소의 소단위 분자량은 SDS-polyacrylamide gel 전기영동에 의하여 66,000 정도로 추정되었다. Isoelectric focusing에 의하여 이 효소는 6.0의 등전점을 갖는 것으로 밝혀졌고, 최적반응온도는 $85^{\circ}C$ 정도, 최적반응 pH는 5.2 정도인 것으로 나타났다. 본 효소는 L-ascorbic acid와 D-isoascorbic acid에 대하여 동일한 친화도를 갖는 것으로 보이며, Km값은 두가지 기질에 대해 모두 2.2µM 이였다.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제9권6호
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• pp.854-860
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• 1999

Superoxide dismutase (SOD) was purified to homogeneity from fruiting bodies of edible mushroom, Lentinus edodes, by ammonium sulfate precipitation, diethylaminoethyl (DEAE)-Sepharose FF ion-exchange chromatography, Sephacryl S-200 gel filtration chromatography, and preparative PAGE. The molecular weight of the purified enzyme was estimated to be approximately 54 kDa by gel filtration chromatography, and the enzyme was shown to be consisted of two identical subunits of molecular weight 27 kDa by SDS-PAGE. The isoelectric point of the enzyme was 4.9 as determined by isoelectric focusing. The enzyme had optimal pH and temperature of pH 8.0 and $20^{\circ}C$, respectively. The activity of the enzyme was inhibited by hydrogen peroxide, but inhibited less by cyanide and azide. The native enzyme was found to contain 0.89g-atom of iron, 0.75g-atom of zinc, and 0.46g-atom of copper per mol of enzyme. Analysis of amino acids composition revealed that the SOD from L. edodes contained a relatively large amount of glutamic acid/glutamine, proline, cysteine, isoleucine, and leucine, but only a small amount of aspartic acid/asparagine, tyrosine, and tryptophan when compared to the other iron-containing SODs.

• 한국분말재료학회지
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• 제11권6호
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• pp.503-509
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• 2004

Dispersion stabilities and photocatalytic activities of rutile $TiO_{2}$ powders with unique nano-structure synthesized by homogeneous precipitation process at low temperature(HPPLT) have been investigated in the acrylic resin containing fluorostyrene in the range of 0~0.16 mole. Isoelectric point of $TiO_{2}$ in the acrylic resin placed in the neutral region whereas that of $TiO_{2}$ in the water placed in the acidic region, indicating that zeta potential and agglomeration of $TiO_{2}$ powder is strongly dependent on the pH and the type of solvent. To prepare an adhesion, an acrylic resin containing fluorostyrene was synthesized by a radical polymerization. The adhesion of coating layer was increased with increasing fluorostyrene's contents without changing the dispersion stabilities and degrading photocatalytic properties.